timin_o_a_lektsii_po_obschey_biokhimii (1) (832543), страница 3
Текст из файла (страница 3)
Аминокислоты делятся:1. В зависимости от положения аминогруппы.2. По абсолютной конфигурации молекулы.3. По оптической активности.4. По участию аминокислот в синтезе белков.5. По строению бокового радикала.6. По кислотно-основным свойствам.7. По необходимости для организма.В зависимости от положения аминогруппыВыделяют и другие аминокислоты.
Для организма млекопитающих наиболее характерны -аминокислоты.biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г)5По абсолютной конфигурации молекулыПо абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия междуизомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся ввершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в-положении.В белке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих этоL-аминокислоты. Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е.
L-форма переходит в D-форму.По оптической активностиПо оптической активности аминокислоты делятсяна право- и левовращающие.Наличие ассиметричного атома углерода (хирального центра) делает возможным только дварасположения химических групп вокруг него. Этоприводит к особому отличию веществ друг от друга, а именно – изменению направления вращенияплоскости поляризованного света, проходящего через раствор. В соответствии с углом поворота выделяют правовращающие (+) и левовращающие (–) изомеры.Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращающие.Для одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими,для других – левовращающими.
Например, L-аланин – правовращающий, аL-фенилаланин – левовращающий. При смешивании L- и D-форм одной аминокислоты образуется рацемическая смесь, не обладающая оптической активностью.Аминокислоты и белки6biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г)7По участию аминокислот в синтезе белковВыделяют протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК). Все протеиногенные аминокислоты являются -аминокислотами.На примере протеиногенных аминокислот можно показать дополнительные способыклассификации:o по строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные),o электрохимическая – по кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис) аминокислоты,o физиологическая классификация – по необходимости для организма выделяют незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые.
Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг, Гис), т.е. их синтез происходит в недостаточномколичестве.АМ И Н О К И С Л О Т Ы К АК Л Е К АР С Т В Е Н Н Ы ЕП Р Е П АР АТ ЫМетионин, незаменимая кислота, содержит мобильную метильную группу, котораяможет передаваться на другие соединения. Благодаря этому она участвует в синтезе холина,фосфолипидов, обмене витаминов В12 и фолиевой кислоты. В реакциях биосинтеза белка метионин является инициирующей аминокислотой.
Он участвует в процессах обезвреживаниятоксинов в печени.Метионин ("ациметион") и его активные производные (как вещество "адеметионин" всоставе препарата "Гептрал") используют для профилактики и лечения различных заболеваний печени как липотропный фактор, препятствующий накоплению жира, при токсическихпоражениях печени, при атеросклерозе и в качестве антидепрессанта для улучшения синтезанейромедиаторов.Глутаминовая кислота – является предшественником -аминомасляной кислоты(ГАМК), являющейся тормозным медиатором нервной системы (препараты "Аминалон","Пикамилон"). ГАМК также играет значительную роль в регуляции тонуса мозговых сосудовкровообращении головного мозга.
Сам по себе глутамат является нейромедиаторной аминокислотой, стимулирующей передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Кроме этого, глутаматАминокислоты и белки8участвует в обезвреживании аммиака, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, играет ведущую роль в обмене других аминокислот.
Потребность организма в глутаминовойкислоте выше всех остальных аминокислот.Глицин является медиатором ЦНС тормозного действия. Улучшает метаболизм в тканях мозга. Оказывает успокаивающее действие. Нормализует сон, уменьшает повышеннуюраздражительность, депрессивные состояния.Цистеин участвует в метаболизме хрусталика глаза. Зачастую нарушения хрусталикасвязаны с недостатком цистеина, поэтому цистеин применяют на начальных стадиях катаракты.Комплексный препарат глутаминовой кислоты, цистеина и глицина "Вицеин" используют в виде глазных капель.Гистидин – условно незаменимая аминокислота.
Используется при лечении гепатитов,язв желудка и двенадцатиперстной кишки.Церебролизин – гидролизат вещества мозга свиньи, содержащий низкомолекулярныепептиды (15%) и аминокислоты (85%). Используется при нарушениях функций ЦНС, мозговых травмах, кровоизлияниях, вегетативных дистониях и т.п.Препараты для парентерального питания: полиамин (набор 13 аминокислот), вамин(набор 18 аминокислот), ваминолакт (набор 18 аминокислот, соответствующих составугрудного молока), гидролизин (гидролизат белков крови крупного рогатого скота), аминотроф (гидролизат казеина), аминосол (смесь 15 аминокислот), фибриносол (гидролизатфибрина крови).ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВААМ И Н О К И С Л О Т1.
Являются амфотерными электролитами.Аминокислоты сочетают в себе свойствакислот и оснований. Соответственно, в водномрастворе аминокислоты ведут себя как кислоты– доноры протонов и как основания – акцепторы протонов.Если общий заряд аминокислоты равен 0,то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрическойточкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:o pI большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3(пролин),o pI кислых аминокислот – рI глутамата 3,2, рI аспартата 2,8,o pI основных аминокислот – pI гистидина 7,6, pI аргинина 10,8, pI лизина 9,7.pI гистидина позволяет ему использоваться в гемоглобиновой буферной системе ив функции особых веществ миоцитов (карнозина, анзерина) в которых он содержится.
Эти соединения легко принимают и легко отдают ионы водорода при малейших сдвигах рН среды (в норме 7,35-7,45).2. Заряд аминокислот зависит от величины рН среды.Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у аминокислот являетсявеличина изоэлектрической точки (pI). Ситуация различается для нейтральных, кислых иосновных аминокислот.biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г)9СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВ А ПЕПТИДНОЙ СВ ЯЗИАминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула.Пептидная связь – это связь между -карбоксильной группой одной аминокислоты и-аминогруппой другой аминокислоты.При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс "-ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.Например, аланил-серил-триптофан или -глутаминил-цистеинил-глицин (по-другомуназываемый глутатион).Аминокислоты и белки10К свойствам пептидной связи относятся:1.
Трансположение заместителей (радикалов) аминокислот по отношению к C-N связи.2. КопланарностьВсе атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.3. Наличие кетоформы и енольной формы.4. Способность к образованию двух водородных связей. Атомы кислорода и водорода, входящие в пептидную группу, обладают способностью образовывать водородные связи сатомами кислорода и водорода других пептидных групп.5.
Пептидная связь имеет частично характер двойной связи. Ее длина меньше, чемодинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено.Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г)11ФУНКЦИИ БЕЛКОВ1. Структурная:o в соединительной ткани и коже – коллаген, эластин, кератин,o межклеточное пространстве формируют протеогликаны, коллаген, эластин,o построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные иповерхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),o построение органелл – рибосомы.2.
Ферментативная:Все ферменты являются белками, хотя имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.3. Гормональная:Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – такие гормоныкак инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами илинебольшими белками.4. Рецепторная:Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов наповерхности мембран или внутри клеток.5. Транспортная:Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионовкальция из клетки).6.
Резервная:Производство и накопление в яйце яичного альбумина как депо для развития цыпленка.У животных и человека таких специализированных депо нет, но в некотором смысле в качестве депо выступают белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени. Эти белки мобилизуются при длительном голодании.7. Питательная:Белки грудного молока, использование организмом тканевых белков при голодании.8. Защитная:Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивостьорганизма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови - например,фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.К защитной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидноосмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
