В. Эллиот, Д. Эллиот - Биохимия и молекулярная биология (1128701), страница 28
Текст из файла (страница 28)
22. ! Х), ()на фиксируется н гидрофобной части бислоя н останавливаез последуюшнй перенос. Затем рибосома завершает син т ез (зконцсвой части повинен ~ ида, нрнволя к образованшо белка, кйконсц которого находится снаружи )Р, а С-конец выступает в просвс~ ')Р )хогда учасзок '.)Р с|ановшся фрагментом клеточнои мембраны. згот белол имеет гу же орие~зтацию, а ',~-конец высзупаш снаружи клетки. Мембранныес белки могут ~акжс иметь и прогивопгпк1жную орисн~апию, «прошиваяя мембрану несколько раз.
Механизм встраивания гакил белков предусматривает уча- обстоит нс так. Мптохондриальные белки синтсзирукнся на снободных рибосомах. копируемые в ядре белки митохондрий (т.е. белки, кодирусмыс ~ снами клеточного ядра) синтезируются и освобождакнся в цитоплазму в виде пре-белков, после че|о к ним присоединяются шансроны, поддерживая нх в развернуюй форме. Высвгн бодившиеся (с рибосомы) белки псрссскаюз мембрану в вьпянутой (несвсрнузой) форме, н что~ процесс управляется мембранным потенциалом. (!осле того как белок пересечет мембрану, другие шапсроны внутри мгпохондрнальгино ьза~рнкса осушес ~влякп сто сворачивание. Лидерная последовательность мпзохондриальнгяо белка насчитывает примерно )2 70 аминокисло~ Сами л Сигнальный пептнд матрикса 1Паччерончя поддерживагоч белок, напраалягощнйся а мичч1лондрнальный лчзчччикс н части!гш развернутом состоянии б Митолгчндриалыччле лчембраиы присутсчнне опрсделенныл аминокислотных последовательностей.
Почему клочка должна заботиться о быстрой деградации очснь хороших ферментов" .Во мночих случаях в интересах лчстаболииеского кончроля. Если фсрмею разру|насчся быстро, то его уровень можно тонко и поснчянно коюролнронепь скоросчьнч еш синтеза. Такие ферменты харакчсризуготся отнесли тельно коротким нременслч жизни.
Струкчурныс белки и гемоглобин, наоборот. относячся к идолгожитслям» В олном из механизмов селективной дссгрукпяя белков унасчвусч убиквигии — небольшой белок, напдснный у всех зукариоч, но не бактерий; так жо его название (оч ашл. пйчйтчоия всздсстщичй явно поетвс- беллов обеспечивает пноконсогенсз аминокисззоталггг: бег.мого человек не смог бы прожгпь долыис 24 часов вз-за полног о истнице пня заг1 асов глино~ сна. ) !е~раттацня белка в клетке сейчас активно изучается. Дополнительная литература Транспортная РНК Ист(цпг( А, Ргггтнедггтггг А '!отт агг!ь а мог(с! 1ог гЬе гпгег- асноп Ье!гжсеп с!опгтайоп Еас!ог !ц апг! гбе пЬгжгт~пс Д (тс1спсс.
!993. ео!. 25'), Р. 13 ! ! . 13 !4. (Обсуждасгся возможность гидролиза двух молекул Ет ЕР в ассоциированных с фактором Е!г-тц рсакпнял вмсс го одной, как нрсдпола~ али ранее (ем, следукчцую ссылку). !!(сг(игн( А, Рагин'с,'фолг .!. 'тт'Ьу г!о Гжо ЕЕ-тг1 гпо!ссц!еь асг ~п гйс с!опцаиоп сус!с оррцнепз Ьюкупбпеьжу 0 (генг(ь Вюсйсгп ба.
!994 чо!. 19 Р.!ХХ 193. (Обсужлаюгся данные об учасгни лвул люлскул Е!гт! ц- Е)ТР в присоединении каждой аминокнслогы в ходе син- 9'(г(о~те( Р, г(е Роир(опл Е, (( Тгапа!сг йьРЛ, 1гогп геза белка.) С >аглЕ. аб (.'(>араго>зеь: Ье1рега а)опй 0>е ра(ймау >о рго(е>п (о(б>пй Д бс>енсе 19>>3. 9о(.
260. 1'. !902 1903. (Крепкое резюме о роли пгаперонов в фолдингс белка.) Адл>з(() .4 То 1о)г1 ог по( (о !о!>1 >> уючепсе. 1993. э>о!. 260. Р. 1903 — 1904. (Резюме с>разе>ий, коюрыс клсгки мо~ли бы исполь- зовать лля предупреждения а> рег ации пол и пел гидов. ) э>спг(»х..> Р, Нгэ>т( Е-(Г Мо!есп1аг сйарсгопс !ппсгюпя об Ьсагеййосй ргогспж .' Лппи. Кем Вюс)ют. 1993.
