И.Л. Кнунянц - Химическая энциклопедия, том 2 (1110088), страница 278
Текст из файла (страница 278)
содержанию условно делят на основные (составляют 1-100;4 по массе), неосновные (0,01-!егв по массе) и следовые, или примесные (менее 0,0!его по массе). При контроле технол. процессов, прир, среды и т.п. используют непрерывный автоматизир. К. а.
Автоматизир. системы аналит. контроля (АСАК) могут входить в автоматизир. системы управления технологией произ-ва, в к-рых результаты К. а. используют для оперативного регулирования условий проведения технол. пропессов, В АСАК возможен как периодич. отбор пробы, так и К. а. в-ва в потоке, Тенденция развития К. а.— дальнейшая автоматизация с применением компьютеров и внедрение физ.
Методов, отличающихся экспрессностью, хорошими метрологич, характеристиками, высокой разрешающей способностью; такими методами можно определять одыовременыо песк. компонентов. Лиги Слуг Д, Уэст Д,Осиовыевллипмескоакимнв,пер скигл,т Г-2, м, г979, двилер к, тви э, мольк д, Авыигикл сисгемзтивескиа обзор. пер с ием, М, 198!, Методы колииесгвепиого орглииесского злемсит. ного микголик изл. пол рсл Н Э Гельмли. М. 1997 Б Я Келсо КОЛЛАГЕН (от греч.
)гойа-клей и -йепез-рождаюший, рожденный), фибриллярный белок, составляющий основу соединит. ткани животных (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.) и обеспечиваюший ее прочность, Ко или тропоколлаген;наиб. распространенный белок животного мира; у млекопитающих во взрослом организме на его долю приходится почти 30оге от всей массы белков. Молекула К. (Мол, м. ок. 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех т. наз. а-цепей (мол.
м. ок, 100 тыс.), формирующих право- закрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали и-цепи содержит три аминокислотных остатка. Три и-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая о-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержаняем серосодержаших аминокислот и отсутствием триптофана. К.— один из немногих животньгх белков, содержаших остатки 3- и 4-гидроксипролина (НΠ— Рго), а также 5-гидроксилизина (НΠ— 1.уз); на них ур п иходится ок. 2!еГв от всех аминокислотных остатков. никальная особенность К.— многократно повторяюшаяся последовательность в и-цепях триплетов аминокислот глицнн — Х вЂ” х' (Х, х' †остат любой п-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. основу для спирализации а-цепей. Триплетная последовательность составляет ок.
90вА всей а-цепи и расположена в ее центр, части; концевые участки представлены неспирализованными (не содержашими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (т. наз. телопептиды), Опи- 856 евно 5 осиовньгх и ок. 1О <оанорньпо> типов К., различающихся по первичной структуре а-цепей.
К.-гликопротеин и в зависимости от источника содержит на !000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в осн, в виде моно- или дисахарндов), связанных О-гликозидной связью с НО-группой НΠ— !.уз. Моносахарнды представдены О-галактозой, к-рая связана с остатком аминокислоты ~-глнкозиднойз связью. В дисахаридах О-глюкоза связана а-1 — 2-связью с Бьгалактозой. Стабилизация молекулы К. осуществляется благодаря электростатич. н гндрофобным взаимод., а также водородными и ковалентными поперечными связями между а- цепями. Водородные связы образованы карбоннльиой группой и группами ХН пептидной связи или НО-группой НΠ— Рго; возможнм также связи с участием НВО. Ковалеитные связи между а-цепями (сшнвки) образуются в результате альдольной конденсации остатков 2-амино- 6-оксогексановой илн 2-амино-5-гидрокси-6-оксогексановой к-т, к-рые образуются соотв.
из остатков лизина или 5-гидроксилизина. Сшивки а-цепей соседних молекул К. осуществлшотся в результате образования альдиминов путем взанмод. остатков 6-оксогексановых к-т с группой ХНВ лизина нли 5-гидроксилизина (см. Модиргиддиия белков). В К. обнаружены поперечные сшивки, связывающие 3 или 4 а-цепи соседних молекул. Натявный К, плохо раста. в воде при рН ок.
