Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 36
Текст из файла (страница 36)
Обозначение гттических иэомерие иэолт)чина. Структурная формула изалейцнна изобрвкена нн1ке Задача П ОООН НгХ вЂ” С вЂ” Н Н вЂ” С вЂ” СН, СН. СН, Иэохейцнн а) Сколько хнральных пентрав имеет молекула нзолейцнна? б) Сколько оптнческнх изомерсв мажет быть у нзслейцнна? в) Нарисуйте перспективные формулы всех оптических изомеров изалейцнна. г) Как вы обозначите квкдый из этих нэомерав в рамках йЯ-системы? (Указание: по своему приоритету группа СН,СН, занимает промежуточное полажение между группами СоН, н СНэ.
12. Сравнение величин РК' оминохислити е сеободном виде и в состоое пептидгнь Кривая тнтравання аминокислоты аланина атрвкает процессы наннзацнн двух функциональных групп с рК' 2,34 н 9,69, что отвечает ноннзацнн соответственно карбоновой кислоты и протонированного амина.
Тнтраваннелн-,три- н олю опептидов аленина, содержащих более четырех остатков этой аминокислоты, свидетельствует аб ноннэацнн только двук функциональных групп„хотя экспериментально найденные величины нх рК' различны. Аминокислота нпн оеогил рК,' рК ' А1а 2,34 9,69 А!а-А!а 3,12 8,30 А!а-А1а-А1а 3,39 8,03 А!а-(А1а]„-А!а, п > 4 3,42 7,94 а] Нарисуйте структурную формулу пептнла А]а-А!а-А]а. Уквкнте фунхпнональные группы. которым соответствуют величины рК,' н рК '. 6) Прн переходе от А1а к опнгопептндам, состоящим из остатков А]а, величина рК', возрастает.
Объясните, почему зто пронскоднт? в) Прн переходе от А]а к олнгопептилам, состоящим нз остатков А]а, величина рКх уменьшаегся. Объясните причину этого ГЛАВА б БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ Дополнение 6-1. Сколько может сушествовать аминокислотных последовательностей? У каждого вида организмов имеются тысячи различных белков, а число самих видов, вероятно.
составляет около 1О миллионов. Можно ли всего из 20 аминокислот построить, скажем, 10м (или более) различных последовательностей? Ответ дает чисто математический расчет. Дипептид, состоящий нз двух разных аминокислот, в зависимости от порядка их расположения может иметь две изомерные формы. Трипептид, состоящий из трех Белки, или протеины (что в переводе с греческого означает впервыев нли «важнейшиеэ), количественно преобладают над всеми другими макромолекулами, присутствующими в живой клетке„и составляют более половины сухого веса большинства организмов. В предыдущей главе мы рассматривали аминокислоты — структурные злементы белков — и простые пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Теперь мы займемся структурой белков, молекулы которых представляют собой очень длинные полипептидные цепи, построенные из многих аминокислотных звеньев.
Белки служат теми инструментами, посредством которых генетическая информация получает свое реальное воплощение. В соответствии с тем что в клеточном ядре содержатся тысячи генов, каждый из которых определяет какой-то один характерный признак живого организма, в клетке существуют тысячи разновидностей белков и каждый из них выполняет специфическую функ- цию, определяемую соответствующим геном. Таким образом, белки-зто не тодько наиболее многочисленные, но и исключительно разнообразные по своим функциям макромолекулы.
Особенно поразительно то, что все белки во всех организмах, независимо от их функции или биологической активности, построены из одного н того же основного набора 20 стандартных аминокислот, каждая из которых, взятая в отдельности, не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает одному белку ферментативную активность, другому--гормональную, а третьему — свойства антитела? Как белки различаются химически? Ответ довольно прост: белки отличаются друг от друга тем, что каждый имеет свою, характерную для нега одного последовательность амююкислотных звеньев. Аминокислоты-зто алфавит белковой структуры; соединив их в различном порядке, можно получить почти бееконечноечисло последовательностей и,значит, почти бесконечное множество разнообразных белков (см. дополнение 6-1].
