Диссертация (1151613), страница 5
Текст из файла (страница 5)
Бурлаков в своей работе использовал одновременно (сукцинат,крезацин и глицин) для трансовариальной обработки яиц, в итоге он пришелк выводу, что данные БАВ стимулируют эмбриогенез цыплят кросса «ИСАВедет». При этом выводимость яиц превышала контроль на 5 % (БурлаковС.С., 2001).Изучением действия янтарной кислоты и глицина на эмбриогенезмясной птицы занимались и другие исследователи. По даннымН.В.Брюшинина двукратная аэрозольная обработка сукцинатом и глициноминкубационных яиц кур кросса «Смена-2», а так же их смесью,способствовала увеличению выводимости яиц и вывода цыплят до 9,41 % и10,1 %, соответственно, сохранности молодняка на 2 %, живой массы на 4,0% (Брюшинин Н.В., 2003).1.4. Характеристика коламина и его применение в биологии,животноводстве и сельском хозяйствеКоламин (моноэтаноламин, этаноламин) - аминоспирт, прозрачнаямаслянистая жидкость, хорошо смешивается с водой во всех отношениях.Молекулярная масса равна 61,08, формула HOCH2СH2NH2.
В организмечеловека, животных и птицы способен превращаться в холин или входить всостав фосфолипидов тканей - кефалинов. Коламин является компонентомфосфатидилхолина (лецитина), который содержит фосфорилированныйхолин и является одним из фосфолипидов нервных клеток. Лецитинсоставляет около 50 % от общего содержания фосфолипидов в мембранахклеток нервной системы (Марри Р., 2009). Источником фосфатидилхолинаявляетсякаксамфосфатидилхолин,такихолин.Ворганизмефосфатидилхолин синтезируется из холина двумя различными путями, черезобразование - цитидиндифосфатное производное или через метилированиефосфатидилэтаноламина, при котором высвобождается этаноламин.26Второй вид фосфолипидов - фосфатидилэтаноламин (кефалин) такжевходит в состав мембран нервных клеток.
Кефалин составляет примерно 25% всего содержания фосфолипидов в мембранах клеток. При необходимостион преобразуется в фосфатидилхолин в печени, также он может бытьполучен организмом из свободного этаноламина и диацилглицерина черезЦДФ - этаноламин. Участие коламина в метаболических процессахпредставлено на Рисунке 3.Рисунок 3 - Участие коламина (этаноламина) в обменных процессах (схемасоставлена на основании данных Березова Т.Т.
и др., 1998; Марри Р., 2009).Коламин через превращение в холин способен участвовать в работемитохондриальной дыхательной цепи (Марри Р., 2009). Это очень важно приокислительном стрессе, поскольку в этом случае участие коламинаобуславливает энергосбережение в митохондриальной дыхательной цепи, чтоособенно необходимо для куриных эмбрионов в основные критические27периоды развития и период наклёва. Эти свойства естественных метаболитовимеются также у янтарной кислоты и серина.
Более подробные данные обэтих веществах представлены в соответствующих подразделах литературногообзора.Проведенымоноэтаноламинаисследованиянапоизучениюсодержаниевлиянияглюкозы,различныхмолочнойдозкислоты,пировиноградной кислоты в плазме крови лабораторных мышей линии СВА.Установлено, что моноэтаноламин существенно влияет на обеспечениеэнергетических потребностей организма мышей (Шипунова Н.Н. и др., 2014).Скармливание бычкам в период стрессовых нагрузок препаратовадаптогенногодействия,вчастности,коламинаспособствовалоподдержанию у них интенсивности роста и сокращало потери продукции приреализации.
По сравнению с контрольными животными среднесуточныйприрост живой массы у особей, получавших антистрессовые препараты, вцелом за опыт были выше на 4,6-13,1 %, а потери живой массы притранспортировке и предубойном содержании сокращались на 2-7 кг (СалоА.В., 2009).Установлено, что коламин обладает ростостимулирующимэффектом и оказывает положительное влияние на мясную продуктивностьбычков в дозе 10 мг/кг (Швиндт В.И.
и др., 2008).При скармливании молодняку крупного рогатого скота кормовыхпрепаратов - мивала, коламина и их комплекса происходит повышениеинтенсивности их роста на 4,6-9,9 % (Киньябулатовой Р.Х., 2009).Использование коламина в период проведения технологических мероприятийспособствует повышению устойчивости животных к неблагоприятнымусловиям в период выращивания и реализации их на мясо (Поберухин М.М.и др., 2013; Левахин В.И. и др., 2005).Проведенылабораторныеисследованияростостимулирующейактивности сукцината моноэтаноламмония на семенах гороха посевного ифасолиобыкновенной.Выявлено,что28обработкасемянрастворамисоединения увеличивает энергию прорастания и лабораторную всхожестьсемян примерно в 1,2 раза (Кольцова О.В.
