Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 5 (1110092), страница 53
Текст из файла (страница 53)
В условиях, когда на кинетику процесса влияет диффузи- онный перенос субстрата, каталитнч. эффективность системы уменьшается. Фжтор эффективности т! равен отношению плотности потока продукта в услоыых протекания фермен- тативной р-ции с диффузионно поньпкенной концентрацией субстрата к потоку, к-рый мог бы ревлизовазъся в отсутствие дифф)змеиных ограничений, В чисто диффузионной области, когда скоросп процесса определяется массопереносом суб- страта, фактор эффективности для систем с внешнедиффузи- онным торможением обратно пропорционален диффузионно- му модулю 0; /: и (Е! !л в К/) где /л — толщина диффузионного слоя, 0 - коэф, диффузии субстрата.
Для систем с внугридиффузионным торможением в р-циях первого порядка гьФ Фн=! т/ Ф..— " ОКм где Ф вЂ” безразмерный модуль (модуль Тнле). При анализе кинетич, зжономерносгей в ферментативных реакторах широкое теоретич. и эксперим. развитие получили «идеальныев модели реакторов, проточный безграднснтный !56 режтор (проточный режтор идеального перемешивания), проточный режтор с идеальным вытеснением, мембранный реактор. Книетнка палиферментных процессов. В организме (клетке) ферменты действуют ме изолированно, а китализируют цепи трансформации молекул.
Р-ции в полиферментных системах с кмнетич. точхи зрения можно рассматривать кж последоват. процессы, специфич. особенностью к-рых является катализ ферментами каждой из стадий; и, в в, л — г-е Ч вЂ” 1-и 8. — ' — и. 8 — е-е р где ть К, — соотв. макс. скорость процесса и константа Михаалиса 1-й стадии р-цин соответственно. Важная особенность процесса — возможность образования устойчивого стационарного состояния. Условием его возник- новения может служить неравенство и; > т е, где ро — скорость лимитирующей стадии, харжтеризуемой наименьшей ком- стантой скорости и тем самым определяющей скорость всего последоват. процесса В стационарном состоянии концентра- ции метаболнтов после лимитирующей стадии меньше кон- станты Михазлиса соответствующего фермента. Специфич, группу полиферментных систем составляют системы, осушествлвющие окислит.-восстановит, р-ции с уча- стием белковмх переносчиков апжтронов.
Переносчики об- разуют специфич. структуры, комплексы с детерминирован- ной последовательностью переноса электрона. Кинетич, опи- сание тжого рода систем рассматривает в качеспю независимой переменной сосгояши цепей с разл. степенью заселенности злектронами. Применение. Ф. р. к. широко используют в исследователь- ской пржтнке для изучении механизмов действия ферментов и ферментных систем. Практически значимая обласгь науки о ферментах — иизггиериая эизммалогия, оперирует понатия- ми Ф. р. к. для оптимизации биотехнол.
процессов. Пипи По«торе«О.М, Чу«рея Е.С., фата«о«в»атее«ас осип«ы ферме»тети«»от «ете«юе, М., 1971; Береги» И В., Мертиие«К., Ос- »о«ы фюитсмсоа «ам«»ферме»тети«исто истопите, М., 1977; В е р ф о «о м с- е«С.Д., Зеаис« С.В., К»исти«се«ис мстоаы «Ьиогимитсс«аг исс«еио««- ниах, М., 19ЗЗ. цд Всрфогеиееп ФЕРМЕНТСОДЕРЖАЩИЕ ВОЛОКНА (волокна-биока- тализаторы), получают путем иммобилизации ферментов на разя.
волокнах и материалах на их основе (тканях, нетканых материалах и др.); обладают высокой каталитич. жтивносгью и селективностью в биохим. Р-ияхх. В качестве носителей используют гл. обр, гидрофильные волокна — целлюлозные, поливинилспиртовые, ацетатные, апыинатные, полижрилонитрильмые и др. При формовании Ф. р. в прядильный р-р или полые волокна вводится эмульсия ферментсодержащего препарата, к-рый остается в порах или центр, канале волокна Одмжо химически не связанные с волокном ферменты во время эксплуатации частично удып- ются и волокна имеют меньшую каталитич, жтивносгь по сравнению с исходными, Наиб.
