В.В. Ерёмин, С.И. Каргов, И.А. Успенская, Н.Е. Кузьменко, В.В. Лунин - Основы физической химии. Теория и задачи (1134487), страница 54
Текст из файла (страница 54)
Выведите связь между общей константой скорости !г и константами скорости элементарных стадий. Как г связана общая энергия активации реакции Е с энергиями активации отдельных стадий? Координата реакции скорости образования СНзВг как функции концентраций устойчивых ве- ществ и всех констант скорости Ф1 — lтя Выведите приближенные выра- жения для скорости образования СНзВг в начале и в конце реакции, Гл а е е б.
Химическая кинетика ф 23. Катализ Катализ — изменение скорости химической реакции в присутствии катализаторов. Катализ называют полоэкчапельным, если скорость реакции увеличивается, и отрицательным, если скорость уменьшается. При гомогенном катализе реагенты и катализатор находятся в одной фазе, при гетерогенном катализе — в разных фазах.
Катализатор — вещество, участвующее в реакции и изменяющее ее скорость, но остающееся неизменным после того, как химическая реакция заканчивается. Катализатор, замедляющий реакцию, называют ингибитором. Биологические катализаторы белковой природы называют ферментами. Механизм действия катализаторов состоит в том, что они образуют промежуточные соединения с исходными веществами и тем самым изменяют путь реакции, причем новый путь характеризуется другой высотой энергетического барьера, т.е. энергия активации изменяется по сравнению с некатализируемой реакцией (рис. 23.1).
В случае положительного катализа она уменьшается, а отрицательного — увеличивается. Если изменение энергии активации составляет ЛЕ = Š— Е а предэкспонен- Координата реакции Энергетические профили гомогенной реакции: силошнал кривая соответствует реакции беэ каталюаторо, пукктирнол — каталитической реакции. Тепдовой эффект каталитической реакции — такой асв, как и в отсутствие каталюатора Глава б.
Химическая кинетики циальный множитель в уравнении Аррениуса (20.2) при добавлении катализатора изменяется не сильно, то отношение констант скорости катализируемой и некатализируемой реакций будет примерно равно: — ехр— Например, при ЬЕ- 40 кДж моль ' и Т = 300 К, скорость реакции увеличится в 9!О раз. Так как изменение термодинамических функций в химических реакциях определяется только состоянием реагентов и продуктов и не зависит от промежуточных стадий (закон Гесса), то катализатор не может повлиять ни на тепловой эффект реакции, ни на энергию Гиббса, ни на константу равновесия (в случае обратимой реакции).
В последнем случае катализатор изменяет лишь время достижения равновесного состояния, но не его термодинамические характеристики. Гомогеииый катализ Простейшая схема гомогенного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса катализатора (К) с одним нз реагирующих веществ и превращение этого комплекса в продукты реакции с высвобождением катализатора (рис. 23. [): я! А+К АК, я~ яг АК ь  — С + Р ч- К . Применение квазистационарного приближения к этой схеме (прн условии Аз» )г1) позволяет выразить скорость образования продуктов через концентрации реагентов и катализатора: г- — 1 1 [К] И[С] /с А [А][В] й /г, +[г,[В] Это уравнение лежит в основе кинетики гомогенно-каталнтических реакций.
Из него видно, что скорость реакции прямо пропорциональна концентрации катализатора, что хорошо согласуется с опытными данными для многих реакций. Предельные формы этого уравнения обсуждаются в задаче 23-2. Многие гомогенные реакции катализируются кислотами или основаниями. Реакции, катализируемые ионами Н (НзО ) или ОН, относят к спенифичейкому кислотному или основному катализу. Простейшие механизмы этих реакций включают обратимое взаимодействие субстрата (Я) с каталитической частицей и превращение образующегося комплекса в продукт (Р): Гл а е а б.
Химическая кинетика 32б Я + НзΠ— БН + НзО ~ Р + НзО яч специфический кислотный катализ ~2 БН+ ОН вЂ” Б + НзΠ— Р+ ОН . я| специфический основной катализ Специфический кислотный катализ характерен для реакций дегидратацни спиртов н кето-енольной таутомеризацни, а специфический основной катализ — для альдольной конденсации.
