Диссертация (1150240), страница 5
Текст из файла (страница 5)
Это такие препараты как алоферин,фогем, хлорофиллипт, катахром, фотофрин, и т.д. [4, стр. 262-285]Линейные тетрапирролыЖелчные пигменты (такие как билирубин) и их аналоги служат какпродуктами, так и субстратами метаболизма порфиринсодержащих молекул [5,стр. 7].Важную роль выполняют линейные тетрапирролы и в растениях, гдеобразуют комплексы с белками, называемые фитохромами. В составе фитохрома- 22 -тетрапиррол может находиться в двух взаимопревращающихся конформациях,переход между которыми инициируется светом и сопровождается изменениемконформации связанного с тетрапирролом белка, что, в свою очередь, инициируетв растительных клетках ряд светозависимых процессов: синтез хлорофилла,образование и развитие листьев и т. д.
(совокупность этих явлений называетсяфотоморфогенезом). У представителей низших форм жизни, не способных кфотосинтезу (некоторые бактерии, беспозвоночные), линейные тетрапирролывстречаются редко и обычно выполняют роль пигментов (голубые, красные идругие красители) [5, стр.77-78].1.3 ГемоглобинГемоглобины - родственные гемопротеины, находящиеся в эритроцитахчеловека и позвоночных животных и отвечающие за перенос кислорода иуглекислого газа в организме. Состоят из белковой части - глобина (в таблице 1.1приведенпримерныйаминокислотныйсоставглобина)икомплексапротопорфирина с железом - гема (рис.1.7). Атом железа в геме помимо четырехсвязей с атомами азота может образовывать еще две координационные связиперпендикулярно плоскости макрокольца. За счет этой особенности атома железав геме осуществляется, например, перенос кислорода гемоглобином [26 стр. 4565].БлагодаряанглийскомубиохимикуМ.Ф.Петруцуизвестнапространственная структура молекулы гемоглобина (с 1960 года) [26 стр.
45-65].Молекулагемоглобиначеловекаимлекопитающихсодержитчетыресубъединицы (протомера): две α (141 аминокислота) и две β (146 аминокислот),содержащие полипептидные цепочки двух сортов (рис.1.8).Эти четырепротомера, соединенные между собой гидрофобными, водородными и ионнымисвязями [26 стр. 45-65], образуют практически правильную форму шара размером5×5,5×6,4 нм [27, стр.77]. Хотя аминокислотные последовательности этих цепочекразличны, они имеют одинаковые пространственные структуры [28] и состоят из- 23 -8 спиралей, свѐрнутых в плотную глобулярную структуру, содержащуювнутреннее гидрофобное ядро и "карман" для связывания гема.
Центр связываниягема с глобином образован преимущественно гидрофобными остатками глобина[26 стр. 45-65], и присоединение происходит за счет кислотно-основноговзаимодействия атомов азота аминокислотных остатков белка и остатковпропионовой кислоты порфирина [26 стр.10].Рис. 1.7 ГемРис. 1.8 Структура гемоглобина человека.α и β субъединицы белка окрашены вкрасный и синий, группыжелезосодержащего гема - зеленый.Гемоглобины различных живых организмов содержат одну и ту жепростетическую группу, а состав белковой части будет различным (даже внутривидов возможны колебания аминокислотных последовательностей - см.человеческийфакторами,гемоглобин).приводяткЭтиразличия,изменениюопределяемыемаксимумовгенетическимипоглощениясвета,растворимости, изоэлектрической точки, сродства к кислороду и устойчивостиизолированных пигментов к кислотам, щелочам и нагреванию [30, 31].- 24 -Таблица 1.1Аминокислотный состав гемоглобина [5].COOНNН2NНOН+ SHN пиридиновыхЧисло кислотных иосновных групп ваминокислоте - n456785411Глицин4811Валин5011Лейцин7511Изолейцин011Пролин221Фенилаланин3011Тирозин1111АминокислотаЧислоСтруктурная формулааминокислоты123Аланин11- 25 -3Продолжение таблицы 1.14567812Триптофан511Серин35111Треонин24111Цистин 22,522Цистеин311Метионин4,511Аргинин1413Гистидин3611Лизин3812Аспарагиноваякислота5121Глутаминоваякислота38211112- 26 -Таблица 1.2Аминокислотный состав гемоглобинов различных видов животных [29].ГемоглобинЧеловеческий АЧеловеческийА2Человеческий SЧеловеческий FЧеловеческий HБычийЛошадиныйСвинойМышиныйСодержание аминокислот в мольных процентахАланин +Фенилаланин +Аргинин +Серин +валин +валин +гистидин +треонин изолейцин +изолейцин +лизинлейцинлейцин11,1535,928,616,3810,8736,328,616,3811,1514,298,2212,0910,5410,111,1936,233,834,93735,735,236,728,927,930,128,329,928,927,616,3816,0315,7517,9716,3317,0716,43Различают следующие виды человеческого гемоглобина: 98% общегоколичествагемоглобиновсоставляетгемоглобинА,содержащий2полипептидных цепи α и 2 β, о котором уже упоминалось ранее, гемоглобин А2(2%) - 2 α и 2 δ -цепи, гемоглобин А1с - гемоглобин А, модифицированныйковалентнымприсоединениемкнемуглюкозы(такназываемыйгликозилированный гемоглобин).
