Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 37
Текст из файла (страница 37)
в. Пищевые и запасные белки В семенах многих растений запасены пищевые белки, потребляемые на первых стадиях развития зародыша. Наиболее известными примерами таких белков служат белки семян пшеницы, кукурузы и риса. К пищевым белкам о.гносится также яичный альбумин — основной компонент яичного белка, и казвин, главный белок молока. В ферригпине, встречающемся в животных тканях, запасено железо. Некоторые белки наделаюз клетку или организм способностью сокращаться, изменять форму или передвига гься. Актин и лсиозин представляют собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных клетках (разл.
2.13). Драим примером таких белков служит тубулин -белок, из которого построены микротрубочки. Они являются важными элементами ресничек и жгутиков )разд. 2.14). при помощи которых клетки передвигаются. Многие белки образуют волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем: они выполняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Главным компонентом хрящей и сухожилий является фнбриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв.
Выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. Связки содержат эластшс — струк- ЧАСТЬ 1. ЕИОМОЛЕКУЛЫ турный белок, способный растягиваться в двух измерениях. Волосы, ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка квратина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фибраин. е.
Защитные белки Многие белки защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений. Иммунаглабулины, или антителгь образующиеся у позвоночных,— это специализированные белки, вырабатываемые в лимфоцитах; они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки других видов, а затем нейтрализовать их или связываться с ними, вызывая образование осадка. Фибр«иеген и тромбин-белки, участвующие в процессе свертывания крови; они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы. Змеиные яды, бахныриальныв токсины и токсичные белки растений, например рииин, по-видимому, также выполняют защитные функции. эк. Регулятарные белки Некоторые белки участвуют в системе регуляции клеточной или физиологической активности. К ним относятся многие гормоны, такие, как инсулин, регулирующий обмен глюкозы (при недостаточном его содержании в организме развивается сахарный диабет); гормон растщ синтезируемый в гипофизе, и наратирваидный гормон, регулирующий транспорт ионов Са'+ и фосфатов.
Другие регуляторные белки, называемые ренрвссарами, регулируют биосинтез ферментов в бактериальных клетках. з. Другие белки Имеется много других белков, функции которых довольно необычны, что затрудняег их классификацию. Манеллин— белок, образующийся в одном из африканских растений, имеет очень сладкий вкус. Он стал предметом изучения как не- токсичное и не способствующее ожирению вещество, которое может быть использовано вместо сахара для подслащивания пищи.
Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки са свойствами антифриза, предохраняющие кровь этих рыб от замерзания. «Шарниры» в местах прикрепления крыльев у ряда насекомых состоят иэ белка рези.шна, обладающего почти идеальной эластичностью. Поразительно, что все этн белки, столь различающиеся по свойствам и функциям, построены из одних и тех же 20 аминокислот 6.2. Белки можно классифицировать также на форме нх молекул Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами: глобулярные и фибриллярные белки (рис.
6-1). В глабулярных белках одна или большее число полипептцдных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обычно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют; одни из этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки.
Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной аси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-квратин волос и шерсти, фибраин шелка и каллагвн сухожилий. К этому классу относятся также нитевидные белки, присутствующие в сократительных системах мышечных и немышечных клеток, например актин и миозин, а также протофиламенты, иэ которых построены микротрубочки.
ГЛ, б, БЕЛКИ КОВДЛЕНТНДЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Рис. би. Глобулирные ифибриллярныебелки. А. В глобулярных бедьах полицелтиднаи цепь свернута так, ч» о сера»устоя компактная струк- тура. Эти белки обычно рас» ворнмы в в одгюй среде. Б. В каратине. фибриллярном белке волос. полипецтидные цепи вытянуты вдоль одной оск. На рисунке пока»аны три молекулы кератина, навитыс одна на лругую наподобие каната, Фибриллярные белки нсрастворнмы в воде, Многие белки получены в чистом кристаллическом виде. На рис. 6-2 показаны кристаллы чистого н»ршсина, пищеварительного фермента, секретируемого в кишечник, и ь)гплохроми с,митохондриаль- Рис 6-2.
А Кристаллы чистого цитохрома с, выделенного иэ сердца лошади. Цитохром г - это белок, который служат переносчиком электронов в мнтохогшрилх Б Кристаллы бычьего трицсина ного белка, игриощего роль переносчика электронов. При кислотном или щелочном гидролизе белки так же, как и простые пептиды (разд. 522), расщепляются с образованием смеси свободных аминокислот, входивших в состав этих белков в качестве строительных блоков, Для каждого индивидуального белка характерно определенное соотношение различных аминокислот, образующихся в результате полно~о гндролнза э~ого белка.