каталитич. жтивностью об- ладают Ф. во в к-рых фермент химически связан (с помощью ковалентных, ионных или координац, связей) с полиме- ром-носителем. Это обеспечивает возможность длмг. аксплу- атации Ф. в. в биотехнол, процессах, а при применении в мед. пракппге обеспечивает сохранение жтивности после стери- лизации и длительный лечебный аффект, Во всех этих методах должно быть исключено использова- ние высоких т-р и химически агрессивных (киспых, щелоч- ных) сред, к-рые приводят к разрушению или денатурации ферментов. Кол-во вводимых ферментов или ферментсодер- жащих препаратов составляет,5-5% от массы волокна, что незначительно схазывветса на их физ.-мех.
св-вах. Актив- ность иимобилизаванных ферментов сосгавтяет 30-90% от жтивности исходнопу фермента. М.б. получены волокна, содержащие одновременно два и более видов ферментов или ферментных препаратов. Ф.в. могут применяться в виде неподвижных пористых слоев в проточных аппаратах или в виде вводимых в обраба- тываемую среду дисперсий в режторах с перемешиванием. 157 а ФЕРМЕНТЫ 83 Волокна м.
б. полностью отделены и многократно использо- ваны прахтически беа потерь или зтрязнении получаемого продукта. Применяют Ф. в. в биотехнологии при произ-ве пищ. про- дуктов и напитков, лек. ср-в, хим. реактивов, при биоочисгке иром. выбросов. В медицине Ф, в, и волокнистые материалы используют дпя лечения мек-рых видов опухолей, заболева- ний слизистых оболочек, в офтальмологии, стоматологии, в хирургии в хачестве перевазочных и шовных материалов, протезов кровеносных сосудов, при проведении бнохим. ана- лизов и др, амит мер«оии в., «усп «и гим ие, 1рть, т 45, е.
11, с, гоуз-рз, По«ргепие по«о«писа»с метериеио«, со»ориг»им и»мое»тито«сийме ферме»- ты М., 19З5; 01» е11! Ц (е. о 1, ««».; Бпотпо!ога 1. 1пппоьгягег Риту»ее, Апаяепе, Апюаожег апа Рсрогее, М. т., 1Р75, р 171-ЫЗ. К Е. Пересе««ие. ФЕРМЕНТЫ (от лат. )еппепшш — закваска) (анзимы), бел- ки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах.
Осн. ф-ции Ф.— ускорать превращение в-в, поступтощих в ор- ганизм и образующихся при метаболизме (дги обновления клеточных структур, дпя обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохим, процессы (напр., реализацию ге- нетич. информации), в т. ч. в ответ на изменяющиеся условия. О механизме р-ций с участием Ф. (ферментативных р-циях) см. Фермвниютивный катализ, Ферментатмвиия ргакчий иииетииа. Структуру Ф. изучают методами хим. модификации, рент- геновского структурного анализа, спектроскопии. Ценные результаты получены методом сайт-специфичного мугагенеза, основанного на мапрапенной замене аминокислот в белковой молекуле методами геиетмиеской инженерии. К кон.
20 в. известно и охарактеризовано ок. 3000 Ф. Истерический очерк. Начало совр. науки о Ф. (анзимоло- гни) связывают с открытием в 1814 К. Кирхгофом превраще- ния крахмала в сахар под действием водных вытюкек из проросгков ячменя. Действующее начало из этих вытяжек было выделено в 1833 А.
