Н.А. Тюкавкина - Органическая химия (1125793), страница 55
Текст из файла (страница 55)
В случае тнрозина при последующем добавлении щелочи появляетс~ оранжевая окраска, связанная с ионизацией фенольной гндроксиль ной группы. Ксантопротеиновая реакция позволяет обнаруживать и белки в состав которых входят осгатки ароматических аминокислот Ксга ти, желтая окраска на коже при попадании на нее азотной кисло™ обусловлена именно этой реакцией. Общей качественной реакцией для обнаружения тл-аминокислот 412 н о сн ~нсоон о н сн снсоон ан нн йна 2 -НР но ментам снрасна Тирании о, Сна~нсоо Ма На' С сранмееаи еирасна служит реакция с н и н гидр и н о и. Конечным продуктом ело превращений является вещество сине-фиолетового цвета.
о н + нанснсоон ! я н Нингшаанн о соя ясн о + з сине-ансиетсмаа снрасиа Эта очень чувствительная реакция используется для обнаруж о-аминокислот на хроматограммах и в спектрофотометрическо лизе при количественном определении п-аминокислот. ° Вопросы и упражнения К Приведите строение структурных и пространственных изо аланнна. 2. Охарактеризуйте кислотно-основные свойства и-аминокислот 3 Напишите схемы реакций образования лвух типов солей и-аашнок 4. Напишите схему реакции этернфикацин валина этанолом в пр егвии хлороводорола. Какова роль хлороволорода в этой реакцн с. Опрелелите молярную концентрацию фенилаланина в водном р ре если прн взаимодействии 100 мл этого раствора с избытком н~ натрия в кислой среде выделилось 5б мл газа прн нормальных уел б.
Н, есмотря на ббльшую летучесть э" и ов ам с самими кислотами, - ь , эти эфиры не мог бьггь ию атмосферном лавлени, ии, так как оии при этом и те и в ут ь подверп~уты перегонке и ри превращения. Например, из е претерпевают химические разуется вещество состава С Н Х О К р , из метилового эй а вали 7 1.-Глутамииовая кисло ава „,,„,Ог Какое строение име топиперазии, образующийся б л та при нагревании и ев а другое циклическое соед я о ычно при иаг ванин динение, называемое пи огл т ре и-аминокислот, а 1 ', в Напишите его структуру. С ч у . уществчют ли сге е ~р глутаминовой кислотоГ вой кислоты? у, у ереоиэомеры пироглутаминоь 16.2.
ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ 16.2.1. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА е Пептиды — соединени, сто а-аминокислот, свя я, постооенные из стр з нескольких остатков т, связанных амидной (пептидной) связью. Б елки отличаются от пептидов б между ними весьма условна: ольшеи длиной цепи, и граница татков а-аминокислот, и вна: соединения, включаю ие 5— щие "— 100 ос- к белкам. т, иногда относят к т, и полипептидам, а иногда— П ри всем многообразии пептидов и белков п ин их молекул одинако в и елков принцип построения — окислотами осущж~~~~- в — связь межлч -амин е кар оксильной группы другой аминокисло " группы однои аминокислоты слоты, которая в свою оче и аминосло, редь своеи карои связываешься с аминогруппой следующей кисло.д.
вязь между остатками аминоки группой С=О м окислот, а именно между й = одной кислоты и грчппой ХН ляется амидно у другой кислоты, явй связью; в химии пептидов и белков она назыв с группой. вка — МН вЂ” называется пептидной Формально пепти ная д или белковая цепь представляет собой про- дукт пол и конденсации аминокислот ( ис. 1б.)'.
ногрупп аходится остаток аминок ислоты со свободной амиппои, называется )ч)-концом а са концевой), а (а сама аминокислота — ч- свободную б , а другои конец цепи с татком м аминокислоты, имеющим У 'Ру у, называется С-концом (а кислокар оксильн ю г пп, — -концевой). Таким образом, пептидная цепь по торяющихся участков — СН вЂ” СО— лекулы, и о б — НН вЂ”, тдельных оковых пп— — —, составляющих скелет мо- веденной об ей ф гру — радикалов К, К' и К" в при" о щей формуле трипептида (рис.
16.1). Описанная схема построения пептшвюй е не является путем ее химического синтеза (и аже юй цепи (см рис. 1б.!) конечно же ряд причин: во-первых, об ых, амиды об аз и даже биосинтеэа). эюму есть р уются ие из самих карбоиовых кисл"" 4!4 С с !1 ! 11; Н„М-Сн-С'»ОН НТИН вЂ” СН-Стсн НТМН-СН-СООН 1 б .! 1 л 1„ и В' В" Г!«психи«я группа 1 *' )1 На!ч снт с С вЂ” ИЬЬ-Сн-СОО мнтснт Н зт' 1 )у- Пелтцанен елнаь рис, !6.1. Принцип построения пептида нз и-аминокислот.