7. При умеренном нагревании в водных р-рах К. денатурирует с разрывом нековалентных связей-а-цепи расплетаются, «плавятся» с образованием желатина. При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры (В-частицы) или тримеры (Т-частицы), к-рые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником К. в организме является проколлаген (синтезируется в осн, в фибробластах, хондроцнтах и др, клетках соединит. ткани), молекулы к-рого состоят из трех про-а-цепей с мол.
м. 140 тыс.— 180 тыс. Эти цепи содержат на Х- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (т. наз, пропептиды), отщепляюшиеся при внеклеточном «созревании» К. В С-концевых пропептидах локализованы межцепьевые связи 8 — 8, стабилизирующие молекулы проколлагена. Виол. роль К. определяется его способностью образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибрнллы (волокна), к-рые вьпюлняют главные опорномех.
ф-ции в разл. типах соединит. ткани. Фнбрнллы состоят нз повторяющихся тропоколлагеновых структур, уложенных вдоль волокна в виде параллельных пучков по типу «голова к хвосту». В параллельных рядах молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (64 нм). Этим объясняются характерные для фибрилл поперечные сшивки, к-рые повторяются с таким же периодом. Являясь одним из осн.
компонентов межклеточного мптрнкса (в-во, заполняющее пространство между клетками) н образуя комплексы с его компонентами (протеогликанами и др.), К. участвует в межклеточном взаимод., оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. Получаемый из К. желатин (он легко образует студня) используют в пищ.
иром-сти, при изготовлении фотографич. материалов, как среду для культивирования микроорганизмов в микробиологии. Нарушение структуры и ф-ции К.- ключевое звено ряда заболеваний соединит. ткани (т. наз. коллагеновых болезней). Л м Мааурпа В Н, Бппхпмпа еплламгмамт Велела, М, 1974. Нпептпп В Н, Переела Г Э, угеаеааа Л А. Вптраепма а аплюппонпаа В»агам»а апллагеппамх структур К. 1977, депп»лдпр А, Оепаам 6»отпмпп, аер е англ, т 1, м, 1985 е 176 19, вггпьетщгу 61сайадеп. 857 28 Хпчпт апп, т 2 84.ОЛЛОИДНАЯ 433 ьу О и аамаеьепашп»н хелп!, ну ь, 1976; сея ып1пку 91 еагг,гее1ьяаг те!ггт, ед ьу е О нау, ы у ъ, 1983 А е Бгр КОЛЛИДИНБ! (тримстилпиридины), мол.
м. 121,18, соед. ф-лы 1, Бесиа. жидкости (см. табл.) с е', раств в орг р-ритетях хуже- сн, ! т сн, запахом пнридина, хорошо воде; рК, 7,4-7,6. Образуют Х сн соли с сильными к-тами, комплексы с к-тами Льюиса, четаер! тичные соли с алкилгалогенидами, Х-оксиды при действии надкислот. Гндрируются в прнсут. Р1, Хй или восстанавлива- ются Ха в спирте до алкилпнперидинов. Окисляются силь- ными окислителями в ди- илн трипиридинкарбоновые к-ты; в условиях окяслит. аммонолнза превращ. в нитрилы. К. легче подвергаются электроф, замещению, чем пиридин и его монометилпронзводные — николины.
По метильным группам в положении 2 или 4 К. реагируют с альдегндами и нитрозосоединениями, окисляются в присут. БеО, до альде- гидов, прн действии ХаХН, илн СаНВ(а образуют ме- таллоорг. соединенна (см. )уикодшгы). свойства коллндинов е'" Т пл патрете.