и др., 2015).1.5. Характеристика серина, его применение в медицине, ветеринарии иживотноводствеСерин - (2-амино-3-гидроксипропионовая кислота, b-гидроксиаланин)формула HOCH2CH(NH2)СООН, заменимая аминокислота для животных ичеловека, которая синтезируется из промежуточного продукта гликолиза - 3фосфоглицерата, а аминогруппу получает от глутаминовой кислоты(Селиванова К.М., 1966; Марри Р., 2009). Для цыплят данная аминокислотаявляется незаменимой (Подобед Л.И., 2010; Coon C., 1974). По формепредставляет собой беловатые гексагональные кристаллы, молекулярнаямасса (в а.е.м.): 105,1, серин растворим в воде, L- серин имеет сладковатыйвкус.
Почти все белки содержат L-серин; впервые он был выделен в 1865году немецким химиком Э. Кремером. В клетках серин участвует вбиосинтезе глицина, серосодержащих аминокислот (метионина, цистеина),триптофана, а также этаноламина, сфинголипидов, служит источникомодноуглеродногофрагмента(превращениевглицинсучастиемтетрагидрофолиевой кислоты - ТГФК), который играет важную роль вбиосинтезе холина и пуриновых оснований.
В состав белков входят такжефосфорные эфиры серина.Серин обладает свойствами аминокислот и спиртов. О-ацилированиесерина осуществляют в нейтральной или кислой среде, N-ацилирование- всильно щелочной. О-Ацилсерин может претерпевать О, N-ацильнуюперегруппировку. При энергичном восстановлении (например, при действиийодоводородной кислоты и фосфора) серин переходит в аланин. Принагревании со щелочами серин распадается с образованием пировинограднойкислоты; при периодатном окислении образует формальдегид, аммиак иглиоксиловую кислоту; с формальдегидом образует 1,3-оксазолидин-4карбоновую кислоту. В синтезе пептидов гидроксигруппу серина замещаютбензильной или третбутильной группами (Смолин Ю.И., 2005).29Остаток L-серина встречается во всех организмах в составе молекулбелков; он входит также в молекулу фосфатидилсерина.
Активность рядаферментов (трипсин, химотрипсин, холинэстераза) связана со специфическойреакционной способностью гидроксигруппы остатка серина, входящего вструктуру их активных центров (Лисовская Н.П., 1982).Серин – гликогенная аминокислота, образуется в организме в результатетрансаминированияипоследующегодефосфорилирования3-фосфопировиноградной кислоты, участвует в биосинтезе триптофана исеросодержащих аминокислот, обратимо расщепляется на глицин иформальдегид,претерпеваетпировинограднуюкислоту.Издезаминирование,серинавпревращаясьорганизмевсинтезируютсяэтаноламин и холин.Синтезпоследующимсеринаосуществляютаминированиемгидроксигалогенированиемакриловойкислотыиилигидроксиметилированием ацетамидомалонового эфира и последующимгидролизом продукта реакции, например:НСНО + СН3С(O)NHCH(СООС2Н5)2:СН3С(О)NHC(СН2ОН)(СООС2Н5)2α-аминокислота серин способствует более эффективному всасываниюжелеза и его поступлению в системный кровоток, что приводит к быстромувосстановлению нормального содержания железа в организме.
Серин входитв состав не только фосфолипидов мембран клеток, но также способенобратимо превращаться в глицин (Браунштейн А.Е., 1949; Быкова Н.В.,1996). Такая взаимообразная трансформация одной аминокислоты в другуюособенно важна при развитии оксидативного стресса, так как динамичностьпрямой и обратной реакций в такой ситуации может обуславливать болееширокий спектр адаптационных возможностей организма (Кармолиев Р.Х.,2005).Глицин - также незаменимая для цыплят и заменимая для животных ичеловека аминокислота, основным источником которой служит серин.Реакцию синтеза глицина из серина катализирует фермент серин30оксиметилтрансфераза, коферментом которой является Н4-фолат (Рисунок 4,схема А). Реакция превращения серина в глицин легко обратима. Основнойпуть катаболизма глицина у человека и других позвоночных также связан сиспользованием Н4-фолата (Рисунок 4, схема Б). Эта реакция обратима икатализируется глицинсинтазой - ферментным комплексом, похожим напируватдегидрогеназный комплекс, и локализованным в митохондрияхклеток печени.
Глицин расщепляющая ферментная система несколькоотличается от глицинсинтазы и содержит 4 белка: Р-белок, включающийкофермент ПФ, Н-белок, содержащий липоевую кислоту, Т-белок скоферментом Н4-фолат, L-белок, являющийся дигидролипоилдегидрогеназойс коферментом NAD+.Схема АСхема БРисунок 4 - Пути метаболизма серина и глицина (Березов Т.Т.
и др.,1998)Аминокислоты серин и глицин выполняют в организме разнообразныеи очень важные функции (Гараева С.Н., 2009). Роль серина и глицина всинтезе многих биологически важных соединений представлена на Рисунке5.31Рисунок 5 - Возможные превращения серина в организме животных иптицы (Березов Т.Т. и др., 1998)На рисунке видно, что обе аминокислоты необходимы не только длясинтеза белков и глюкозы (при её недостатке в клетках), но и нуклеотидов,коферментов, типа сложных липидов, креатина и других соединений.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
