Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 1 (1110090), страница 19
Текст из файла (страница 19)
р-рителей, Соли щелочных металлов также раста, в воде (в отличие от солей тяжелых металлов). У АТФ средняя бариевая соль (ВаБАТФ) не раста. в воде, но раста, кислая. В водных р-рах АДФ и АТФ неустойчивы. При 0'С АТФ стабильна в воде всего песк. часов. При кипячении в течение 10 мин в кислом р-ре АДФ и АТФ полностью расщепляются до АМФ и Н,РОБ. Эта р-ция иногда используется эля определения нэабильного фосфата». В разб, р-ре шело- 41 л не.тии,т 1 АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ (АТФ-фосфогидролазы, АТФазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз АТФ с отшеплением от молекулы концевого остатка фосфорной к-ты и образованием аденозиш1ифосфата (АДФ). Мол. Массы, субьединичиый состав, строение ахтивных пентров и механизм действия А.
из разя. источников существенно различаются. Аденозинтрифосфатазной активностью обладают мн. индивидуальные ферменты, а также комплексы, состоящие из песк. ферментов. В большинстве случаев А. активируются иовами Мйл+ и Сал+, в нек-рых-К+ и )Ча'.
К А. относят также ферменты АТФ- сиитетазы, катализирующие наравне с синтезом АТФ его гидролиз. А. содержатся в животных, растениях и микроорганизмах. Многие А. связаны с мембранами клеток и клеточных органелл (транслортные Ао АТФ-синтетазы митохондрий, клоропластов и микроорганизмов). Функционирование таких А.
сопряжено с переносом в-в через мембраны. Ингибиторы А. Митохондрий-оловоорг. соедо ионы )ЧБ, нек-рые аНтябИОтИКИ (Наири аурОМицни); )Ча '- И К '-ЗаВИСИМЫХ А. клеточных мембран-уабаин, или строфантин О; А. миозина-реагенты, образующие с меркаптогруппой тиолаты (напри соли тяжелых металлов). Лми.г Молекулвривв биологив, иер. е виги., М., 1943. е. 49-б1; К логи Н. М„ Энергетики бнокимитеекик реекша, иер е англ., М., 1970 4.Д. Виногрквм. АДЕНОЗИНФОСФОРНЪ|Е КИСЛОТЫ (адениновые рибонуклеотнды), производные аденозина, содержащие остатки ортофосфориой или полифосфорных к-т в разл.
положениях рибозного кольца. Большинство А.к. имеют важное биол. значение; особое место занимают аденозин-5чфосфорные к-ты (см. ф-лу)-моно-, ди- и трифосфорные (л-соотв. 1, 2, 3), обозначаемые АМФ, АДФ, АТФ (см табл.). К аленозии-5чфосфорным относятся также менее изученные к-ты с я = 4 и 5. Среди продуктов метаболизма нек-рых коферментов обнаружены аденозин-2',5ч и аденозин-3',5'-днфосфорные к-ты. )ЧН Б К А.к. относятся также аденауинманафасфага чик!! Б 1ЬБ лическай и диаденозинтет- Б ЬБ ВО(-РО) СВ 1ЧБ ~~~ 3,3~ РафосфоРнаЯ к-та, игРа- 0 )ч юшие регуляторную роль О)) е в обмене в-в.
При щелочном гидролизе РНК образуется смесь аденозин-2ч Н и аденозин-Зчмонофосфориых к-т. Аденозин-5чфосфорные к.ты имеют характерный оптич. спектр с максимумом в области 260 нм и минимумом при 230 нм. Это к-ты средней силы (рй'„).. АДЕНОЗИНФОСФОРНЫЕ 33 чи АТФ гидролизуется до АМФ и пирофосфорной к-ты Н4Р,О,. При длит. кипячении АМФ в щелочной или кислой среде образуются рибоза, аленин и фосфорная кислота.
Своб. энергия (Або) гидролиза АТФ, идущего с опцеплением концевого (терминального) остатка Н РО4, в стандартных условиях равна — 30,5 кДж/моль при рН 7,0. Близкая величина найдена для гидролиза АТФ с отшеплением Н Р,О„. Або. величина Ьб гидролиза АМФ згачительно йиже ( — 12,6 кДж/моль). Хим, св-ва аденозин-5'.фосфорных к-т определяются также функц. группами остатка аденозина. Так, для А. к. характерно деэамииирование под действием Н)ЧОБ, приводящее к инозиновым производным.
А.к. ацилируются по )ЧНти ОН-группам. При галогенировании (обычно бромировании) замещается атом Н в положении В. Окисление АТФ и АДФ периодатом превращает их в диальдегищ образук шийся в результате окислит. расшеплещш связи между атомами С в положениях 2' и 3'. Алкилируются А.к. обычно в положение 1 и по аминогруппе. Так, при действии З-мер. каптопропионовой к-ты и формальдегида атом Н в группе )ЧНБ замешаетса на гРУппиРовкУ СН БСНБСНБСООН. )т)~- Карбоксиметильное производное АТг)г получают перегруппировкой Н'-карбоксиметил-АТФ, образующейся при р-цни АТФ с иодуксусной к-той. С помощью зтнленоксида получают Н'-гидроксиэтильные производные А.к. При взаимод. А.к.
с хлоруксусным альдегидом по атому )Ч в положении 1 алкилирование сопровождается циклизацией по амнногруппе с образованием трициклич. саед.— производного этеиоаденозина; зти в-ва используют в кач-ве флуоресцентных меток цри струхтурно.функциональном исследовании белков и нуклеиновых к-т. Хим. Модификация прир. А.к. используется для изучения механггэма ферментативных р-ций. Модификация позволяет применять эти саед. в кач-ве ингибиторов, для образования ковалентных связей при изучении молекулярного окружения в точках связывания А.к.(так, 2',3'-диальдегидные производные образуют в активном центре ферментов альдиминные связи), для репгстрации конформац.