'С т, с 164,5 184,5 185,7 !47.4 !48.'а 161.0 156.5 157.5 173,6 !74.3 0,9543 !.5150 0.9310 $3057' 0.9220 1.50 Ю 0.9330 1,5057' 0,9221 1,4985 0,9616 1,5122 !92 193 185 185.8 176-178' 188 170.4-170,5 2!1,4 2О.5' 2,3»втрмми плппрпдпп 2,3,5-трпаптплпвршмп 2,3,6-трпметпл прпдпп 2,4,5-Трпмепглппрпдп» 2,4,6-Тр»металл»раппа 3,4,5.Трам«галл ар па»п 858 а т . -!ЬМС и тпл -М,г С т, М,В'С Прп 25 С К. выделяют из кам.-уг, смолы в смеси с др. пирндиновыми основаниями (коллидиновая фракция, т. кип. 160 171'С).
Синтезируют К. взаимод. ХНВ с альдегидами, кетонами илн ацетиленовыми соединениями. 2,4,6арриметилпиридин (симметричный К.) получанут циклоконденсацией ацетальдегида с ацетоуксусным эфиром и ХН (см. Ганча смшиезы). Нек-рые К. получают препаратнвно путем дегалогенирования галогенколлидинов. Симметричный К.— эффективный дегндрогалогенируюший агент. Смесь К. с др.
пирнднновыми основаниями — р-ритель. Лмп Петре»та Д С, Плрпммпаме л «паплпппаме ее«ам»пе, 2 птл. М . Ш73. Ивановский А П, Кутапп А М, Шпаапеа В А, Прем»шлеп»ма епаееаы пплутеалл алаплппрпдаппа, М, 1978 Л Н я илама КОЛЛОИЛНАЯ ХИМИЯ, область химии, изучающая дисперсные системы и поверхностные явления, возникающие на границе раздела фаз. Поскольку частицы дисперсной фазы и окружающая их дисперсионная среда имеют очень большую пов-сть раздела фаз (в высокоднсперсных системах размер частиц дисперсной фазы составляет от долей мкм до 1 нм), с ростом дисперсностн поверхностные явления оказывают все более определяющее влияние на св-ва дисперсной системы.
Цель исследований в К. х.— развитие научных основ управления образованием, св-вамн и разрушением дисперсных систем (ДС) и граничных слоев путем регулирования межмолекулярных взаимод. на границах раздела фаз, прежде всего с помощью ловерхностгш-активггых веществ (ПАВ), способных самопроизвольно концентрироваться (адсорбнроваться) на пов-сти частиц дисперсной фазы. Объектами исследований в К. х, являются разнообразные ДС и пов-сти раздела между днсперсной фазой и дисперсионной средой, а также границы раздела между макроскопич, фазами: адсорбц.
слои (моно- и полимолекулярные) и смачивающие пленки; тонкие »ленки-как плоские, так и замкнутые (ламеллярные системы, в т. ч. липосомы); нити (фибриллярные системы); аэрозоли (дымы, туманы, смог, облака), а также порошки; пены и газовые эмульсии; эмульсии и латексы (см, Латект натурилалый, Литедсы гпдгпетичесдие, а также Смазочно-охлаждаю«уме агсиг)дог!ли, Эмульгионпал полилгеризаИия); тутпензии, взвеси и пасты; золи и гели; системы с твердой дисперсионной средой (металлы и сплавы, горные породы, газовые и жидкостные включения в твердых телах). 434 КОЛЛОИДНАЯ Задачи коллоидно-хим. исследований и наиб. важные методы исследований разнообразны и отвечают рассматриваемым ниже осн.
разделам К.х. 1. Поверхностные и капнллярные явления, включая изуче. нне поверхностных сил, термодинамич. и кинетич. закономерностей адсорбяии и смачиванил, св-в адсорбц. слоев, закономерностей и механизмов действия ПАВ на разл. межфазных пов-стях. Молекулярно-статистич, рассмотрение поверхностных явлений (включая использование методов молекулярной дииимики) велется в контакте с соответствующими разделами мол. физики. Эксперим.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
