И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 99
Текст из файла (страница 99)
Кинетика изменения концентрации Са ' может меняться в зависимости от силы и продолжительности действия стимула. Однако только в редких случаях величина изменения [Са ], и конечная ответная м реакция на стимул коррелируют со степенью его воздействия. Эго обусловлено множеством причин, в частности тем, что стимул (фактор) в своем действующем начале имеет две составляющие: само воздействие (физическое„химическое или комплексное) и параметры времени. При холодовом шоке, например, увеличение уровня [Са ']„„, (которое начинается сразу) (рис.
6.55, 1) зависит не от абсолютною значения низкой температуры, а от скорости ее снижения. При действии многих стимулов увеличение [Са '] в цитоплазме связано с осцилляциями (пульсациями), которые имеют определенную амплитуду и частоту и могут повторяться через менее или более регулярные интервалы (рис. 6.55, 4, б). Характер осцилляций также определяет специфику Са '-сигнала. Разнообразие свойств и способов регуляции Са '-каналов является основой„обеспечивающей взаимодействие пугей передачи сигналов с участием разных посредников. Идентифицирован ряд вторичных мессепджеров, которые связаны с возникновением и спецификой Сам-сигнала (ИФп цАДФриб, Н и др.).
Инозитол-!,4,5,-фосфат — конечный продукт превращения минорного компонента плазмалеммы фосфатидилинозитола (ФИ), но непосредственным предшественником ИФз является ФИФз (ФИ-4„5-бисфосфат) (см. рис. 6.54). При рецепции определенных стимулов активируются регуляторные О-белки 388 Характер вазрастапих (ох )г„вт (подъем — высокий уровень — «пах) с о 1.
Холодовой шок Кратковременное увеличение; 0 — (4 — 5) — 30(с) Осмовдаптация Двухфазная динамика: 30 — 60 — 150 (с) 2. Гипоосмоти- ческий шок 1 мин 3. Красный свет Фотоморфогенез Продолжительное стацио- нарное состояние: 30 — 150 — 420 (мин) 4. АБК и потенциал на мембране Закрывание усп иц 5. Сигналы межклегоч ного взаимодействия Полярный рост кончиком корневого волоска Са '-канал Продолжительный и устойчивый градиент с максимумом у кончика Продолжительное увеличение через 5 мин и ссцилляция в области ядра 6. )ь)ой-фактор Скручивание корневых волосков. образование клубеньков Рис. 6.55. Особенности переходного состоянии [Са ')п,„в зависимости от стимулов (по данным: 1 — Майо ег а1., 1998; Р1)е(Ь ег а!., 1999; 2 — Ма!Ьо ег а1., 1998; Сеззпа ег а1., 1998; 3 — Ма!Ьо ег а1., 1998; 1.евое сг а1., 1997; 4 — ОгаЬою В1аи, 1998; Бгахеп ег а1., !999; В!аи, 2000; Напп!(оп сг а!., 2000; 5 — В)Ь1)гота с( а1., 1997; Юугпег„В)Ь1)гота, 1997; 6 — Сап)епаз сг а!., 1999, 2000).
Время в секундах (с) или минутах (мин) указывает па продолжительность: подъема †высоко уровня †спа 1Са '1„,;стрелкой отмечен момент воздействия в плазмалеммы, в результате этого диссоциирует их а-субъединица, активируюшая фосфолипазу С (ФЛ «С»)'. Активированная ФЛ «С» гилролизует ФИФз с * Активированные О-белки перелают сипяьт и другим фссфолипвзам плазмалеммы, а таюхе циклазам и каналам, которые в сваю очередь участвуют в образовании вторичных мессенджсров.
Экспрессия генов СОВ, К)Ы-1; синтез пролина; изменения состава липидов; аккламация к холоду Осцюппщии с большим периодом (мин) и центро- стремительная волна (не указана), которая рас- пространяется 5 — 10 с и релаксируется за 40 — 50 с образованием двух вторичных мессенджеров: 1,2-диацетилглицерола (ДАГ«)— активатора протеинкиназы С и ИФз — регулятора активности Са -каналов 2+ эндомембран (его считают основным участником формирования Са "-волны). Другой распространенный вторичный мессецджер животных и растительных клеток — цАДФриб также действует как сигнальная молекула, активирующая выход Са из эндогенных депо. 2« Поступление кальция в цитозоль через рецепторуэправляемые Са -каналы 2« эндомембран вносит дополнительный (к притоку Са ' извне) вклад в увеличение [Са ')пгп и приводит к возникновению и поддержанию осцилляций (например, в базальной части растущей пыльцевой трубки, при осмотическом стрессе, при действии АБК в замыкающих клетках устьица) (рис.