Пайеном и Ж. Персо. Им оказался Ф. анализа. В 1836 Т. Шванн оГ>наружна и описал лелсин, в том же году И. Пуркин и И. Паппенгсйм охарактеризовали тринсии. В 1897 братья Г, и Э. Бухнеры вылепили из дрож- жей р-римый препарат (т. наз. зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Этим был положен конец спору Л. Пастера (он полагал, что процесс брожения могут вызывать только цело- стные живые клетки) и Ю.
Либиха (считал, по брожение связано с особыми в-вами), В кон. 19 в. Э, Фишер предложил первую теорию специфичности Ф. В 1913 Л. Миха»лис сфор- мулировал общую теорию кинетики ферментативных р-ций. В кристютлнч. виде первые Ф, были получены Дж. Самнером в 1926 (уреаза) и Дж. Нортропом в 1930 (пенсии). Впервые первичная структура (аминокислотная последовательность) Ф. была установлена У. Стойлом и С. Муром в !960 дти рибонуклеазы А, а в 1969 Р. Меррифилдом отупеет ален хим. синтез этого Ф. Пространственное строение (третичная структура) Ф.
впервые установлено Д. Филлипсом в 1965 для лизоцима. Во 2-й пол. 20 в, каталитич, активность была открыта также у нек-рых РНК (их наь рибозимы ь Классификация ферментов. Исторически многим Ф, при- сваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катапизируемой р-ции. Для преодоления возникших трудно- стей в сер. 20 в, были разработаны классификации и номен- клатура Ф.
По рекомендации Мюкдународного биохим. сою- за, все Ф. в зависимости от типа катилизируемой р-ции делят на б классов; 1-й — аисидоредуюиазы, 2-й — п1рансферазы, 3-й — гидра»азы, 4-й — лиагы, 5-й . »го»враги и 6-й — лигатм. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с при- родой функц, групп субстратов, подвергающихся хим. пре- впнцению. Подклассы, в свою очередь, делятся на подпод- классы в зависимости от типа учасгвугощего в превращении Ф. Каждому достаточно охарактеризованному Ф.
присваива- ется классификационный номер нз 4 цифр, обозначаюнгих класс, подкласс, подподкласс и номер самого Ф. Напр., а-химотрипсин имеет номер 3.4.21.1. К о к с и д о р ед у кт аз ам относятся Фс катализирующие окислнт.-восстановит, р-ции. Ф. итого типа переносвт атомы 158 84 ФЕРМИЙ Н или злектроны. Мноуие оксидоредуктазы являются Ф. дыхания и окислительиого фссфорилироиаиил.
Трансферазы каталнзируют перенос функц. групп (снз, сООн, хнт, снО и др.) от однои молекулы к другой. Г й д р о л а з ы катализ ируют пщролитич. расщепление сжзей (пептидной, гликозидной, афирной, фосфодизфнрной и др.). Л и аз ы катапюируют непбдуолитич. отщепление групп от ага с образованием двоиной связи и обратные р-ции. Эти . могут отщеплять СОг, Н10, ХНз и др. И за м е р аз ы катализируют образование изомеров субстрата, в т.ч. яис-, юраис-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомов внутри молекулы. Л и г аз ы — Ф., катализирующие присоединение двух молекул с образованием новых сжзей (С вЂ” С, С вЂ” 8, С вЂ” О, С вЂ” Х и др.), хж правило, сопряженное с расщеплением пирофосфатной связи, напр.
у АТФ. Осабеннастн стваения ферментов. Мол. масса Ф. составляет от 10' до 10 з и более. Чаде всего встречаются Ф. с мол. и. 20-60 тысо более крупные обычно сосгоат из носк одннжовых (гомомеры) или разных (гетеромеры) субьединиц, связанных мех!ау собой нековалентными связями. Субьединица может состоять из двух и более цепей, соединенных днсульфиднымн связямн. В первичной структуре однотипных Ф., вьщгленных даже из зволюционно отдаленных организмов, часто наблюдаетсб определенная гомологня, а нек-рые участки пржтнчески остаются неизменными. Вторичная структура стличаетса большим разнообразием по содержанию и-спиралей и 8-структур (см.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