3>г>1. 62. Р. 349-.3((4. (Подробный обзор мно> их функции шаперонов ) !>ггц>6 Рр .У Но>м ссйь гсхрогк( го в(гека д бс>. Лгпет. 1993. 'то!. 268 (5). Р. 34 41. (Прелпола>ается, по помимо болезней, вызываемых прионалги, большое число других заболевании может бь>тыакжс обусловлено нарушениялзи филлип>а белка.) 21>гпбгзг 6. М>а(о)г)п>(( (йе эгау (о >1жсахс О!зсгепсс.
1996. цо1 271 Р. 1493 1495 (На основании зкспсримсигальных данных формулкруегся гиг>озеза, со>ласно козорой неправильный фолднш белка можсз. стать причиной амилоидных болезней, например болезни Лльпгеймсра, а также болезней, вызываемых прионами Е)ысказываегся мнение, чн> а>- регалия бе яка в нерас>ворнмыс комгпсксы может бызь более распространена и более важна, чем >го считалось раисе.) (Обсуждакмся различные реакции зликозилирования белка, происходящие в эндоплазьзаз и леском ретнкулумс ) Деградация белков Дйт)тг К../, ()гэйегн К ! (Ьщтппп и Еьхауь!и 1310СЬс~щьггу 1992 ЪЫ. 27. Р.
37-48. (('груктура, механизм действия н функцин убиквитина.) бйет йапогег А ТЪс пЬ!цшип-рго!сахоглс рго~со!уйс ра!(зъъау д Оси. 1994. 'тО1. 79. Р. 13-21. (Освещается роль убиквигин-прозсосомной системы в качестве главного нслизосомного прозсолгззичсскосо и регуля~орного пузи для онкобелков и регулягоров рибосому. С помощью метода мсчения н>лучены дока- зательства гого, что полипептил гидролизуется. а рибо- сома освобождается.! Вопросы к главе 22 1. 1(очему для кодирования 20 аминокислот испо.ъзустся б ! кодон, а нс Ь47 2. Типов чРНК меньше. чем Ь1, почему! 3. 11очему на схемах в спаренном с кодоном сос~оянии молоку.зу тРНК располагают в перевернутом виде по с!эавнению с той жс РНК, показанной оз щльно7 4 Какие мсханнзлпл обеспсчивакп точность транс- Вирусы и вироиды 2 глава 11омимо зомч по вирусы име!от ел ромное бноло! ическое и медицинское значение, они наи!ли ц!ирокое применение в биохимических исследованиях.
Вирусы исиользу!отея в качестве орос!ых моделей для изучения сложных процессов функционирования гена и служат по.!стным инструь!сигов!, и1к;!наигачснным лля дог!ижсния самых разных целей, вк.иочая создание рекомбинан- Жизненный цикп вируса Вирус должен войзи в клетку, ко!оруго он инфицируе!, внедрив в нее свой ! сиетичсский материал 1Р11К или г1НЕ1. вирусные гены управляки синге ком вирусспецифических фермензов, нужных для репродукции Нитоплазма ~ г ,, )~~~з ) )Сват)ичн цокрывае1 инвалвпчровзнпую мембрану Вирус подвергается зндоцито чу ~ Белок мембрань|вируса прикрепляется к специфическому рсцептору.-- на поверхности '~~©з клеточной мемб)чаны Дилилный бислой внруснг~й мембраны ..
) Ьхлеокал«ид Нч.леиногюя кислота вируса Клсзч чная мембрана резульза~ом взаимодсйсзвия вирусно~о н специфического клеточного белков. При жом происходи~ слияние двух мембран )вирусной и клгпочной) с образованием сквозно~ о озверсзна, через козорое содержимое вируса входит н клетку. ')зо пучь использует вирус СПНДа. Ьактсриальнью вирусы бакгериофа~ и проникактг в клочку зчру~ им способолп )>ак~ергзи имсюз прозвучи клеючную оюнку. Фаг лямбда )Х) похож на 1оловастика )рис. 23.2). его головка представляет собой белковую капсулу, внутри которой находнзся молекула ДНК.
Фа~ прикрепляется к клеточнои счснкс нитевидным хвостом и с ег о п омон гью, словно ни прицом для полкожных иньекций, вводит ДН)х в бак герисльнукз клетку двуцспочсчная ДН К. Ранее мы отмечали (см. с. 232), жо ,Чг(К более стабильна, чем РНК: наличие у нес двух испей означает, что повреждение в одной цепи можно исправить, используя для репарации другую цепь в качестве магрипы. Реплнцирующий аппараг ядра вкзпочаст исправление ошибок, по сильно улгсньшасг число последних. 2(ля механизма синтеза Р)(К такой аппарат не преззуслготрен, гсм не менее у многих вируссш генетическим мазсриш~ом служит РНК.
