Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 30
Текст из файла (страница 30)
Семь аминокислот содержат незаряженные полярные К-группы Эти аминокислоты (рис. 5-6) лучше растворяются в воде, т.е. они более гндрофнльны, чем неполярные аминокислоты, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. В этот класс аминокислот входят гзлцнгь серии, зпрешшн, 1)нгтенн, ткрозкн, аспарагкн и гзутпмкл. Полярность серина, треонина и тирозина обусловлена их гндрпксильнылт груилагии. полярность аспарагина и глутамина-их ахшдпымп гр)илами, а полярность цистенна его гкзьфгндрнльной, или тно.иной, группой. Кчрупгн 1!6 ЧАСТЪ 1.
БИОМОЛЕКУЛЫ глицина, представляюшая собой всего лишь один атом водорода„слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность и-аминогрупсуы и ц-карбоксильной группы. Аспарагвз и глутамин представляют собой амиды двух других аминокислот-соответственно асларагиноиой и глуеаминоиой кислопз, которые также служат строительными блоками белков. При кислотном или шелочном гидролизе аспарагин н глутамин легко перехо- Рис. 5-6.
20 аминокислот. из которых обычно состолт белки. Их аминотруппы и карбок- сильиые ~ руины показаны ионизироианными, как зто действительно имеет место при ри 7,0. Части молекул, опинакоеые ллл лсех аминокис- лот. изобраисны на красном фоне. К-гриппы обозначены черным дят в эти аминокислоты. Цистеин и тирозин содержат К-группы, диссоциирующне с образованием ионов Н ', однако при рН 7,0 обе эти группы- тноловая группа цистеина н гидрокснльная ГЛ. 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЬ1 117 соон Нв)х) — С вЂ” Н 1 НБ — сн, Цветени Нт)т) — С вЂ” Н 1 СН,— ВН Цистеин 2Н~~ СООН СООН ! Н~(т) — С вЂ” Н Н,)х) — С вЂ” Н ! ! сн,— Б — Б — сн, Цистин Рнс.
5-7. Цнстенынпнсгнн.Тнолоные( ЗН) группы двух молекул пгютигне легко окнслеютск н, соедин нксь друг ел ругом, обрезу ни днсульфнлную| руопу пнстннк. В белках нстречкютск ккк ннстенн, ткк н пнстнн. 5.8. Две аминокислоты содержат отрицательно зарижениые (кислые) В-группы К этому классу от.носятся аснарагино. вая и глугпаминовая кислопгы, каждая из группа тирозина — ионизнрованы лишь в незначительной степени.
Цистеин заслуживает особого упоминания по другой причине. Он может присутствовать в белках в лвух формах-либо в форме собственно цистеинв„либо в форме ииспгина, молекула которого представляет собой две молекулы цисгеина, ковалентно связанные друг с другом при помощи дисульфидного мостика, образуюшег.ося при окислении обеих тиоловых групп (рис. 5-7). Цистин играет важную роль в формировании некоторых белков, например гормона инсулина и илинуноглобулинпв (ангпиглвл).
В этих белках две половины молекулы цистина служат стронтыьными блоками двух разных полипептидных цепей, и благодаря дисульфидной связи они оказываются понеречно связанными между собой (разд. 6.8). Такие поперечные связи обычно отсутствуют во внутриклеточных белках, но широко представлены в белках, секретируемых во внеклеточную жидкость, в которой они выполняют свои функции. которых содержит вторую карбоксильную группу н при рН 7 несет суммарный отрицательный зартщ (рнс. 5-6). Эти аминокислоты могут быть предшественниками аспарагина и г лутамина (см. выше). 5.9.
Три аминокислоты содержат положительно заряженные (основные) К-группы Аминокислоты, у которых й-группы при рН 7,0 несут суммарный положительный заряд,-зто лизин, содержжций вторую аминогруппу, прикрепленную к алнфатической цепи в в-положении, аргипин, имеющий положительно заряженную гуанидиновую группу, и гисптггдин, содержащий слабо ионизированную имидауольную группу (рис. 5-6).
5.50. В некоторых белках врисутствуют нестандартные аминокислоты Кроме 20 сгпандаргпных аминокислот, встречающихся почти во всех белках, сушествуют нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов бшгков (рис. 5-8). Каждая нз этих нестандартных аминокислот представляет собой производное одной из 20 обычных аминокислот. К нестандартным аминокислотам относятся 4-гидроксппролин, производное пролина, и 5-гидраксгстггзггн; обе эти аминокислоты входят в состав каллагвиа — фибриллярного белка соединительной ткани (гл.
7). В мышечном белке миозине, участвующем в работе сократительной системы, присутствует г 1-мвпгиллизин (разд. 14.14). Еше одна нестандартная аминокислота — это 7-карбоксиглугпаминовая кислогпа, обнаруженная в прагпрамбиле - одном из белков, ответственных за свертывание крови (гл. 25), а также в некоторых других белках, которые, как и протромбнн,при вьпюлнении своей биологической функции связывают ионы Саг'. Более сложное строение имеет нестандартная амино- 118 ЧАСТЬ !. БИОМОЛЕКУЛЫ фгидроксипролия ь 3 ч ! 3 з н,)ч — сн,— сн — сн,— сн,— сн — соон он мн сня — нн — сн,— сн,— сн,— сн,— сн — соон нн, б-Н- мегиллизип л н,н Хне Биполпрпая форма (иазываемпя такие цвиттериоиом) СОО" Нз)Ч вЂ” С вЂ” Н ! й Неиоппая форма СООН ! Нки — С вЂ” Н ) и Нгн Ласмозии Б Рис.
