Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 1 (1110090), страница 18
Текст из файла (страница 18)
Л.М. Пни и. В.Л. Вакула. АДДУКТ (от лат. Вг)бисгпз-приведеннызь притянутый), термин, не имеющий однозначного толкования. Обычно А. паз. Молеиулярные комплексы и соединения, образующиеся в результате р-ций присоединения (особенно часто в диеновом синтезе). Кроме того, этим термином обозначают (с указанием исходных соед.) в-ва неизвестного строения, а также соед., для к-рых сложно составить название в соответствии с номенклатурными правилами.
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА (АТФ-, илн АТР-пирофосфатлназа циклизирующая~, фермент класса лиаз, катализирующий в присут. Мй + гидролиз аденозинтрифосфата (АТФ) с образованием пирофосфорной к-ты Н»РзО„и аделозиимонофосфазиа циклического (цАМФ). А. обнару;кена практически во всех тканях животных, а также у бактерий.
Предполагается существование этого фермента у растений. В клетках животных он локализован в плазматич. Мембранах, у бактерий-в мембранах и цитоплазме. Мол. масса А. у большинства организмов неизвестна; предполагают, что она колеблется в пределах 350-600 тыс. Из ряда бактерий А, выделена в индивидуальном виде;мол, масса каталитич. субъединиц в этих А,- 30 — 40 тыс. Ногй Науй [С вЂ” 60Р) ОР С вЂ” СОР Ногй С СТР Ногй Нпгй [6-СТР] С-Сту Гасма акт»волин алснплатпнклазы: Отр-гуанозинтрифосфат. Функционирует А. в составе сложного комплекса, состоящего из гормонального рецептора (й), расположенного иа внеш.
стороне клеточной мембраны, внутримембранного регуляторного белка (О), в состав к-рого входит остаток 38 зг лдкнин гуанозиидифосфата (ПОР), и каталитич. субьединнцы (СБ). Активапия А. осуществляется в результате действия некрых гормонов, напр. глюкагона, тиреотропного, адренокортикотропного и лютеинизируюшего гормонов, простагландинов группы Е. Гормон, взаимодействуя с В, образует гормон-рецепторный комплекс Ногй, к-рый, реагируя с О-ПОР (см, схему), вызывает каскад р-цнй. Непосредственно катализирует превращение АТФ в цАМФ комплекс С$(О-ОТР1, к-рый в клетке быстро распадается на С8 н О-ПОР.
В клетке существуют также рецепторы (напрн ацегилхолина, чувствительного к мускарину), к-рые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в комплексе с регуляторными О-белками, отличнымн от тех, к-рые участвуют в активации фермента. Благодаря механизму активации н ингибирования А. Вейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке. Лннк ск. пр» ек. Адек свннпо вдскфпн анквпчвсанд. В.А. точр. АДЕНИН, см. Пуринодые основания. 5-АДЕНОЗИЛМЕТИОНЙН ~8-(5чдезоксиаденозин-5зилу метионин, активный метионнн; активный метгш), донор метнльнь7х групп при трансметилировании (переносе метильных групп на разл. соединения-акцепторы), происходящем в клетках животных и растений.
Мол, масса катиона А. 398,4; (пав 48 5' (1,8 г в !00 мл 5н. НС1); 82, ! 54 103 Группа Снк у атома 8 легко отщепляется; энтальпия р-ции 41,888 кД;к,'моль. Нйг ННг 1 НООССН (СНг)г СН О Н Н ОН ОН А — ОН, С1 нвв араннрн. А. участвует в синтезе фосфатидилхолина, холина, адреналииа, витамина В„и др. Механизм трансметнлирования-нуклеоф. замещейие под действием ферментов группы метилтрансфераз, специфичных к акцепторам метильной группы. Метилируются обычно атомы )ч) и О, реже-С.
Перенос метильных групп на двойные связи ненасыш. жирных к-т микроорганизмов приводит к образованию к-т с разветвленной цепью нлн содержащих цнклопропановые кольца. В результате мегилирования нек-рых биологически активных соед. (Вапрс гнстамнна, ннкотннамида) образуются продукты, выводимые из организма. В белках метилированию могут подвергаться аминогруппы остатков лизина и аргинина. Метилированне пурнновых и пнримидиновых оснований, а также рибозных колец — самая распространенная модификапия нуклеиновых к-т, особенно транспортных РНК.
В полисахаридах А. может, напр., метилировать атом О в положении б остатков Еьглюкозы. При элиминировании метнльной группы А. превращается в Б-аденозил-Ь-гомоцистеин, к-рый гидролизуется до аденозина и гомоцистенна НЗСНгСНгСН(ХНг)СООН. Последний м.б. в организме метилирован при участии )ч)5-метилтетрагидрофолиевой к-ты с образованием метионина, к-рый вновь может включаться в состав А. Известны и другие пути метаболизма 8-аденозил-Ь-гомоцистеина1 у млекопитающих — расщепление с образованием гомосерина, аденина и 5-мегилтнорибозо-1-фосфата, у микроорганизмов-дезаминирование аденозинового нли гомоцистеинового фрагментов молекулы, а также отшепление аденииа. А. служит также донором аминопропильных фрагментов при бносинтезе аминов-спермнна НгХ(СНг)3ХН(СНг)4ХН(СНг)3ЫНг и спеРмидина Н,Х(СН,),)ч)Н(СН,)4)ч)Нг, а также донором аминогруплы 39 при синтезе биотина.
