Терней - Органическая химия II (1125893), страница 86
Текст из файла (страница 86)
Более точное изображение репликации ДНК. (Воспроизведено с разрешения Маспп11ап РНЬ11зЬ1пя Со., 1пс., из СЬеш1са1 В1о1оду Ьу У. Вагпзеу Втой. Соруг1дЫ © 1973, Ватзеу Вгопй.) Как известно, ДНК построена из двух антипараллельных цепей. Следовательно, образование двух нОВых нитей в процессе репликации должно происходить с противоположных концов старых цепей, поскольку новые полинуклеотидные нити синтезируются путем последовательного присоединения дезокскрибонуклеозид-5'-трифосфатов к 3'-оксигруппам нуклеотидов, стоящих на концах новых цепей.
о — участок двойной спирали дНК перед репликацией; б — цепи спирали расходятся в том месте, где будет проходить репликация; е — новые цепи пристраиваются с противоположных концов старых нитей; г — по окончании репликации образуются два совершенно одинаковых двуспиральных участка ДНК, каждый из которых включает одну старую и одну новую нить. (А — аденин, с — цитозин, о — гуанин, Т вЂ” тимин, Р— фосфат.) Таблица 27-4 Кодоны матричной РЕ1К для некоторых аминокислот Кодоны Аминокислота а А — аденин, С вЂ” цитозин, 0 — гуанин, '0 — урапил. Фенилаланин Лейцин Изолейцин Валин Мет ионин Серии Пролин Треонин Алании 1'лицин Триптофан Цистеин Лизин Глутаминовая кислота Глутамин 131313 1313С 1ЛЗА 13130 СП13 С13С С13А СХО А1313 А13С А13А 6130 613А 0013 613С А136 А613 АОС 13С13 13СС 13СА 13СО СС13 ССС ССА ССО АС13 АСС АСА АСО ОСС ОСА ОСО ОС13 6013 ООС ООА 006 1300 13013 136С ААА ААО ОАА ОАО САА САО 488 глАвА и Днк днк образуюнтаяся рнк участлом, более пооробно помазан- ньтД слева нуклеотпноьт ДНК рйк ветеран комплементпарная цепь ДНК, котпорая не копируетпся цепь ДНК НРклкиновыв кислоты 489 днк гнк рнк Рис.
27-8. Схематическое изображение синтеза РНК по матрице ДНК. (Воспроизведено с разрешения Масш111ап РиЫ1зЫпд Со., 1пс., из СЬеш1са1 В1о1оду Ьу У. Ватпзеу Вгоп1с. Соруг1дЫ Ос 1973, Х. Ватзеу Вгоп)г.) В соответствии с механизмом синтеза участок дНК должен сначала стать односпиральным: только после етого он способен слуя<ить матрицей для образования РНК, катализируемого ферментом РНК-полимерозой.
На небольших рисунках в рамках с правой стороны показано, как информация постепенно транскрибируется с двойной спирали ДНК (точнее, с одной из двух разделившихся ее цепей) на молекулу РНК. а — участок двойной спирали ДНК перед транскрипцией; б — цепи спирали расходятся в том месте, где будет происходить транскрипция; в — образование молекулы РНК, комплементарной одной из нитей ДНК; г — по окончании транскрипции восстанавливается исходная двухспиральная структура ДНК. аминокислоту.
Вслед за ним к соседнему участку молекулы мРНК присоединяется второй комплекс аминоацил-тРНК, и соответствующий фермент катализирует образование пептидной связи между этими двумя аминокислотами. После включения аминокислоты тРНК, которая транспортировала ее к рибосоме, освобождается и диффундирует от рибосомы в поисках другой молекулы той же аминокислоты для включения ее в белок на последующих этапах синтеза.
Процесс продолжается до тех пор, пока терминирующий нодон не даст команду к прекращению синтеза (рис. 27-10, 27-И на стр. 491— 492). 14. Как можно синтезировать показанное ниже соединение, используя в качестве органических исходных веществ только бензол и зтанол? НО,С вЂ” СН(1~Н,) СН,— ~~ 2 2 ~ / СЕРНОВИДНОКЛЕТОЧНАЯ АНЕМИЯ, ВЫЗЫВАЕМАЯ ИЗМЕНЕНИЕМ КОДОНА. Теперь мы можем перевести термин «мутация» на молекулярный язык.
Любое изменение в кодоне приведет к мутации, причем многие мутации гибельны для организма. Лучше всего изучены мутации, которые вызывают изменение структуры гемоглобина. 490 ГЛАВА И ХНз о 0.. О,,Р о' н, амииоацил-трцК Рис. 27-9. Образование комплекса аминоацил-тРНК (МсСИоегу Л. И',, В1осЬегп13$гу; соруг1дЫ © 1970, Ът. В. Баиш1егз Сопзрапу, Р)и1айе1рЫа). Данная аминокислота реагирует с аденозинтрифосфатом (наверху), в результате чего освобождается молекула пирофосфата и образуется аминоациладенозинмонофосфат — смешанный ангидрид карбоновой н фосфорной кислот.
Затем аминоацильная группа переносится на гидронсил концевого рибозного остатка соответствующей тРНК (ниже справа). На рисунке амипоацильная группа соединена с кислородным атомом в положение 3' (внизу в центре), но на самом деле существует равновесие между 2'- и 3'-положениями. Освободившаяся молекула А)МФ (посередине слева) в результате фосфорилирования регенерирует исходный АТФ.
