В.В. Еремин, А.Я. Борщевский - Основы общей и физической химии (1113479), страница 170
Текст из файла (страница 170)
Суть реакций кросс-сочетания — в удлинении углеродной цепи путем соединения фрагментов двух органических молекул. Примером служит реакция Хека: СаНз — 1+ НзС=СН вЂ” СзНз — ь СаНз — НС=СН вЂ” СьНз + Н1. Оиа происходит в присутствии катализатора — ацетата палладия (СНзСОО)зРд или тетракис(трифенилфосфин)палладия Рг)[Р(СзНз)з]4 и органического основания, связывающего выделяюшийся иодоводород. Важным свойством катализатора является то, что он проявляет селективность, т.е. направляет реакцию в сторону образования только одного из двух возможных изомеров — транс-изомера (см. $8.3): ч С=С ;1+ Н) Н Катализаторы биологических процессов, протекаюших в живых организмах, представляют собой белковые молекулыз, которые называют ферментами, или энзимами.
Ферменты — это очень эффективные и высокоселективные катализаторы: для каждой реакции в живом организме природа создала свой фермент. Уникальные каталитические свойства ферментов объясняются сложностью их структуры, которая обеспечивает точное структурное и энергетическое соответ- 3 Ферментативной активностью могут обладать н другие виды биологических молекул— углеводы и РНК. й 31.3. ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ Н / Д ч у 3Е3.
Ферментативн»»й катализ 799 ствие между ферментом и субстратом (рис. 31.4). В каждом ферменте есть «активиый центр» — участок, обычно состоящий из нескольких амииокислотиых остатков, который непосредственно связывается с субстратом. Остальная часть белковой молекулы выполняет вспомогательную роль, помогая «иастроить» активный центр иа субстрат. Свободный Свободный субстраг фермент Е З вЂ” ® — С «фермент-субстрат» «фермент-продукт» фермент Е9 ЕР Свободныи продукт Р Рис.
31.4. Схема каталитического действия ферментов. Активный центр фермента точно подстроен под субстрат Структура ферментов очень чувствительна к небольшим изменениям кислот- ности среды и температуры, поэтому для каждого фермента существует довольно узкий диапазон условий, при которых фермент является эффективным катализатором. При выходе за пределы этого диапазона каталитическое действие пропадает. Стандартная кинетическая схема фермеитативиого катализа включает обратимое связывание субстрата 5 ферментом Е с образованием промежуточного комплекса, химическую реакцию внутри этого комплекса с образованием продукта Р и отделение продукта от фермента с регенерацией последнего: Л! 1, Е+5 ~ЕБ †»-ЕР†»Е+Р.
й, (31.12) г = — = г2 = й21ЕБ]. а(Р) аг (31.13) Будем считать концентрацию ЕБ квазистационарной, тогда скорость образования комплекса ЕБ равна скорости его расходования; 1'1 =Г 1+Г2, й11Е)15) = (й 1 + й2)[ЕБ), (31.14) Эту схему можно представить в представить в виде энергетической кривой с двумя минимумами, соответствующими комплексам ЕБ и ЕР (рис. 31.5).
Проанализируем кинетическую схему (31.12), используя метод квазистациоиариых концентраций. Последняя стадия — выделение продукта из комплекса ЕР происходит очень быстро, поэтому скорость фермеитативиой реакции определяется второй стадией (ЕЯ вЂ » ЕР): 800 Ки ЗК Катализ откуда [Е] = Км —, [Е8] [8[ ' (31.15) где Км = (31.16) е1 — комбинация констант скорости, которая носит название константа Михаэлиса.
Выразив [Е5] из (31.!5) и подставив в (31.13), находим скорость ферментативной реакции: г = — '[Е][5]. (31.17) Таким образом, как и в гомогенном катализе, скорость реакции прямо пропорциональна текущей концентрации катализатора (см. (31.10) и (31.11)). Рис. 31.8. Энергетическая схема фермеитативного катализа: — — реакция беэ катализатора; — -- — ферментативная реакция (Лбс и Л0ц — энергии активации ферментативиой реакции и реакции без катализатора, соответственно) Однако, в ферментативной кинетике принято выражать скорость не через текущую, а через начальную концентрацию фермента, которую гораздо легче контролировать экспериментально.
Закон сохранения массы фермента имеет вид [Е!о = [Е!+ [Е5] + [ЕР] = [Е] + [Е5] (31.18) (ЕР быстро переходит в Е+ Р, поэтому его концентрацию считают очень малой). Комбинируя (31.15), (31Л7) и (31.18), находим основное уравнение ферментативной кинетики — уравнение Михаэлиса-Ментен: еэ [Е]о [5[ ггпак [5[ (31.19) Км+ [8[ Км+ [5[ Это уравнение описывает зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.
Эта зависимость — дробно-рациональная (рис. 31.6,а), а не степенная, поэтому реакции нельзя приписать какой-либо кинетический порядок. При больших концентрациях субстрата скорость реакции асимптотически стремится к предельному значению — максимальной скорости: г,„ = йэ[Е[о, которая определяется частотой оборотов фермента )ээ (см.
