Диссертация (1145766), страница 17
Текст из файла (страница 17)
Фенотипическое проявление эпигенетического детерминанта [ISP+]дрожжей Saccharomyces cerevisiae зависит от комбинации мутаций в генахSUP35 и SUP45 // Молекулярная биология. 2006. Т. 40. С. 844–849.2.Алехина O.M. и Василенко К.В. Канонический механизм инициациитрансляции у эукариот: разбор модели сканирования // Успехи биологическойхимии. 2012. Т. 52. С. 127–156.3.АндриановаВ.М.,ТемпературочувствительностьМироновадрожжей,Л.Н.,Инге-ВечтомовобусловленнаяС.Г.полудоминантнойсупрессорной мутацией // Вестник ЛГК.
1973. Т. 2. С. 130–135.4.Волков К.В., Куришко К., Инге-Вечтомов С.Г. и Миронова Л.Н.Полиморфизм гена SUP35 и его продукта у дрожжей Saccharomyces cerevisiae //Генетика. 2000. Т. 35. С. 155–158.5.Галкин А.П., Миронова Л.Н., Журавлёва Г.А. Инге-Вечтомов С.Г. Прионыдрожжей, амилоидозы млекопитающих и проблема протеомных сетей.Генетика. 2006. Т. 42. С.
1558–1570.6.Задорский С.П., Борхсениус А.С., Сопова В.Ю. Супрессия нонсенс-мутаций и мутаций сдвига рамки считывания при различных способахинактивации фактора терминации трансляции eRF3 дрожжей Saccharomycescerevisiae // Генетика. 2003. Т. 39. С. 489–492.7.Захаров И.А., Кожин С.А., Кожина Т.Н., Федорова И.В.
Сборник методикпо генетике дрожжей-сахаромицетов // Л.: Наука. 1984. 143 с.8.Иванов М.С., Радченко Э.А. И Миронова Л.Н. Белковый комплексPpz1p/Hal3p и эффективность нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces107cerevisiae // Молекулярная биология. 2010. Т. 44. С. 1018–1026.9.Инге-Вечтомов С.Г. Точность реализации генетической информации //Вестник АН СССР. 1969. Т. 8. С. 25–30.10.Инге-Вечтомов С.Г., Андрианова В.М.
Рецессивные супер-супрессоры удрожжей // Генетика. 1970. Т. 6. С. 103–115.11.Куликов В.Н., Тиходеев О.Н., Форафонов Ф.С., Борхсениус А.С., АленинВ.В., Инге-Вечтомов С.Г. Супрессия мутации «сдвиг рамки считывания» врезультатечастичнойинактивациифакторовтерминацииудрожжейSaccharomyces cerevisiae // Генетика. 2001. Т. 37. С. 602–609.12.Миронова Л.Н., Тер-Аванесян М.Д.
Циклогексимидзависсимые мутантыу дрожжей Saccharomyces cerevisiae // Генетика. 1983. Т. 19. С. 1925–1933.13.Москаленко С.Е., Журавлева Г.А., Соом М.Я., Шабельская С.В., ВолковК.В., Землянко О.М., Филипп М., Миронова Л.Н., Инге-Вечтомов С.Г.Характеристика миссенс-мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomycescerevisiae, кодирующем фактор терминации трансляции eRF1 // Генетика. 2004.Т. 40. С. 599–606.14.К.В.,Рогоза Т.М., Викторовская О.В., Родионова С.А., Иванов М.С., ВолковМироноваЛ.Н.Поискгенов,влияющихнаподдержаниеантисупрессорного прионоподобного детерминанта [ISP+] у дрожжей, спомощью инсерционной библиотеки генов // Молекулярная биология.
2009.Т.43. С. 392–399.15.Шипунов А.Б., Балдин Е.М., Волкова П.А., Коробейников А.И., НазароваС.А., Петров С.В., Суфиянов В.Г. Наглядная статистика. Используем R! // М.:ДМК Пресс. 2012. 298 С.16.Aalto M.K., Ronne H., Keränen S. Yeast syntaxins Sso1 and Sso2 belong to afamily of related membrane proteins that function in vesikular transport // EMBO J.1081993. P. 4095–4104.17.Aksenova A., Muñoz I., Volkov K., Ariño J., Mironova L. The Hal3-Ppz1dependent regulation of nonsense suppression efficiency in yeast and its influence onmanifestation of the yeast prion-like determinant [ISP+] // Genes Cells. 2007. V. 12. P.435–445.18.Alberti S., Halfman R., King O., Kapila A., Lindquist S. A systematic surveyidentifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins // Cell.2009.
V. 137. P. 146–158.19.Alkalaeva E.Z., Pisarev A.V., Frolova L.Y., Kisselev L.L., Pestova T.V. In vitroreconstitution of eukaryotic translation reveals cooperativity between release factorseRF1 and eRF3 // Cell. 2006. V. 125. P. 1125-1136.20.Allen K.D., Wegrzyn R.D., Chernova T.A., Müller S. Newnam G.P., WinslettP., Wittich K.B., Wilkinson K.D., Chernoff Y.
O. Hsp70 chaperones as modulators ofprion life cycle: novel effects of Ssa and Ssb on the Saccharomyces cerevisiae prion[PSI+]// Genetics. 2005. V. 169. P. 1227–1242.21.Amrani N., Ganesan R., Kervestin S., Mangus D.A., Ghosh S., Jacobson A. Afaux 3'-UTR promotes aberrant termination and triggers nonsensemediated mRNAdecay // Nature. 2004. V. 432.
