Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 1 (1110090), страница 147
Текст из файла (страница 147)
произ-вах), от радиоактивных отходов (напр, на атомных электростанциях), от вредных длл окружающей среды ПАВ и т.д. Работы по созданию Б.п. интенсивно проводятся во всех промышленно развитых странах. Проблемы Б. п. нашли отражение в ряде международных соглашений, постановлениях партии и правительства СССР по вопросам охраны окружающей среды. Лат: Кафаров и а.
Прннципи газданвг бгтатгвлныг тгмичтстнх пвоюволать М, !Эгт; Базатхолнаа прамышленнаг гренэгогтгвь Оршнижкня Егзатгегнвг пронэгглгга М„!ЭВЗ; Ласгори н Ы Й варавва Л, а, Пер снк В. 3. Вгэажалнгл тггнолош» лгрерввотги ыннгитянагв антьл. СЬ- атгмнма анализ, и;. 1984 г.л.ягм . БЕЗЫЗЛУЧАТЕЛЬНЫЕ ПЕРЕХОДЫ, см. Квантовые лгргхсды. БЕЙЛЬШТЕЙНА ПРОБА (р-ция Бейльштейна), способ обнаружения атомов С1, Вг и 1 в орг. соединениях.
Основан на способности СпО при высокой т-ре разлагать галотеысодержашие орг. соед. с образованием галогенидов Сп(НВ КНа! + СоО СпНа!г + СОз + Н,О Анализируемую пробу наносят на конец предварительно прокаленной медной проволоки (нлн в смеси с СпО на платиновый шпатель) и нагревают в несветящемся пламени горелки Бунзена. При наличии в пробе галогенов образующиеся СпНа1г восстанавливаются до СпНа(, к-рые, испаряясь, окрашйвают пламя: СпС! и СпВг-в сине-зеленый цвет, Сп1-в зеленый. Фторорг. соед. не окрашивают пламя, т.к. Спр нелетуч. В зависимости от солержания галогенов окрашивание исчезает мгновенно или наблюлается в течение 1-2 с. Предел обнаружения галогенсодержащего соед.
менее О,1 мкг. Р-ция неизбирательна; мешают нитрилы, мочевныа, тыомочевина, нек-рые производные пнридина, карбоыовые к-ты, ацетилацетон и др При наличии щелочных и щел.-зем. металлов пламя рассматривают через синий светофильтр. Способ предложен Ф.Ф. Бейльштейиом в 7872. Разработаны модификации Б.р, для анализа газообразных и летучих в-в. Лмлг Ф ай гль Ф., Капсльнмй вналнз арганпчмамз веп«мтл пер а «нгл„м„ 196х с. !09-15: мбког 1., дпагубаа1 сьсппьпу а! Мйввк ьабгкм совр«паба йбгм1, 1975, р 61-65.
М. М. бутмгмпь БЕКМАНА ПЕРЕГРУППИРОВКА, изомеризация кетоксимов в Н-замешенные амиды карбоновых к-т под действием кислотных агентов: К вЂ” С вЂ” К' -а К' — СННК' !( !( НОН О Р-ция зкзотермична. Кислотными агентамн служат поли- фосфорные к-ты, пентахлорид и пентаокснд фосфора, хлораягидриды сульфокислот, карбоновых к-т и др. Процесс обычно проводят в лиридине, этиловом эфире или бензоле; скорость его сильно возрастает с ростом полярности р-рителя. Р-ция одинаково хорошо осуществляется с оксимами алифатич. и ароматич.
кетонон Оксимы жярноароматич. кетонов всегда превращ. в ацилъные пронзволные ароматич аминов. В случае циклич. кетонов происходит расширение цикла, напр.: Б.л. стсреоспецифична: всегда ! мигрирует радикал, находящийся в транс-положении к гидроксилу. .3~ Конфи!урания атомов С в К' сохраняется. НОЯ Установлено, что перегруппировываются ие сами кетоксимьх а продукты их взанмод. с реагентами. Так, в случае ацилирующих агентов образуется ацильное производное, последующий распад к-рого происходит с разрывом связи Н вЂ” О и синхронной миграцией К'. Для жирноароматич.
оксимов постулировано промежут. образование производных азирина: НОН ~К вЂ” Ц-М , н,о СвябН-С Кботй' — СснбН СК !! О Бекмановский перегруппировкой 2-го рода (перегруппировкой Вернера, фрагментацией, илн расщеплением, по Бекману) называют расщепление связи С вЂ” С в кетоксимах с образованием ннтрилоя Это особенно характерно лля оксимов и-гидроксикетонов: КСН вЂ” СК' КСНО + К'СН + Н О. ) 1 ОН НОН Альдоксимы обычно также превращ. в нитрилы: КСН=НОН КСН + Н,О Аналогично оксимам перегруппировываются простые и сложные эфиры окснмов (перегруппировка Бекмана-Чепменаь напр.: СНЗСАг — ь СНт С Н вЂ” Аг Иа 1) )) НОАг' О Аг' Б.п.
родственна перегруппировкам Гофмана, Курциуса и Шмидта, в к-рых орг. радикал также мигрирует от С к Н Эта р-ция используется для иром. получения а-капролактама из циклогексаноноксима, ацильных производных ароматич. аминов, а также для определения строения кетонов (путем превращ. их в амиды илн нитрилы и далее в к-ты). Перегруппировка открыта Э.
