1625915635-92a031038627ac3eac2957c3e668e3ef (843953), страница 20
Текст из файла (страница 20)
В настоящее время выде¬ляют четыре основных типа мышечных волокон.Медленные фазические волокна окислительного типа характеризуютсябольшим содержанием белка миоглобина, который способен связывать О(близок по своим свойствам к гемоглобину). Мышцы, которые преимуще¬ственно состоят из волокон этого типа, за их темно-красный цвет называ¬ют красными. Они выполняют функцию поддержания позы человека иживотных. Предельное утомление у волокон данного типа и, следователь¬но, мышц наступает очень медленно, что обусловлено наличием миогло¬бина и большого числа митохондрий.
Восстановление функции послеутомления происходит быстро. Нейромоторные единицы этих мышц со¬стоят из большого числа мышечных волокон.Быстрые фазические волокна окислительного типа. Мышцы, которыепреимущественно состоят из волокон этого типа, выполняют быстрые со¬кращения без заметного утомления, что объясняется большим количест¬вом митохондрий в этих волокнах и способностью образовывать АТФ пу¬тем окислительного фосфорилирования. Как правило, число волокон,входящих в состав нейромоторной единицы, в этих мышцах меньше, чем впредыдущей группе.
Основное назначение мышечных волокон данноготипа заключается в выполнении быстрых, энергичных движений.Быстрые фазические волокна с гликолитическим типом окисления харак¬теризуются тем, что АТФ в них образуется за счет гликолиза. Они содер¬жат меньше митохондрий, чем волокна предыдущей группы. Мышцы, со¬держащие эти волокна, развивают быстрое и сильное сокращение, носравнительно быстро утомляются. Миоглобин в данной группе мышечныхволокон отсутствует, вследствие чего мышцы, состоящие из волокон этоготипа, называют белыми.Для мышечных волокон всех перечисленных групп характерно наличиеодной, в крайнем случае нескольких, концевых пластинок, образованныходним двигательным аксоном.Тонические волокна.
В отличие от предыдущих мышечных волокон в то¬нических волокнах двигательный аксон образует множество синаптических контактов с мембраной мышечного волокна. Развитие сокращенияпроисходит медленно, что обусловлено низкой активностью миозиновойАТФазы. Также медленно происходит и расслабление. Мышечные волок¬на данного типа эффективно работают в изометрическом режиме. Эти мы¬шечные волокна не генерируют ПД и не подчиняются закону «все или ни¬чего». Одиночный пресинаптический импульс вызывает незначительноесокращение. Серия импульсов вызовет суммацию постсинаптического по¬тенциала и плавно возрастающую деполяризацию мышечного волокна.
Учеловека мышечные волокна этого типа входят в состав наружных мышцглаза.Между структурой и функцией мышечных волокон существует теснаясвязь. Показано, что быстрые фазические волокна имеют хорошо разви¬тую саркоплазматическую сеть и обширную сеть Т-системы; в то же времямедленные волокна имеют менее развитые саркоплазматическую сеть и2сеть Т- системы. Кроме того, существует различие в активности кальциевых насосов саркоплазматичсской сети: в быстрых волокнах она значительно выше, что позволяет этим мышечным волокнам быстро расслабляться. Большинствоскелетных мышц человека состоит из мышечных волокой различных типов, с преобладанием одного из типов в зависимости отфункций, которые выполняет та или иная мышца.Мышечныеволокна не являются функциональной единицей скелетноймускулатуры. Эту роль выполняет нейромоторная, или двигательная, единица, которая включает мотонейрон и группу мышечных волокон, иннервируемых разветвлениями аксона этого мотонейрона, расположенного в ЦНС.Число мышечных волокон, входящих в состав двигательной единицы, раз,'лично (табл.
2.4) и зависит от функции, которую выполняет мышца.В мышцах, обеспечивающих наиболее точные и быстрые движения,двигательная единица состоит из нескольких мышечных волокон, в товремя как в мышцах, участвующих в поддержании позы, двигательныеединицы включают несколько сотен и даже тысяч мышечных волокон.Т а б л и ц а 2.4. Число мышечных волокон в двигатель¬ной единице различных мышцМышцыГлазаПальцев рукДвуглаваяКамбаловиднаяЧисло мышечных волоконМенее 101-25Около 7502000Величина потенциала покоя мышечных волокон составляет примерно—90 мВ, ПД 120—130 мВ. Длительность ПД — 1—3 мс, величина критиче¬ского потенциала —50 мВ.2.4.1.2.
