Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 35
Текст из файла (страница 35)
Вои!ивова и зцднчн 1. 30ельнав оптическое вращение аминокислоты, выделенной из арбуза. Аминокислота цитруллнн впервые была выделена из арбуза (Сйгийиз и»)дат)з), но она присутствует н в большинстве жнвотньп тканей. Хотя цнтруллин не входит в состав белков, он служит предшественником аргннина, а татке мочевнны — экакретируемого конечного продукта метаболизма амнногрупп. Структурная формула цнтруллнна выглядят следующим образом: сн,сн,сн,— нн — с — ин, Н С !чн, О Прн 25'С стеклянная трубка длиной 20 см, заполненнак 5%-ным раствором цнтруллина в 0,3 н.
НО, вращает плоскость поляр»пацни света на 1„79' вправо. Какона величина удельного оптнческого вращения цнтруллнна 7 Можно лн по удельному вращению цнтруллнна определить, является лн он О- нлн 1.-амннокислотой7 2. Абсолютная конЯигурация цитруллииа. Какую конфнгурацвю (Гу нлн Ц имеет выделенный нз арбуза пнтруллин (см. формулу, приведенную н предыдущем вопросе)7 Дайте обоснованный ответ, 3.
Соотношение между пирухтурой и химическими свойствами аминокислот. Поскольку аминокислоты служат стронтельнымн блоками белков, знание нх структуры н химических свойств имеет первостепенное значение для понимания того, как белки выполняют снов биологические функции. Нике приведены структурные формулы боковых цепей (К-групп) !6 аминокислот (А!а, Агр, Авп, Авр, Суз, О1и, О)у, Н»з, Ьуз, Мой РЬе, Рго, Бег, Тгр, Туг и т'а)).
Назовите аминокислоты, которым прнналлежат изображенные здесь К-группы. Какие нз перечисленных нике свойств характерны для кюкдой нз этих амннокнслоту Некоторые нз этих свойств можно использовать для характеристики более чем одной амннокжлоты. Свойства К-групп и саотввисввующих аминокислот. 4) — СН»ОН Э) — СН,— СН,— СН,— В) — СН, Г ~ ОН О 10) СН» СН» — С 11) — СН,— СН,— Б — СН, ЧАСТЬ 1. БНОМОЛБКУЛЫ Н 14) — СН,— СН,— СН,— Н С вЂ” ННл Н вЂ” 'Х ) Н 15) — СНь — Снл — СН, — СН, — ХН, э В) — СН вЂ” С вЂ” НН 1) О а) Небольшая полярная К-группа, содержащая гндрокснльную группу. Соответствующая аминокислота нграег важную роль в функцноннрованнн актнвньп центров некоторых ферментов.
б) К-группа создаст наименьшие стернческне ограннчення. в) К-групца имеет рК' 10,5 и прн фнзнологических значениях рН несет положительный эарял. г) Серусолержащая К-группа; нейтральна прн всех значениях рН. д) Ароматическая К-группа; имеет гидрофобную природу и нейтральна прн всех значениях рН.
е) К-группа, представляющая собой остаток насыщенного углеводорода; вносит вюкный вклад в гндрофобные взаимодействия. ж) Единственная аминокислота, содержащая ноннзнруемую К-груцпу с велнчнной рК', близкой к 7. Играет важную роль в функцноннровалнн активных центров ряда ферментов, з) Едннственная аминокислота, содержащак замешенную а-амнногруппу. Влияет на процесс свертывання белковой цепи, так как служат местом вынужденного изгиба цепи.
