В. Эллиот, Д. Эллиот - Биохимия и молекулярная биология (1128701), страница 27
Текст из файла (страница 27)
22.11). >ра>зс»овация малой с)бчастицы затем приволит к ситуации, нрелусмогреньюй моделью!, когла все готово к приему следукяцсй алшнокислоты. ( огласно обеим моделям, сии гсзнруюшнйся пентил остается в фиксированном положешш относительно большой субчастнцы, )ш позволяет нреололсть проблему фишческого передвижения тРНК, нагруженной лоси>очно большим пентидом. С пол>ощью модели Н мож- привод>и к образовании> комплекса белок-тР11К Образно говоря, собака добавляется к хвосту, а не наоборот.
Вначале синтезируется )ч-конец нолинептидной цепи, а последняя присоединяемая аминокислота формируг"г С -кг>нсц. '1 очное гь трансляции дости> ается взаимодействием мк>ол -а>нликог)он, ко>орое и опрсделяез выбор соответствующейй гРН К; однако ноьа неясно, каким ог>разок> происходит подобная селекция. Дело в том, >то И>-1бв кне узнаетя, какая аминоацил-тРНК должна бь>ть следующей, и г>г>хоже, что ззот фактор доставлясз их в А-участок беснорялочно. Су>пествует гиногеза.
сои>асио которой «неузнавасмыйя комплекс амино- продвинулась примерно на 30 колонов, может произой- Ме~ зи епзе одна инициация трансляции, так что рибосомы одна за другой будут двигаться по одной м!Ч!К, и каж- + ОТР е кзп белки н другие факторы инициация дая независимо друг от вру~а будет синтезировать белковую молекулу.
Обычно на ! молекулу мРНК приходится около 5 рибосом, впрочем, их количество Ын изменяется в зависимости от длины мРЕ! К. Такая струк- (иннцла ~ ерная амнноацил-з РНК] зура из нескольких рибосом называется полисомой. Ме! ж 405 субчастица рнбосом Чем отличается синтез белка у е мРНК зукариот? ,"',с;.":!.,","';" ";"' ',.":".;",' ";".";:,';";",:;"";.".:;"-"-','„".,:,;-",, ",'„"!',', з '-,",,"-,';;. - "';,' г си;-'!ь'""";:0 с--„- 0;."-," "д' '- '„".
'.К 'чд-::.,ч.!'",.":,'„:~,,", '!:; Г":.й '.Н ~" з;-~.':.' ',о"',,'„.'.1;"';,;,".д !."гх1Ц ":"!,!, „:",",.:,.„;"',"""',,'„,',;„,":.:;,!..'ос '.„;,!ь ';"'";пд'-ь'.с-"";.".В; л"";"-„,ьь:,;;,:,-";;, Х: л,;.;,.; ":,".," ";;, ' -'," .,; .;;;, .' ...;„,;;,,',",'„:;:" '„нгйл '„д' '„:;.! с :!!з'""хК„: . з: ..;" .".-'„"';-~Ы.' з!х.,,'1"„;:.Нзл'-,;.;,;,„.; РК ~'..'!!лз:.~:',„:.;Н '«!;.;::;;:',-'„.!.
б!в, ':..":;:,!0!';,:.;',!" ':. -.0,";:: '".! .':!;." зу'.::,„.;.;: ';.;. х:,,'.":!"".::!хсс:.;:,!-:..„::-.::д: ' . '::: -;,-„:! ';.:„' ';:, -дг", ':.;:::,', ';.:, .':;..;' ,=;:..';.'",~' -'~."'=.'„ Рибосомы митохондрий, подобно прокариотам, для пн>пп>ации >гспользуют ~Маг-тРН!>> "'. 2!ля «их харак> ерны другие интерссныс особенности несколько отличающийся >сне>и >ескии код и более простые взаимодействия кодона и антикодона, вследш вне чего м>похондрии млекопигакнцих мо>ут обходиться 22 видалш > РНК.
