И.Л. Кнунянц - Химическая энциклопедия, том 3 (1110089), страница 60
Текст из файла (страница 60)
Х = 5, Ч = О, Е = Н и Х = О, Ч = 5, Е = Н) или амипогруплы на гидроксил (ннозин — ф-ла Ч|РА а также в результате изменения взаимного расположения >рацильного и углеводного остатков с образованием С-глнкозидной сввзи (5-рибознлурацил, или псевдоурядин, — чп ф-ла Ч1П). Известно немало М.и., модифицированных по двум позициям (напро 5-5!еттьч-2-тиоуриднн — ш 82П; ф-ла Ч, Х = 5, Ч = О, Е = СН,), а также М. н. с заместителями, образующимися в результате ряда последовательиьгх модификаций, иаир.
проюводное уридина (лзсш 82(>' ф.ла Ч, Х = 5, Ч = О, Е = СН СООСН,) и аденозина (шз 1 А; ф-ла 1Х), в т.ч. 1 циклизации (напр., виозии — ЗЧ; ф-ла Х). Такие гипермодифицированные М.н. всегда занимают в молекуле тРНК нозицню 37, т.е. соседствуют с 3«концевым нуклеозидом антикодона — участка молекулы тРНК, состоящего из трех нуклеотидов и узнан!щего соответствующий ему участок ю трех нуклеотндов (кодон) в молекуле матричной РНК при транслядии (синтезе бечка на РНК-матрице). Образование М.н. в РНК и ДНК происходит на полинуклеотидном уровне (т. е.
после того, как полимерная цепь уже сформирована) путем переноса соответствующих групп специализнр. ферментами с доноров в определенные положения иуклеиновой к-ты. Полнее всего изучено метичирование, к-рое во всех случаях (за одним исклзочевишьй) осу- 174 92 МИОГЛОБИН и!ествляется с участием Б-аденозилметионина-универсалу ного донора метильной группы.
Ферменты, катализирующие образование М. и., высокоспецифичны к определенному нуклеозиду н к разным позициям его в молекуле. Описано влияние ДНК с метилир. основаниями на ряд процессов (экспрессия генов, репликация и др.), однако мол. механизмы, лежащие в основе этого явления, ие вьиснсны. Несколько болыпе известно о роли М.н. в ф-пии тРНК.
Возрастание кол-ва М.н. в тРНК по мере усложнении организмов указывает на то, что онн имеют отношение к добавочным, напр. регуляторным. ф-циям тРНК, поскольку фунлам, механизмы переноса аминокислот сходны во всех организмах. Даже самая простая модификация, напр. метнлирование, влияет на конформацию молекулы, меняя способность к образованию водородных связей и стэкингвзаимод. между основаниями. Т. обр„ влияние М.н. на ф-пии тРНК осуществляется, вероятно, через изменение ее конформации, причем разные по структуре и положению М, и., безусяовно, играют разл. роль, Напр., неизменность локализации гипермодифицированных М.
н, с 3чстороны от аптикодона позволяет предположить их участие в считывании кодона. М,н. в рРНК, по-видимому, участвуют в приобретении молекулой конформации, необходимой для взаимол. с рибосомнымп белками. Л ' арганитес«а тимка вуктенновм «ис. от, М., 1970. Романов А Г. Ванмшни Ь. Ф, еьиоло и!е «ие паут е. 1980, Ы 11, с. 5-20, нт е, там ке, 198!. ы 1, с 5-!3, заепаег и., Рп с рит о1 аос1 го асы тггпсг е, н у., 1984 Т В. В» 'ог ! л МИОГЛОБЙН (от греч. туз, рол.
падеж туоз-мышца н лат. 010Ьпз . шар), белок мышц позвоночных животных и человека, связывающий переносимый гемоглобином О, н передающий его окислит. системам клетки. Состоит из олиой полнпептидной пепи, содержащей 153 аминокнслотных остатка (мол. м. 17 000), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2»5 нм. В спец. полости М. (нкарманел) помещается тем, к-рый связан с остальной чэстью молекулы (глобином), как в гежаглабинк, Ок, 75% полипептидной цепи находится в конформации а-спирали (все а-снирали правозакрученные). Ме:кду областями спирализации находятся 5 неспирализоаанных участков; такие же участки находятся на концах цени. Внутр.
область молекулы состоит гл. обр. из исполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланипа и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глутамина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминакисвотные остатки. Атом железа гема может находиться в 4 состояниях: в физиологически активном пентакоординир, высакоспииовам ферросостаянии (дезоксимиоглобин, Рстч, спиновое число 2), в гексакоординир.
высокаспиновом феррнсостоянии (метмиаглобин, Без+. б-й лиганд Н О, спиновое число 5 2 /2~ и в низкоспиновых ферро- и ферэаисастаяннях (соотв, Ре ' и Ре~+, сливовое число О и,',). Ннзкоспиновые формы образуются из высокоспиновых при взаимод, атома железа тема с нек-рыми лигандами (у лезаксимиоглобина с О,, СО, г')О и дрх у метмиоглобина с С)Ч, Хз- и нмндазолом). Для феррисостояния возможна смесь высакосгтиновой и низкоспинавай фарм (лиганды ОН, ХОа .