Бекманом в 188б. бб9 Лмл! Кнупанм И. Д, Фабрмснмй Н П., ваго Рмкпгпг и немым псом. до«вам оросннчсск!и аосднненпй, кн. 3, м„1951, с. 139-зсз; дон«рума л. г.. Хе аь дт Н 3, в кп.: Орган«сессна рыкцнн пер с англ об 11, М., 1965 с 7166; Вам как м и., Зара«вам н Г гУспмм кнмпнч 1967 т 36 е.
16729йг и амьен. науй миь й ба гв вамп сь б, вб щ и а,'зяпв-мт„гмгх з. за д.н. Кам н. БЕЛА)5 САЖА, см. Кремния диоксид. БЕЛКИ, высокомол. прир. полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептндной) связью — СΠ— НН вЂ”. Каждый Б. характеризуется специфич. аминокислотиой последовательностью и индивидуальной пространста структурой (конформацией). На долю Б. приходится не менее 50Л сухой массы орг. соед, животной клетки. Функционирование Б. лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельностя организма.
Обмен в-в (пищеварение, дыхание и др1 мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов-высокоспецифич катализаторов биохим. Р-ций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти„роговых образований составляют структурные Б. (см., напр., Коддлгеи) Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных н человека осуществляютсл ло единому механизму при посредстве Б. сократительной системы (см, напр, Акшин, Мпозимб Важную группу составляют регудлглорные бгдкн, контролирующие биосинтез Б.
и нуклеиновых к-т. К регуляторным Б. относятся также пептидно-белковые гормоны, к-рые секретируются эндокринными !келезами. Информация о состоянии внеш. среды, разл. регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью спею ргяелторных белков, располагающихся на наружной пов.стн плазматнч. мембраны. Эти Б. играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе).
В активном транспорте ионов, лилидов, сахаров и аминокислот через биол мембраны участвуют транспортные Б, или белкн-переносчики К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии Б. биоэнергетич, системы (напр., роделсим, Чимохромыу Большое значение имеют пищевые и запасные белки (смт напр, Казвин, Проламыны), играющие важную роль в развитии и функционирований организмов.
Защитные системы высших организмов формируются защитными Б., к к-рым относятся иммумоглпбулинм (ответственны за иммунитет), Б. комллеменглд (ответственны за ливис чужеродных клеток и активацию иммунологич. ф-ции), Б, системы свертывания крови (см., напр., Т)юмблн, Фибрнн) и противовирусный Б. инлгерфгрсн. По составу Б. делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные.
Сложные могут вюпочать ионы металла (металлопротенды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липилами (лнлопромеинм), нуклеиновыми к-тами (нуклеодрстгиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной к-ты (фосфопротенды), углевода (гдяколрогнемны) или нуклеиновой к-ты (геномы нек-рых вирусов). В соответствии с формой молекул Б подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферич. или эллипсоилной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) н высокоаснмметрнчны.
Большинство глобулярных Б., в отличие от фибриллярных, растворимы в воде. Особую груцпу составляют мембранные (амфипатические) Бч характеризующиеся неравномерным распределением гидрофнльных н гидрофобных (липофильных) участков в молекуле: погруженная в биол. мембрану часть глобулы состоит преим. из липофильных аминокислотиых остатков, а выступающая из мембраны — из гидрофильных. Историческая слравка. Первые работы по выделению и изучению белковык препаратов были выполнены еше 470 в 18 в., однако в тот период исследования Б.
носили описательный характер. В нач. 19 в. были сделаны первые анализы элементного состава Б. (Ж.Л Гей-Люссак, Л.Ж. Тенар, !810), положившие начало систематич. аналит. исследованиям, в результате к-рых было установлено, что все белковые в-ва близки не только по внеш. признакам и св.вам, но и по элементному составу. Важное следствие этах работ-создание первой теории строения белковых в-в (Г.Я.Мульдер, 1836), согласно к-рой все Б.
содержат общий гипотетич. радикал †«протеин», имеющий эмпирич. ф-лу С»«Н»зНг«Огз и связанный в разл. пропорциях с атомами серы и фосфора. Получив вначале всеобщее признание, эта теория привлекла интерес к аналит, исследованиям Б., совершенствованию препаративных методов белковой химии. В этот период были разработаны простейшие приемы выделения Б. путем экстракции р-рами нейтральных солей и осаждения, получены первые крисгаллич.
Б, (гемоглобин, нек-рые растит. Б.), дла анализа Е стали использовать кислотный и щелочной гндролих Создание теории протеина совпало по времени с формиванием представлений о функции Б. в организме. В 1835 Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей ф-ции Б.— биокаталитнческой. Вскоре были открыты первые протеолитич. ферменты-пенсии (Т. Шваин, 1836) и трипсин (Л. Корвиэар, 1856). Открытие протеаз стямулировало интерес биохимиков к физиологгги пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания Б.
К сер. 19 н было показано, что под действием протеолитич, ферментов Б. распадаются на близкие ло св-вам фрагменты, получившие вази пептоиов (К. Леман, 1850). Вахщое событие в изучении Б.-выделение из безжового гидролизата аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820) К кои. 19 и было изучено болъшннство аминокислот, входящих в состав Б., синтезирован алании (А. Штреккер:, 18503 В !894 А. Коссель высказал идею о том, что осн.
структурными элементами Б, являются аминокислоты. В нач, 20 в. значит. вклад в изучение Б. был внесен Э. Фишером, впервые применившим для этого методы орг. химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что Б. построены из остатков юаминокислот, связанных амидной (пептидиой) связью. Он также выполнил первые амииокислотиые анализы Б., дал правильное объяснение протеолизу. В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хнм. методы анализа Б. Седиментациоиными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б„получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, !926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич, методы анализа (А.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