В табл. 6-2 приведены данные о составе смесей аминокислот„полученных ЧАСТЬ !. БИОМОЛЕКУЛЫ 142 б.4. Некоторые белки имеют в своем составе ие только аминокислоты, но и другие химические группы Таблица 6.2. Аминакнслатпый состав лпух белков Указано число остатков кпжп!ай аминокис- лоты на одну молекулу белка Многие белки, на!!ример ферменты рибонуклеаза и химотрипсин, состоят из одних только аминокислот и никаких других химических групп не содержат; их называют просп!ыми белками. Однако есть белки, которые при пкдролизе помимо аминокислот дают и другие химические компоненты. Зги белки носят название сложных белков. Неаминокислотную часть сложного белка обычно называют его лростетпчегкай группой.
Сложные белки классифицируются в зависимости от химической природы их простетических групп (табл. 6-3). Липапротеины содержат липиды, в состав глпкапрапкеппап входят сахара (от греч. «8(укгн»з что значит сладкий), а металлапрагпеины имеют в своем составе тот или иной характерный для каждого из ннх металл, например железо, медь или цинк. Обычно простетическая группа белка играет важную роль при выполнении белком его биологической функции. Хпмотрпп- оппокон Бъпл Цпчокром с человека Амяпокпс- лота 104 245 Тпйлпцо 6-3. Сложные белки при полном гилролизе цитахрама с и бычьего химакприпсинагена-неактивного предшественника пищеварительного фермента хама!прка!сина.
Видно, что зти два белка, вьпюлняюшие совершенно разные функции, сильно различаются и по относительному содержанию в них различных аминокислот. 20 аминокислот никогда не входят в состав белка в зквимолярных количествах. Одни аминокислоты встречаются в каждой молекуле данного белка лишь по одному разу, тогда как другие значительно чаще.
Более того, далеко не все белки содержат все 20 аминокислот. Каждому индивидуальному белку свойственно характерное для него соотношение аминокислотных строительных блоков. (1,-Лппапратеин крови 7-Глабупив крови Казепн молока Гемоглобин Липвлы Углеводы Л ппопратпппы Гликапратпины Фосфопротеипы Гпмопратеи- ны Фасфпз пые группы Гем (комп- лекс железа с протапар- фирвпам! Фала»попые нуклеоти- ды Железо Цинк Сукцинлтде- гнпрагс- паза Фпрритип Алхогспьле- гипрагпнл- за Фллвапра- теипы Металло- пратеипы А!а Агя Аяп Азр Суя О!п О(п О1у Нж 11е Еш Еуз Маг Р(кп Рга Япг Тьг Тгр Ту Ул1 6 2 5 3 2 2 8 !3 3 8 6 18 3 3 4 2 7 1 5 3 22 4 15 8 10 !О 5 23 2 10 19 14 2 6 9 28 23 8 4 23 Проокпкпчкс- Прапор кля группа ГЛ.
6 БЕЛКИ. КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Г4З 6.5. Белки -это очень крупные молекулы Насколько длинными могут быть полипептидные цепи'белков? Как следует из табл. 6-2, цитохром с человека состоит из 104 аминокислотных остатков, связанных в единую цепь; бычий химотрипсиноген имеет в своем составе 245 аминокислотных звеньев. В полипепз идных цепях различных белков может содержаться самое разное число аминокислотных остаткон — от ! ОО до 1800 и более. Белки это не просто смеси полипептидов разной длины, с различным аминокислотным составом и различной последовательностью аминокислот. Все люлекул и данного индивидуального белка идентичны по аминокиглотнаму составу, последовательности аминакислотних аститкоя и длине лолилелтидиай Чели. В одних белках имеется только одна полипептидная цепь, тогда как в других, олигалгерных, белках — две илн большее число цепей (табл.
6-4). Например, фермент рибонуклеаза состоит из одной полипептидной цепи, а гемоглобин — из четырех. Молекулярные массы белков, которые можно опредетигь различными физико- химическими методами, лежат в диапазоне примерно от ! 2000 лля малых белков, таких, как цитохром с, содержащий лишь 104 аминокнслотных остатка, до 1Оь и более для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Молекулярные массы некоторых типичных белков приведены в табл. 6-4. По-видимому, не существует простых закономерностей, связывающих молекулярные массы белков с их функциями. Например, ферменты очень сильно различаются по молекулярной маже.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