Пептидную цепь всегда записывают, начиная с )4-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, а остальные аминокислоты указывают как заместители (с суффиксом -нл), перечисляя их последовательно с М-конца, например аланилглицилсерин. Аллин» ! Глнцил ! Слрнм ! Нан — СН вЂ” СО ~ЙН вЂ” СН вЂ” СО"! Р)Н вЂ” СН вЂ” ОООН СНз н СНаОН ! Аллннлглмцнла«рнн 415 а нз их производцьж (см. 8.!.4,4); во-вторых, лаже если бы происходило непосредственное образование амндной связи из кислоты и амнносодержащего компонента, то нз двух аминокислот (условно А н В) необязательно получался бы только дипептид А — В, но и дипептиды А — А,  — В н  — А, а также различные дикетопипсразины (см.
!!.!.3). Следовательно для образо'вания пептидиой связи необходимо предварительно слелать нереакпнонноспособнымн амниогруппу в одной нз аминокислот н карбокснльную группу — в другой. Стратегию пеппсдного синтеза разработал и осуществил Э. Фишер еще в начале ХХ в, Последовательным наращиванием цепи из амняокислот он синтезировал (!907) первое белковоподоблое вещессво, состоящее нз !8 остатков аминокислот.
Такие вещества называлнсь в то время понтонами, поэтому Э. Фишер предложил лля соединений, построенных нз остатков аминокислот, название пептиды, а для амндной связи межлу остатками — пептндная связь. Э. Фишер первым показал также, что аминокислоты валяются «строительным материалом» белков.
Оп был автором гипотезы «ключа н замка», объясняющей специфичность действия белковых катализаторов — ферментов. Задание 16.6. Приведите строение глицилсернлгнстидниа, представая, юшего трипептилный участок инсулина. Укажите в нем пептнл. ные связи, 1Ч- н С-концы. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составон и последовательностью аминокислотных остатков в цепи.
Это и оп ределяет уникальную биологическую специфичность пептидов и бел. ков. ° Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептндные (амндные) связи способны подвергаться гидролизу как в кислой, так и в щелочной среде (см. 8.1.4.2). При этом в зависимости от условий гидролиза могут расщепляться либо все пептидные связи — зто полный гидролиз до сс-аминокислот, составляющих цепь, либо только часть этих связей — это неполный, частичный гидролиз до более коротких пептндных фрагментов. На практике предпочтительнее кислотный гидролиз, так как в щелочной среле многие наминокислоты в достаточно жестких условиях гндролиза подвергаются дальнейшим превращениям.
Полный гидролиз пептидов проводится с целью установления амннокислотного состава пептида, однако он не дает информации о последовательности звеньев в цепи, т. е. о первичной структуре. Задание 16.7. При гизяюлнэе трипептнда образовались лве а-аминокислоты — глнцнн и алании. Предложите варианты строения этого пептнда Сведения о последовательности а-амннокислотных остатков в цепи могут быть получены в результате постепенного, шаг за шагом, отщепления аминокислот с одного из концов цепи с последующей идентификацией отщепленной а-аминокислоты.
Такие методы в настоящее время сущесзвуют, и с их помощью установлена первичная структура многих пептидов и белков. Физиологически активные нептнды. К пептндам относятся некоторые гормоны — регуляторы процессов жизнедеятельности. Самы~ коротким физиологически акттялным пептидом является гормон г л у т а т и о н, участвующий в процессах окисления и восстановления в клетке. Он построен всего из трех аминокислот — аланиня* цистеина и глутаминовой кислоты. Гормоны вазопрессин н ок с и т о ц и н, выделяемые из гипофиза, представляют собой пептид" состоящие из 9 аминокислот. Оба имеют близкую первичную стру" туру, отличаясь строением только двух аминокислотных звеньев. Однако этих различий достаточно для проявления этими пептидам" совершенно различных физиологических свойств.
И н с у л и " 416 рмон поджелудочной железы, понижающий содержание сахара в згрови является пептидом, включающим 51 аминокислотный остаток. Совсем недавно было установлено, что в головном мозге содержатся так называемые нейропептиды, ответственные за снятие ощущения боли. Нславно бьшо обнаружено, что метнловый эфир пспгпла, получпвцл,й тривиальное название аспаргам, обладаю о юп. сладким вкусом 1орнмерно в 200 раз слаще сахарозы). Ои нс~олспчсн.
малокалорисн и аыпускаегся промышлсинос~ыо в большнз масипабах НООССН,СНСО1ЧНСНСООСН, ! ХН, СН,С„Н, Аснар!ам Получепзи многочисиеиные снноезическис аналоги аспартама и выяснено, что замена 1.-глузамнновой кнслогы иа ее О-зняпиюмер или на 1;аспара~иновую кислоту приводи~ к безвкусным соединениям Выяснение строения органических соединений, а тем более биологически активных веществ, всегда было одной из важнейших задач органической химии Установление структуры сосдинений открывает путь к их химическому синтезу и цоиску синтетических аналогов с ценными свойствами.
И если сейчас задача химического синтеза белковых макромолекул пока еще слишком сложна 1и экономически неоправдана), то получение химическим путем относительно коротких пептидов в настоящее время вполне реально Достижения в области синтеза пептидов позволяют автоматизировать процесс и вести его цо заданной программе. С помощью приборов, называемых синтезаторам и. получены пепз.иды, содержащие десятки аминокислотных остатков, и даже некоторые белки Аналогично синтезу пептидов автоматизации поддается и метод анализа первичной структуры пептидов.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
