timin_o_a_lektsii_po_obschey_biokhimii (1) (832543), страница 6
Текст из файла (страница 6)
Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.Можно выделить две функции гистонов:1. Регулируют активность генома, а именно препятствуют транскрипции.2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.Гистоны образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Гистон H1 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей "соскользнуть" сгистонового октамера.
ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза после чего обвивает следующуюнуклеосому. Благодаря такой структуре достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз. Далее нить ДНК с нуклеосомами складывается в суперспираль и "суперсуперспираль". Такимобразом, гистоны участвуют в плотной упаковке ДНК при формировании хромосом.Благодаря гистонам в конечном итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз:длина ДНК достигает 6-9 см (10–1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10–6).П Р ОТА МИ Н ЫЭто белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях.
По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующейфункции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.К ОЛЛА Г Е НФибриллярный белок с уникальной структурой. Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.Аминокислоты и белки22Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь.Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общимпризнаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y],где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты. В положении X чаще находится пролинили, гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин.
Такжев положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин. На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот. Гидроксилирование пролина и лизинаосуществляют соответствующие гидроксилазы, железосодержащие ферменты, для их полноценной работы необходим витамин С (аскорбиновая кислота).Структура пролина и оксипролина не позволяет образовать -спиральную структуру,из-за этого образуется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка. Коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные(глюкоза-галактоза) молекулы, соединенные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.Молекула тропоколлагена построена из 3 -цепей, сплетенных между собой в плотныйжгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связанымежду собой через -аминогруппы остатков лизина.
Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в егообмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином. В результате распада коллагена появляется свободный гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм)экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.Тимин О.А.
Лекции по общей биохимии (2018г)biokhimija.ru23По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза встарческом возрасте.Э ЛА С ТИ НПо строению в общих чертах эластин схож с коллагеном.
Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярноймассой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. Внем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличиеспиральных эластичных участков.Характерной особенностью эластина является формирование из четырех молекул лизина своеобразной структуры– десмозина, который своими 4-мя группами объединяетбелковые цепи в системы, способные растягиваться во всехнаправлениях.-Аминогруппы и -карбоксильные группы десмозинавключаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.СТРОЕНИЕИ КЛ АССИФИК АЦ ИЯ СЛО ЖНЫХ БЕЛКОВУ сложных белков, кроме белковой цепи, имеется дополнительная небелковая группа.Она называется лиганд, (лат.
ligo – связываю) то есть молекула, связанная с белком. В случае если лиганд несет структурную и/или функциональную нагрузку, он называется простетической группой.В роли лиганда могут выступать любые молекулы:o молекулы, выполняющие в белке структурную функцию – липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, минеральные элементы, какие-либо другие органические соединения: гемв гемоглобине, углеводы в гликопротеинах, ДНК и РНК в нуклеопротеинах, медь в церулоплазмине,o переносимые белками молекулы: железо в трансферрине, гемоглобин в гаптоглобине,гем в гемопексине,o субстраты для ферментов – любые молекулы и даже другие белки.Узнавание лиганда обеспечивается:o комплементарностью структуры центра связывания белка структуре лиганда, иначе говоря, пространственным и химическим соответствием белка и лиганда.
Они подходятдруг к другу как ключ к замку, например, соответствие фермента и субстрата,Аминокислоты и белки24o иногда узнавание может зависеть от реакционной способности атома, к которому присо-oooooединяется лиганд. Например, связывание кислорода железом гемоглобина, или жирнойкислоты с альбумином.Функции лиганда в составе сложного белка разнообразны:изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность), например, фосфорная кислота в фосфопротеинах или остатки моносахаридов в гликопротеинах,защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки, например, углеводная часть в гликопротеинах,обеспечивает возможность транспорта нерастворимых в воде соединений, например, перенос жиров липопротеинами,придает биологическую активность и определяет функцию белка, например, нуклеиновая кислота в нуклеопротеинах, гем в гемоглобине, углевод в рецепторных белках,влияет на проникновение через мембраны, внутриклеточную миграцию, сортировку исекрецию белков, это выполняет, как правило, углеводный остаток.Ф ОС ФОП Р ОТЕ ИН ЫФосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа, она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина, треонина (т.е.
тех аминокислот, которые содержат ОН-группу).Фосфорная кислота может выполнять:1. Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, вказеине молока, яичном альбумине.2. Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократнопереходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе.
Например, 1) ферменты гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза (см "Регуляция активности ферментов"), 2) гистоны в фосфорилированном состоянии менее прочно связываются с ДНК и активность генома возрастает.Н УК ЛЕ ОП Р ОТЕИ Н ЫНуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляютсущественную часть рибосом, хроматина, вирусов.В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками.Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами.В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой,связанной с разнообразными белками, среди которых можно выделить две основные группыbiokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г)25– гистоны и негистоновые белки.
Начальный этап упаковки ДНК осуществляют гистоны, более высокие уровни обеспечиваются другими белками.В начале молекула ДНК обвивается вокруг гистонов, образуя нуклеосомы. Сформированная таким образом нуклеосомная нить напоминает бусы, которые складываются в суперспираль (хроматиновая фибрилла) и суперсуперспираль (хромонемма интерфазы).Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров,называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или триостатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание (аденин, гуанин, цитозин,урацил либо тимин).Самым распространенным в природе является нуклеотид аденозинтрифосфат, используемый как высокоэнергетическое соединение для реакций трансмембранного переноса веществ и реакций синтеза.Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотидыобразуют длинные цепочки – нуклеиновые кислоты.Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота(ДНК).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
