Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина - Биологическая химия (1128707), страница 11
Текст из файла (страница 11)
В этих процессах непосредственными участниками также являются белки. В сущности, один вид такого преобразования был только что рассмотрен — преобразование химической энергии, запасенной в ангидридных связях ЛТФ, в электрическую энергию натрий, калий-зависимой АТФазой.
Гидролиз АТФ в этом случае приводит к возникновению разности электрических потенциалов между внутренним содержимым клетки и окружающей средой. Широко распространено в природе превращение энергии гидролиза АТФ в механическую энергию, которое в наиболее совершенном виде происходит в мышцах. Здесь также основополагающим компонентом является спецнальный белок— миозин, который обладает способностью каталнзпровать гпдролиз АТФ до АЛФ и неорганического фосфата, т.е. является АТФазой. В специально организованных надмолекулярных системах, содержащих помимо нитей миозина еще несколько белков, главным из которых является антон, гидролпз АТФ сопровождается сокращением мышечных волокон.
Более специальный случай — преобразование химической энергии окисления специальных органических соединений в световую энергию — наблюдаетс у о ается некоторых бактерий и у светлнков. В последнем случае свет генерируется ' д ется в ходе окисления лючилбериладенилата (В) — продукта взаимодействия АТФ с люци- ферином (7): нн! н н (( Х~~- 1" '*--,С!("Я:'з-(- д но он он Ь ~ --;;".У"'+„,+ „и„ сн, он 5 У Этот процесс катализируется специальным ферментом — люциферяэой.
Перечисленными функциями роль белков в живой природе не исчерпывается. Некоторые из них будут изложены ниже в этом параграфе, другие будут рассмотрены в различных разделах курса. Однако уже из приведенных примеров видно, что функциональные белки обладают уникальной способностью с высокой степенью избирательности взаимодействовать с вполне определенными партнерами или, как принято говорить в биохимии, узнавать этих партнеров. Так, ферменты узнают совершенно определенные вещества — субстраты, превращение которых они катализируют; рецепторы узнают определенный гормон или нейромедиатор, транспортные белки — те компоненты, перенос которых через клеточную мембрану они должны обеспечить, и т.п. Наиболее выпукло способность к узнаванию выражена у белков иммунной системы — уже упоминавшихся в 5 1.4 иммуноглобулинов, нли антител.
Иммунаглобулины определенной специфичности начинают активно вырабатываться организмом в ответ на появление чужеродного антигена и обладают способностью избирательно связывать именно этот антиген. Если в роли антигена выступает большая молекула, например молекула белка, то антитела опознает не всю молекулу, а некоторый ее участок, называемый вктшенней детерлсинасстой. Белковые молекулы обычно имеют серию антигенных детерминант, и уже по этой причине в ответ на появление в организме чужеродного белка вырабатывается целый набор антител, направленных на разные детерминанты.
Более того, к каждой детерминанте вырабатывается, как правило, несколько различных иммуноглобулинов. Поэтому даже нммуноглобулины, специфичные к одному определенному антигену, представляют собой не индивидуальные белки, а смесь большого числа сходным образом построенных молекул. А так как организм непрерывно встречается с разнообразными антигенами, то фракция иммуноглобулинов сыворотки крови представляет собой смесь огромного числа различных антител, причем содержание каждого из них, как правило, очень мало.
Трудность выделения индивидуальных иммуноглабулинов долгое время была препятствиеы для нх биохимического исследования, в том числе для установления их первичной структуры. Тат лЬакт. что иммчногцобчлины взаимадействшот со сравнительно небольшой узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в жи- г Н-цйав вой природе. Классическим приме- ! '! ™ь ром является динитрофенильный "// остаток. При введении эксперимен- ь цен„* с тальным животным конъюгата ди- с нитрофенола с каким-либо белкам, например бычьим сывороточным альбумнном, начинается выработка антител, специфично узнающих различные производные динитрофенола.
При этом сам нитрофенол или вд его низкомолекулярные производные ! 'е' .ц'! при введении в организм иммунного ответа не вызывают. Такие вещества, способные служить антигенными ! детерминантами, но не способные (в первую очередь в силу неболыпаго размера) самостоятельно вызывать ',;::;:11, :', иммунный ответ, называют лапте- ! иа,ии. Согласно современным представле- ре ниям каждый тип иммуноглобулина Р"с' 4' Схема строения молекулы нммуногхобулннж вырабатывается группой В-лимфа- н-цепь — тяжелая цепь; ! цепь - пегнвя цепь; ч н цитов, произошедших от Одного ч — вариабельные участки тяжелой н легком цепей; ь предшественника. Такую группу С л, н ц с з, с — константные участки цепей; г"аь н' 'н' н* лимфоцитов называют клене.и.
Клон — фрагмент нммуноглвбупннв, состоящий нз [.-цепн н ВОЗНИКаЕт В РЕЗУЛЬТаТЕ ТОГО, Чта ПаЯОВННЫ Н-ЦВПН; Гс — КВНЦЕВВЯ ПОЛОВИНа Н-ЦВПН; лопавший в организм чужеродный -5-5- — днсупьфндный мвстнн антиген стимулирует дифференциравку и размножение предшественника В-лнмфоцитов, настроенного на определенный антиген или, точнее, на определенную антигенную детерминанту. Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением нммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (см. 5 1.4). Как уже говорилось, у таких больных в результате присутствия одного злокачественно разросшегося клана В-лимфоцитов вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно легко отделить от всех остальных, Дальнейшие успехи в получении индивидуальных антител связаны с достижениями клеточной биологии, позволившими осуществллть слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы для выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности.
Получающиеся клетки, либриде.иы сохраняют способность к неограниченному размножению н вырабатывают индивидуальные антитела. Так как в этом случае гибридомы происходят от одной исходной слитной клетки, то онп представляют собой единый клон; получающиеся из них антитела называют поэтому .ивнвхлвнельны.ии янпштеляжи. Антитела построены нз четырех полипептндных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Упрощенная схема строения молекулы иммуноглобулина класса О, наиболее распространенного среди иммуноглабулинов, представлена на рпс. 4. Две полнпептидные цепи имеют размер порядка 200 аминокислотных остатков и называются легкими цепями (Б-цепи). Две другие вдвое больше по размеру и называются тяжелыми цепями (11-цепн).
На Х-конце у обеих цепей имеется так называемая оариабсльиал область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов разной специфичности и даже у разных ил!муноглобулипов, настроенных на определенную антигенную детерминанту. Именно вариабельные участки Б- и й-цепей формируют центр, непосредственно взаимодействующий с узнаваемым антигеном или гаптеном.
Остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой — три четверти, одинаковая в пределах иммуноглобулипов одного класса и не зависит от их специфичности Эту область называют каисснаитиай или С-областью. Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение.
Они обеспечивают те пли иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов, В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте внеклетачнога матрпкса соединительной тка!ш. У млекопитающих коллагеп составляет до 25% от общей массы белков. Коллаген синтезируется в фнбробластах — основных клетках соединительной ткани.
1(ак уже отмечалось выше, первоначально оп образуется в виде проколлагепа, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую об1эаботку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролнна до гпдроксппралина и некоторых остатков лизина до Б-гидроксплизнпа. Каллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фнбробластав объединяются в коллагеновые фпбриллы диаметрам в несколько сотен напометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагенавые нити. В эластичных тканях — коже, стенках кровеносных сосудов, легких — помимо коллагена внеклеточный матрнкс содержит белок алас!пии, способный в давольно широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