5-8. Л. Некоторыс асстаилартиые амино- кислоты, встречаюшисск в белкак. Цветшч вьше- лены до пол иительиые функ пи оп альянс группы, орисоелииеппые к молекулам стапдартимк ами- иокислот пролаяв и лизина. Б. Дссмозии, обиа- ружеииый в белке власихине, образуется из четы- рех молекул лизина, углсродпые скелеты ко- торыя вылелепы жири ым шрифтом и мгспс» ы. кислота десмознн, производное лизина, присутствующая только в фибрилляр- ном белке элле»чине (разд.
7,)7). 5.11. яя водных растворах аминокислоты ипнизированы При растворении в воде аминокислоты ионизируются и ведут себя как кислоты или основания. Знание кислотно-основных свойств аминокислот Н ! ОН -С,—,СН, ! «сн, 'сн — ооон ! Н имеет исключительно важное значение для понимания многих свойств белков. Более того, на этих свойствах аминокислот основаны все методы разделения, идентификации и количественного анализа, т.е. тех обязательных эз.апов„которые включает процесс определения амннокислотного состава белков и их аминокислотной последовательности. п-Аминокислоты, содержащие одну аминогруппу и одну карбоксильную группу, крнсталлизуются из ней) ральных водных растворов в виде полностью нонизированных молекул, которые называются бе)полярными ионами нли Чегиппзериоиамп (что по-иемецки означает «гибрилные ионы») (рис.
5-9). Хотя такие ионы и несут на своих <«)плюсах» электрические заряды противоположно) о знака, в целом они электрически нейтральны и потому не смещаются под действием электрического поля. Предположение о биполярном строении аминокислот вначале было основано на том, что кристаллические Рис. 5лк Неиоп»ая и биполярная)пвиттериоипай) формы амииокишют. Обратите аггимаиие па то. что в биполярной форме оба карала про. сграиственио разделены и позтому молекула представляет собой злектрический диполь. аминокислоты имеют значительно более высокие температуры плавления, чем другие органические молекулы таких же размеров.
Кристаллическая решетка аминокислот стабилизирована за счет электростатических сил притяжения между противоположно заряженными функциональными группами соседних молекул и в этом отношении напоминает прочную ионную кристаллическую решетку )чаС! (разд. 4.3). Чтобы расплавить такой ионный кристалл, необходимо разъединить сильно взаимодействующие положительные и отрица- ГЛ. Х АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ тельные заряды, а это можно сделать .галька путем нагревания кристалла до очень высокой температуры. Напротив, большинство простых неионных органических соединений сходной молекулярной массы плавится при сравнительно низких температурах в соответствии с тем, что они имеют оз.носительпо менее прочные неионные кристаллические решетки.
5 12. Аминокислоты могут вести себя н как кислоты, и как осгювания В водном растворе аминокислоты, например алании, существуют в форме биполярных ионов, которые функционируют либо как кислоты (доиоры протогюв): н н к -с-соо е н.:---.к-с — соон мн, нн,, либо как основания (акцепторы прого- нов): н н к- с соо =--- к--с — соо нИН, нн, Вещества с такими двойственными свойствами являются алкбг»перными (от греч. «агпрп(»- оба) и часто называются амфолппкьии, (сокращение от слов «амфотерные электролиты»).
Простая моноаминомонокарбоновая п-аминокислота, такая, как алании. представляет собой по существу двухасндвнуча кшлагпу, когда она находится в полностью протоиированной форме, т.е. когда протоны присоединены и к аминогруппе и к карбоксильной группе. В этой форме она имев~ две группы. от которых в процессе диссоцпации отщепляются два протона, согласно следующему уравнению: н к -с — соон —. к- -с- соо — - к- с--соо ьн, юц юь 5.13. Аминокислоты имеют характерные кривые титроввяня На рнс. 5-10 лана кривая оггрования аланина, находяще1ося вначале в полностьюю протонированной форме. Титрование проходит через лве стадии. каждая из которых соответствует отшеплению одно~о протона.
Участок кривой, отвечающий кажлой из этих стадий, напоминает по форме кривую титрования одноосновной кислоты, например уксусной (см. рис. 4-10), и допускает ~очно такую же интерпретацию. В самом начале титрования аланина его молекулы находятся в полностью протонированной форме и в растворе преобладаю~ ионы ')ЧНэ . СНК - СООН (в этой формуле К означает метильную группу аланина). В средней точке участка кривой, соответствующего первой сталин титрования, когда происхолит отщепление протона от карбоксильной группы, присутствуют зквимолярпые концентрации донора ( ХНэ СНК - СООН] и акцептора ('ХНл- СНК. СОО" ) протонов.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