6.55, 4). Таким способом сигнальная информация не только кодируется по амплитуде и частоте всплесков, но с помощью осцилляции сигнал усиливается и меняется по продолжительности„что обеспечивает регуляцию его передачи во времени. Специфичность Са -сигнала обусловлена также его локализацией в клетке и, если это касается такой формы сигнала как градиент или волна, — вектором их распространения. Разный характер увеличения концентрации Са ' в цитозоле может быть результатом его поступления из разных депо (апопласт, вакуоль, ЭР) через разнообразные Саз"-каналы, а снижение [Сат ], при возвращении к уровню покоя (новый уровень может не совпадать с исходным) за счет работы Са '-АТФаз разных мембран (см.
рис. 6.54). В клетках, растущих кончиком (трихобласт, пыльцевая трубка и др.), сигналом ориентированного роста служит градиент с высокой концентрацией Са ' в растущем кончике (см. рис. 6.55, 5). Основой поддержания этого градиента является простран- 2+ 2 огненное разделение входа Са в цитозоль по Са -каналам плазмалеммы в зоне активного роста кончика и выкачивания Са -АТФазами плазмалеммы и 2+ эндомембран в базальной части клетки корневого волоска. При воздействии )чей-фактора, вызывающего образование азотфиксирующих клубеньков у бобовых, кальций также поступает извне через Са -каналы кончика корневого 2з волоска (см. рис. 6.55, б).
Но Са '-сигнал проявляется как быстро нарастающее увеличение [Са '1п и всплески в области ядра, что приводит к скручиванию корневого волоска и смене программ дифференциации и функционирования. 2+ Образование всплесков, осцилляций, волн, градиентов концентрации Са цитозоля, их разнообразных субпроизводных и сочетаний, а также различия в динамике и локализации изменений [Са 1„„, отражают комплексность системы формирования Са '-сигнала в каждой отдельной клетке.
Возникающий в ответ на определенный стимул Са '-сигнал настолько специфично кодирует информацию, что получил название Са '-иодлиси (Саз' в)цпагцге). Подобный специфичный Сат -сигнал — первый этап возникновения специфичной ответной реакции. Пути передачи Са -сигнала. Зашифрованная информация для достижения Ъ- нужных белков-мишеней, определяющих ответ на стимул„передается по сигнальным путям благодаря образованию комплексов кальция со специальными белками. К группе регуллгпорных белков растений, связывающих Са '„относят- ' ДАГ и продукты активации ФЛ «С и «А, вероятно, остаются в плазмалемме, где могут добавочно модифицировать функции мембранных белков. ФИФ2 и другие 4юсбюлипиды могут непосредственно связываться с компонентами цитоскелета, изменяя их конформацию н функции.
390 ся: кальмодулин — КаМ (СаМ вЂ” са1шоЖ11п); Са -зависимые протеинкиназы— Са2'-завПК (СОРКя — са!сппп дерепдепг рготе(п к)паяея) и Са '/КаМ-зависимые протеинкиназы — Са'"/КаМ ПК (ССаМКя — са!с!цш апд са1шодп!1п дерепдеп1 ргоге(п й)паяея) (рис. 6.56). Эти белки имеют специальные места связывания Са2", называемые ЕГ-руками. Термин возник из обозначения двух '2 а-спиралей, Е и Р, являющихся частью Са -связывающего центра. Часто белки, имеющие подобные домены связывания кальция, называют, как группу регуляторных белков, «ЕГ-рука». Са -завПКзы принадлежат к одной из групп суперсемейства протеинкиназ (ПК) эукариотических клеток.
ПКазы катализируют обратимый перенос фосфата с АТФ на боковые участки аминокислот белковой цепи. Функции ПК могут быть обращены действием протеиновых фосфатаз (ПФФ). Реакции фосфорилирования-дефосфорилирования оказывают значительное воздействие на активность белков и их взаимодействие с другими белками. Са '-завПКлзы имеют три функциональных домена — каталитический, автоингибиторный и С-терминальный кальмодулинподобный регуляторный домен с четырьмя ЕР-руками, связывающими Са '. Это позволяет считать Са '-завПКазы (как и КлМ) первичными сенсорами путей передачи Са1'-сигнала (рис. 6.56, 4а, 4б).
Впер- 2« вые Са -завПКзы были обнаружены у растений и простейших и пока не найдены в клетках дрожжей и животных. Считают„что у растений ббльшая часть 2+ киназной активности, которая стимулируется кальцием, связана именно с Са завПКазами (меньшая — с Са '/КаМ ПКазами и КаМ). Обнаружено множество изоформ Са -завПКаз (у АгаЬ(аорягя идентифицировано более 40 изоформ). Это ставит вопрос о функциях этих изоформ. Есть основание полагать, что разные изоформы могут «специализироваться» на узнавании Са '-сигналов. Постоянно пополняемый список белков-мишеней для Са '-завПК включает транспортные белки мембран (Н АТФазу ПМ, калиевые и анионные каналы замыкающих клеток устьиц, аквапорины и др.), ферменты (сахарофосфатсинтазу (СФС), фосфоенолпируваткарбоксилазу (ФЕПК), нитратредуктазу (НР), фосфатидилинозитолкиназу и др.), факторы транскрипции, элонгации, белки цитоскелета и другие мишени (рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
