Том 2 (1128366), страница 2
Текст из файла (страница 2)
Участок переваривания пищи15.4.4. Эпителий тонкого кишечника15215415415716016516716716816917017217217317617718218318318418518618718718718918919219319419619719720020215.4.5. Участок всасывания воды и удаления непереваренных204отходов15.5. Моторика пищеварительного тракта15.5.1.
Перистальтика20515.5.2. Регуляция моторики пищеварительного тракта20615.6. Желудочно-кишечная секреция20815.7. Железы внешней секреции20815.7.1. Вода и электролиты21015.7.2. Желчь и соли желчных кислот21115.7.3. Пищеварительные ферменты21215.8. Регулирование секреторных процессов при пищеварении21415.8.1. Секреция слюны и желудочного сока21515.8.2.
Секреция кишечного и панкреатического сока21715.9. Всасывание питательных веществ21715.9.1. Кишечный транспорт21815.9.2. Водный и электролитный баланс в кишечнике22015.10. Резюме22315.11. Вопросы для повторения224Литература224Глава 16. Биоэнергетика животных и регуляция температуры тела22516.1. Теория энергетического обмена22616.2. Температурная классификация животных22716.3. Измерение интенсивности энергетического обмена22916.3.1. Определение интенсивности обмена по потреблению230пищи и выведению конечных продуктов16.3.2. Прямая калориметрия23016.3.3.
Непрямая калориметрия23116.3.4. Дыхательный коэффициент23316.3.5. Специфическое динамическое действие пищи23416.3.6. Запасание энергии23416.4. Размеры тела и интенсивность обмена23516.5. Влияние температуры на организм животного16.5.1. Зависимость интенсивности обмена от температуры23916.5.2. Тепловая акклимация24116.6. Понятия, касающиеся содержания тепла в организме и241температуры тела16.6.1. Теплопродукция24216.6.2. Теплопередача24216.7. Температурные отношения между эктотермными животными иокружающей средой16.7.1. Эктотермы в условиях холода24316.7.2. Эктотермы в условиях жары16.7.3.
Физиологические издержки и преимущества эктотермии16.8. Температурная стратегия гетеротермов16.9. Терморегуляция эндотермов16.9.1. Термонейтральная зона16.9.2. Термогенез16.9.3. Эндотермные организмы в условиях холода16.9.4. Противоточный обмен16.9.5. Низкотемпературные липиды16.9.6. Эндотермные животные в условиях жары: проблемытеплоотдачи16.9.7. Испарительное охлаждение16.10. Термостатическая регуляция температуры тела16.10.1.
Термостатическая регуляция у млекопитающих16.10.2. Терморегуляторные центры у других животных16.10.3. Лихорадка16.10.4. Терморегуляция во время физической нагрузки16.11. Спячка животных16.11.1. Сон16.11.2. Оцепенение16.11.3. Гибернация и зимний сон16.11.4. Эстивация16.12. Энергетика локомоции16.12.1. Размер тела, скорость движения и энергетическая ценалокомоции16.12.2. Физические факторы, влияющие на передвижение16.13. Локомоция животных в воде, воздухе и на суше16.13.1.
Плавание16.13.2. Полет16.13.3. Бег16.13.4. Сравнение энергетики локомоции у экто- и эндотермныхживотных16.14. Резюме16.15. Вопросы для повторенияЛитератураПриложенияСловарь терминовРекомендуемая литератураПредметный указатель2452452482502532542562572582582602612622662672682692702702712722732742762762782822832842852893163255 :: 6 :: СодержаниеГлава 11Движение клеткиВсе живое находится в непрерывном движении.
"Течет" цитоплазма,движутся взад и вперед органеллы, идет клеточное деление, расходятсяхромосомы, выбрасывают наружу свое содержимое везикулы, мигрируют впричудливом хороводе эмбриональные клетки, а одноклеточные организмысвободно плавают с помощью ритмических колебаний тончайших, похожих наволоски, отростков. На молекулярном уровне большинство или все изперечисленных движений живой материи, а также мышечное сокращениеимеют много общего.
Достаточно обратиться к таким формам движения клеток,как перемещение спермиев и расхождение хромосом в анафазе (а их считаютпримитивными видами движения), чтобы понять первостепенное значение этихпроцессов для сохранения всех эукариотов как видов.Клеточное движение, отличное от сокращения мышцы, а именно движениесперматозоидов в жидкой среде, впервые наблюдал в примитивный микроскопАнтони ван Левенгук еще около 300 лет назад. Но только недавно былиразработаны методы исследования, которые помогают понять механизмы,лежащие в основе движения клеток. Мы начнем изложение материала срассмотрения молекул, участвующих в разных формах клеточного движения,затем перейдем к механизмам цитоплазматической подвижности и амебоидногоперемещения и закончим главу рассмотрением движения жгутиков и ресничек.11.1.
Двигательные молекулыВсе активные формы клеточного движения - мышечная, ресничковая,амебоидная, цитоплазматическая, аксоплазматическая и другие, видимо,возникают в результате взаимодействия лишь небольшого числа разных типовбелковых молекул. Одни из них образуют длинные нитевидные полимеры. Это цитоскыетные белки, ответственные в известной мере за поддержание формыклетки и участвующие в возникновении движения. Яркий примерцитоскелетной структуры дан на рис.
