Н.А. Тюкавкина - Органическая химия (1125793), страница 56
Текст из файла (страница 56)
16.2.2. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА Цепи пептидов и белков принимают в пространстве определенную более или менее компактную форму. Уникальная особенность белковых молекул заключается в том, что они имеют, как правило, четкую пространственную структуру, или к он форм аци ю, Ранее на лрнв~ере более простых соединений было показано, что конформацна — зто пространственное расположение атомов в молекуле, обусловленное вращением вокруг простых связей 1см. 2.1.7). В данном же случае понятие конформации применяегся для пространственного сзроения длинных полипептидных цепей. Как только молекула ока- 417 жется развернутой или уложенной иным способом в пространен, она почти всегда теряет свою биологическую функцию.
Способност,, пептидных цепей принимать только одну или несколько конформации а не бесконечное их множество, прелопределяегся пространственныи строением пептидной группы. Строение пептидной группы. В пептидной (амидной) группе атом углерода находится в ьр-'-гибридном состоянии. Неподеленная пар» электронов атома азота вступает в сопряжение с к-электронами свя. зн С=О, и в результате р,я-сопряжения электронная плотность сме. щается в сторону более электроотрицательного атома кислорода (см 8.1.4.3). При этом связь азот — углерод в значительной сгепени носит характер двойной связи — по длине она заметно короче обычной связи С вЂ” )ч (0,147 нм).
Одновременно несколько удлиняется связь углерод — кислород. В связи с этим свободное вращение вокруг пептидной связи С вЂ” Х затруднено, и пептидная группировка приобретает плоское строение (рис. 1б.2). Возможность вращения вокруг связей С„ — С и С„ — Х сохраняется. В цепом пептидная цепь представляет собой ряд плоскостей, разделенных своеобразными «шарнирамиь — группами — СНК вЂ” (рис.
16.3). При этом вращение вокруг указанных связей ограничено рядом факторов, например объемом и полярностью радикалов К. Закрепление конформации пептндной цепи. За несколько лет до того, как экспериментально была установлена конформация пептидиых цепей, Л.
Полинг и Р. Кори (1951) на основании расчетов предсказали наиболее выгодные способы укладки цепей в пространстве. Лайиуе Поливг (1901 †49) — американский химик и физик, оспов! пые ~руды которого посвящены исследованию строения молекул н прн- Н К' Рис. !6.2. Плоское строение пептилной группы.
418 Рпс, !6З. Плоские участки пел~папой цспп, ограничивающие свободное вращение в пеппщах. роли мишчсской связи. Л Полппг †. оба!се~еенный лся~слгч лауреат Нобелевской премии в обяаси1 хнмпп (!954), Нобелевской прсмпп лшря (!962) н международной Лсшпккей премии «За укрсплсппс мира мс~нг!у народами» (!970), члсп Аналсмпп паук СССР (!958).
Пептидная цепь может укладываться в пространстве в виде спирали (наподобие винтовой лестницы). В одном витке спирали поме!дастся около четырех аминакислотных остатков. Закрепление спиральной структуры обеспечивается в одор одн ы м и св я за м и между группами С=О и г(Н, направленными вдоль оси спирали (на рис. (б.4 показана только часгь этих водородных связей). Все боковые радикалы К аминокислот находятся снаружи спирали.
Такая конформация названа а-спиралью. Зялаииа 1бйй Могуз лп образояывап ся водородные сеяти между соселанмн ямпиокпсяошы«п1 осзязкамн полнпептпдиой цепи (см. Рпс. !б.4)! Другой вариант упорядоченной структуры полипептидной цепи— 1)-структура, или ()-складчатый слой. В этом случае скелет находитса в зигзагообразной конформации, и цени располагаются параллельно друг другу, удерживаясь водородными связями [рис.
(6.5). Таким образом, белковая молекула характеризуется не только первичной структурой, но и способом укладки цепи в пространстве. 14' 4!9 ° Вторичная структура бел ка — это более высокий уровень структурной организации, в кото ~ ром закрепление конформаци„ происходит за счет водородных связей между пептидиыми груд пами.
6 В некоторых белках отмечено высокое содержание и-спиральных участков; к ннм относятся белки волос, шерсти, наружных покровов кожи. В других белках, например в шелке, преобладает Д-структура. Большинство Ряс. 16.4. Водородные связи, с~аби лизпрукнцпе и-спиральную коифор л1вцию поливал~няней цспп Оотатон липина Пвптиднан Ивпь Ионное аааииодваотвиа ООС~Н СΠ— СН вЂ” МН Оотатон вопаратиноаод ннолоты Между двумя остатками цистеина за счет окисления оН-групп боковых радикалов В возникает ковалентная дисульфидная связь. Конформацня полипептидной цепи в этом месте стабилизируется н 420 же белков содержит как и-спи- ральные участки, так и б-струк1~Си~и С туры, а отдельные участки цепи могут и не иметь регулярной укн ладки. Конформация белковой малекупы стабилизируется не только за счет водородных связей, но и некоторых других видов взаимодействий. Например, между противоположно заряженными группами в боковых радикалах некоторых и-аминокислот (глутамиповая или аспарагиновая кислоты — с одной стороны, лизин — с другой) возникает ионное взаимодействие.
