Н.А. Тюкавкина - Органическая химия (1125793), страница 54
Текст из файла (страница 54)
Как с помощью поляриметрического контроля сделать выбор между а-лактозой и сахарозой" Можно ли, не пользуясь справочными данными, отличить этим методом а-лактозу от о-ыальтозы? б. Амнгдалин, содержащийся в горьком миндале, представляет собой гликозид б-генциобиоэы (дисахарид, в котором два остатка Р-глюкопиранозы связаны 01-+б-связью) и г|шроксилсодержащего соединения, образующегося в результате присоединения циановодорода к бензальдегнду.
Приведите структуру амигдалина и схему его полно~о кислотного пшролиза. 7. В состав меда входят главным образом Р-глюкоза н Р-фрукгоза. Предложите способ получения искусственного меда в лабораторных условиях из доступного пищевого продукта (конечиый продукт при эгон не должен содержать неорганических примесей, за исключением воды). Глава 16 ПЕПТИДЪ|. БЕЛКИ Значение белков в процессах жиэнсядеятельности трудно переоценить. Более 100 лет назад Ф.
энгельс писал: «Жизнь егэпь способ гуи?егщвовония белковыл тел, и этот способ существования состоит по своему существу в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел». Функции белков чрезвычайно разнообразны. В организме содержатся тысячи различных белков, каждый из которых выполняет толью ему присущую роль. Белки-катализаторы, или фер мел ты, обеспечивают протекание химических реакций в клетке; т р а н с п о р т н ы е белки участвуют в переносе веществ в организме; з а щ и т н ы е бел„и обусловливают иммунитет организма. Из белков построены мноие ткани организма — покровные, соединительные, опорные, мышечные Белки являются важнейшим компонентом пищи, их отсутствие или недостаток приводит к серьезным заболеваниям.
Белки — высокомолекулярные соединения, молекулярная масса которых лежит в широком диапазоне и может доходить до несколь„-их миллионов. Белковые соединения с меньшей молекулярной массой называются пе и гидам и. Многие белки и пептиды применяются как лекарственные препараты, это — ферменты, гормоны„антибиотики, сыворотки. Белки и пептиды построены из остатков и-а м и н о к и слог. Свойства белков во многом определяются строением и химическим поведением сс-аминокислот. 16.1. ПРИРОДНЫЕ а-АМИНОКИСЛОТЫ 16.1.1. КЛАССИФИКАЦИЯ, НОМЕНКЛАТУРА, СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ В состав белков входит около 20 различных сс-аминокислот, имевших общую формулу К вЂ” СН(1чН,) — ОООН и отличающихся только радикалом К.
Обе функциональные группы — аминогруппа и карбоксильная группа — находятся у одного и того же атома углерода. В номенклатуре о.-аминокислот прочно привились тривиальные названия, рекомендуемые номенклатурой ИзОПАК (табл. 16.1). Систематические названия сз-аминокислот практически не используются. хотя они безусловно допустимы. Залшзие 16.1. Напишите структуру лизина и ссрина и иазовию их по заместительной номенклатуре.
Классификация сз-аминокислот основываегся на нескольких принципах. В зависимости от строения радикала В различают а л и ф атические, ароматические и гетероцикличеекие аминокислоты. По кислотно-основным свойствам аминокислоты де""тся на н е й т р а л ь н ы е — с равным числом амико- и карбокснльных групп (таких аминокислот большинство в табл. 16.1), к ис л ы е — с дополнительной карбоксильной группой (аспарагиновая "глутаминовая кислоты) и о с но в н ы е с дополнительной аминогруппой (лизин) В молекулах всех п-аминокислот, кроме глицина, атом углерода с'-положении содержит четыре различных заместителя, т.е.
являез'- Т я бл и ца 16.1. Некоторые и-ямияокислотьь входящие в состав белке лкоя а ся асимметрическим. Благодаря центру хиральности сс-аминокисло ты могут существовать в виде двух оптически активных энантиомеров. Отнесение аминокислот к В- или 1.-стереохимическим рядам проводят по стереохимнческому стандарту — глицериновому альМ- гиду (см. 9.2): к 0-ряду принадлежат соединения, у которых амико группа расположена в проекционной формуле Фишера справа, и к Е-ряду — у которых она слева.
В состав белков животных орга ннзмов входят а-аминокислоты только 1.-ряда. 0-Аминокнсло™ ОООН + СОН нн, 0-Анннсннслоты Ь-Аннноннслоты [лроенцианныа Еорнтлы Емныра! Задание !6.2. К какому стереохимическому ряду принадлежит изобра жсиный эиаитиомер серииат 16.1.2.
КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВт!а о-ттминокислоты являются а м ф отер н ы м и соединениями. Это обусловлено наличием в одной молекуле основной (ХН,) и кислот ной (СООН) групп. Поэтому в зависимости от среды аминокислоть могут существовать в виде катионов и анионов: в кислой среде протоиируется аминогруппа, в щелочной — карбоксильная группа пре вращается в инион (карбоксилат-ион). Лишь в среде, близкой к ней тральной, кнейтральные» аминокислоты существуют в виде биполярного иона (внутренней соли). Привычное изображение аминокислот в виде неионизированного соединения, каким обычно пользуются является упрощенным.
