Том 1 (1109823), страница 25
Текст из файла (страница 25)
Во-вторых, биохимики группируют эти реакции по отдельным этапам, которые образуют пути. Каждый путь может состоять из дюжины и более последовательных реакций и иметь свое значение для жизнедеятельности клетки или организма. Более того, некоторые пути имеют общие «ступени» реакций, например связанные с синтезом различных аминокислот или азотистых оснований.
Некоторые пути сходны; например, гидролиз жиров и окисление глюкозы проходят с выделением энергии (рис. 5-4). Многие живые системы имеют уникальные метаболические пути. Растительные клетки тратят энергию на образование целлюлозных оболочек; подобные синтетические реакции не идут в клетках животных. Красные кровяные клетки специализирукггся на синтезе гемоглобина; они найдены только у животных и человека.
Не удивительно, что отличительные особенности клеток и организмов связаны не только с их структурой и функциями, но и с биохимическими процессами. Однако поразительно, что метаболизм во многих своих чертах одинаков у большинства самых разнообразных организмов; различия метаболических путей, например, человека, дуба, грибов и медузы очень тонкие Некоторые пути обнаружены практически во всех живых системах.
«Размах> химической работы, совершаемой в клетке, Рис. 5- д Современное шоссе и извилистые старые дороги справа от него— это альтернативные нугнн через горы. Так»ее и идентичные «ьми«вские реикцми могунг идти альтернативными н»тамо, «то нриводит к значительной разнице в скорости» реакций может проиллюстрировать тот факт, что ббльшая часть, т. е.
тысячи различных молекул, обнаруженных в клетке, в ней же и образуются. Сумма химических реакций, участвующих в их синтезе, называется анаболиэмом. Анаболическне реакции обычно уменьшают энтропию и почти всегда идут с затратой энергии (эндергонически). В клетках постоянно осуществляется и распад больших молекул; совокупность процессов распада называют катаболизмом. Катаболические реакции увеличивают энтропию и, как правило, идут с выделением энергии (экзергонически). Катаболические реакции служат для двух целей: (1) высвобождают энергию для анаболизма или другой работы клетки; (2) поставляют «сырье» для анаболических реакций.
Следовательно, оба аспекта метаболизма — анаболизм и катаболизм — необходимы для нормальной жизнедеятельности клетки. Живые системы осуществляют многочисленные химические реакции в необычайно трудных условиях. Большинство из них проходит внутри клетки, где перемешиваются тысячи различных молекул. Температура не может быть вьюокои„ иначе многие хрупкие структуры, от которых зависит жизнь, могут разрушиться. Как же осуществляется эта сложная химическая работа? Ответить на этот вопрос можно одним словом — ферменты. Биохимические реакции без ферментов проходили бы настолько медленно (еслн бы проходили вообще), что жизнь прекратилась бы.
ФЕРМЕНТЫ КАК КАТАЛИЗАТОРЫ Ферменты — это катализаторы биологических реакций. Они отличаются от других катализаторов тем, что чрезвычайно избирательны в своем действии. Некоторые ферменты катализируют реакцию только с одним набором реагирующих соединений. В реакциях, катализируемых ферментами, сое- динение, с которым взаимодействует фермент, называют субстратом. Избирательность фермента выражается в выборе субстрата и известна как специфичность. С другой стороны, ферменты аналогичны другим катализаторам, поскольку они не расходуются в ходе реакции и могут использоваться многократно.
Ферменты чрезвычайно увеличивают скорость реакций. Например, реакция двуокиси углерода с водой СО + НО»»НгСО может происходить самопроизвольно, в частности в океанах. В организме человека эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой (название фермента оканчивается обычно на суффикс «аза») Карбоангидраза — один из наиболее эффективных ферментов, каждая его молекула катшгизирует образование 10з молекул угольной кислоты в секунду. Катализируемая реакция происходит в 10" раз быстрее, чем самопроизвольная. У животных она важна для переноса двуокиси углерода из клеток, где она образуется, в кровеносное русло и для дальнейгпего транспорта в легкие. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР Ферменты — сложные глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких полнпептидных цепей.
Цепи уложены так, что образуется «паз». или «карман», в который входят молекулы субстрата и где происходит реакция. Этот участок фермента называется активным ценгпрам. Активный центр образуется в результате изгиба полнпептидной цепи. Субстрат соответствует активному центру аналогично тому, как ключ соответствует замку (рнс. 5-5). Активный центр имеет не только определенную трехмерную структуру, но подобен субстрату по распределению зарядов, расположению групп атомои, гидрофильности или гидрофобности. Если специфический участок субстрата имеет отрицательный заряд, то соответствующая зона активного центра имеет положительный заряд и т.
д. Таким образом, активный центр не только удерживает молекулу субстрата, но и ориентирует се нужным образом. Аминокислоты, образующие активный центр, не обязательно находятся рядом в одной полипептидной цепи. Действительно, в ферменте, имеющем четвертичную структуру, они могут принадлежать даже разным цепям, как показано на рис. 5-б.