Рас. !6.5. Водородные связи, сзабнлнзнрующие р-структуру "олнпевтвдной цепи. может быть разрушена только после разрыва связи Я вЂ” 3, например в результате восстановления. нззн (о) — — яяьсяаьфнанаа ааааь снф' нрн Деиатурации белков. Поскольку конформации азелковых молекул чаше всего закрепляются относительно слабымн всьдородными связямн, то под влиянием многих факторов пространст'ванная струк~ура способна разрушаться, что приводит к потере бисзлогнческнх функций белков К таким факторам относятся повышенная температура (нагревание), изменение рН среды, уФ- и рентгеновское излучения и даже механическое воздействие (встряхиванне растворов белков).
° Денатурация белков — зто разрушение их гзриродной (нативной) проегранственной структуры с„сохранением ггервичной счрукгуры, Всем хорошо известный пример тепловой денытурации — «сяерть'ванне» яичных белков при варке яиц. В результате разрыва водор"дных связей (рис. 16.6) и устранения других фаясторов, сп1биянзи- Л ~ ц денатурированный белен Названый белен Рис. )б.б. Необратимая децатурация белка. ° Вопросы и упражнения й Охарактеризуйте принцип построения пептидной цепи. 2. Приведите сзросннс трипспюща феинлаланил.гирозилцистеила, прслставллюнюго концевую последовательность гормона вазопрессина. Укажитс в трлпелтцдс М- н С-концы, пептидиые связи.
3. Исхоля из электронного строения, объясните причину плоского строения пспзцдной группы. 4. Дайте определение первичной структуры пептидов н белков. 5. дайте определение вторичной структуры белков. Какими вилами взаимодействия стабилизируются о-спиральная конфирмация и й-стРУкзУ ра белковой пенну б. В чем заключается явление депатурации белков! Приведите приме ры. 7. Определите структуру тсграпептида, если в продуктах его испол ного гндролиза идентифицированы алании, глицин, лейцин, тирозии " дипептиды алапнлтирозни, глицилалаиин и гирозиллейции.
3. Назовитс Х- и С-концевые аминокислоты в аспартаме н привели тс его структуру в виде проекционной формулы Фишера с учетом й конфигурации обеих аминокислот. 422 руюшнх конформацию, денатурированный белок теряет растворимость, после чего первоначальная структура уже не может быть восстановлена. Денатурация редко бывае~ обратимой. В этих немногочисленных случаях важно то, что беспорядочно скрученная молекула денатурированного белка с а м о п р о из вол ь н о принимает нативную пространственную структуру с полным сохранением биологической активности. Фактором, вызываюшим денатурацию, является также образование н ераств ор и м ы х солей белков. С этим можно встретиться в случаях отравления солями тяжелых металлов (ртути, свинца, серебра и др.).
При таких отравлениях в качестве противоядия используют белки с повышенным содержанием кислотных групп. например яичный альбумин. Он действует как конкурен~ белков организма и сам связывает токсичный агент, образуя с ним нерастворимую соль„ которая затем выводится из организма. Глава 17 ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИНЫ Жиры — природные продукты, получаемые нз жировых тканей животных или из семян и плодов растений. По происхождению жиры делятся на животные и растительные, которые чаще называют масламв.
Жиры составляют основу питания человека и по энергетической ценности вдвое превышают белки и углеводы. В фармации жиры широко используются как мазевые основы, а масла — в приготовлении масляных растворов лекарственных средств. 17.з. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА СТРОЕНИЯ ° С химической точки зрения жиры представляют собой смесь .триацилглицеринов — полных сложных эфиров, образованных глицерином и высшими жирными кислотами. Глицерин как трехатомный спирт может образовывать сложные эфиры с участием всех или нескольких гидроксильных групп.
Полностью этерифицированный глицерин называется триацилглицерином. В состав жиров входят, как правило, полные эфиры глицерина, включающие остатки разных кислот. В общей формуле триацилглицерннов В, В' и В" являются алкильными радикалами высших жирных кислот. О г-- — -"т й , сняо-гс-н ~оя Овгатвн глицврина СНО-ФС вЂ” и' нашил,иириил ннвлвт яцильиыв ватагин гО сняо.Фся — н" Строение жиров было установлено еще в начале Х)Х века на основании их гидролиза, приводящего к глицерину и смеси кислот.
Впоследствии оно было подтверждено М. Бертло ()854) синтезом ж"Роподобного вещества из глицерина н смеси кислот. В природных х'ьграх всегда присутствует небольшое количество (до 5%) примесей: свободных кислот, моно- н диацилгпицеринов, витаминов н др. Свойства жиров существенно зависят от строения кислот, входящих в состав трнацилглицеринов.
В трнацилглицернны входят ацильные остатки высших карбоновых кислот, называемых жирным и оттого, что впервые этн кис- 423 Табл и на 17 1. Наибшим расирасграисииыс высшие жвриьм кисло,~а лотья были получены именно из жиров. Наиболее распространенные природные высшие жирные кислоты содержат от 1О до 22 атомов углерода.
Как правило, число атомов углерода четное, и наиболсс часто встречаются кислоты с !6 илн 18 атомами углерода. Эти кислоты имеют в основном неразветвленную цепь. Они могут быть насыщенными или в разной степени ненасыщенными (табл. !7.1). Насыщенные жирные кислоты имеют наиболее выгодную зигзагообразную конформацию углеродной цепи (см.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
