Том 2 (1128366), страница 47
Текст из файла (страница 47)
Так, насыщенный О2 гемоглобинстановится ярко-красным, а дезоксигенированный - темно-вишневым.Гемоглобин позвоночных (за исключением круглоротых) — это вещество смолекулярной массой 68 000, которое представляет собой белок глобин,связанный с четырьмя простетическими группами гема-порфириновымижелезосодержащими группировками (рис. 14-2).
В свою очередь глобин состоитиз двух одинаковых частей, каждая из которых включает две полипептидныецепи (α-цепь и β γ-или ε-цепь). Гемоглобин диссоциирует на четыресубъединицы примерно одинакового молекулярного веса, в состав каждой изкоторых входит одна полипептидная цепь и один гем. Миоглобин —дыхательный пигмент, служащий для запасания О2 в мышцах позвоночных,эквивалентен одной субъединице гемоглобина. Атом двухвалентного железа,включенный в порфириновое кольцо тема, образует координационные связи счетырьмя атомами азота, входящими в состав пиррольных группировок 1.Оставшиеся две координационные связи используются для присоединения темак имидазольному кольцу глобина и для связывания кислорода. Гемоглобин,присоединивший О2, называется оксигемоглобином, а свободный от кислорода—дезоксигемоглобином (восстановленным гемоглобином).
Свойства разныхвидов гемоглобина в процессе связывания кислорода различны и зависят отособенностей структуры молекулы глобина. Когда кислород соединяется сгемоглобином и образует окси-гемоглобин, железо не окисляется (т.е. непереходит из двухвалентного в трехвалентное).В том случае, если железо в группе тема все же становится трехвалентным,образуется метгемоглобин. Это вещество не способно связывать кислород и,следовательно, не может участвовать в его переносе. Метгемоглобин образуетсяв организме в естественных условиях, однако в эритроцитах содержитсяфермент метгсмоглобинредуктаза, восстанавливающий его до "нормального"гемоглобина с двухвалентным железом. Некоторые вещества (нитриты ихлораты) способны либо окислять гемоглобин, либо инактивироватьметгемоглобинредуктазу.
При этом увеличивается содержание в крови мстгемоглобина и нарушается перенос кислорода.Сродство гемоглобина к окиси углерода (угарному газу, СО) примерно в200 раз выше, чем к кислороду. В связи с этим даже при очень низкихпарциальных давлениях угарного газа он может вытеснять кислород изсоединения с гемоглобином и полностью насыщать последний. Это приводит крезкому снижению поступления кислорода к тканям.
Гемоглобин, насыщенныйокисьюуглерода,называется карбоксигемоглобином. При связываниигемоглобина с угарным газом окислительные обменные процессы страдают втакой же степени, как и при отсутствии кислорода. Именно поэтому СО,содержащийся в выхлопных газах автомобилей или образующийся принеправильной топке углем или дровами (с неполным сгоранием топлива),обладает чрезвычайно токсичным действием. Даже такое содержание угарногогаза, которое бывает на оживленных транспортных магистралях городов,способно привести к нарушению деятельности головного мозга из-за частичнойгипоксии.У разных групп беспозвоночных встречаются различные дыхательныепигменты, в том числе гемоэритрин (у припаулид, плеченогих и кольчатыхчервей), хлорокруорин (у кольчатых червей), гемоцианин (у моллюсков ичленистоногих) и гемоглобин (у целого ряда групп беспозвоночных).
У многихбеспозвоночных вообще нет дыхательных пигментов.Гемоцианин - высокомолекулярный медьсодержащий дыхательныйпигмент-по многим своим свойствам сходен с гемоглобином. При высокомпарциальном давлении кислорода он связывает этот газ, а при низком - отдаетего (рис. 14-3). При этом 1 моль О2 соединяется примерно с 75 000 ггемоцианина (для сравнения укажем, что при полном насыщении гемоглобина68 000 г этого пигмента связывают 4 моль О2).
В отличие от гемоглобина133Рис. 14-2.А. Взаимодействие двухвалентного железа и протопорфирина XI с образованиемгема. Б. Схематическое изображение гема в нише глобичовой молекулы.Гистидиловая боковая цепочка глобина играет роль добавочного лиганда дляатома железа в составе гема . В. "Идеализированное" изображение молекулыгемоглобина в разобранном виде. В гемовых карманах (нишах между складкамибелковых цепей) видны две из четырех группировок гема. (McCilcery.
1970.;гемоцианин не депонирован в клетках, и, кроме того, его присутствие несочетается с высоким уровнем карбоангидразы в крови. В оксигенированнойформе этот пигмент светло-голубой, а в дезоксигекированной - бесцветный.1341 Точнее, с двумя атомами азота координационные связи, а с двумя другими - связи с замещениемводорода.