Г(очсму! Среди вероятных причин моя;но назва~ь следукзщие, !) гсномы вирусов крайне малы по сравнению с размером генома клс|ки, слсдова|сльно, всроязность вредных мугапий в ходе репликации вирусной РНК мснынс: 2) лога оши- Иными словами, РНК вируса, содержащего (т)-цсг1ь РН К, является матричной (информационной) РНК, в ш время каь у вируса с (-)-пенью нез Если (г)-!')(К попадает в клетку, зо се бслоксннтсзирующий аплараг мгзже г немедленно грансли рожи ь РН К, произвола вирусные белки, в том числе ферменты, необходимыс для репродукции вирусов, — ведь тю мРНК.
(акол вирус нуждается только в РНК, кодируклцсй всс белки. необходимыс дгш Репродукции после инфицирования. Сйзожнее обсзоиз дело с вирусом, содержащим ( )-цепь РНК зто не мРНК, клетка не может ни гранслировагь ее, ни реплицировазь. )(ля копирования ( )-РНК в (з)-РНК (мРНК] грсбустся дополнюсльный РНК-реплиггг1рукн и якортзузо последовательности гсхь с 303], но зтому положение белков в злсроховатом 'Э)', откуда они доставляюзся, такое жс, как было описано выше для клеточной исмбраньк 3ам мембранные белки вируса накацливаются. Новый нуилеоиансид вируса (тсззом з белки оболо зки кацсида) опючковывасзся от мембраны, собирая свою лицнднукз оболочку с вклктченными в нес мембранными белками. г)ирусьз грютиа и ( НИ 1)а исцользуко нлюнно ззот мсзод формирования частиц )рис.
23З). Ыслюрана анлоллазматичсского рстнкулума '.. лшць с несколькими вирусалзи. размножение коюрых иллюстрирует основныс сцособы рсцликации. Кроме того, ззи вирусы црсдс|авлякн самосзоя юльный ни~орсе Вирус коровьей оспы Вирус, вьгзывающий оспу у корон. ис~кзльзовался для со ижния вакцины против оспы. Он является одним из самых крупных и наиболее сложных вирусов, ~енохт которого црсдставлен двуцсцочсююй ДНК. последняя з раис крибирусз ся в м РН К, обесисч и~за анцунт сии ~ ез рибосомами клетки-хозяина белковых комионе>иов, нсоб- Вирус гриппа ')згл вирус обладасг ( )-ценив РНК. 1 гот геном разделен на восемь ссгмснюв. каждый нз которых заключен в спиральный нуклеоканснл, окруженньш линилной мембраной, куда встроены молекулы двух различных ызикозлротсинов (рис.
23.4) Одним нз них является поверхностный белок гемагглиминин. )зо название белок получил и н.за зого, чзо нри смешивании с красными кровяными клезками он вызывает их агглкггинацию. углеволный комшзнснз на поверхности зритроцизов, ~ ~рнсосдинснньш к молекулам трансмсмбранно~ о белка— ~лииофоригзв, оканчивашся нсйраминовой (сиаловой1 рсцсозорами нсйраминовой кислоты !(сйрамннисцна иротиводсйсгвуст ному; ра~ру~иая рсцсл ~оры и высвобождая вирусы. (зсть данные о важности зпло фермен1а для эффею ивно~ о размножения вируса в ходе инфекции Как уже озлзеча.вост„гешжз вируса в вилс слира:жного нуклеокаисида сосредо и~лен в 8 отдельгсмх се~ментах ( )-Р!)К (см.
Р!зс. 23.4). Носкоз ку ( )-цсиь РНК не является матричной, д 1я сс рс!пикацни нсооходича РНК-реплика ~а. Вирус несет в своих нуьлсокансидах молекулы РНК-реллика~ьц которая копирует ( )-цеои в ( ~)-цели РНК ( ~клива че1п мР!1К), а в ходе грансляции образуюзо ся все нсобхсднмью вирусные белки, вктночая большое протин вируса > ринпа. Данное соединение не блокирует участок гсмаплк>зинина, ответственный за связывание с рсцс>мором клс>ки-хозяина, ночному инфициронанис клетки вирусом гриппа вес-заки про>исход>з> 1орможсние активности нсйраминила>ь>, по-яилимому, предупреждает дальнейшее раснрос >ранение инфекции.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