табл. 31.2). Другой индивидуальный параметр фермента — константа Михаэлиса Км. Из уравнения (31.19) видно, что она совпадает с концентрацией субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости (рис. 31.6, а). Константа Михаэлиса характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату (чем меньше константа, р 3!.3. Ферменглальивный каглализ 801 тем больше специфичность). Типичные значения Км — от 10 а до 10 з моль л ' (табл. 3!.3). Таблица 31.3. Константы Михаэлиса некоторых ферментов Константа Мнхаэлиса Км, мкмоль л Субстрат, реакция Фермент СОз СОз + НзО ~~ НзСОз 8000 Карбоангидраза Лактоза СыНмОп, гидролиз лактозы: СыНззО~ + НзΠ— ь СаНыОа(глюкоза) + -> СоНдзОо(галактоза) р-Галактозидаза 4000 Пируват (пировиноградная кислота) СНзС(0)СООН, присоединение СОз к пирувату Пируваткарбоксилаза 400 тРНК, образование сложного эфира аргинина и тРНК Аргинин-тРНК-синтетаза 0,4 — + (31,20а) г г,„г,„(3) (координаты Лайнуивера-Берка, или двойные обратные координаты) или г — гохах Км ' %' (31.20б) Для определения параметров Км и г,„по уравнениям (31.20) проводят серию измерений начальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата и представляют экспериментальные данные в координатах 1/го — 1/[3[о (рис.
31.6, б) нли го — го/[Я[о. Гмах гмхх/2 Км [8) 0 1/[3)о Рис. 31.6. Графическое представление уравнения Михаэлиса-Ментен (31,19) (а) и линеаризация уравнения (31.19) в двойных обратных координатах (б) Уравнение (31.19) можно записать в других координатах, более удобных для обработки экспериментальных данных: Нб2 Г«'. 3К Кйши 1оз 11~вовс тенс вне ф~ рнентвтнвной ревхннн оспохнннетсн нрнст те|воен ннннбн~п» ров — невесть, способных обрвзовывать комплексы с ферментом или фернент Э ЗЕ4.
Гетерогенный катализ 803 Рассмотрим кинетику гетерогенного катализа в случае, когда лимитирующей стадией является реакция в адсорбционном слое. Для реакций на поверхности выполняется такой же закон действующих масс, как и для реакции в объеме, с той разницей, что роль концентрации играет другая величина — степень заполнения поверхности О. Рассмотрим в качестве примера реакцию изомеризации 3(аде.) — Р(адс.). Скорость этой реакции пропорциональна степени заполнения поверхности молекулами субстрата: г = )г1дз, (31.22) Ю х х х 3 х * 1 х х ( Ю о а степень заполнения связана с давле- нием вещества в газовой фазе уравне- нием адсорбции Ленгмюра: О изРз (31 23) 1+ КцзРз+ КцгРи где Кь — соответствующие константы Ленгмюра, характеризующие связывание субстрата и продукта с поверхностью.
Скорость гетерогенной реакции равна: Координата реакции Рис. 31.8. Изменение энергетического профиля гомогенной реакции 3(г.) — ~ Р(г.) при гетерогенном катализе (Ее — энергия активации гомогенной реакции, Е, — истинная (31.24) 1+ Кг эре + Кг вдг Обсудим предельные случаи получен- энергия активации химической реакции на ного кинетического уравнения.
Если поверхности) адсорбционная способность реагента и продукта мала, Кь зрз « 1, Кь нрн « 1, то степень заполнения пропорциональна парциальному давлению реагента и реакция имеет первый порядок: г = 1~К~ з,оз. (31.25) Если же субстрат адсорбируется хорошо, а продукт — плохо, Кь ррр « 1 « Кь зрю то почти вся поверхность заполнена молекулами реагента, скорость реакции постоянна: «=Й~ и реакция имеет нулевой порядок. Этот режим соответствует максимальной производительности катализатора.
Гетерогенный катализ оказывается является весьма эффективным и приводит к значительному уменьшению энергии активации по сравнению с гомогенной реакцией (табл. 31.4). Благодаря этому он широко используется не только в научных исследованиях, но и в химической промышленности, например при производстве серной кислоты, аммиака, химической переработке нефти. Широко известный пример гетерогенного катализа — окисление угарного газа кислородом в автомобильных конвертерах выхлопных газов. Весь каталитический процесс состоит из трех стадий: 1) адсорбция реагентов (Оз при этом диссоциирует на атомы): СО(г.) — СО(адс.), Оз(г.) з- 20(аде.); 804 Гл. 8Е Катализ Таблица 31.4.
Понижение энергии активации прн гетерогенном катализе (Е„,„— энергия активации гомогенной реакции без катализатора, Е„„р., — энергия активации каталнтической реакции) 2) окисление СО на поверхности; СО(адс.) + О(аде.) — СОз(адс.); 3) десорбция продукта: СОэ(адс.) — СОэ(г.). Суммарное уравнение: 2СО(г.) + От(г.) — ~- 2СОэ(г.). Одновременно в автомобильных конвертерах происходит и другой гетерогенный процесс — восстановление оксида азота (11), содержащегося в выхлопных газах, до молекулярного азота: 2ХО(г.) + 2СО(г.) — 1)э(г.) + 2СОз(г.).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