P. 112-118.22.Anand M., Chakraburtty K., Marton M.J., Hinnebusch A.G., Kinzy T.G.Functional interactions between yeast translation eukaryotic elongation factor (eEF)1A and eEF3 // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 6985–6991.23.Anthony R.A. and Liebman S.W. Alterations in ribosomal protein RPS28 candiversely affect translational accuracy in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1995.V. 140. P. 1247-1258.24.Bagriantsev S., Liebman S.W.
Specificity of prion assembly in vivo. [PSI+] and[PIN+] form separate structures in yeast // J. Biol. Chem. 2004. V.279. P. 51042-10951048.25.Bailleul P.A., Newnam G.P., Steenbergen J.N., Chernoff Y.O. Genetic study ofinteractions between the cytoskeletal assembly protein Sla1 and prion-formingdomain of the release factor Sup35 (eRF3) in Saccharomyces cerevisiae // Genetics.1999. V. 153. P.
81-94.26.Baker K.E. and Parker R. Nonsense-mediated mRNA decay: terminatingerroneous gene expression // Curr. Opin. Cell Biol. 2004. V. 16. P. 293-299.27.Ban N., Nissen P., Hansen J., Moore P.B., Steitz T.A. The complete atomicstructure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution // Science. 2000. V. 289. P.905-920.28.Baum M. and Beier H. Wheat cytoplasmic arginine tRNA isoacceptor with aU*CG anticodon is an efficient UGA suppressor in vitro // Nucleic Acids Res. 1998.V. 26. P.
1390-1395.29.Beier H., Barciszewska M., Krupp G., Mitnacht R., Gross H.J. UAGreadthrough during TMV RNA translation: isolation and sequence of two tRNAs Tyrwith suppressor activity from tobacco plants // EMBO J. 1984a. V. 3. P. 351-356.30.Beier H., Barciszewska M., Sickinger H.-D. The molecular basis for thedifferential translation of TMV RNA in tobacco protoplasts and wheat germextracts // EMBO J. 1984b.
V. 3. P. 1091-1096.31.Beier H. and Grimm M. Misreading of termination codons in eukaryotes bynatural nonsense suppressor tRNAs // Nucleic Acids Res. 2001. V. 29. P. 4767-4782.32.Benzer S. and Champe S.P. A change from nonsense to sense in the geneticcode // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1962.
V. 48. P. 1114-1121.33.Ben-Shem A., Garreau de Loubresse N. Melnikov S., Jenner L., Yusupova G.,Yusupov M. The structure of the eukaryotic ribosome at 3.0 Å resolution // Science.1102011. V. 334. P. 1524-1529.34.Bertram G., Bell H.A., Ritchie D.W., Fullerton G., Stansfield I. Terminatingeukaryote translation: domain 1 of release factor eRF1 functions in stop codonrecognition // RNA.
2000. V. 6. P. 1236-1247.35.Bethesda Research Laboratories. BRL pUC host: E. coli DH5αTM competentcells // Bethesda Res. Lab. Focus. 1986. V. 8. 9 p.36.Bienz M. and Kubli E. Wild-type tRNATyr(G) reads the TMV RNA stop codon,but Q base-modified tRNATyr(Q) does not // Nature. 1981. V. 294.
P. 188-190.37.Bollen T., Cabezon T., De Wilde D., Villaroel R., Herzog A. Alteration ofribosomal protein S17 by mutation linked to neamine resistance in E. coli. I. Generalproperties of neaA mutants // J. Mol. Biol. 1975. V. 99.P. 795-806.38.Bou G., Remacha M., Ballesta J.P. Ribosomal stalk protein phosphorylatingactivities in Saccharomyces cerevisiae // Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 375.
P.83-8939.Bouadloun F., Donner D., Kurland C.G. Codon-specific missense errors in vivo// EMBO J. 2003. V. 2. P. 1351-1356.40.Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgramquantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem.1976. V. 72. P. 248-25441.Bradley M.E. and Liebman S.W. The Sup35 domains requires for maintenanceof weak, strong or undifferentiated yeast [PSI+] prions // Mol. Microbiol. 2004. V. 51.P. 1649-1659.42.Breining P. and Piepersberg W.
Yeast omnipotent supressor SUP1 (SUP45):nucleotide sequence of the wildtype and a mutant gene // Nucleic Acids Res. 1986. V.14. P. 5187-5197.11143.Brooks D.A., Muller V.J., Hopwood J.J. Stop-codon read-through for patientsaffected by a lysosomal storage disorder. // Trends Mol. Med. 2006. V. 12. P.367-373.44.Cabezon T., Herzog A., De Wilde M., Villarroel R, Bollen A. Cooperativecontrol of translational fidelity by ribosomal proteins in Escherichia coli. III. A rammutation in the structural gene for protein S5 (rpx E) // Mol.
Gen. Genet. 1976. V.144. P. 59-62.45.Cankorur-Cetinkaya A., Dereli E., Eraslan S., Karabekmez E., Dikicioglu D.,Kirdar B. A novel strategy for selection and validation of reference genes in dynamicmultidimensional experimental design in yeast // PLoS One.
2012. V. 7. P. E38351-.46.Capecchi M.R. Polarity in vitro // J. Mol.Biol. 1967. V. 30. P. 213-217.47.Capecchi M.R. and Gussin G.N. Supression in vitro: identification of a serine-sRNA as a “nonsense” suppressor // Science. 1965. V. 149. P. 417-422.48.Carr-Schmid A., Durko N., Cavallius J., Merrick W.C., Kinzy T.G. Mutationsin a GTP-binding motif of eukaryotic elongation factor 1a reduce both translationalfidelity and the requirement for nucleotide exchange // J. Biol.