Ю.А. Овчинников - Биоорганическая химия (1128694), страница 6
Текст из файла (страница 6)
Леман предлагает »взывать пептоиами пралукгы разложения белыге пепси»ам. Изучая этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц а 70-х гадах прошло о столетия пришли к ва:к»о у выводу„чта аептоиы абразуютсв в рсзул тяте гидролиэя белков ферментам. Оии были весьма блиэви к правильному толк мяию таких экспериментов с ппзиций структурной химии, яо, к со» влеиию, последнего шага ив пуси к теОрии отрасли» белк» сделать ие сумели. Очень близок к истине был и Д. Я.
Данилевский, который справедлива утверждал, что белая пострОены из ямивакислот и имеют полимерную природу; главной ж отру тур»ой глииицей аи ошибачиа считал биуретавую руоп»ром у ВННСОННСОВ' Дальнейшие стру турные «сследаваиия белка„а также а»еяаполлшквиие рабеты Т. Курциуса по сиитеву «ептидав привели а каице «аиш к форм)лирашаию Нару) пептидной гипотезы, сегласиа нОторай белки пост)юены из амииокисгют. соединенных пепгидиыми савв» я — СО НН вЂ”. Пептидная теория )сл Фишер и В. Гофмейстер) получила полисе подтверждение в даль» йших исслед нани .Н у е р ии бак бы а р вую »лучную основу.
т хлбв»1 юла» г Строение белков и пептидов Строа б». ь,пещ Аое д (и ( нг а з яа ОООН 1 Н»М вЂ” С вЂ” Н ! й Ф о г"г ""я" НЬ)И а-Аминокислоты а белках кощлентно соединены межцу собой пептнлнымн саязамн образеааиными карбаксильной группой однон аминокислоты и «-аминогруппой другой: О ;::.Ф::::.,:::,.:: '::.::::;::.":;;:;-;, ! 1, А ок слог и* гюнт диез са зь сета о Белкокая мо скула может с ю пять из одной или нескольких полипептидных цегей, содеркащих от 2 3 десяткоа до песка ьких « ен змннокнслотнык остаткоа «щклаи Брак»пьески кое белк' построены из 2Р аг иноки лот, струк.
тура которых прнаеды з а таблице 2. Белки — аысокомолекулярные природные полимеры, остр нные из остаткоа аминокислот, сседнненных амид)юй (пептндной1 еаязью ( — СО ХН 1. Каждый белок характеризуется специфнчнои амннокнслотной последонательностью. Но составу белки делятся на простые, сос»оящне толь о из аминакислотных остзткоц и сложные.
Сложные белки щку аклюмть ионы металла (металлопротенны, илн металлопротенды), пигмент (хромопротеины, илм хромопротеиды), ебразоаыаать прочиыс комплексы с липидамн (липопротеины), нуклеиноиыми кислота н (ную~еопротеины), з та:ке кощлентио сиязыяать остаток фосфорной кислоты (фосфопротенны), углеаода (глнкопротеины) или нуклеиноаой кислоты (геномы некоторых аирусоа). Аминокислоты. Роль отру«т)рных злементоа а белках аынаниют з-аминокислоты. о личающиеся цруг от друга строением боиоаых рупп (бокоаых цепей), обозначенных й; а состав белкое аха.
дят, как правила, аминокисипы 1. конфигурации. и сн~нн,~ -сссн срзи ь ее е зиз вз- н 1 СН вЂ” 5 — СН вЂ” СН вЂ” С вЂ” СОО МНз ГИДРОФИПЬНЫЕ сег НΠ— СНз— сн — сн— ! он Тресни мн С вЂ” Овз— У О 01п Гиэзеиии н ! С вЂ” - СОО' Ннз Лен н,м — с — мн — сн,— сн,— сн.— мн, Ац Аспзнин нс — с--сн,— ! нн мн Й н Гиспщин мнз с — снз — сн— Ф О Нзн — СН„--Сиз -- СНз — Сиз— н ! С вЂ” СОО ! мн, н С вЂ” СОО мн н с — соо' МНз н С вЂ” СОО нн + н С вЂ” СОО ! МНз н С вЂ” СОО ! Мн лре ч< В за«ион ест» от характера боксеьгх целен он» подразделнютси на дее групдыг )) аминокислоты с неполярными (гмдрефобными) алифетичаскнмн нлн ароматическими й-группами.
2) аминоюмлоты с полярными (гидг к)жльнымн) й труппами. К пераой группе относятся 8 «мин кислот. 6 с елнфатической бо. казей цепью — алании, «клин, лейцин, изолейции, мегнонин, прслин и 2 с ароматической феннлзланнн н триптофан. 7 аминокислот в боко»ой цепи салержат группировки, способны» нести трнсытельный нли положительный заряд. Аспарагнноза» и глутаыикенэе кислоты принэдл гкат к «лассу аминоднхарбоновых кислот, их ()- н у-карбозсильные группы прн рну,о зарюкены отрицательно.
