П. Зитте, Э.В. Вайлер, Й.В. Кадерайт, А. Брезински, К. Кернер - Ботаника. Учебник для вузов. Том 2. Физиология растений (1134216), страница 52
Текст из файла (страница 52)
У цианобактерий обе цепи локализованы на одной мембране, и в качестве общего модуля используют цитохром£6//-комплекс, а также пластохинон — вкачестве донора и цитохром с — в каче-6 10 Выработка энергии в результате расщепления углеводов |171Митохондрия-МатриксНао\лкная ВнутренняяSanaмемб анаРСукцинатдегидрогеназаКоэнзим А2 Оксоглутар8т~дегидрогенаэныикомплексцисАконитатРис. 6.94. Последовательность реакций пируватдегиДР° г е н а з ы и цитратного цикла (цикл Кребса)В результате цитратного цикла связывается одно С 2 - ( / о е Д и н е н и е (ацетат) и освобождается 2 молекулы С0 2 , хотя это не те связанные С-атомы, которые высвобождаются в том же обороте цикла (смсерую маркировку атомов)стве акцептора электронов цитохром-&6//комплекса В качестве специфичных для дыхательной цепи комплексов выступают исключительно НАДН-дегидрогеназныйкомплекс и цитохром-а/а3-комплекс Электроны переносятся от образованного внитратном цикле НАДН через НАДН-дегйдрогеназу, пластохинон, цитохром-Zyyк;омплекс и цитохром с на цитохром-а/я3j/омплекс, с которого они переходят намолекулярный кислород с образованиемв оды «Реликтовой» данная ситуация явля-172| ГЛАВА 6.
Ф И З И О Л О Г И Я ОБМЕНА В Е Ц д Е С Т ВФАД-+ 2е + 2Н +- 2е~ 2НРис. 6 . 9 5 . Окислительно-восстановительныес и с т е м ы дыхательной ц е п и , к о т о р ы е служат вкачестве п е р е н о с ч и к о в по схеме 2 э л е к т р о н а /2 иона в о д о р о д а .s*K^+sФАДН2Ф А Д является с о с т а в н о й ч а с т ь ю с у к ц и н а т д е г и д р о г е н а з ы (ковалентно с в я з а н н о й ) , Ф М Н —с о с т а в н о й частью Н А Д Н - д е г и д р о г е н а з ы ( к о м плекс I), а у б и х и н о н — п е р е н о с ч и к э л е к т р о н о в ,д и ф ф у н д и р у ю щ и й м е ж д у к о м п л е к с а м и I и III( с м . р и с . 6 .
9 6 ) . У б и х и н о н , как и п л а с т о х и н о н( с м . рис. 6.56), несет о д и н прениловый остаток,к о т о р ы й в б о л ь ш и н с т в е случаев у м и к р о о р г а н и з м о в с о с т о и т из 6, а у высших растений — из10изопреновыхединиц(см.6.12.6). Липофильный п р е н и л о в ы й остаток з а к р е п л я е т молекулув мембране митохондрийrrНNH2-N.№ОIIН2С — f - 0 - P - 0 - P - 0 - C H 2 0 .РибофлавинIон-ОНФ'МН'+ 2е + 2Н- 2е - 2НнI++Н/ ^(/L^ м ^ !IФМНН2 нн-с-оноIIIН2СО— Р—О"IО"-Убихинон (UQ)он;НзСО\^г\^СН3 |н3со-^Ак !+ 2е~+ 2Н+2е- 2Н +ОНВосстановленныйHsCO^JL^CH;СН 3Н з С О - ^ Y ^ ' (СН 2 -СН=С—СН 2 )„НООкисленныйп=9-10ется в хлоропластах — в мембранах тилакоидов, где НАДН-дегидрогеназный комплекс составляет часть дыхательной цепи.Его функции неизвестны.В дыхательной цепи митохондрий вместо компонентов, используемых цианобак-териями наряду с фотосинтетическойтранспортной цепью электронов (вместопластохинона, цитохром-А6//'-комплекса,цитохрома с), работает последовательностьубихинон (= коэнзим Q) —> цитохром-6/с,комплекс —> цитохром с; при этом пластохинон и убихинон (см.