И-СН-СОО ! ННя Л вЂ” СН-СО О н* ! кн; но- И-Сн †ОО 1 ио- н' Аннан аынноннслсты аналоннал орала! Бнлоллрныа мон Натмом амнноннолоты (наслал срана! встречаются в составе белков микроорганизмов и некоторых пептид ных антибиотиков. С сильными кислотами аминокислоты образуют соли по амин группе. ) Н,)ЧСН,СООН + НС1 — ь [Н,1ЧСН,СООН)СГ Глинки Гндрохяорнн сливина Задание 16.3. Напишите скол~у реакции взаимолетктвня лизина с избм -. ком хпороволородной кислоты. В чем состоит особенность ес протекания сравнительно с такой же реакцией Лля гликина? Со щелочами аминокислоты образуют соли по карбоксильнон группе.
йСНСООН + )ЧаОН вЂ” + йСНСОО )ча' ) НН, 2 Нятрисная сонь и-клшнокнсяотм Вследствие ионного строения а-аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими температурами плавления (выше 200 'С). В зависимости от строения радикала В сх-аминокислоты сильно различаются по степени растворимости в воде (от 0,05 до 160 г в 100 мл воды); онн значительно хуже растворнмы в спирте и не растворимы в эфире, хлороформе и большинстве других не- полярных растворителей.
16Л.З. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Аминокислотам как гетерофункциональным соединениям присущи реакции карбоновых кислот и аминов. Но ряд этих реакций имеет свои особенности, вызванные одновременным присутствием двух функциональных групп. Некоторые химические превращения затрагивают радикал 1с аминокислот.
Многие реакции используются лля анализа и идентификации аминокислот. Реакции аминогруппы. При взаимодействии с азотистой кислотой н-аминокислоты, подобно алифатичаским аминам (см. б 2), полвергаются д е з а и и н и р о в а н н ю. Измерение обьема выделившегося в этой реакции азота лежит в основе количественного определения аминокислот (метод Ван-Спайка). СН,СНСООН + (ННО,) — ь СН„СНСООН + )Ч,Т + Н,О ) )ЧН, ОН Аннина Молочная кислота 410 Задание 1б.4. Рлссчнтайге теоретический объем азота, который может выделиться прн лезаминнровлннн 8,9 г аленина.
КСНСООН + К'СН=Π— + КСНСООН ! -н,о МН, М=СНК' Основание ШиФФа КСНСООН + Н,С=Π— ь КСНСООН )чн, )Ч НСН,ОН Х-Гилроксимегильиое нроиэволное амннокисвогы Последняя реакция лежит в основе метода фор мол ь ног о ти т р о в а н и я. Сами аминокислоты вследствие амфотерности не могут быть оттитрованы щелочью. Производные аминокислот, полученные в результате обработки формальдегидом, содержат свободную карбоксильную группу и могут быть определены количественно титрованием щелочью. Реакции карбокснльной группы. Взаимодействие о.-аминокислот со спиртами в присутствии безводной кислоты (обычно газообразного хлороводорода) приводит к сложным эфирам аминокислот в виде солей по аминогруппе.
В отличие от этерификации карбоновых кислот здесь хлороводород является не только катализатором, но и реагентом. Для получения эфиров, содержащих свободную аминогруппу, на соль действуют аммиаком или органическими основаниями, СН,СНСООСНс ИН.'СГ СН,СНСООН + СН,ОН вЂ” ь ! .но 1чН, Алании СНэСНСООСН, ! МН, Мегггловый эфир аланнна Гилрохлорил мегнлового эфира аланина 411 При взаимодействии с альдегидами и-аминокислоты, подобно первичным аминам, образуют оси она н и я Шиффа (см, 7.4.1). Для аналитических целей применяется реакция а-аминокислот с формальдегидом, останавливающаяся на стадии образования Х-гидрокснметильного производного аминокислоты (гндроксиметильной называется группа — СН,ОН).
Сложные эфиры аминокислот, в противоположность самим амино кислотам, не имеют биполярной структуры и являются гтоэтому до статочно летучими соединениями. Они были использованы еще Э. Фишером (1901) я анализе смеси ст-аминокислотя получавшихся прн расщеплении белков, и применяются до настоящего времени. тл-Аминокислоты способны вступать в реакцию де карбо к си л и р о в а н и я. В лабораторной практике реакцию проводят прн нагревании аминокислот в присутствии гидроксида бария, поглоща ющего выделяющийся оксид углерода()У). В организме реакция протекает под действием ферментов декарбокси лаз, при этом многие и-аминокислоты превращаются в биогенные амины. Например, из серина образуется коламин, а из глутаминовой кислоты— 4-аминобутановая (т-аминомасляная) кислота.
носнасн' '>он 1 — м- НОСНзснэння Сся Ння Овянн Ноламии ноосснсн,сн,ооон 1 — НзМСНзснзонзсоон . Соз нн, Глутвмниовая ннолотв 4-Ямниобутановая инолота Задание 1б.б. Из какой и-аминокислоты образуется при лекарбокснлнрованнн биологически активный амин фенамнн (1-феннлпропанямин-2)1 Напишите схему реакции. Качественные реякиии. Некоторые химические превращения затрагивают радикал К ст-аминокислот. Например, для обнаружения ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) используется к сан то пр отеи н ова я реакция.
При нагревании фенилаланина или тирозина с концентрированной азотной кислотой происходит ннтрование бензольиоу о кольца. В результате образуется нитропроизводное ароматической и-аминокислоты желтого цвета, откуда и произошло название реакции (о Ж греч. хапгЬоз — желтый).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