ХСЯ ). Связывание лигандов сопровождается конфармац. изменениями белка, и, наоборот, канформац. изменения вблизи гема изменяют его электронное состояние и реакц, способность (т.наз. электронно-конформац. взаимал.). Ф-ция М. запасать О, в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способности иона Ре" обратимо связывать молекулу О, с образованием оксимиоглобина. Высвобождение из оксимноглобина молекулы О„ необходимого работающей мышце, происходит в момент сокрап1ения последней, котла в результате сжатия капилляров парциальное давление О, резко падает.
Белок выполняет роль водорастворимого !!осителя гема, предохраняет Реа» от окисления при его взаимод. с О, и регулирует величину сродства к О,. При одном и том же геые и способе его 175 связывания с белком константа равновесия р-ции оксимиоглобин ил дезоксимиоглобин+ О, лля М. из разных организмов изменяется в пределах от 0,2 10е до 2,2 104 М (давление Оз, соответствующее полунасыщению, от 2,7 до 0,5 мм рт, ст.).
Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и кагалазной активностями. В больших кол-вах М. содержится в мышцах морских млекопитающих-дельфинов и тюленей (соотв. 3,5 и 7,7% от массы тела). М. кашалота был первым белком, для к-рого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространств. структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа. Ло»п. Страйер Л., Биокимин, пер. с англ., т. 1, М., 1984, с. 48-07; «4 еп !., шсьогеон к, 81»анапе»8 В., е»ив!в»ее, !900, ч. 185, р.
422-27; Антон!в!В., Вгпвог! М., Нето81опгп апб туо81оып 1н йге!г тампона вт»Ь ййапба, Апю.— 1.„!971; Реги!к м., «Вппвп мейне! Впйеппа, 19 74, ч. ЗА ая 3, р. 195 208. Ю. А. жареное. МИОЗЙН (от греч. шуз, род, падеж шуоз — мышца), белок сократит. Водокон мьгшц. Бго содержание в мышцах ок. 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1 — 2%). Молекула М. представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвосга ок. 160 нм, диаметр 3 нм, Рис. 1, Схема молекулм миотина: 1-фибриллнрньгй стержень; 2-головки.
Головки имеют грушевидную форму: длина их составляет ок. 20 нм, а толщина- 9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте прикрепления к стер:кневой части. Посчедняя состоит из двух полипептидных цепей с мол. м. ок. 200 тыс. у каждой (т.наз. тяжелые цепи), закрученные спирально одна вокруг другой. В области головок с тяжелымн цепями ассоциированы легкие цепи — субъединицы с мол.м.
ок. 20 тысб на каждую головку приходится две легкие цепи. Моллж всей молекулы составляет ок. 480 тыс. При расщеплении М. кратковременным действием трипсина ооразуются два фрагмента, к-рые наз. легким и тяжелым меромиозинами (обозначаются соотв. ЬММ и НММ). БММ представляет собой фрагмент стержневой части молекулы М.
длиной ок. 80 нм и с мол.м. 150 тыс. НММ содержит головку М. и часть хвоста, его длина 60 — 70 им. мол. м. ок. 340 тыс. При действии папанном или прн ллпт. воздействии трипсина от молекулы М. отщепляются головки (т. наз. субфрагменты 1, яяи 5,) с мол, м. 120 тыс. Стержневой фрагмент НММ, к-рый отщепляется при лейсгвнп цапаина, наз. субфрагмеитом 2 (52).
19-Концевые части тяжелых цепей М. располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых цепей-наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метилгистндняа. 'ь'о-моно- н 74~-триметиллизина. Содержание и-спиралей в головках н хвосте молекулы составляет соотв. 33 и 94%. 3яжелые цепи имеют два гибких»тшарннрныхи участка: олин в основании головки, другой на расстоянии 43 нм ат псрвого. М. обладает АТФазной активностью; катализирует гндролнз АТФ ла алеяозиндифосфата и Н,РО (это св-во М. открыто В.А. Энгельгардтом и М.
Н, Любимовой в 1939). Активный центр АТФазы М. находится в головках и сохраняет свои каталнтич. св-ва при их поотеояитич. отщеплении, Су!дественными для проявления активности являются 8-амнногруппа лизина, гуанидиновые группировки аргиннна, карбаксильные группы глутамнновой и аспарагиновой к-т. В мышцах М. взаимод. с а!»шинам с образованием актомиозинового комплекса, играющего важную роль в мсханпзмс сокращения мышц.
1!снтр, ответственный за соединение с актином, также находится в головке. СоеЛИНЕННС М. С аКтнНОМ В ПрИСут. Ваиаа Мйт е СанраВаждастСя многократным увеличением АТФазной активности. При 176 низкой ионной силе в присут. АТФ происходит р-ция суперпреципитации, в результате к-рой актомиозиновый комплекс сжимается и освобождает воду.
Одно из осн. св-в М.— его способность при низкой ионной силе агрегировать с образованием хорошо упорядоченных флламентов, подобных тем, в виде к-рых он присутствует в мьшще. Нативный филамент М. представляет собой веретенообразный агрегат диаметром ок. 15 нм и длиной 1500 им. Хвосты молекул М. упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу в виде выступов, регулярно расположенных на пов-сти. В центре филамента молекулы М. агрегироваиы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая головок.
По обеим сторонам от центра филамента молекулы М. агрегированы полярно (хвост к голове). Один филамент содержит 300 — 400 молекул М. В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиознн и тропонин. Молекула первого (мол.
м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из ицентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением, При взаимод. с Е-актином молекула тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