!3В чАсть ь виамОлекулы различных аминокислот -А, В и С вЂ” может существовать в шести различающихся по последовательности вариантах: АВС, АСВ, ВАС, ВСА, САВ и СВА. Общее выражение, позволяющее рассчитать число возможных последовательностей для выстроенных в рял различных предметов, записывается как и! (читается «эн факториалв):, где н- число предметов. Тетрапептид нз четырех разных аминокисдот может иметь 41=4 3 2 1 = 24 различныепоследовательности. Для полипептнла из 20 различных аминокислот, ни одна из которых не повторяется в нем дважды, число последовательностей составит 20! =20 19 18..., что даст в результате громадную цифру, равную примерно 2 10'в.
Но зта ведь очень короткий полицептид, состоящий всего из 20 остатков и имеющий молекулярную массу около 2600. Если же взять белок с молекулярной массой 34 000, в котором 12 различных аминокислот представлены в равных соотношениях, то получится 1Озса возможных последовательностей. Если теперь допустить, что этот белок построен из 20 различных аминокислот, представленных в равных соотношениях, то число возможных последовательностей будет еще намного больше. Если бы существовало толька по одной молекуле каждого из этих возможных изомеров такого белка, то общий вес всех этих молекул значительно превысил бы вес Земли! Таким образом, двщщать аминокислот могут дать достаточное число последовательностей, чтобы нх хватило не только для тысяч белков, присутствующих у каждого из ньше существующих видов организмов, но и для белков всех тех видов, которые когда-либо существовали в прошлом и появятся в будущем.
Живущие сейчас ца Земле виды составляют, по имеющимся оценкам, примерно одну тысячную всех видов, существовавших ранее на нашей планете. Молекулярная логика аминокислот и белков в достаточной степени предусматривает возможность возникновения новых видов, обусловленную дивергентной природой биологической эволюции. а. Ферменты В этой главе мы рассмотрим лере«чную структуру белковых молекул, под которой мы подразумеваем ковалентную структуру остова молекулы и последовательность аминокислотных остатков. Мы обсудим также некоторые соотношения между аминокислотной последовательностью и биологической функцией 6.Е Белки обладают множестном различных биологических функций Рассмотрим прежде всег о в общих чертах весь диапазон выполняемых белками биологических функций. Ведь одна из важнейших задач современной биохимии как раз и состоит в том, чтобы понять, каким образом аминокислотные последовательности разных белков дают им возможность выполнять различные функции.
Мы можем выделить несколько основных классов белков (табл. 6-1) в со- ответствии с их биологическими функ- циямн (табл. 6-1). Самый многообразный и наиболее высокоспецнализированный класс белков составляют ферменты — белки, обладающие каталитической активностью. Почти все химические реакции, в которых участвуют присутствующие в клетке органические биомолекулы, катадизируются ферментами. К настоящему времени открыто более 2000 различных ферментов, обнаруженных у разных организмов; каждый из этих ферментов служит катализатором какой-то определенной химической реакции.
139 ГЛ. Ь. ЬВЛКИ. КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Класс Вслков Пример Ферменты Транспортные белки Пищевые я запасные белки Сократительпые и двигатеяьные бел- ки Структурные белки г. Сократигнельные и двигательные белки Защитные белки Рсгуляторные белки Ь. Спсруктурные белки 6. Транспортные белки Таблииа 6-1. Классификация белков, основан- ная на их биологических функциях Рибопуклеаза Трипснн Гемоглобин Сывороточный альбумин Миоглобин бГлнссопрот ин Гпналии 1пшеннца) Яичный апьбумнн 1яипо) Казеип 1мопокп) Ферри тип Актин Миозин Тубулин Див еин Кератпн Фибр оин Колл агсн Эластин П ротеогл нкап ы Антитела Фибриноген Трпмбнн Ботулинический токсин Дифзерийный ток- син Змеиные яды Рипин Инсулин Гормон роста Кортикотропин Репрессоры Транспортные белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы нпн ионы из одного органа в другой.
Гемоглобин, содержащийся в зритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи процесса, в ходе которого произво- дится энергия. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных мембранах присутствует еше олин тип транспортных белков, способных связывать глюкозу„аминокислоты и другие пищевые вещества и переносить их через мембрану внутрь клетки.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
