Физиология человека (том 1) (947485), страница 18
Текст из файла (страница 18)
В настоящей главе мы рассмотрим функционалъные свойства мышц, связанные с участием в работе опорно-двигателыюго аппарата. Скелетная мышца обладает следующими вюкнейшими свайсшами: 1) возбудимостью — способностью отвечать на действие раздражителя изменением ионной проводимости и мембранного потенциала. В естественных условиях этим раздражителем является медиатор ацетилхолин, который выделяется в пресннаптических окончаниях аксонов мотонейронов. В лабораторных условиях часто используют электрическую стимуляцию мышцы. При электрической стимуляции мышцы первоначалыю еозбуждакпся нервные волокна, коп)рые выделяют ацетилхолин„т.
е. в данном случае наблюдается непрямое раздражение мышцы. Это обусловлена тем, что возбудимость нервных волокон вьппе мышечных. Для првмого раздражения мышцы необходимо применять мнорелаксанты — вещества, блокирующие передачу нервного импульса через нервно-мышечный синапс; 2) проводимостью — способностью проводить потенциал действия вдаль и в глубь мъппечнаго волокна па Т-системе; 3) сократимостью — способностью укорачиваться или развивать напрюкение при возбуждении; 4) эластичностью — способностью развивать напряжение при растягивании. 2.4.1.3.
Механизм мышечного сокращения Скелегная мышца представляет собой сложную систему, преобразуяяпую химическую энергию в механическую работу и тепло. В наспвгщее вреыя хороню исследованы молекулярные мехаяизмы этого преобразования. Структурная организация мышечного волокна. Мышечное волокно является многоядерной структурой, окруженной мембраной и содержащей специализированный сократнтелъный аппарат — миофидриллы. Кроме этого, важнейшими компонентамн мышечного волокна являются митохонг(эии, системы продолъных трубочек— сарконлазмитическия сеть (ретикулум) и система поперечных трубочек — Т-система. Функциональной единицей сократителыюго аппарата мышечной клетки является саркомер (рис. 2.20,А); из саркомеров состоит миофнбрилла. Саркомеры отделюотся друг от друга Е-пластинками. Саркомеры в мнофнбрилле расположены последовательно, поэтому сокращение саркомерав вызывает сокращение миофибрнллы и общее укорочение мышечного волокна.
Изучение структуры мышечных волокон в световом микроскопе позволило выявить их поперечную исчерченносп Электронно-микроскопические исследования показали, что поперечная исчерчен- ность обусловлена особой организацией сократительных белков миафнбрнлл — актина (молекулярная масса 42000) н миоэина (мо- 74 лекулярная масса около 500000). Актиновые филаменты представлены двойной нитью, закрученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти фнламенты длиной 1 мкм и диаметром 6 — 8 нм, колнчеспю которых достигает около 2000, одним концом прикреплены к Е-пластинке. В продольных бороздках актиновой спирэли располагаются нитевидные молекулы белка троаомиозииа.
С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплена молекула другого белка — троионина. Тропонин и тропомиозин играют важную роль в механизмах взаимодействия актива и миозина. В середине саркомера между нитями актива располагаются толстые нити миозина длиной около 1,6 мкм. В поляризационном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследствие двойного лучепреломления) — анизотропный А-днск. В центре его видна более светлая полоска Н.
В ней в состоянии покоя нет антиповых нитей. По обе стороны А-диска видны светлые избтропные полоски— 1-диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина и миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроскопии в центре Н-полоски обнаружена М-линни — структура, которая удер:кивает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можно увидеть гексзгональную органиэацию миофнламента: каждая нить миозина окружена шестью нитями актина (рис. 2,20, Б). При электронной микроскопии видно, что на боковых сторонах миозиновой нити обнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков. Они ориентированы по отношению к оси миозиноаой нити под углом 120'.
Согласно современным представлениям, поперечный мостик состоит нз головки н шейки. Головка приобретает выраженную АТфазную активносгь при связывании с актином. Шейка обладает эластическими свойствами и представляет собой шарнирное со~(мнение, поэтому головка поперечного мосгика мсакет поворачиваться вокруг своей оси. Использование микроэлектродной техники в сочетзнни с интерференционной микроскопией позволило установить, что нанесение электрического раздражения на область Е-пластинки приводит к сокращению саркомера, при этом размер зоны диска А не изменяется, а величина полосок Н и 1 уменьшается. Эти наблих(ения свидетельствовали о том, что длина мнозиновых нитей не изменяется Аналогичные результаты были получены при растюкении мышцы— собственная длина вктнновых и мнозиновых нитей не измеиялэсь.
В результате этих экспериментов выяснилось, что изменялась область взаимного перекрытия актиновых и миозиновых нитей. Эти факты позволили Н. Ннх!еу и А. Ннх!еу предложить независимо друг от друга теорию скольжения нитей для объяснения механизма мышечного сокращения. Согласно этой теории, при сокрззцении происходит уменьшение размера саркомера вследствие активного перемещения тонких актиновых нитей относительно толстых мнозиновых.