К окно«иы ами окнсютем, боковые цепи «старых могут нести положительный эзрал, етносятся лизин, аргиннн н гистидин. г-Амнногруппа лизина и гуанидинпеая группироак» »риги»на при рН 7,0 протоннроианы. В шегвчных условиях отрицательна зерюкенными могут быть бокозыс цзуппы тирозина и цистенна. СОО ! н,н — с — н ! сн Серо н ей ° ков сю > доз При рну,й зтн грунин нонизироввнм частичмо. Хзрактерноа особенностью о татке цистеннв является нк спссобносзь подверса ься в составе моленул бе а самопроизвольному окислению с образованием яновной» «мннонислотм — цистнн». :Осте:~ЖЖ нн,— ~ —.-.
нк — с-ь сн.— 3 "й-сн, Дисульфнднме связи асхат ов цнстина «овалентво свнзмвзют участки одной илн несвольник и ипеп зюнмх цепей. образуя неллу ними попер" нме аисульфнднме мос'сккп. Суй' 13 ! нн — с — н ! сн Белю ептиды А ис о ы д р рэ р иейтральиых рН суще. от«уют цреимущестаенно в виде дило «рных попов (цвиттер-попов), у когорык аминогр)ппы прото«пров«им (-.НН, '), а «арбе«с«льиыс руопы днссоциировапы (-СОО ).
Ионизация моле у ами. нохислот юаисит о рН раствора: Н Н вЂ” СНЛ вЂ” СООН - Н Н вЂ” СНЛ вЂ” СОО НН вЂ” СНД вЂ” ССС) ОН ОН Н+ ме рН 1,0 рН У,О рН Н,о Белки лак ряд цветнык реакций, обусловлеинмк кали ием апре«ел«нных аминонислотиых остз «ов или общик «ими вских группировок. Эти реакции шире о исвольэуются для а«влит« вских целей. Среди иик широко извес иы пиит«дриаоаая реакця», поэзо ляюгцвя проводить «о««мех«венное определенна амииогрупп в бел ках, пептидах и «ми«а«пологах, а также биуретовзя рещцил, приме«асма« для качествеииого и «оличествениого ооределения белиоа и пептидов.(При агре«а«пи белка или пеп пда,ио не аминокислоты.
с СпбО в щелочгюлг растворе образуется окрашенное в фиолетовми цвет «омпле«сисе соединение меди, «оличествз «аторого можно определить спектрофотомезрически ) Цветные реакции из отдельные аминокислоты ис«ольэуются для обнару» ения оептидов, содержащик соо «етствующие змииокислотиые осзатни.
Для идентификации гуаиидииоэой группы арен«и«а приме»пете» реакии» Сакагучи при взаимодействии с и-иафтолом и гипохлорятом натрия гуа«ивины в щелочной среде д ю краснее окрашивапие. Нидольиое кольцо триигофаиа может быть обнаружено реакцией Эрлиха — «рве»о-фиоле овсе акр«шива«ие при реакции с п.диме. типами«обензвльдегидом в Н ЯОи Рса«пи Паул позволлет аы«вить остатки гистиди«а и тирозииа, «ошрме в пшлочны расююрах реагируют с диззоб изолсульфохислотой, образуя произ«од«мс, окрашен«ив в красим« цвет. По предложению К.
У. Лигщерстрехга-Ланга, различают четыре уров»» орган»шипи репко ых моле«ул -. первичную, вторичную, третич«ую и чстаертич«ую струк урм. Хо л з и категории в извест ю«степени устарели, ими пока «родолжают польэова ьс». Послсдоват льиост м г с вгх оса ав п липептид«ой цепи иаз е р й структурой. Терции вторичная отру«тура» от«ос«тел н типу укладки полип спид«ык цепей. Наиболе часто встреч«в«цисся типы — правая п-спираль, б-структура и б-изгиб, Под трет«ч«ой отру турой белка аовимаетсл располоиеиие его п я )мтвэ -п г )ц Ыы ° ),юв) н й у ) реев — ге)93. а а г о *вг~ Е Ф в г (гтез) полипептидной цепи в пространстве. Тор нн «етвертн на» струн тура» »вносится к бслкаи, в состав к торы а д с пептнднмх цепей (субъединиц(„не связанных ме лу собой коналентног такая структура отрамает арантер взаимного располомения этик субъединиц в пространстве.
Первичная структура белков и пептидов Все белки раэли аются по воен перви ной структуре. Поте»- див ьно нозмомное число таких с рунтур практически нео рани ченног тах. ллн (5-тленного не»гида, состоящего иэ рвали иых аминокислот, существует 20'' возмомиостей нх взаимного располозкенин. Если ме промт и подобнмн расчет для среднего но шличине белка с молекулярной массой 35 ООО 40 000, то онамется, что в миной природе все э и аозмо» ности не ревлитуютсн. обшее р .
«б* у р' к эа р (н вв МФ 1 зр ю е (ге25.— гэт53, ч«а е стаял е вели пну порядка (Оь (Оп. Познание биологическои функции и, в ас ности, молекулярного меканиэма физиолог ес ого денс аи» белка неновы «н беэ детал ного з анна его строе ин. Установление первичной структуры белке слумит основой лля оцреде. сава вюричной и зретнчной с ру тур. выяснения рэсполозкения функциональных рупп в мо активном центр: и открывает путь к познанию ме вниз а его фунционнроаання.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