Гидролиз сложных эфиров ускоряется как в кислой, так и в щелочной среде. Кинетику подобных реакций рассмотрим на примере специфического кислотного катализа (см. также пример 23-1). Скорость каталитической реакции пропорциональна концентрации протонированной формы субстрата: г = й,(БН'). (23.3) В кввзиравновесном приближении эту концентрацию можно выразить через константу основности субстрата: ц о н,ан о (ВН") У,„. ан „ К (23.4) о,о„., 13) у, о„.. а„ 1'ЯН ') = К, 13) — ~ — ' = К„Яй„ узн но (23.5) где у — коэффициенты активности, а — активности, Ук н,с' а й о У„г оно (23.6) (23.7) Оо = — 1йно.
Эту величину используют для характеристики кислотности среды в концентрированных водных растворах, где активности значительно отличаются от концентраций. В разбавленных водных растворах функция кислотности совпадает с водородным показателем: Ос = рН. ' Константа Кз соответствует равновесию Б+ НзО БН + Н,О. — кислотность среды, определяемая с помощью индикатора с известным значением Кь. Чем больше значение Ьм тем сильнее протонирован субстрат. В разбавленном водном растворе все коэффициенты активности н активность воды равны 1, поэтому кислотность совпадает с концентрацией ионов гидроксония: Ьс = [НзО ). Логарифм кнслотности, взятый с обратным знаком, называют функцией кислотности Гаммета: Гл а в а б. Химическая кинетики 326 Текущая концентрация субстрата связана с его начальной концентрацией уравнением материального баланса: [Яо = [В) + [ВН ).
Учитывая зто соотношение, а также уравнения (23.3) и (23.5), выражаем скорость каталитической реакции через начальную концентрацию субстрата: г = к[э) „ где эффективная константа скорости к зависит от кислотности среды ло. (23.8) оойойо ) + Кобо (23.9) Измеряя константу скорости в растворах с разной кислотностью, можно определить значения lгт и Ко. Общий кислотный или основной катализ осуществляется кислотами (НА) или основаниями (В) Бренстеда: б ь НА — ЬН + А — Р + НА - общий кислотный катализ, я1 ОН+В б +ВН Р+В -общийосновнойкатализ. яч Фв„=сопз1 К', /с =сопз1 Кое, (23.10) где а и [) — эмпирические параметры, не превышающие 1 н постоянные для данной реакции.
При кинетическом анализе общего кислотного катализа наряду с каталитическим действием кислоты НА необходимо учитывать влияние ионов Н,О и самой воды, поэтому кинетические уравнения имеют внд: г = [ело[НА)+/сн о,[НоО')+ 7сн о[~оО))'Я. (23.11.а» При постоянных рН и концентрации катализатора это уравнение описывает реакцию первого порядка Аналогичное уравнение для общего основного катализа выглядит следующим образом: .=[й,[В) -й [ОН )+й„,[Н,О))-[ВН).
(23.11.6) В этом случае каталитический эффект зависит от природы кислоты или основания, служащих катализаторами. Эта зависимость определяется, главным образом, силой кислоты или основания. Для реакций общего кислотного нли основного катализа с одним и тем же субстратом известны корреляционные соотношения Бренстеда между константами скорости каталитических реакций и константами кислотности (К,) или основности (Ко) катализатора: Глава б.
Химическая кинвтика 327 Из соотношений (23.6) и (23.9) для специфического кислотного катализа следует, что константа скорости зависит от коэффициентов активности, которые, в свою очередь, определяются ионной силой раствора. Поэтому изменение ионной силы раствора может повлиять на скорость каталитической реакции. Это влияние называют первичным солевым эффектом . Зависимость скорости реакции от ионной силы 1 можно анализировать в рамках теории Дебая — Хюккеля (см. З 11). Из соотношений (23.11) для общего кислотно-основного катализа видно, что скорость реакции зависит от концентрации кислоты или основания. Добавление к раствору одноименных ионов А или ВН' приведет к смещению кислотно-основного равновесия и увеличению этих концентраций, поскольку [НА) -[А [, К.
