Том 2 (1128366), страница 3
Текст из файла (страница 3)
Белки промежуточных филаментовФиламенты, диаметр которых составляет 7-11 нм, представляют собой еще однуважную форму цито-скелетных элементов. В разных тканях они состоят изразличных белков, например, в эпителиальных клетках промежуточныефиламенты построены из кератина.11.1.1.3.
ТубулинВ цитоплазме идет сборка микротрубочек из тубулиновых гетеродимеров - двухсоединенных вместе неодинаковых мономеров. Источником энергия при этомслужит гуанозинтрифосфат (GTP). Диаметр микротрубочек равен 25 нм. Из нихформируютсяволокнаахроматиновоговеретенапримитозе,аксомикротрубочки и пресинаптические микротрубочки; отчасти из них центриоли ресничный и жгутиковый аппараты передвижения и многие другиевнутренние структуры клетки. Препарат растительного происхожденияколхицин связывает тубулин, нарушаяРис.
11-3.Микрофиламенты и микротрубочки в цитоплазме тромбоцита млекопитающих (электроннаямикрофотография). Препарат помечен тяжелым меромиозином, выделенным из микрофиламентов кролика(см. рис. 11-2). Поскольку микротрубочки избирательно связывали миозин (на этой способностиосновывается идентификация актина), сделан вывод об актиновой природе микрофиламентовтромбоцита.
Микротрубочки по сравнению с микрофиламентами малочисленнее. толще и менее гибкиена вид. (С любезного разрешения J. Т. Travis.)7сборку тубулиновых димеров в микротрубочки и тем самым сдвигаетравновесие процесса "димер-полимер" в сторону распада образовавшихсямикротрубочек (это не касается микротрубочек, которые входят в составресничек и жгутиков). Если актин придает филаментам устойчивость крастяжению (что позволяет им осуществлять тянущее усилие), то тубулинделает цилиндрические структуры устойчивыми как к растяжению, так и ксжатию (и потому способными осуществлять "толчок").86 :: 7 :: 8 :: Содержание8 :: Содержание11.1.2. Молекулярные "моторы"11.1.2.1.
МиозинВ немышечных клетках миозин впервые обнаружили спустя долгое время послеоткрытия его в мышцах, причем опять-таки в миксомицетах; это сделали ученыеиз Университета в Осаке (Япония) Садаши Хатано (Sadashi Hatano) и МасашиТазава (Masashi Tazawa) в конце 60-х годов. Затем наличие миозина, способногореагировать с актином, выявили в разнообразных типах клеток. Стало известно,что в одном и том же типе клеток может существовать несколько молекулярныхформ как миозина, так и актина.Филаменты немышечного миозина тоньше и короче филаментовмышечного миозина. Поэтому при электронной микроскопии их трудноотличить от актиновых филаментов.Как и в мышцах, немышечные миозиновые фила-менты собраны измономеров, головки которых направлены от средней части филамента к егоконцам.
В результате возникает биполярная ориентация головок. Она позволяеткаждой половине миозинового филамента связываться с помощью поперечныхмостиков с активными филаментами и скользить вдоль последних, движущихсяв противоположном направлении. Подобная ориентация в структуре молекул внемышечных клетках создает предпосылки для работы механизма сокращенияпо принципу скольжения нитей, сходного с тем, который существует впоперечнополосатых мышцах.11.1.2.2. ДинеинДинеин, обладающий АТРазной активностью, впервые обнаружили в ресничках(разд. 11.2.3).
Здесь он отвечает за возникновение скользящих движений междутубулиновыми микротрубочками. Позднее его нашли и в митотическихверетенах многих типов клеток, где, как полагают, он играет некоторую роль вдвижении хромосом и (или) веретена.11.1.2.3. КинезинВодорастворимый белок кинезин впервые выделили из аксоплазмыгигантских аксонов кальмара. Он обладает АТРазной активностью и, видимо,действует как "мотор" при передвижении органелл клетки по микротрубочкам.Доказательство этой функции кинезина получили в опытах с применениеммикроскопических шариков из полистирола, покрытых клеточным экстрактом,содержащим данный белок.
Было наглядно показано, что шарики перемещаютсяпо поверхности выделенных из аксоплазмы микротрубочек. В дальнейшемполучили очищенный кинезин и установили, что он обеспечивает движениеорганелл по микротрубочке только в одном направлении. Согласно болеепоздним данным, клетки содержат также один или несколько белков, которыеобеспечивают перенос органелл в противоположном направлении. Можнопредположить, что движение по микротрубочкам таких органелл, какхромосомы, митохондрии и везикулы, зависит от природы кинезиноподобныхмолекул, присутствующих в органелле.88 :: Содержание8 :: 9 :: Содержание11.1.3. Регуляторные белки11.1.3.1. ТропомвозинКороткая белковая нить тропомиозина - одного из актиносвязывающих белков тесно соединена с актином в мышцах многих животных, начиная от моллюскови кончая млекопитающими.
