Том 1 (1109823), страница 26
Текст из файла (страница 26)
Никотннамидадениндинукпеотид, подобно многим коферментам, подвергается циклическим превращениям. Так ХАВ' регенерирует, когда ФАВН + Н' передает свои электроны другому акцептору. Таким образом, наличное число молекул ХАВ относительно невелико, хотя он участвует во многих клеточных реакциях. Некоторые ферменты используют кофакторы, которые находятся в комплексе с белком.
К ним относятся так называемые простетнческие группы, например железо-серосодержащая группа ферредоксинов (с. 100) илн пиридоксальфосфат (витамин В ) трансаминаз. Работа ферментов происходит упорядоченно, сериями этапов, называемыми метаболическимн путями. В живых организмах поэтому химическая деятельность проходит с удивительной эффективностью. Во-первых, ненужных продуктов накапливается очень мало, поскольку каждый продукт одной реакции используется в следующей и так по всему пути.
Второе преимущество последовательно идущих реакций становится понятным. если учесть, что химические реакции могут идти в любом направлении, т. е. они обратимьь Если каждый продукт отдельной реакции по мере образования незамедли- Рис. 5-о. Никотинамидадениндинуклео- тид в окисленной фор.ке (ХАР+) и в восстановленной (НАРО) форме ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ ПУТИ тельно вступает в следуюпбто, то тенденция к обратимости реакции будет минимальна. Более того, если возможный конечный метаболит будет использоваться также быстро, то целая серия реакций будет двигаться к завершению.
Другое преимущество состоит в том, что группы ферментов, участвунлцих в общих метаболических путях, могут объединяться внутри клетки. Некоторые обнаружены в небольших везикулах (мембранных пузырьках) цитоплазмы. Другие связываются с мембранами специализированных органелл, таких, как митохондрии или хлоропласты. РЕГУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ Удивительной особенностью клеточного метаболизма является тот факт, что каждая клетка регулирует синтез продуктов, необходимых для ее нормального существования, производя их в нужном количестве и с соответствующей скоростью.
В то же время клетка избегает перепроизводства, которое привело бы к напрасной трате энергии и материалов. Доступность исходных молекул субстрата или коферментов — основной лимитирующий фактор, и по этой причине большинство ферментов работает со скоростью, далекой от максимальной. Температура тоже влияет на скорость ферментативных реакций. Повышение температуры увеличивает скорость ферментативных реакций, нодо определенного предела. Как видно из рис. 5-9, скорскть большинства ферментативных реакций удваивается при подъеме температуры на каждые 10'С, но около 40'С падает очень быстро.
Увеличение скорости реакций происходит за счет повышения энергии реагирующих компонентов; уменьшение скорости связано с тем, что в самой молекуле фермента начинается вибрация, которая разрушает водородные связи и нарушает другие, относительно слабые взаимодействия, удерживавшие молекулу в определенном состоянии. На активность фермента влияет и величина рН окружающего раствора. Конформацнл фермента зависит от притяжения и отталкивания между отрицательно (кислыми) и попо>кительно (основными) заряженными группами аминокислот. При изменении рН эти заряды менясотся, что приводит к изменению структурной организации фермента, иногда 4.0 х К а йк ЗР« к ь а.
г 2.0 и е ' е 1.0 10 20 30 40 00 60 Твмпврвгурау О Рис. 5-9. 11«йспгвие твмперагпур ы на скврвстьрсакции. катализирусмой ферментом. Концентрации фсрмгнпш и субстрапш астивались постоянными. Скауюсть реакции, как и в большинстве химическая реакций, удваивалась с повышением тсмпвратуры на каждыв 10'С да 40 С. Палее па лкрс повышении твмпграгпуры скорость уменьшалась, и при 00 С реакция останавливалась в вснп«- нам из-за дснатурации фермента настолько, что он не может функционировать. Возможно, наиболее суп1ественную роль играет изменение зарядов активного центра и субстрата, что сказывается на способности образовывать связи.
Иногда некоторые ферменты могут работать при величине рН, далекой от оптимума. Предполагают, что это противоречие является не «оплошностью» процесса эволюции, а способом регуляции активносги фермента. Живые системы имеют механизмы включения и ингибирования активности фермента. Некоторые ферменты образуются в неактивной форме, по мере надобности они активируются.
обычно другим ферментом. Эти специфические механизмы будут обсуждаться в гл. 8. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ФАКТОР; АТР димо приложить энергию, чтобы разорвать их и образовать новые. Эта энергия представляет собой энергию активации. Ферменты значительно уменьшают необходимую энергию активации, поэтому реакции, лежащие в основе хсизнедеятельности, протекаиуг с соответствующими скоростями.
Однако есть важный ограничивающий момент для химических реакций, происходящих а живых системах: энергия связей в продуктах реакции должна быть меньше энергии связей исходных компонентов. Если следовать этой логике, то можно прийти к заключению, что биосинтетичесгсие реакции не могли бы осуществляться. В действительности это не так. Клетки преодолевают подобную трудность путем сопряжения реакций, требующих притока энергии, с реакциями, в которых энергия выделяется.
При этом наиболее часто в сопряженных реакциях участвует АТР. Благодаря своей структуре молекула АТР хорошо справляется с этой ролью в живых системах. Когда одна фосфатная группа при гидро- лизе отщепляется от молекулы АТР, образуется молекула АОР (аденозиндифосфата) и выделяется энергия: АТР Ь НгО АВР+ Рг( В ходе этой реакции вьщеляется 7,3 ккалумоль АТР в виде химической энергии. Удаление второй фосфатной группы приводит к выделению эквивалентного количества энергии и образованию аденознимонофосфата (АМР): АОР+ НгО АМР+ Р, Ковалентные связи, содержащие большое количество энергии и связывающие две фосфатные группы, называют высокоэнергетическими (рис.