н) К-группа нмет велнчнну рК' около 4 и прв рН 7 несет отрицательный заряд. к) Ароматнческая К-группа, способная участвовать в сбразовавнн волородньц связей; имеет величину рК', близкую к 1О. л) Образует лнсульфнлные поперечные связи между полнпептнднымн цепями; величина рК' функциональной группы близка к й. м) К-группа с велнчнной рК' 12; несет положнтельный заряд прн всех физиологических значеннях рН. В некоторьп белках играет важную роль в связывании отрицательно заряженных фосфатяых групп. н) Если эту полярную, но незаряженную К-группу подвергнуть пщролвзу, то содержащая ее аминокислота превращается в другую амннокнслогу с отрнцательно заряженной К-группой прн рН окало 7.
4. Свиэь между кривой титроваиин и кислотно-огиовинми гвоиствами гликина, 0,1 М раствор глнпнна 1100 мл), нмеюшнй рН 1,72, был сттнтрован 2 М раствором )ЧаОН. В коде тнтровання производилась регнстрапня рН. полученные ланные были отложены на графике, представленном на рисунке. Наиболее важные точки на графике обозначены римскими цифрами ст 1 ло У. Какую нз этих цятн точек на крнвой тнтрсвання следует указать, отвечая на поставленные ниже вопросы? Поясните свой выбор. Звлвча 4 1,7 0.005 0,010 0,015 0,020 Число молей Нв ОН а) Какая точка соответствусг рН, орп котором в О,! М растворе глнцнна эта амннокнслота существует в форме новое )ЧН,— -СН вЂ” СООН? б) В какой точке средний суммарный за- 1 ряд молекулы гляцнна равен + — ? 2 в) В какой точке амнногруппы ноннзнро- ваны у половины мовекул глнцнна? г) В какой точке значение рН равно величине рК' ноннзацлн карбокснльной группы глнцнна? л) В какой точке значение рН равно величине рК' ноннзаплп прстоннрованной амнногруппы [ — )Чнэ) глнцнна? е) В какой точке глнцнн обладает макси- мальной буферной емкостью? гл.
5. лми!гоцису)оты и пцптиды 135 ж! В какой точке средний суммарный заряд глицина равен нулю? з) В какой точке карбоксильная группа глицина оказывается полностью озтитровигной (первая точка эквивалентности!? и) В какой точке ионизиронана половина карбоксильных групп? к) В какой точке глицин полносгью отти- трован (вторая точка эквевэлтпнссти]? л) В какой точке глицин существует преимУщественно в фоРме ионов Нз]Ц— — СН,— СОО ? м) В какой точке молекулы глицина превращаются на 5Овг, в ионы Нз(Ч-.
СНг СОО и на Эг?г,' в ионы н) В какой точке срелний суммарный зарял молекулы глицина равен — !? о) В какой точке 50;:; молекул глипина превращаются в ионы Нзн — СНз— — СООН, а остальные 5Огг-в ионы Н ]Ц вЂ” СН вЂ” СОО ? п) Какой точке соответсзвует изоэлектрическая точка глицнна? р) В какой точке средний суммарный за- 1 ряд глицина равен — ? 2 с] Какой точке соответствует конец тнтрования? т) Для того чтобы использовать глипин в качестве эффективного буфера. необходимо знать.
при каких значениях рН раствор глицина обладаег минимальной буферной емкостью. Укажите на кривой титрования глицина соответствующие точки. у) В какой точке в ходе титрования преобладающей формой глицина становятся ионы Нг)ч — СНг — СОО ? 5. Какую долю составляют лолногтыв незарязюенные формы гливыни? При значении рН, соответсгпующем изоэлектрической точке, суммарный заряд глицина равен нулю. Хотя нулевой суммарный заряд имеют две формы глнцина (биполярная и незаряженная), его преобладающей формой в изозлектрической точке является биполярная. а] Объясните, почему в изоэлектрической точке глицин представлен главным образом биполярной, а не полностью незаряженной формой. б) Определите долю молекул глицина, которые в изоэлектрической точке находятся в полностью незаряженной фор- ме.
