Ю.А. Овчинников - Биоорганическая химия (1128694), страница 41
Текст из файла (страница 41)
Вг-А тч А -ю- с)г-)х -Вь-Рг -13 13 щг"А! .щь"А "5 с) -щг.гь 53 в. -! Р .)Р -Рг 6! -А 3 ьг г1 -ы А)*-ВВ-В)А-1м-л)г.ьн"61 гы-~ КМ-М -Ы -Пвс -Ютта-А а.5 тм-«Ы.МРР .! Ч1ГОРМЬ гт 1.ГЫ.Ю«. м1"Агт 531-к 3 ьг .6!Гг«1 н А Р"А! .Па ь .5ег-А В.А1«-11Р.61 -1! ы«.61" 6).-щмцм-агрк .. юь»щащ 53 -юг-31 ю -нюс) -юг-пма шга) (Рме) -тьг 63 -Р ч .Р 6-3 ! пл-ы юг к -г Вемс а ю ю -щ .А р-6! . ыР-ю А В В)ым А! .Рае.гг мча "1, кмюгз-к "А 1-А В"АРР-5 -м (ггпе"ыа ю .Ргг-щ сгг"ючциим;сж"А щп и "О -В А .А -сг бнрует се рацию СТГ. а стимулирует е цо«а не лен ифицнрощн ныи рилизиш-фактор гипоталамуса. Сом«тот(юлин относитгя к гууппе вн боличес«их гормонов. При введении его в организм животного с и пофизариоя недосгаи гностыо и»блюда гс» усиление рост» скеле нык «ос ей и друп х тквнеи, усиливается синтез белк» и секреция молока.
Проявление физи ло и еского эффекта соматотропииа связано с по синем а кроен особык белков, которые и«выл«ются спматомедииами— вешестщмн, опосредующ ми действие СТГ. Осгюв ы местом си щю соматомединож «вк выяс плесь а последнее время, леля тел и 3 ь. Поэта у пе ень могкно отнести 3 перифсрн еской эндокриинои елез, сскретирующеи втори ные гармпны (в «стно3»», соматом ди ы) а отнет на лействие ироду«тв централыюб )келезы гипофиза. Гормоны роста разных а дов лгивотимх !!радес«ваяют собой однонепо е ные налипедг ды.
север:кашне около 2ОО нмииокислотных остатков. Вндащя специф чюс ь реи ой структуры !мз«о еыра» е а например, сомащт)юлины слов «в и быка содержат 191 амннокисло ным остаток. ио рам и ны а них все! 63 остатка (рис. 16!). Перви ные структуры сом тотрогинов пролактнна (см. ннже1 б р фр 1970 .— 1972 р а: Чо ХаоЛ». В 197рг осугцес »лен цолныд х и вский снн3ез сома то!ронина (П.
Ямаширо и Ч Лн). В наст ящее ер мн во многих странах, а юм гюле а СССР, гормоны роста человека и иеотиых полу а тс» на основе метод в онеги еск й инженерии и при. меияютсн, н встносгн, в мелнцние д.ю щчеии» карликавости, заживлен л ран и переломов «естся, в е «оком хознистае — для у«ели ения ролукгинности скота. Пролвкзн». В ад но ипофищ образу т а еще один белковы! рмон, близ«ий по «им вским и биолог ческим свод тв м сома т тропину, пролактю, ил лактогеиный орион Он з елыю эффек ивнев стнмугирует лактацию, ем соматотроггиж ломи о этого об адае широким спектром био «нического дедстви».