переходов в ферментах в ходе р-ции, напр, с помощью флуоресцентных или спиновых меток. Производные А.к. используют также для синтеза биоспецифич. адсорбентов, применяемых при выделении индивидуальных ферментов с помощью аффинной хроматографии, что имеет большое практич. значение в биотехнологии. АТФ впервме была выделена из мышц в 1929 К.
Ломаном; хим. синтез осуществлен А. Тоддом (1948) путем фосфорилирования АМФ и АДФ с помощью дибензилхлорфосфата. Выделяют АТФ из скелетных мышц или лрожжей. АМФ и АДФ получают гидролизом АТФ, а АМФ также ферментативным фосфорилированием аденозина. Для количеств, определения АМФ, АДФ и АТФ в живых организмах используют разл.
виды хроматографии, ЯМР-спектроскопию и ферментатнвные р-ции. Наиб. чувствит. Метод-люминесцентный люциферин-люциферазный, в к-ром используется выделяемая из светляков люцифераза, катализируюшая в присут. АТФ образование из люциферина люминесцирующего соединения. Метод позволяет определять АТФ в концентрации до 1О 'Б М. В живых организмах АТФ, АДФ и АМФ присутствуют в связанном с белками состоянии и в виде комплехоов с ионами Мйт4 и Сат . Скелетные мышцы млекопитаюпшх содержат АТФ до 4 г/кг.
У человека скорость обмена АТФ составляет ок. 50 кг в сут. Такая интенсивность обмена объясняется тем, что этот нуклеотид занимает центр. место в энергетике живых организмов. Сокращение мышц, биосинтез белков и нуклеиновых к-т, многие др. процессы, идущие с увеличением сноб. энергии, сопряжены с гидролиэом АТФ. Часть из них проходит с отщеплением от АТФ Н РО4, другая-Н4Р,О,. В живой клетке Ьгг гилролиза АТФ составляет — 50 кДж/моль. Сравнительно высокая або. величина Або гидролиза двух ангндридных связей 34 АДИАБАТИЧЕСКОГО в АТФ (макроэргич.
связи) обусловливает уникальное положение АТФ в метаболизме. Исходный субстрат в биосннтезе АМФ вЂ” инозиновая к-та. АМФ, образующаяся также при пирофосфатном расщеплении АТФ, фосфорилируется в организме до АДФ при участии аденилаткиназы. Фосфорилирование АДФ, приводящее к синтезу АТФ в живых организмах, происходит при сопряжении этой р-ции с окислит.-восстановит. р-циями. Различают три типа сопряжения: в гликолизе (локализован в волной фазе клетки, в цитоплазме3 при окислит. фосфорилировании и фотофосфорилировании в т.
наз. сопрягаюших мембранах субклеточных частиц (митохондрий и хлоропластов) и бактерий, Для сопряжения биохим. р-цнй необходимо наличие общего для этих р-ций промежут. соединения (интермедиата). Так, в гликолизе окисление 3-фосфоглицеральлегида до фосфоглицериновой к-ты идет через стадию образования 1,3-дифосфоглиперииовой к-ты, являющейся таким «макроэргич, интермедиатом». Ферментативная р-ция этого интермелиата с АДФ приводит к синтезу АТФ. Механизм сопрюкения между фосфорилированием АДФ и электронным транспортом в сопрягаюших мембранах установлен в 1960-х гг.
П. Митчеллом. Было показано, что сопряжение осуществляется через посредство электрохим. потенциала ионов Н '. Особенность электрон-транспортных систем сопрягаюших мембран — способность переносить Н ' через мембрану. В то же время ферментатнвный комплекс, катализирующий синтез АТФ,-АТФ-синтетаза, может использовать энергию этого потенциала.
Молекулярный механизм трансмембранного транспорта Н при окислительном фосфорилнровании и фотофосфорилировании пока не выяснен. См. также Гдикозиз, Окмслн»мдвное фее4ерилироланме. В высших организмах присутсгвует белковый комплекс, асузцествляюший спецнфич. перенос через биол. мембраны АТФ в обмен на АДФ (транслаказа аденииовых иуклеотндов) и являющийся первым хорошо изученным белком-переносчиком. Особая роль аденозин-5'-фосфорных к-т в биоэнергетике обусловливает то, что эти соед. являются также алластернч. регуляторами ряда ключевых ферментов.
АМФ применяется в медицине при мышечной дистрофии, стенокардии и спазмах сосудов (мышечно-адениловый препарат), С той же целью иногда используют АТФ. Лкм Мнкел сон А.м., Химия нуклоозндов и нуклеотидов, пер с висл, М., 1966; Мсллер Д.Э., Биокнмиа, пер с англ. т.1, М., 1986.
К Ф. Иол и АДИАБАТИЧБСКОГО СЖАТИЯ МЕТОД (метод импульсного сжатия), используют для осуществления и исследования хим. р-ций в газовой фазе при высоких давлениях и т-рах. Основан на том, что прн сжатии газа в цилиндре свободно летящим поршнем со скоростью порядка 10-20 м(с теплопередача к стенкам цилиндра не успевает происходить, и газ адиабатически нагренается. В случае идеального газа давление р и т-ра Т изменяются при этом в соответствии с ур-пнями Пуассона: р = рпб' и Тю Т бт где Ро и То — начальные значениа давлениа и т-Ры, б-геом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