5-10). Впрочем, это название не отражает существо дела, поскольку энергия, выделяющаяся в результате данных реакций, не происходит целиком из этих связей. Разница в энергии между исходным компонентом и продуктом реакции только частично обусловлена энергией этих связей. Она зависит и от перестройки орбиталей электронов в молекулах АТР и АОР. Фосфатные группы несут отрицательный заряд, и поэтому они отталкиваются друг от друга. Когда фосфатная группа отщепляется, в молекуле меняется расположение электронов и возникает структура с меньшей энергией.
В большинстве реакций, происходящих в клетке, конце- Н Н г Аленин ! ! !! Н вЂ” С~, С / Все процессы биосинтеза в клетке требуют энергии (так же, как и многие другие процессы). Большая доля этой энергии обеспечивается молекулой аденозинтрифосфата (АТР), которая является основной энергетической «валютой» клетки. Глюкозу, гликоген и крахмал можно уподобить деньгам, лежащим в банке. АТР— «разменная монета» в нашем кармане. На первый взгляд АТР— сложная молекула, однако, как и у )л)АО, ее компоненты довольно обычны.
В состав АТР входит аденин, 5-углеродный сахар (рибоза) и три фосфатных группы. Эти ковалентно связанные друг с другом группы несут сильно отрицательные заряды; все это важно для энергетической деятельности АТР. Чтобы понять роль АТР, необходимо кратко остановиться на концепции химических и энергетических связей. Химические связи удерживают атомы в молекуле.
Посколысу они имеют постоянную конфигурацию, необхо- О О О ! ! ! Π— Р О 1' О Р О и ~ )! О О О Фосфатныв группы ОН ОН Рис. 5-10. Адгназинтрифвсфат (А ТР) — ата главна«знгрытичвскаа «валюта«клетки. Свми между тремя 4юсфатными группами в молекуле А ТР играют важную уюль в всуиуссталвнии ега функции. Символ — азначвст вьго» кванвргетическую связь и Р, обозначает неорганичепсий фосфат. — Прим. рвд.
вая фосфатная группа молекулы АТР не просто отщепляется, а переносится на другую молекулу. Этот перенос фосфатной группы называется фосфорилированием, а фермент, который осугцествляет его, — киназой. В результате фосфорилирования энергия в виде высокоэнергетических фосфатных связей переносится на соединение, которое в свою очередь становится энергизованным и может участвовать в других реакциях. Рассмотрим, например, синтез сахаровы в сахарном тростнике, который происходит при участии АТР.
Сахароза образуется из моносахаридов — глюкозы и фруктозы; в стандартных термодинамических условиях это эндергоническая реакция; для образования одной молекулы сахарозы требуется 5,5 ккал: Глюкоза + Фруктоза Сахароза ь Н О. Однако синтез сахаровы в сахарном тростнике сопряжен с расщеплением АТР, и это — экзергоническая реакция. Образование сахарозы происходит в результате определенной последовательности реакций: фосфатные группы переносятся на молекулу глюкозы и молекулу фруктозы„ энергизуя каждую из них, поэтому обшсе уравнение следующее: Глюкоза + Фруктоза + 2АТР Сахароза + 2 АПР + 2 Р, + Н О. В этой реакции 5,5 ккал используется для синтеза сахарозы, но общая разница энергии исходных компонентов и субстратов составляет 8,5 ккал.
Таким образом, синтез сахарозы в сахарном тростнике сопряжен с расщеплением двух молекул АТР, которые необходимы для образования ковалентной связи между глюкозой и фруктозой. Где образуется АТР7 Энергия, которая выделяется в катаболических реакциях клетки, например при гидролизе глюкозы, используется для «подзарядки> молекулы АОР. Конечно, эта энергия изначально поступает от солнца в виде энергии радиации, которая в процессе фотосинтеза преобразуется в химическую.
Часть химической энергии запасается в виде высокоэнергетических связей АТР, которые затем используются для образования химических связей в органических молекулах. Таким образом, система АТР/АПР служит универсальным механизмом энергообмена между эндергоническими и экзергоническими реакциями. ЗАКЛЮЧЕНИЕ Жизнь на нашей гшанете зависит от потока солнечной энергии.
Небольшая доля этой энергии запасается в процессе фотосинтеза и превращается в энергию, необходимую для многих метаболических реакций, происходящих в живых организмах. В результате этих реакций живые организмы приобретают угюрядоченность и организованность. Термодинамические взаимоотношения между фотосинтезирующимв и нефотосинтезирующими формами жизни исключительно сложны. Короче говоря, в ходе фотосинтеза энергия солнца используется для образования высокоэнергетических связей типа углерод-углерод и углерод-водород„в процессе дыхания эти связи рвутся с образованием СО и Н О и энергия выделяется. Некоторая часть полезной энергии теряется на каждом этапе энергетических превращений подобно тому, как это происходит в машинах.
Живые системы функционируют согласно законам термодинамики. Первый закон термодинамики гласит, что энергия не образуется и не исчезает, но может превращаться из одной формы в другую. Потенциальная энергия в исходном состоянии (или исходных компонентов) равна потенциальной энергии в конечном состоянии (или продуктов) плюс энергия, выделившаяся в процессе или реакции. Второй закон термодинамики гласит, что в ходе превращения энергии потенциальная энергия конечного состояния всегда меньше потенциальной энергии исходного состояния.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