Пролактин вл яе на рост ор ннов и ткаисн л ино иых, регулирует 3юд- бели папе д« л (ц)ч к Ф )е()1, Р А *Антс, Р А Р . Р А)ь-тэ)-эег-э)ю))а.э)мэмдцк-н(А жепе -хь-гуч- ° 1 -ш -зс -) -н. г-6) -А еуы "61т.т Рчп) Агв (уэчф )ю эц мр-ю("нзк Аш-Ры ю1.А1 -1 6Б-А!А-з гОеые-т„-А э-м, ыу.ух -Аэ, г»м А 6-Р А з (у,.ь) -аю-мр-Ам-1 1-! мтм. ° 1 -З сим.кш-(У -М Ш -сигаю-х(А.АКР-!У -аэ-А Г-тк)-АЮ-УА)-(Ш-Оз Цч- »1 -(гэ-Р 61э Ои синтезируечся и форме прог ормона Про-ПТГ и ест А дополн тельнык аминокнслотиык осззткоа в Х-концевой асти молекулы, Биологи еская активность П'П' определнется а осиоано ы конце- ный и салевои баланс, стимулирует развитие втори нык половых признаков.
Секреш я пр лактин и ходи ся под «он роте гиоатвла пчес«нх фгкторзв, в естности, пока ие окарвктернз ининого кнмнческн пролактин-р лнз нинибиру це о фактора. Секр:цн нргмктина стимулируют тмрм бери) н други» фа торы, молекула прела -,нна (овцы) состоит из 196 аминокислот н содержит 3 дисульфилнмх остик . Гликопротенновые гормоны влснопгпофиза. Балбо ее изучены три горм гм «легюгнпофи а, бладанши убь ди ичны строен ем и, роме бел свой ш сти, м юн(не в своем составе у леаолы тнротролныи гпрман (тиротр пин, ТСГ), лютеинизируинций гормон (люцюпнн, ЛГ) и фолликулас нмулнруюшни орм н (фоллитрооии, ФСГ), Эти ормоиы ороналнюг разную биологи токую актив носи., но имеют окопную структуру Фоллнтро и стиму»прус созревание фолликул ау самок и сперматоген з у амцов.
Л штроп» вызывает у са ок разрыв фпллнкулов с образошнием лгелтого тела му нру т секрецию лшнск х полоаых ормонов . эстроиа и прои:стерона, а у самцов — секрецию тесцстер нв. Основная мишень действии тиротропина — щитовидная желез», ан усиливает потребление железо» нгда из крови, биосинтез гормонов шитааидной и леты ( ироксниа н три-нодтиронине1 секрецию »гик гормонов в ровь. ййшекулы гликопроюиноаык гормонов состоят нз д ух субь единиц, обозначаемых и и (1, причем «мубъеднницм всех ~орион а одного вида киеотиык идентичны, а (1-субьедииицы отличая гся друг от друга.
Пептидиая цепь и-субьединицы у разных видов солергкит 89 — 9» амяиокнслотнык остатка, а б-субьедиинцы— 115 . 119 амннокисл гымк сгатков. Об цепи с держат углевод Структуры гликопроминовых гармшюв алеио~иппфиза были установлены а ерикшюкнми исследовашлямн Лж Пнрсо (1970) и Чо Кэп Ли (1972 — 1974). Парвтгормои. Коицентрацн» монов ке ьцня а «р эи менг ется а оч нь узкнк пределах. Такое постоянство обеспе наестся двум» гормшшм . Одни из иик — парит ормон (ПТГ) —. увели навет уро снь Са'' в кро и, в дру ой — альцитонин — уменьшает е о. Одн а!юмеиио ба этик гормона в. и» т на уроэеньфосфата в крови, потому ы основным депо кальци» в организме а»ласте» скеле, гле Са запасаетсн в форме фосфата.
Пира гормон синтезируется и секрет»русте» небель имн энде криинымп железами - пнрашитоандными железами. Паратгормои быка предста яет собой неб лызюй одноцепо е иый белок, содер жаший 34 «мино нелетных остатка: 333 б ело « е раль беп ов Белки мышц и соединительных тканей В этом разделе и с ютриваются белковые снсщм(4. участвующие в ор~агг зме е выполнении механи вской раб(мы, в следоаащльно. в движении. Двигкеиие вал нейшии приэиак гкиаого, и нрищгипы работы двн ательных систем летки и организма мт многом уникальны. Пер мещение кроьгсчюм в прзцессе ш ения клеток, прон кном вируса в бакзерикх транспорт веществ через мембрану, на онеп, двизкение микроорганиз ов и работа мышц это лиш немил не примеры трансформаци «им» сгной энергии н энерпгю движения, эвслужишю~пие подралгания при создани ши и мекаи зм а будущего.