Такие упрощения возмг>жны, по-видимому, потому, что митохондрии синтезирую> ограниченное колич«ство различных белков. Митохондрия — не авт>и>г>миое обраювание. Большинство митохондриальных белков кодируются генами клс>очно>о ядра и зранспортирунпся в >ти ор> анелль>.
Очитаегся, что и хлоропласты >акже произ>лили из внедрившихся в >укариотические белка определяет только один тип информации последова> ельпос>ь оснований в гснс, которая в ходе трансляции преобра >устоя в аминоюкло гну ю последовательность г>г>липситида. Более того.
существует зкспсрпме>шальное подтверждение >>ой концепции >1>ермент рибонуклеазу дена>у рировалн, обрабатывая мочевинои, нару шакццей водородные святи, и воссганав:швая дисульфпдиые связи. ! !осле удаления мочевины при анализе и рсокислении часть фермента вновь правильно сворачивалась и даже проявляла каталитическук ак>п>вность. '!'аким образом, аминокислотная последовательность белка.
вне всяко> о сомнения, определяет его иативную конфигурацию. Однако в полипептидной участвуннпих в фолдинге. К первому опщсятся традициоииыс фсрл1снты, ко второму молекулярные шапсроны. 15 гаком порядке мы ил и рассмотрим, Ферменты, участвующие в фолдинге белка первый фермент прогеии-дисульфидизомераза 11!Д11), которая гпереьгещасти,'ъ — К- связи в полипеп гидцой цепи.
Если образовалась опшбочная б б-связь, зо в силу своей ковалентной природы она не может ра горвазься спонтанно, и позтому полипепгид будет зафиксирован в неправильиои конфш урании. Ра 5!зузпая и вновь отделения шаперонов от полипептидной цепи Обрацпс внимание, что пгапероны илгегот ознгзшегшс к кпгзсзккг процесса фолдинга, а не к третнчиой сзрукзурс белка, опредсляемой амииокислотной послсдовательносзьхх Болезни, вызываемые прионами, и фолдинг белка Г'ущссзвуст группа смертельно опасных нсвролгггаческих болезней, поражавпцих человека и живогныг Она вклк>чгзез болезнь Кризцфельда-Якоба и кърз у чс.
ловека. !!оследняя извес гна как «смещпгаяся болезам из-за вьнываемых сщ ~римас палице. 11редполагастсь чзо в некоторых племенах Новой 1'винеи куру ираац гого, что Р>Р" каким-го обра>ол> переводи> Ргр" (нормальный белок) в анолшльную форму.
')то оыло подтверждено после совместной инкубации двух белков. Модели механизма данно>о превращения подразумевают участие ц>аперона и источника >нергии в раскру шванни г>сика Ргр' и е> о рефолдинг под влиянием молекулы Рг)жз Г'о>лахз>г> альтерна>ивной модели «образования ядра», молекулы Ргр' захватыввн>тся агре<а>ом Ргрк, после чем> и ироисхолит конформационная рсор>аиизация !'гР'. Из-за ограниченных >кспериментальных впзможиостеп до гих пор нет доказательств приобретения белком >л »ггг> инфекциош>ых свойств а холе ошшаннык выше собып>й. )см.
раздел «Дополнительная >впература»): «Б нашоящее время мы определяем молелулярный шаперон как белок, которыи связьц>ается и стабюшзируетнеустойчивугоформу друго>о белка. )хонзролируя свя>ывание и высвобождение >того белкового субстрата, шаперон способствует образованик> его правильной формы ш пго будь >то фолдинг, олшомерная сборка, трансги>рт в определениьш компаргмент клетки илп кон >ролируемое переклн>ченис алчивног>унеакп>аной конформаций», Последнее положешге, касающееся переключения конформаций, относится к виутрньлеточным реце>порам глюкоьоргикоилных гормонов )см.