11-1. Сократительные или подобные имсилы появляются в тот момент, когда взаимодействие двух или более типовсократительных белков приводит к перемещению их молекул друг относительнодруга. К цитоскелетным белкам принадлежат тубулин и актин, образующиесоответственно тубулярный и фибриллярный полимеры. В равной степениважна для осуществления движения клетки и другая категория белков, которуюможно назвать молекулярными "моторами". Данные белки представляют собой,по-видимому, олигомеры, обладающие ферментативной активностью. К нимотносят миозин, динеин и кинезинмолекулы, способные развивать силу идвижение относительно менее активных тубулярного и фибриллярногоцитоскелстных полимеров. Молекулярные "моторы" получают энергию пригидролизе АТР или других нуклеозидтрифосфатов.Помимо двух описанных групп сократительных белков в движениях клетокучаствуют регуляторные белки и довольно часто ионы и более мелкиемолекулы, например Са 2+ или циклические нуклеотиды (см.
разд. 10.4). Все онирегулируют или активируют большинство сократительных процессов. К тому жедвижение клетки невозможно без источника химической энергии, напримерАТР или СТР. Теперь мы кратко рассмотрим все названные вышесократительные и регуляторные белки, не забывая о том, что у разныхбиологических видов и в разных типах клеток одного и того же вида каждый изэтих белков может быть представлен несколько отличающимися по структуремолекулами.5Рис.
11-1. Эпителиальные клетки тонкого кишечника спальцеобразными ворсинками (см. рис. 15 - 18). выступающими в просвет кишки (микрофотографияполучена методом глубокого травления). Растворимые белки удалены с помощью детергента.Оставшиеся изотоскелетные структуры представлены преимущественно пучками актиновых филоментов.расположенными в микроворсинках, и сетью промежуточных филаментов в цитоплазматическомпространстве. (К. Weber. М.
Osborn. The Molecules of the Cell Matrix. 1985.)Рис. 11-2. Актиновые филаменты. "декорированные" миозином. А. Присоединение тяжелого меромиозина(ТММ), выделенного из мышцы, к актиновым филаментам из миксомицета Physarum polycephalum:появляются стреловидные фигуры. (С любезного разрешения V. Nachmias и D. Kessler.) Б. Схемаприкрепления ТММ к актиновым филаментам с образованием стреловидной структуры.
Обратитевнимание на полярность (т.е. однонаправленность) ориентации ТММ на актине. (Holberton, 1977.)65 :: 6 :: Содержание6 :: 7 :: 8 :: Содержание11.1.1. Цитоскелетные белки11.1.1.1. АктинО строении актина в поперечнополосатой мускулатуре рассказано в гл. 10.Присутствие актина в немышечной ткани впервые обнаружили в 60-х годахСадаши Хатано (Sadashi Hatano) и Фумро Оозава (Furmo Oosawa) на примеремиксомицета Physarum polycephalum.
С тех пор несколько сходных, но неидентичных мышечному, форм актина выявлено в разных типах клеток средиживотного и растительного мира. Это один из многочисленных примеровсохранения в ходе эволюции структуры основных молекул клетки. Амебы иподвижные амебоидные клетки, такие как фибробласты и тромбоциты, содержатособенно большое количество актина-до 30% от общей массы клеточного белка.Из актиновых филаментов (нитей), очень похожих на акт и новые нитимышечного саркомера, состоят широко распространенные в мире живогомикрофиламенты - один из главных классов субклеточных строительныхблоков. Диаметр микрофиламента равен приблизительно 6 нм.
Напомним, чтоглобулярные актиновые мономеры (G-актин), получив энергию при гидролизеАТР, полимеризуется с образованием фибриллярного актина (F-актина)микрофиламента, содержащего два мономера, скрученные между собой (см.разд. 10.1.2). Процесс полимеризации регулируют разные актинсвязывающиебелки.6Присутствие актина в клетке можно обнаружить несколькими способами.Один из них основан на том, что антитела против мышечного актина реагируюти с микрофиламентами мышечных клеток (изолированные мономерынемышечного актина имеютаминокислотное строение, а такжеэлектрофоретические и седиментационные свойства, сходные с таковыми умышечного актина).
Следует также отметить, что с помощью электронногомикроскопа удается наблюдать, как мономеры тяжелого меромиозина (см. разд.10.1.2) при добавлении к актиновым филаментам "декорируют" их,прикрепляясь в определенном порядке - под характерным углом и по спирали-вспециальных центрах связывания миозина (рис. 11-2). Эти центры, видимо,соответствуют центрам связывания на мышечном актине, к которымприкрепляются головки миозина при образовании поперечных мостиков вовремя сокращения мышцы.Активные филаменты могут в виде пучков волокон простираться вцитоплазме на значительные расстояния (рис. 11-3). Пучки берут свое начало изспециальных образований на внутренней поверхности клеточной мембраны,называемых адгезивными бляшками. Наряду с пучками многие одиночныеактиновые филаменты образуют под клеточной мембраной беспорядочные сети.11.1.1.2.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