Функции и свойства скелетных мышцСкелетные мышцы являются составной частью опорно-двигательногоаппарата человека. Мышцы выполняют следующие функции:• обеспечивают позу тела человека;• перемещают тело в пространстве;• перемещают отдельные части тела относительно друг друга;• являются источником тепла, выполняя терморегуляционную функцию.Скелетная мышца обладает следующими свойствами:1) возбудимостью — способностью отвечать на действие раздражителяизменением ионной проводимости и мембранного потенциала. В естест¬венных условиях этим раздражителем является медиатор ацетилхолин, ко¬торый выделяется в пресинаптических окончаниях аксонов мотонейронов.В лабораторных условиях часто используют электрическую стимуляциюмышцы.
При электрической стимуляции мышцы первоначально возбуж¬даются нервные волокна, которые выделяют ацетилхолин, т.е. в данномслучае наблюдается непрямое раздражение мышцы. Это обусловлено тем,что возбудимость нервных волокон выше мышечных;762) проводимостью — способностью проводить потенциал действия вдольи в глубь мышечного волокна по Т-системе;3) сократимостью — способностью укорачиваться или развивать напря¬жение при возбуждении;4) эластичностью — способностью развивать напряжение при растяги¬вании;5) тонусом — в естественных условиях скелетные мышцы постояннонаходятся в состоянии некоторого сокращения, называемого мышечнымтонусом, который имеет рефлекторное происхождение.2.4.1.3. Механизм мышечного сокращенияСкелетная мышца представляет собой систему, преобразующую химиче¬скую энергию в механическую работу и тепло. В настоящее время достаточ¬но хорошо исследованы молекулярные механизмы этого преобразования.Структурная организация мышечного волокна.
Мышечное волокно явля¬ется многоядерной структурой, окруженной мембраной и содержащейспециализированный сократительный аппарат — миофибриллы. Кроме это¬го, важнейшими компонентами мышечного волокна являются митохонд¬рии, системы продольных трубочек — саркоплазматическая сеть (ретикулум) и система поперечных трубочек — Т-система. Функциональной еди¬ницей сократительного аппарата мышечной клетки является саркомер(рис. 2.13, А); из саркомеров состоит миофибрилла.
Саркомеры отделяют¬ся друг от друга Z-пластинками. Саркомеры в миофибрилле расположеныпоследовательно, поэтому сокращение саркомеров вызывает сокращениемиофибриллы и общее укорочение мышечного волокна.Изучение структуры мышечных волокон в световом микроскопе позво¬лило выявить их поперечную исчерченность. Электронно-микроскопиче¬ские исследования показали, что поперечная исчерченность обусловленаособой организацией сократительных белков миофибрилл — актина, мио¬зина, тропонина и тропомиозина.Мономеры актина ( G-актин или глобулярный актин — мол.
масса42 000—43 000) могут взаимодействовать друг с другом с образованиемфибриллярного актина (F-актин) или полимеризованного актина (актиновые филаменты). Актиновые филаменты представлены двойной нитью, за¬крученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Филаменты длиной1 мкм и диаметром 6—8 нм, количество которых достигает около 2000, од¬ним концом прикреплены к Z-пластинке. Другой конец филаментов рас¬полагается в центральной части саркомера. В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина.С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплен тропониновый комплекс, представленный тремя основными формами белка — тро¬понина. Тропонин С связывает Са ; тропонин I (ингибирующий) можетподавлять процесс гидролиза АТФ актомиозиновым комплексом; тропо¬нин Т фиксирует тропониновый комплекс к тропомиозину.
Тропонин итропомиозин играют важную роль в механизмах взаимодействия актина имиозина.В середине саркомера между нитями актина располагаются толстыенити белка миозина. В миозине (мол. масса 460 000—500 000) различаютДве тяжелые цепи миозина (мол. масса 200 000—250 000), переплетенныемежду собой, каждая из которых имеет грушевидную головку и две парылегких цепей миозина (мол.
масса 15 000—27 000), также скрученных меж2+77ду собой. Тяжелый миозин обладает АТФазной активностью и связываетсяс F-актином, причем АТФазная активность тяжелого миозина в присутст¬вии F-актина увеличивается в 100—200 раз.Миозиновые филаменты имеют длину около 1,6 мкм. В поляризацион¬ном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследст¬вие двойного лучепреломления) — анизотропный А-диск. В центре еговидна более светлая полоска Н. В ней в состоянии покоя нет актиновыхнитей. По обе стороны А-диска видны светлые изотропные полоски —1-диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина имиозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общаядлина саркомера составляет около 2,5 мкм.
При электронной микроско¬пии в центре Н-полоски обнаружена М-линия — структура, которая удер¬живает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можноувидеть гексагональную организацию миофиламента: каждая нить миози¬на окружена шестью нитями актина (рис. 2.13, Б).При электронной микроскопии на боковых сторонах миозиновой нитиобнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков.Они ориентированы по отношению к оси миозиновой нити под углом120 °С.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