Как указывалось в гл. 10, тропомиозин вместе стропонинами играет ключевую роль в регуляции взаимодействия миозиновых иактиновых филаментов в поперечнополосатых мышцах позвоночных животных.Однако в подвижных немышечных клетках тропомиозин в соединении сактином не обнаружен, хотя его можно выявить, когда эти клетки становятсянеподвижными.
Данный факт позволяет думать, что тропомиозин вне.мышечных клетках вступает в связь с актином лишь в том случае, еслипоследний находится в "скелетной" - с поперечными сшивка-ми - форме, т.е. всостоянии, которое обеспечивает сохранение формы клетки.11.1.3.2. ТропонинО группе белков, найденных только в мышцах и названных тропонином, см.разд. 10.4.2.11.1.3.3.КальмодулинКальцийсвязывающий белок кальмодулин, похожий по строению на тропонин,С, обнаружен во всех животных клетках. В комплексе с кальцием он8активирует многие кальцийзависимые ферменты и другие белки. Этот вопросрассмотрен в гл. 9.11.1.3.4. Альфа-актининАльфа-актинин впервые обнаружили в сетчатой структуре, образованной Zлиниями мышечного саркомера, где он, вероятно, выполняет чисто структурнуюфункцию.
Взаимоотношения его с актином в немышечных клетках, напримерфибробластахиклеткахэпителия,исследовалисприменениемфлуоресцирующих антител против альфа-актинина мышечного происхождения.Предполагают, что альфа-актинин участвует в прикреплении актиновыхфиламентов к клеточной мембране и способствует образованию поперечныхсшивок между отдельными филаментами.11.1.3.5. Другие актин-связывающиебелкиВ немышечных клетках обнаружено немало других актин-связывающих белков.Одни из них - фрагментирующие белки, например гельзолин и виллин, которыевызывают в присутствии кальция укорочение актиновых филаментов.
Другие,например профилин, связывают G-актиновые мономеры и предотвращают ихполимеризацию, которая приводит к образованию F-актиновых филаментов.Третьи-филамин и уже упомянутый альфа-актинин -образуют поперечныесшивки между актиновыми фила-ментами, способствуя созданию сложныхтрехмерных сетчатых структур. Хотя функция перечисленных белков in vivo вомногом не выяснена, считают, что они играют важную роль в подвижностиклеток, регулируя процесс полимеризации и образования сшивок междуактиновыми филаментами, входящими в состав цитоскслста.98 :: 9 :: Содержание9 :: Содержание11.1.4.
Химия процесса цитоолазматической подвижностиВыделенные из мышечных и различных немышечных клеток актин и миозинспособны к перекрестному взаимодействию друг с другом. Иными словами,мышечный миозин способен "декорировать" актиновые филаменты из других(немышечных) типов клеток, и наоборот. Этот факт при сопоставлении сбиохимическимихарактеристикамиуказанныхбелковговоритофундаментальном сходстве между миозинами (как и между актинами) изразличных типов клеток; в то же время в химическом поведении миозинов илиактинов разного происхождения есть некоторые различия. В скелетной мышцесокращение регулируется актином . Точнее, взаимодействие между актином имиозином контролируется ионами кальция посредством регуляторных белков(тропонин, тропомиозин), соединенных с актиновыми филаментами. В гладкихмышцах позвоночных и многих беспозвоночных, а также в амебоидных клеткахрегуляция актин-миозинового взаимодействия зависит от процесса связыванияСа2+ легкой цепью миозиновой головки; иначе говоря, эти сократительныесистемы регулируются миозином.Взаимодействие сократительных и регуляторных белков, обусловливающеедвижение цитоплазмы, изучено недостаточно; это связано с существованиемнескольких механизмов процесса, что затрудняет проведение исследований.Современное представление о регуляции актин-миозинового взаимодействия.
вподвижных немышечных клетках схематично отображено на рис. 11-4. Чтобывызвать сокращение, сетчатая структура, образованная актиновымифиламентами, или гель, реагирует в присутствии ионов кальция сфосфорилированным миозином. Детали механики сокращения в немышечныхклетках, относящиеся к скольжению филаментов и активности поперечныхмостиков, остаются невыясненными. Можно, однако, назвать несколько точекна схеме, изображенной на рис.
11-4, где, вероятно, осуществляется регуляцияпроцесса. В отношении актина регулирование может идти на стадииполимеризации его мономеров в актиновые филаменты. предположительно засчет действия профилина и сходных с ним белков. Белки, обеспечивающиеобразование поперечных сшивок между актиновыми филаментами и укорочениепоследних, по-видимому, тоже участвуют в регуляции превращения актина всетчатую структуру, или тень. В отношении миозина регуляция идет на стадииего фосфорили-рования, катализируемого сАМР-зависимой кина-зой (см.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