рис. 6.56; 6.95) эквивалентны в отношении функциональныхгрупп, а цитохромный Ь/сх -комплекс построению и функциям гомологичен цитохром-^//-комплексу (цитохром /относится к с-типу цитохромов, см. 6.4.6). Общаяцепь транспорта электронов от НАДН-дегидрогеназы до цитохром-а/а3-комплекса(он называется еще цитохромоксидазой,или терминальной оксидазой) также образует на внутренней мембране митохондрий структурное единство с определенныммолярным соотношением отдельных соединений и использует около 400 — 500 нм2поверхности.
В одной митохондрии могутрасполагаться до 20000 таких транспортных цепей электронов.Структурно-функциональный принципработы дыхательной цепи похож на таковой транспортной цепи электронов прифотосинтезе. Звенья дыхательной цепи являются оксидоредуктазами, чье последовательное расположение в дыхательнойцепи — следствие их окислительно-восстановительного потенциала (табл.
6.22; рис.6.96). От окислительно-восстановительнойсистемы с отрицательным стандартнымпотенциалом (НАДН + Н + /НАД + , Е 0 ' =6.10. Выработка энергии в результате расщепления углеводов |Т а б л и ц а 6.22. Стандартные окислительновосстановительные потенциалы окислительновосстановительной системы в дыхательнойцепи1Окислительно-восстановительная параЕ0' (В)НАД+ + 2Н + + 2е- <=> НАДН + Н+-0,32+Ф М Н + 2Н + 2е" +± Ф М Н Н 2+ФАД + 2Н + 2е~ <=> ФАДН 2+-0,22-0,22UQ + 2 Н + е~ <=>UQH2+0,03Цитохром Ъ (Fe 3+ ) + е" <=к<=> цитохром b (Fe 2+ )+0,05U Q H ' + Н + + е - ^ UQH 2+0,193+Цитохром С] (Fe ) «=^<=> цитохром C)(Fe2+)+0,23Цитохром с (Fe 3+ ) <=><=> цитохром с (Fe 2+ )+0,24Цитохром a (Fe3*) <=»<=» цитохром a (Fe 2+ )+0,28Цитохром а3 (Fe 3+ ) <=*<=> цитохром а3 (Fe 2+ )+0,350 2 + 4Н + + 4е" ^+0,822 Н20= -0,32 В) электроны переходят на систему с положительным стандартным потенциалом ('/ 2 0 2 /Н 2 0 Е°'= +0,82 В); реакциясоответственно сильно эндергоничная(AG0' = -221 кДжмоль -1 ) и поэтому протекает самопроизвольно.Расположение компонентов дыхательной цепи на внутренней мембране митохондрий схематически показано на рис.
6.96.В состав трех трансмембранных комплексов, НАДН-дегидрогеназы (комплекса I),цитохром-6/С] -комплекса (комплекса III)и цитохром-а/я 3 -комплекса (комплексаIV) входят многочисленные полипептидыи связанные с ними окислительно-восстановительные системы: флавины, железосерные центры и цитохромы, принципиальное строение которых уже известно пофотосинтезу (см. рис. 6.95). Нумерация комплексов основана на традиционной номен1Приведенный в таблице список компонентов дыхательной цепи не полный.