Эд (КНЩ Д э магд *Рг" то ' *ч Структура мышц ыы~ цы предста яют сбой специализированную волокнистую ткаи, основу старой образуют сильно выт нутые многояд риме летки. Внутри о и ш вол киа мнггфибрнжт окрувшн оло пой сетью мембранных стру«тур — спркоплп» лгн..нм ретнку.гэ. о. и омыш тгв «лето иой жгггщостью — спрко змеи. й ъ вр.м» «а ар оплазм* одерлцн главным образо растворимые фер енп и лругие веш став, обеспе иваю цие функшоннронаиие мы ц (фосфорилвза, альдолаэа, глицеральдегиа-3- бюсфатде идроге з, гликоген, «реатннфосфат, АТР, Сат " и др.(, миоф бр лл построены нз нераспюримых и сп«х н гонкгщ белке ы н ен, непосредствени участаующ х ем штином сокращении.
толстые ннзи спето э б тмп н ятом тон«ик нитей в автои белок антик кпмплекс миоз и и ахеяна иазыва и актомноэннгм. 9 Л гыт:э рт вш а (1941, 1919) вои частью его п липегпидной цепи Синзчти ескии фрагмент ПТГ (1 - 341 обладает значительно биологичесной ак ивиостью, на у оро ение его с М-конца всего иа 1 аминоки«потный оста к при водит к полной потере бн логим «ай активности. Действие ПТГ на ткани связано с активацией им аден лнт циклаэы. Увеличение уронил АЩР в «леща» усилншет активное системы тра спорта С Прн детальном а шлнзе структуры миофибрнлл метпдом фазогюконтраетиой микроскопии в них выя ~яется наличие по ториющикся звеньев (рис.
1441 Функциональная ед ница миофибриллм (межлу 7-лиииямн) называетсн серко лал. Темные полосы ~~рннято называть А.лисками (анизотропными), а с етлые —. 1-дис ами (изотропиыми); централы ая часть А-полосы являетс» менее плот гюй (Н зона) и рассекается М.линией. Молекулярная структура мнофибрила карактериэуетси регтлярн й упаковкой толстых (диаметр 15 нм)н тонкик (дэамезр 7 нм) б новых нитей.
При сокрашении мышцы тонкие и толстые нити с ользят круг стносителью друга. ширина А полос остается постояш ой, а зоны Н и! умеиьша пся (рис. 145). При акс мальном сокращении «онвы толстых нетей прикодят а контакт с 7-ли- балю г пеги ды 7 / г нксг гш 1 гч пнями саркомгра. При расслаблении мышцы ее структура еоз расцветов а первоначальное состояние. Сокран(ение инициируется электрическим импульсогь который вызывает деполяризацию плнэматигеской мембраны (сарколеммы1 мы е ной клетки, это приводит к изменению внутри легочной концентрации Сат' Источником энергии при мышечном сокращении янлвется гщцолиз АТР миозином.
Ресннюз АТР проигхаднт за с ет креатнгн)кмфатв. а такгке а реэул тате сеун!ветвления тли олиэ,г (гликогенолиза) и акислншльиык процессоя Основой толстой нити является молекула миозинв. Этот белок имеет молекулярную массу 480 000 и построен нз двух тижелых (по 200 000) и четырех легких (по 20 000) цепей (рис. !46) Прн ограниченном протеолнзе миозин рвсщенлвется нв рид фрагментоя В частности, при обработке трипсииом обраэук;тсн легкий меромнозии (СММ) и ти елыи меромнозни (НММ) (А. СенттДьердьи 1953).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