Установлена регуляторная ф-цип А. для нек-рых ферментов; воздействие А. на одну из субьединиц фермента (напр., в результате переноса аденозильного остатка) меняет сродство к субстрату у другой. Синтез А. в организме осуществляется замещением фосфорной компоненты АТФ 1,-метноннном с отшеплением пнрофосфориой н ортофосфорной к-т. Р-пия катализируется метионин-аденозилтрансферазой. Таким же образом осуществляют препаративный синтез А. Лкпс 1.овЬакд1п12В„Та1а1ау Р., «Адкппсев в Епгупк Кем!аннан Ш71, в.
9, р. 349-84; Сап!оп! 0.1., «Аппнар певек Ы В~осьевьскгь 1975, . 44. 435-51; 13вд!и е., Ввскьевьпу ог 5-адепову1овскыопве апд ке1ассд сопн роппдп 1. 1982 Н.В. Гу -с. АДЕНОЗИН, см. Нуклеоэиды. АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ ЦИКЛИЧЕСКИЙ (аденозин-3',5сциклофосфат; У,5ЕАМФ; цАМФ), мол.
м. 329,22; бесцв. кристаллы; (з)по — 51'; соли Уда, К и аммония хорошо раста. в воде, соли Ай и двухвалентных металлов в воде практически не растворяются. Конфигурация остатка рибозы в цАМФ— Сг.-энде-С4.-экзо. Циклофосфатное кольцо, конленсированное с рибозным пиклом, имеет конформацию кресла. Кристаллич. ячейка состоит из двух молекул, в одной из к-рых аденнновое основание расположено в спнз а в другой-в дня!и-конформации относительно рибозного кольца. Последняя конформация характерна также для молекул в р-ре.
цАМФ вЂ” вторичный мессенджер, т.е. осуществляет ф-цин внутриклегочного посредника в действии первичных мессенджеров — ряда гормонов и медиаторов (передатчиков) нервного возбуждения. Участвует д» также в регуляции обмена углеводов и липидов, клеточного ' Н Н роста, мембранного транспорта и др.
В бактериальных клег- ч О (уй ках ВАМФ, взаимодействуя со с,,~' специфич. репепторным бел- Р ком, вызывает в нем конфор- НО 0 мационные изменения, в результате чего белок приобретает способность связываться с клеточной ДНК и регулировать активность генов. В клетках высших организмов цАМФ активирует фермент протеинкнназу, к-рый катализирует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на белок.
Активация заключается в связывании цАМФ с регуляторной субьеднннцей фермента, в результате чего освобождается активная каталитнч. субъединнца, к-рая и осуществляет р-цню. Протеинкиназа может катализировать фосфорилирование нек-рых ферментов, а также ряда регуляторных и структурных белков, что приводит к изменению их св-в. Так. фермент кнназа фосфорнлазы Ь фосфорилируьтся с образованием активной формы, к-рая сама в свою очередь катализнрует фосфорилирование др.
фермента — фосфорилазы Ь. Последняя ускоряет распад гликогена в организме. цАМФ оказывает влияние и на дефосфорнлирование белков, к-рое осуществляется под действием протеннфосфатаз. Так, протеинкнназа фосфорилирует один из белков, в результате чего он приобретает св-Ва ингибировать фосфатазу! -фермент, катализирующий дефосфорилирование. Метаболизм цАМФ осуществляют два фермента — аденидангчнк газа, катализнрующая синтез цАМФ нз АТФ, и фосфодиэсгераза цАМФ, к-рая катализирует гидролиз цАМФ по 3'-фосфоэфирной связи с образованием 5заденозинмонсфосфага. А.
ц. открыт Э. Сазерлендом в 1957. Его получают циклизацией 5'-адсиозннмоиофосфата под действием Х, )ч)сднцнклогекснлкарбодиимида. Лвн Ввснввев В.Ю., Гу нев Н Н, Северин и С.,вж. Всес нк сдав км. Д.И Меннсвеевв, 1975, 20, и. 3, с 306-22, Ткачук В А., сУкр днокнк по. 19Я, 7. 53, Нв 2, с. 5-27; 5Ьаква К. К., аРврк и ~п Ынс!ек Аадв Квв сЬ апд М81ессык Вк1сКУ», 1982, в 27, Р. 233-88. Е. С СевеРин, В Л.
ТУ нанон. 40 ХАРАКТЕРИСТИКИ АДКИОЭИН.Б'4ВОСФОРИЫХ КИСЛОТ АДФ бте АМФ Покетвтелв Мол. и. т, ил., ео кпрц 143-!45 1е ветл.1" -24,7' 03 С) Ыу 4',б 4,48 347,23 194-2 ба 437Щ 2!5 Но -41,78 !Бечо! 1 5.1 3,7 4,05 -33,7 125'С) 150 3,9 4,27 гг., 1О ' лрн ри 2 . рх, !еленин! . рхб 1к-те) . * дле моновкрилиное В соли, * д л моионетрневой голи. Они хорошо раста, в воде, плохо — в спирте, не раста. в болыпинстве орг.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