В ЭТЦ дыхания входят также FeS-центр Риске и низкопотенциальная форма цитохрома Ь. — Примеч. ред.173клатуре выделенных комплексов, чье строение ранее еще не было известно, и представляет собой принятую тогда терминологию. Особенностью комплекса IV являются медно-серный центр и медно-цитохромный-а3-центр. Последний связываетмолекулярный кислород (0 2 ) и, вероятно, переносит на него последовательно4 электрона с образованием 2 молекулводы. Вместо кислорода медно-цитохромный-а3-центр может также связывать монооксид углерода (СО), азид (N 3 ) илицианид (CN - ), и так прочно, что эти вещества действуют как ингибиторы дыхания и поэтому высокотоксичны.В качестве окислительно-восстановительных переносчиков электронов междутрансмембранньши комплексами работают растворимые компоненты, а именнолокализованные во внутренней мембранемитохондрий между комплексами I и IIIмолекулы убихинона (UQ, англ. ubiquinone).Как пластохинон в световой реакции, убихинон является переносчиком двух электронов и двух ионов водорода.
Цитохром с,растворимый переносчик одного электрона, диффундирует в межмембранном пространстве между комплексами III и IV,завершая, таким образом, электрон-транспортную цепь.Многие детали, особенно связанная странспортом электронов транслокацияионов водорода из матрикса в межмембранное пространство, которая происходитв трех трансмембранных комплексах, ещене совсем понятны. Представленные на рис.6.96 стехиометрические величины — этофактическое состояние процесса, однакоточных данных в этой области нет. На основании вполне вероятного Q-цикла вцитохром-й/С|-комплексе (см.
соответствующую реакцию в цитохром-бб/^комплексе; см. рис. 6.60) считают, что на каждуюНАДН + Н+, следовательно, на каждые 2перенесенных на кислород электрона,транспортируются 10 ионов водорода, 4посредством НАДН-дегидрогеназного комплекса, 4 с помощью цитохром-6/с,-комплекса и 2 с помощью цитохромного Й/Я3комплекса.Фермент цитратного цикла сукцинатдегидрогеназа представляет собой перифе-6.10.
Выработка энергии в результате расщепления углеводов |рический мембранный белок и локализуется на внутренней мембране митохондрии со стороны матрикса. Он переносит 2полученных от сукцината электрона непосредственно на убихинон, здесь в качествекоэнзима задействован ФАД. Сукцинатдегидрогеназу называют также комплексомII дыхательной цепи. Вследствие того чтокомплекс I не участвует в этой реакции, скаждой парой электронов в процессе окисления сукцината через внутреннюю мембрану митохондрии переносится только 6ионов водорода. Обсуждается возможностьтого, что не только сукцинатдегидрогеназа, но и другие ферменты цитратного цикламогут находиться в интактной органелле всвязанном состоянии с внутренней мембраной митохондрии и образовывать друг сдругом функциональное единство («метаболой»), которое, вероятно, делает возможным передачу субстрата (англ.
metabolitechanneling) от одних компонентов другим.При выделении органеллы это взаимодействие нарушается, поэтому после центрифугирования гомогената для выделениясукцинатдегидрогеназы все ферменты цитратного цикла остаются в растворенномсостоянии в качестве отдельных компонентов, в то время как сукцинатдегидрогеназа обнаруживается в осадке вместе с митохондриальной мембраной. Вполне можно допустить, что в живых клетках намного больше метаболических путей организованы в «метаболоны».Митохондриальный синтез АТФ осуществляется и локализованной во внутренней мембране митохондрии АТФ-синтазой, которая по строению и функциямочень напоминает СР 0 /СР г АТФ-синтазухлоропластов (см. рис.
6.63). Движущей силой синтеза АТФ из АДФ + Ф н являетсясила движения протонов (см. уравнение6.19). Протон-движущую силу можно рассматривать как результат взаимодействияградиента концентраций ионов Н+, возникающего при работе электрон-транспортной цепи, и электрического потенциала,возникающего из-за затрудненного транспорта анионов через мембрану. В итоге состороны матрикса митохондрий (или стромы хлоропластов) уменьшается концентрация Н+ и возникает отрицательный за175ряд, а со стороны межмембранного пространства (или внутритилакоидного пространства хлоропластов) накапливаютсявысокая концентрация Н+ и положительный заряд. Вклад концентрационного градиента и разности электрических потенциалов в протон-движущую силу на мембране хлоропластов и митохондрий неодинаков.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