Аминокислоты формируют активный центр в результате специфической укладки полипептндных цепей в молскуле фермента. Исследования структуры ферментов, выполненные в последние годы, дают основания предположить, что связывание субстрата ферментом вызывает изменение конформации фермента и таким образом осуществляется более точная подгонка активного центра к субсграту. Полагают, что эта индуцнрованная конформация может сообщать некоторст напряжение реагирующим молекулам и тем самым ускорять реакцию (рис. 5-7).
КОФАКТОРЫ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВ НОСТИ Квк правило, каталитическая активность многих ферментов зависит от структуры белка. Однако многие ферменты могут Рис. 5.б. Модсэь фермента Данный ферненгп (пищевщзительный фермент химотринсин) состоит из трех поли- пептидных цепей. Отмечены аяино- (-ННг) и карбоксильная (-СО ОН) группы. ((ифраии обозначены места специфичес.
ких аминокислот в цепях и дисульфид- ные мостики, которые связывают ами- иоки лоты. Грехзмрнал опруктура образовалась в результате комбинации дисульфидных сегмей и взаимодейо'пвия между цепочками белков, а также между цепочками и окружающими молекулами Субстрат (сахароза) Молекула ФеРмента инввргэзы (В) н,о Глюкоза Фрукгоза Рш. 5-7. Схема иллккгприруегп гипопгеэу о крмпковреиенном изменении «информации акгпивного центра в процессе рабогпы фермента. Нолаииот, что активный ценгпр обладает известной Молекула фврмеигз готова соединиться с другим субстратом Активный центр (состояние релаксации) Фермент-субстрэпюгй комплекс Активный цегпр (инду цировэииов состояние) некоторых случаях ионы способствуют объединению фер- ментативных белков. проявлять свою активность только в присутствии одного или нескольких небелковых компонентов, называемых кофак- глорами.
Иногда важную роль в ферментативных реакциях играют небелковые органические кофакторы, называемые коферментами. Например, в некоторых окислительно-восстановительных процессах электроны передаются молекуле, которая служит акцептором электрона. В любой клетке обнаруживаются несколько различных акцепторов электрона, каждый из которых специфически приспособлен для удержания электрона на определенном энергетическом уровне. Ионы являются кофакторами некоторых специфических ферментов. Например, ион магния необходим для большинства ферментативных реакций, в ходе которых осутцествляется перенос фосфатных групп между молекулами. Два положительных заряда Мйг+ удерживают в определенном положении отрицательные фосфатные группы.
Другие ионы ()ч(а+ и К+) играют аналогичную роль в иных реакциях. В Рис. 5-5. Иллюстрация гипотезы омеханизме действия ферменгпа по принципу «ключ-замок . Молекула сахаровы гидр опизуетсл до одной молекулы глюкозы и одной молекулы фруктозы. Фермеюп, осуи(сставлющий эглу реакцюо, сугубо специфичен; его активный цеюпр гю конфигурации соответствуегл поверхности молекулы сахарозы воды. Это взаимодействие обусловлено разницей в положительных и отрица- тельных зарядах (т.
е. «оллрности) различных аминокшлот. В результате изгибов и перекручивакия полипетиид- ны» цепей специфические аминокислоты собираютсл вместе в виде уникальной структуры и образуют активный центр фермеюпа. Две ааинокислотьс участвующие в образовании активною центра, показаны на рисунке в коричне- ваи цвете гибкостью и может менять свою кон- формэцию по отношению к молекуле субстрапю. Это приводит к специфи- ческому взааиодействию между актив- ныи центром и субстратом 1л. К ~осок зверева ! н~л~с сэ — с — хн~~х(н) нс. си о Π— СН2 О=Р— О Никотинамип О ОН ОН '=' ',„, <,А~.~ Н Н с НС С вЂ” С вЂ” Низ+и 6 6 1 Н Съ лСН О О вЂ” СН Н О Р вЂ” О ОН Посссмювненне Ок11сн спит О=Р— ΠΠ— СН ОН ОН НАОН' ОН ОН нАО~ Пример — никотинамндадениндинуклеотид (ХАВ), показанный на рис.
5-8. На первый взгляд )АГАВ выглядит сложным и необычным, однако он состоит из довольно известных компонентов биологических молекул. Два пятиуглеродных сахара (ряб<вы) соединены двумя фосфатными группами. Один из сахаров связан с аденином (азотистым основанием), а второй — с другим азотистым основанием — никотннамидом.
(Азотистое основание, связанное с сахаром и фосфатной группой, называется нуклеотидом, а молекула, объединяющая два нуклеотнда. — динуклеотидом.) Никотинамндное кольцо — активный конец ХА — присоединяет электроны. Никотинамид — это витамин, называемый ннацином. Витамины представляют собой соединения, которые необходимы в малых количествах многим живым организмам; люди и животные не могут синтезировать витамины и должны получать их с пищей. Клетки человека могут синтезировать )ЧАВ, если в пище содержится никотинамид. Многие витамины являются коферментами или частью коферментов.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