нуклеозыбшрафосфашы акпшвная це ДНК неакпшвная це мРНК Яоро Цшпоплазма тРНК, несущая аминозцпльную группу аминокпсло<пы + ффн тРНК ы законченный пепе<по Рис. 27-10. Схематическое нзобран<епие синтеза белка (МсЯЬегу Л. И'., В1осЬеппзйгу; соруг1цЫ (о) 1070, Ч~. В. Яаппдегз Согпрапу, РЫ1а<1е1рЫа) ° Стадия <. Цепи двойной спирали ДНК в ядре расходятся, и одна из них слун<ит матрицей для образования мРНК из нуклеозидтрнфосфатов, которые присоединяются к растущей цепи мРНК, освобоя<дая неорганический пирофосфат (верхняя часть рисунка). Синтезированная мРНК переходит в цитоплазму, нанизывает на себя рибосомы, давая полисому, и функционирует в качестве матрицы для синтеза белка (нижняя часть рисунка).
С ледующне стадии для ясности показаны на отдельных рибосомах, хотя на самом деле они последовательно повторя<отса на всех рибосомах. Чем дальше вдоль цепи мРНК продвинулась рибосома, тем длиннее будет образующаяся на ней пептидная цепь. Стадия 2. Тем временем аминокислоты соединп<отея в цитоплазме со специфическими молекулами тРЙК. Н реакции участвует АТФ, из которого образуются АИФ и ФФ Ст адил 5.
Образовавшиеся комплексы аминоацил-тРнк диффундируют к полисоме, где уя<е растет н' пептидная цепь, связанная с другой, присоединившейся раньше молекулой тРНК. Новая тРНК, несущая очередной остаток аминокислоты (в данном случае лейцина) для растущего пептида, обладает соответствующей конфигурацией для того, чтобы дать комплекс с мРНК на рибосоме. Стадия 4.
Как только новая тРНК встала на место, пептидная цепь переносится на аминогруппу аминокислоты, принесенной втой тРНК, так что цепь удлинится теперь на один остаток. Стадия 5. После переноса та тРНК, которая раньше была связана с рибосомой, ун<е не несет пептидной цепи. Эта тРНК отрывается от рибосомы и переходит в цитоплазму, где находятся молекулы других тРНК.
Теперь она может транспортировать другую молекулу присущей ей аминокислоты. Рибосома же передвигается вдоль цепи мРНК на расстояние, позволяющее присоединиться следующей аминокислоте. Стадия а. Стадии з, 4 и 5 повторяются. По мере присоединения кан<дого аминокислотного остатка рибосома передвигается вдоль молекулы мРНК. Когда рибосома доходит до конца молекулы, синтез пептида закончен и он переходит в цитоплазму. Рибосома тоя<е сходит с молекулы мРНК и может теперь соединиться с началом цепи другой мРНК (на рисунке не показано). 5,. о з э О Рис. 27-И. Синтез белка из молекул амивоацил-тРПК ва рибосоме. (Воспроизведево с разрешения Масш111ав РиЫЬЫпд Со., 1вс., из «СЬе(в1са1 В)о1оиу» Ьу 1. Вашзеу Вгов1(; Соругц(ЬФ © 1973, Х. Вашзеу Вгоняй.) а — схематическое изображение того, каким образом аминокислотная последовательность растущей пептидной цепи определяется последовательностью оснований в молекуле мРНК, которая слун<ит матрицей для синтеза этого белка.
Пень мРНК двигается налево, и по мере присоединения кая<дой новой аминокислоты полипептидная цепь переносится с тРНК, связанной с донорпым центром (Дон),на новую аминоацил-тРНК, соединившуюся с акцепторным центром (Ак); б — схема удлинения пептидной цепи, если матрицей служит искусственная мРНК вЂ” поли (<)). Третье основание в антикодоне фенилаланиновой тРНК отмечено звездочкой (О*), так как оно образует пару не с С, а с Б. Это вполне возможно, поскольку антикодон узнает триплет <ЛШ так же хорошо, как и триплет <)ПС, 1) Начало цикла — с донорным центром связана пептидил-тРНК.
2) К акцепторному центру присоединяется фенилаланил- тРНК, и пептид переносится на свободную амгнюгруппу этого комплекса. 3) Первая тРНК, ставшая теперь свободной, отделяется от донорного центра. 4) Конец цикла — пептидил-тРНК перемещается от центра Ак к центру Дон, а цепь мРНК передвигается при этом на один кодон влево.
нуклииновыи кислоты 493 Гемоглобин переносит кислород из легких к тканям. Он построен из четырех пептидных субъединиц — двух а-глобинов и двух р-глобинов; каждый глобин связан с гемом. Структура гемоглобина показана в виде Рис. 27-12. Слева — полное изображение молекулы гемоглобина. Серые диски обозна- чают группы гема. Справа — та же молекула гемоглобина с другой стороны. (Реги1г М. Р., Яс1епсе, 140, 863 (1963); Соруг1дЬ1 1963 Ьу 1Ье Ашег(сап Аззос1аИоп 1ог 1Ье АйчапсешепФ о1 Яс(енсе,) модели на рис. 27-12. Все известные генетические изменения в биосинтезе гемоглобина затрагивают глобин, а не гем.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