(23.12) что повлияет на константу скорости. Это явление называют вторичным салевым эффектом. Ферментативный катализ я2 Е+Я ЕЯ вЂ” ' Е+Р яч Применение квазиравновесного приближения к этой схеме (при условии /гг « /г1) с учетом уравнения материального баланса [Е) = = [Е)в — [ЕЯ (индекс «0» обозначает начальную концентрацию) позволяет выразить скорость образования продукта через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата: с~~ Р~ /гэ[Е),[Я й К,+[Я (23.13.а) где Кз = х ~ / /и = [Е) [Я / [ЕЯ вЂ” субстратная константа.
Первичный солевой эффект хврвкгерен не только для квтвлитнческнх реакций, но н для любых реакций с участием ионов в растворе. Катализаторы биологических процессов, протекающих в живых организмах, представляют собой белковые молекулы, которые называют ферментами, или энзимами. Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (Е) с реагирующим веществом (субстратом, Я) и превращение этого комплекса в продукт реакции (Р): Глава б.
Химическая кинетика 323 При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к предельному значению: г = Аз [Е)и Скорость реакции связана с максимальной скоростью соотношением: г [э) г= 5 [ ) (23.13.6) Обычно в эксперименте измеряют зависимость начальной скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата: ге =Яро). Проведение таких измерений для ряда начальных концентраций позволяет определить параметры уравнения (23.13.6) — Кз и г Чаще всего для анализа кинетических схем ферментативного катализа используют метод стационарных концентраций (Йз» Iс,).
Применение этого метода к простейшей схеме катализа дает уравнение Михаэл неа — Мент ел .' И[Р) г % Ю К„+ [Б) (23.14) Таблица 23.1 Константы Михаэлиса некоторых ферментов Константа Михаэлиса Км, мкмель л -! Фермент Субстрат Ацетил-1.-триптофанамид 5 000 Хнмотрипсин Гекса-Ы-ацетилглюкозамин Лизоцим 4 000 Лактоза [)-Галактозидаза 8 000 СО, Карбоангндраза Пенициллиназа 50 Бензилпенициллин 400 Пируват Пнруваткарбоксилаза 1 000 60 АТФ Аргинин Аргнннн-тРНК-синтетаза 0.4 тРНК 300 АТФ где г = багз [Е)е — максимальная скорость реакции (при бесконечно больй, +lг, (23 16) шой концентрации субстрата), К„= ' ' — константа Михаэлиса. Эта константа равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости.
Константа Мнхаэлиса характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату (чем меньше константа, тем больше специфичность). Типичные значения Км — от 10 до 10 ~ моль л ' (табл. 23.1). Константу скорости 1ь которая характеризует активность фермента, иногда называют числом оборотов фермента, Она равна числу молекул субстрата, которые превращаются на активном центре фермента в единицу времени, и может изменяться в пределах от 0.5 до 1О с ' (табл. 23.2). Гл в в а в.
Химическая кинетика 329 Число оборотов некоторых ферментов Таблица 23.2 Уравнение (23.14) можно записать в других координатах, более удобных для обработки экспериментальных данных: 1 1 Км 1 м (23.16.а) г г г„[Я (координаты Лайнуивера — Берка) или '=гщ~ Км ' [Я) (23Л 6.б] Е+ Б — ЕЯ вЂ” Е+ Р, ~1 ~2 /о 1 Е+1 — Е1, К~ = [Е)[Ц /([ЕЦ) . (координаты Иди-Хофсти, см. пример 23-2). Для определения параметров Км и г „по уравнениям (23.1б.а) и (23.1б.б) проводят серию измерений начальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата и представляют экспериментальные данные в координатах 1/го — 1/[Б!о или го — го/[Яо. Иногда течение ферментативной реакции осложняется присутствием ингибиторов — веществ, способных образовывать комплексы с ферментом или фермент-субстратным комплексом.
Различают конкурентное, неконкурентное и смешанное ингибирование. Прн конкурентном механизме ингибитор (!) конкурирует с субстратом за активные участки фермента (рис. 23.2). Как только ингибитор занимает активный центр фермента, субстрат уже не может связаться с последним. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет внд: Глава 6.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