Приведите свои соображения в пользу сделанной оценки. Зцзача б Н О ) н,]ч — с — с Н ОН' Н О ! Нгй — С вЂ” С н о Незаряженная Фюрма Биполярная Форма [цвиттерион) б. Сосгвояннв ионизация аминокислот. Кажлая ионизнруемая группа аминокислоты может находиться в одном из двук состояний-зарюкенном иаи нейтральном. Электрический заряд на функциональной группе определяется соотношением между величиной рК' этой группы и значением рН раствора. Это соотношение описывается уравнением Хендерсона-Хассельбаха. а] Гиспшин имеет три ионизируемые функциональные группы. Напишите уравнения для трех соответствующих процессов ионизации гистидица и укажите примерные величины констант равновесия (рК'), характеризунхцих каждый из этих процессов.
Нарисуйте структуру гисгццина во нсех трех состояниях ионизация. Какой суммарный заряд имеет молекула гистидина в кюкдом из состояний ионизацин? б) Нарисуйте ионные структуры гистидина, преоблалающие при рН 1,4, 8 и 12; учтите, что состояние ионизации можно определить, рассматривая кюклую ионизируемую группу независимо от остальных.
в) Каков суммарный заряд молекулы гистцпина при ри 1,4, 8 и!2? Куда будет двигаться гистидин при каждом из этих значений рН в коде злектрофореза- к аноду (+) или катоду [ — )? 7. Приготовление глицинавага буфера. Раствор глицина часто применяют в качестве буфера. Для приготовления 0,1 М глицннового буфера используют О,! М растворы солянокислого глицина (+?Чнз — СНг — СООН.О ) и глицина (']чнз — СН,— СООН )-лве формы глицина, имеющиеся в продаже.
Какие объемы этих двух растворов следует смешать, чтобы приготовить 1 л О,! М глицинового буфера, имеющего рН 3,2? 8. Элвктрофорез аминокислот на бумаге. Каплю раствора, содержащего смесь глицина, аланина, глутаминовой кислоты, ли- 136 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ зина, аргннина н гистнднна, нанеслн на середину полоски бумаги н даля ей высохнуть. Затем бумагу смочили буфером с рН 6,0 и к концам полоски приложили электрическое напряжение.
а) Какая амннокнслота(ы) будез двн.аться к аноду? б) Какая аминокислота(ы) будет двигаться к катоду? в) Какая аминокислота(ы) останется на стартовой точке нли вблизи нее? 9. Разделение аминокислот методом иинообменной хроматографии. Анахнз смесн аминокислот начинают с разделения этой смеси на компоненты методом ионообменной хроматографии. Небольшое количества смеси вносят в верхнюю часть колонки, заполненной частицами полистирола, салержашнмн остатки сульфоновой кислоты (см. рнс. 5-14]. Затем через колонку пропускангг буферный раствор.
Аминокислоты прокодяг через колонку с разнымн скаростямн, поскольку нх движение тормозят лва фактора: ! ) элекз ростатнческае притвкенне мвкду отрицательно заряженнымн остатками супьфанавой кислоты и положительно заряженнымн функциональнымв группами аминокислот н 2) гндрафобное взаимодействие между баковымн цепями амннакнсчат и сильно гндрофобным остовам полнстнральной смолы. Для каждой нз выпнсанньп нюке пар аминокислот определите, какая аминокислота данной пары будет схолнть с колонки первой (т.е.
нспьпъвать наименьшее торможение) прн пропусканнн через колонку буфера с рН 7,0. а! Ахр и 1.уэ б) Агй н Ме] в! О!а н УМ г) О]у и 1.еи д) бег н А1а 1О. Набор трипептидоо. Предположим, что вы катите синтезировать трипептццы, используя в качестве стронтельнык блоков глнпнв, аланин н серна. а) Сколько различных трипептндав можно приготовить прн условии, что любая из этих трех аминокислот может занимать любое нз трех возможных положений, причем каждую аминокислоту можно попользовать более одного раза? б! Сколько различных трипептндов можно приготовить, если использовать кажлую аминокислоту только один раз? 11.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