Также различают эмбриональный и фетальныйгемоглобин (синтезируются в плоде до его рождения) [26 стр. 45-65]. Помимоэтих видов гемоглобина в организме могут присутствовать аномальные видыгемоглобина, которых известно более трехсот [27].Помимо различных видов гемоглобина специальные названия получилисоединения гемоглобина с различными веществами, свойства которых такжеотличаются:Оксигемоглобин или гемоглобин оксигенированный - обратимоесоединение гемов гемоглобина и кислорода, которое обеспечивает переноскислорода последнего кровью от легких к тканям.Карбоксигемоглобин - продукт необратимого присоединения CO.- 27 -Метгемоглобин - окисленная форма гемоглобина, в которой железонаходится в трехвалентном состоянии.
В такой форме невозможно присоединениекислорода к железу гема. Одной из причин окисления железа являетсявоздействие кислорода, поэтому при дыхании в эритроцитах непрерывнообразуетсяметгемоглобин.Вэритроцитахсуществуетспециальнаяферментативная система для восстановления железа [28].Исследованияпосозданиютакназываемыхфункционирующихгемосодержащих полимеров привели к получению полигемоглобина - гемоглобинсшитый в ультратонкие мембраны для формирования мембраны искусственныхэритроцитов [32 с.17].Помимо переноса кислорода и углекислого газа, гемоглобин обладаетбуферной емкостью, влияет на ионный состав крови и способен связыватьнекоторые токсичные вещества (например, СО) [33, 34].
В результатежизнедеятельности в организме может вырабатываться большое количествопротонов или гидроксид-ионов. Например, в результате физических нагрузок ворганизм может поступить большое количество молочной кислоты. Если такое жеколичество молочной кислоты прибавить к объему дистиллированной воды,равному объему циркулирующей крови, то концентрация ионов Н+ возросла в нейв 40 000 раз. Реакция же крови при этих условиях практически не изменяется, чтообъясняется наличием буферных систем крови, около 75% которых обеспечиваетгемоглобин [33 стр.234-235]. В буферных свойствах гемоглобина важную рольиграет присоединение кислорода: оксигемоглобин проявляет более сильныекислотные свойства, а дезоксигемоглобин - основные [28].Растворимость гемоглобина в воде зависит от состава раствора иконцентрации самого гемоглобина (по некоторым данным в очень разбавленныхрастворах концентрацией несколько сотых ммоль/л молекулы гемоглобина могутдаже "разваливаться" до димеров [35]).
Поскольку в состав гемоглобина входитнерастворимый гем и целый рядаминокислот,которые обладают игидрофобными, и гидрофильными свойствами, а связи между полипептиднымицепями являются преимущественно полярными (ионными и водородными), то- 28 -растворимость и конформация молекулы будет сильно зависеть от рН [26 стр. 4565].При обработке растворов гемоглобина разведенными минеральнымикислотами и щелочами или нагревании оксигемоглобина выделяется окисленнаяформа гема - гематин (гем с трехвалентным железом).Рис. 1.9 Спектры поглощения света дезоксигемоглобином (I), оксигемоглобином(II) и карбоксигемоглобином (III) [31, стр.174]Подобно другим порфиринам спектры поглощения гема и гемоглобинахарактеризуются интенсивными полосами Соре в районе 400 нм (рис. 1.9), атакже другими интенсивными пиками поглощения между 500 и 600 нм.Максимумы поглощения дезоксигемоглобина - 425 и 650 нм, оксигемоглобина 414, 543 и 578 нм [31, стр.174].
Для различных видов животных также возможнынекоторые отличия в спектрах поглощения (рис. 1.10).- 29 -Рис. 1.10 Спектр поглощения бычьего(обозначен непрерывной линией) ичеловеческого (обозначен пунктиром) гемоглобина (1)и карбоксигемоглобина (2) [36].1.4 ХлорофиллОгромное количество современных исследований посвящено хлорофиллами подобным соединениям. В составе белково-липидного комплекса хлорофиллосуществляетначальнуюстадиюфотосинтезавзеленыхрастениях ифотосинтезирующих бактериях - стадию запасания и передачи энергии квантасвета, стадию фотопереноса электрона по сложной цепи фотосинтетическогоаппарата от восстановителей к окислителям [1 стр.8-9].В настоящее время известно около десятка хлорофиллов, которыеотличаются по химическому строению, окраске, распространению среди живыхорганизмов.
Строение заместителей порфиринового кольца может отличаться[34], но строение самого шестнадцатичленного порфиринового макроцикла C12N4одинаково, например, хлорофиллы высших растений а и b отличаются толькоодним из заместителей; у хлорофилла а заместитель - метил и хлорофилла b -- 30 -формил (рис.1.11). Оба хлорофилла содержат фитольный остаток. Диаметрпорфиринового ядра составляет 10 нм, а длина фитольного остатка — 2 нм.Порфириновое кольцо гидрофильно, а фитольный остаток гидрофобен [37].Макрокольцо, имеющее ароматическую систему сопряжения, ответственноза окислительно-восстановительные и комплексообразующие свойства.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