- Прим, перев.132 :: 133 :: 134 :: Содержание134 :: 135 :: 136 :: 137 :: 138 :: Содержание14.2.2. Перенос кислорода кровьюПоскольку одна группировка гема связывает одну молекулу кислорода, каждаямолекула гемоглобина может присоединять четыре молекулы О2. Степень134Рис. 14-3.Кривые диссоциации оксигемоцианина для краба Cancer magister. Справаприведены значения Pco , и рН- для которых построены различные кривые.2Обратите внимание, что для гемоцианина.
как и для гемоглобина, характеренсдвиг Бора. (По неопубликованным данным, представленным D.G. McDonald)насыщения гемоглобина кислородом зависит от парциального давления этогогаза. Если все участки связывания молекулы гемоглобина заняты О 2, кровьнасыщена кислородом на 100% и содержание в ней кислорода равно еекислородной емкости. Каждый миллимоль тема может связывать одинмиллимоль кислорода, т.е. 22,4 мл О 2. Поскольку в 100 мл крови человекасодержится околоРис.
14-4.Типичные кривые диссоциации оксигемоглобина и оксимиоглобина. Видно, чтокривая для миоглобина имеет гиперболическую, а для гемоглобина — сигмовиднуюформу. В гемоглобине миноги имеется только одна группировка гема, и криваядиссоциации оксигенированной формы для него такая же, как и для миоглобина.Рис. 14-5.Эффект Бора. В качестве примера влияния рН на сродство крови к кислородуприведены сатурационные кривые крови человека. (Bartels.
1971.) Кружкисоответствуют P0 артериальной и смешанной венозной крови.20,9 ммоль гема, ее кислородная емкость составляет 0,9 · 22,4 = 20,2 об. %. Вобъемное содержание кислорода в крови входит не только кислород,соединенный с гемоглобином, но и газ. физически растворенный в плазме.Однако в большинстве случаев на долю последнего приходится лишь оченьнебольшая часть от общего содержания О2.Кислородная емкость крови пропорциональна концентрации в нейгемоглобина. Значит, для того чтобы можно было сравнивать кровь с разнойконцентрацией этого пигмeта, нужно использовать такой показатель, какпроцентное насыщение, т.е. отношение содержания O2 в крови к ее кислороднойемкости в процентах. Зависимость процентного насыщения от парциальногодавления кислорода описывается сатураиионными кривыми кислорода 1 (рис. 143-14-5).Сатурационные кривые О2 для гемоглобина миноги и миоглобина имеютгиперболическую форму, а кривые для гемоглобина других позвоночныхживотных — сигмовидную (рис.
14-4). Такие различия сатурационных кривыхможно связать с тем, что в молекулах гемоглобина миноги и миоглобина всех135позвоночных имеется лишь один гсм, а в молекулах гемоглобинов другихпозвоночных — четыре тема. Сигмовидную форму этих кривых для гемоглобинас несколькими темами можно объяснить так называемой кооперативностъюсубъединиц. Она заключается в том, что оксигснация первых группировокоблегчает оксигенацию последующих благодаря конформационным изменениямбелковой части молекулы (глобина). Тогда крутой участок кривой соответствуеттакому содержанию кислорода, при котором по меньшей мере одна группа темауже соединена с молекулой О2, и это приводит к повышению сродства ккислороду остальных групп.Важное свойство дыхательных пигментов состоит в том, что при техзначениях парциального давления О2, которые в норме встречаются у животных,их связывание с кислородом является обратимым. При низком Po2 пигментыприсоединяют лишь небольшое количество О2, а при высоком Po2.
напротив, ониочень активно связывают кислород. Именно благодаря такой особенностидыхательные пигменты могут служить переносчиками кислорода: в областидыхательной поверхности, где Po2 высокое, они насыщаются кислородом, а втканях, где Рo2 низкое, — отдают его. У некоторых животных дыхательныепигменты выполняют главным образом функцию резервуара для кислорода: онивысвобождают О2 в ткани только тогда, когда его поступление становитсяограниченным. Так, у тюленей и других ныряющих млекопитающихнаблюдается высокое содержание миоглобина в мышцах, и этот белок, сходныйпо структуре с гемоглобином, служит кислородным депо: он отдает О 2 только втом случае, когда уровень кислорода в мышцах падает -в частности, принырянии.В присутствии дыхательных пигментов ускоряется также переноскислорода в растворе.
Это связано с тем, что оксигенированные пигментыдиффундируют вместе с кислородом по градиенту концентрации. В растворенаправление этого градиента одинаков как для кислорода, так и дляоксигснированногопигмента,аконцентрационныйградиентдлядезоксигенированого пигмента направлен в обратную сторону. Значит,оксигенированный пигмент и кислород диффундируют в одном и том женаправлении, а дезоксигенированный пигмент - в обратном. Именно благодаряэтому пигменты типа гемоглобина могут способствовать перемешиванию газовв крови, а миоглобин может играть сходную роль в тканях.Гемоглобины с высоким сродством к О 2 полностью насыщаютсякислородом уже при небольших парциальных давлениях этого газа, агемоглобины с низким сродством - лишь при относительно высокихпарциальных давлениях.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