В настоящее время выяснены многие детали этого механизма и теория получила экспериментальное подтверждение. Механизм мышечного сокращения. В процессе сокращения мышечного волокна в нем происходят следуяяцие преобразования: А. Электрохимическое преобразованию 1. Генерация ПД. 2. Распространение ПД по Т-системе. 3.
Электрическая стимуляция зоны контакта Т-системы и саркоплазматического ретикулума, активация ферментов, образование инозитолтрифосфзта, повышение внутриклеточной концентрации ионов Са'. Б. Хемомеханическое преобразование: 4. Взаимодейсгвие ионов Саз' с тропонином, освоболщение активнык центров на актиновых филаментах. 5. Взаимодейсгвие миозиновой головки с актином, вращение головки и развитие эластической тяги. 6.
Скольжение нитей актина и миознна относительно друг друга, уменьшение размера саркомера, развитие напряжения нли укорочение мышечного волокна. Передача возбуждения с двигателыюго мотонейрона на мышечное волокно происходит с помощью медиатора ацетилхолина (АХ). Взаимодействие АХ с холинорецептором концевой пластинки приводит к активации АХ-чувствительных каналов и появлению потенциала концевой пластинки, который может достигать 60 мВ. При этом область концевой пластинки становится источником раздражающего тока для мембраны мышечного волокна и на участках клеточной мембраны, прилегакипих к концевой пластинке, возникает ПД, которнй распространяется в обе стороны са скоростью примерно 3 — 5 мlс при температуре 36'С.
Таким образом, генерация ПД является первым этапом мышечного сокращения. Вторым этапом является распространение ПД внутрь мышечного волокна по поперечной системе трубочек, которая служит связующим звеном между поверхностной мембраной и сократительным аппаратом мышечного волокна. Т-система тесно контактирует с терминальными цистернами саркоплазматической сети двух соседних саркомеров. Электрическая стимуляция места контакта приводит к активации ферментов, расположенных в месте контакта' н образованию инозиталтрифосфата.
Иназиталтрифосфат активирует кальциевые каналы мембран терминальных цистерн, что приводит к выходу ионов Са" из цистерн н повышению внутриклеточной концентрации Са*' с 10 до 10 М. Совокупность процессов, привопюпих к повышению внутриклеточной концентрации Са~ составляет сущность третьего этапа мышечного сокращения. Таким образом, на первых этапах происходит преобразование электрического сигнала ПД в химический — повышение внутриклеточной концентрации Са, т.
е. электрохимическое преобразование, При повышении внутриклеточной концентрации ионов Са~ тропомиозин смпяшется в желобок между нитями витина, при этом на актинавых нитях открываются участки, с которыми могут взаимодействаватыюперечные мостики миазина. Это смещение тропомнозина обусловлено изменением конформации молекулы белка тро- Рис.
2.2Ь Процесс ввкпобоыденин кельвин (изучение с пеыссцыо вкворннвх 1 — нмпрльс така; 2 — мсмвраннып патснпнвн 3 — ннтснснвнасть аманн» всварнпс пр» рсввцнн с внутрнклстачным кальцием; 4 — мыыачнас нвпрввмннс. 1 21 1 ионина при связывании Са* . Следовательно, участие ионов Сага в механизме взаимодействия актина и миозина опосредовано через тропонин и тропомиозин. Существенная роль кальция в механизме мышечного сокращения была доказана в опытах с применением белка экворина, который при взаимодействии с кальцием излучает свет. После инъекции экворина мышечное волркно подвергали электрической стимуляции и одновременно измеряАЙ мышечное напрязсение в изометрическом резкнме и люминесценцию эквор~на.
Обе кривые полноспю коррелировали друг с другом (рис. 22П. Таким образом, четверг ми э та п о м электромеханического сопряжения является взаимодействие кальция с тропонином. Следующим, пятым, этапом электромеханического сопрязкения является присоединение головки поперечного мостика к актиновому филаменту к первому из нескольких последовательно располозкенных стабильных центров. Прн этом миозиновая головка поворачивается вокруг своей оси, поскольку имеет несколько активных центров, которые последователыю взаимодействуют с соответствующими центрами на актиновом филаменте.
Вращение пзловкн приводит к увеличению упругой эластической тяги шейки поперечного мостика и увеличению напрзокення. В каждый конкретный момент в процессе развития сокращения одна часп головок поперечных мостиков находится в соединении с актиновым филаментом, другая свободна, т. е. существует последователъность их взаимодействия с актиновым фихаментом. Зтв обеспечивает плавность процесса сокращения.
На четвертом и пятом этапах происходит хемомеханическое преобразование. Последовательная реакция соединения и разъединения головок поперечных мосппсов с актиновым филаментом приводит к скольжению тонких и толсзъзх нитей относителыю друг други и уменьшеншо шззмеров саркомера и общей длины мышцы, что является Рис. 2.22. Илллктрвиин ссорим скаль»нити» нитей. й, ° — ммнк» в паком й, б — м»энн» прн секр»аннан: Б, ». б — послав»в»амин»с вэ»нмавсйствнв »кисин»к натирав ммаэннавай со»авкн с нснттомн н» акт»навал ннан. шестым этапом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