с. 34б). Д за выполнения столь разнообразных функций г>уж- Что такое эндоплазматический ретикулум (ЭР)? Если посмотреть на срез печени или поджелудочной железы в -ьлсььронный микроскоп, впугрн клетки можно увидеть большое количество льембран, ограничивающих огромное количество с пл ки ценн ых гьоюс стен. ')та сложная сеть вьаилюсвязанных полостей называется зндоплазмагическим ретикул) мом 1'.)Р), ! )и голлизма находится снаружи )Р, а просвет )Р прелставляет собой оздельный компартмент, ограниченный мембраной '.ЭР !ель. злекьронную микрофотографию на рис. 3.15).
Часть ')!' )сеяна рибосомами. обусловливаюшими !'падкий эидоплазматкческий ретикул)м Просвет ььазываехьукззраьюлоконом(см. рис. 22.1б), а бКР освобождается в цитопла жьу лля повторнси о непользования Рал у щий полн не птид переносится через бел ковунз пору в мембране в виде петли с сигнальным иептилом, кспорый прикрепляется к поре)см. рис. 22.1б). Ращнлюженная рядом с порой сигнальная пептидаза отщепляег лилерную ььосзьедсьвагельььость, а пол ипеппьд нос ьу пает в просись ')Р. ! 1ока нсизвссгно.
по гкс управляет транслокациеи расгупгс~о пепзида. В фолдин~с полипепзида, по-видимому. учасгвугоз нахоздящисся в просвете 1)Р шапероны. Гликозилировение белков е просвете ЭР В главе 3 (см. с. 62) мы упоминази, что некоторые белки (особенно мемгбранные и сскрсгорныс) соединены с гщнгосахаридами. Местами присоединения являкнся либо )11(,-гдоковыс группы аспара~ина (Н-гликозилирование) или 01(ору ппы остаз кон ссрина и зреонина(О-п1г~козизирование) 11рисосдииенис осугцествлясгся в несколько:панов. Внутри тР проислодит 1ч-гликозилирование.
Видоплазматическии ретикулум ! Раисиортиые и)зырьки и3 ЗР ф .. Чл~ чяяласгь, обращенная '-. в)в(в г к андоплазматическому ретикулуму ('теллаж ! .. -- е ааь вытянутых пузырьков ! ..; яя'". Г,. га их содержимого осугцсст вляется посредством зкзоци ~оза. Высвобождение птпцсварзгзсльных ферментов, например из поджелудочнои железы. нсобхолимо только при поступлении пищи в кишечник. В зпом случае пузырьки нлюо~ больший разл~ср Они храшп ферменты до шх пор, пока нсйрональный или пзрмональцыи сгимул нс вы ~овс~ их массово~ о освобождения в ходе зкзоцзпоза сскрсторныл всзпкул (сзп.нал и механизм жгло пргл~ессаописаны на с. 358). Отпочковыванис транспортных пузырьков из мешочков аппарата 1ольджи происходи~ после то~о, ьак мембраны будут окружены покровиым белком в комплексе с С-белком и присоединенным к нему ОТР.
1'идролиз ОТР служит си~ налом лая раскрьн мембраной внутриклсточныс органсллы, сошржашяе Пзу пну высокоактивных ~ идролю ических фермсн ~ов Цзсрчснты образунмся на зР ~ем жс способом. что и сскрсторныс белки, и в просвете ЭР они полвср~ акиса Х-глико:цзлирозваникь В аппарате Гольджи фсрл~ентная система узнае~ .шшсомньш ферменты и фосфорилирусз маннозу оли~осахаридной часпз последних. В мембране вилара~а 1ольджи есть внутренние рене~поры, к которым прчкрсплясзся ф<зсфорилированная манноза; после зтоц происходи г от цон ковыван ие пузырьков. солержашпх лизосомньш ферменты. Пузырьки сливакпся с друзина ксортировочными пузырьками», внузри которых псл- г(анболсе проста ситуация, когда в полипспзидс есть якорнан носледовагельносзь (называемая также агтанггвзнвпнзни и нг релиз ) (рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
