Направленный мутагенез пенициллинацилазы из Escherichia coli для изменения каталитических свойств и стабильности (1105631), страница 25
Текст из файла (страница 25)
616. № 2. С. 283–9.28. Гуранда Д. Субстратная специфичность и стереоспецифичность пенициллинацилаз изEscherichia coli и Alcaligenes faecalis // Кандидатская диссертация , Москва. 2000.17129. Юшко М.Ю., Шамолина Т.А., Гуранда Д.Ф., Синев А.В., Швядас В.К.Высокоспецифичные субстраты для спектрофотометрического определения активностипенициллинацилазы.
// Биохимия. 1998. Т. 63. № 9. С. 1295–1300.30. Soloshonok V.A., Soloshonok I.V., Kukhar V.P., Svedas V.K. Biomimetic transamination of aalkyl-b-keto carboxylic esters. Chemo-enzymatic approach to the stereochemically defined a-alkylb-fluoroalkyl-b-amino acids // J.
Org. Chem. 1998. Т. 63. № 6. С. 1878–1884.31. Galunsky B., Lummer K., Volker Kasche A. Comparative Study of Substrate- andStereospecificity of Penicillin G Amidases from Different Sources and Hybrid Isoenzymes // 2000.Т. 632. С. 623–632.32. Cole M. Factors affecting the synthesis of ampicillin and hydroxypenicillins by the cell-boundpenicillin acylase of Escherichia coli. // Biochem. J. 1969.
Т. 115. № 4. С. 757–64.33. Березин И.В., Клесов А.А., Марголин А.Л., Ныс П.С., Савицкая Е.М., Швядас В.К.Изучение пенициллинацилазы из Е.соli. рН-Зависимость константы равновесияферментативного гидролиза бензилпенициллина // Антибиотики. 1976. Т. 21. № 6. С. 519–523.34. Клесов А.А., Марголин А.Л., Швядас В.К. Ферментативный синтез антибиотиков.Перенос ацильной группы на 6-аминопенициллиновую кислоту, катализируемыйпенициллинамидазой из Е.соli // Биоорг. химия.
1977. Т. 3. С. 654–662.35. Березин И.В., Марголин А.Л., Швядас В.К. Исследование реакции гидролиза-синтезацефалотина, катализируемой пенициллинамидазой. // Докл. АН СССР. 1977. Т. 235. С. 961–964.36. Svedas V.K., Margolin A.L., Borisov I.L., Berezin I.V. Kinetics of the enzymatic synthesis ofbenzylpenicillin. // Enzyme.Microb.Technol. 1980.
Т. 2. С. 313–317.37. DSM. A new standard in antibiotics // DSM Press Release, Delft. 2004.38. Fernandez-Lafuente R., Alvaro G., Blanco R.M., and Guisan J.M. Equilibrium controlledsynthesis of cephalothin in cosolvent water systems by stabilized penicillin G acylase // Appl.Biochem.
Biotechnol. 1991. Т. 27. С. 277–290.39. Gololobov M.Y., Borisov I.L., Švedas V.K. Acyl group transfer by proteases forming anacylenzyme intermediate: kinetic model analysis (including hydrolysis of acylenzyme-nucleophilecomplex) // J. Theor. Biol. 1989.
Т. 140. С. 193–204.40. Gololobov M.Y., Borisov I.L., Belikov V.M., Svedas V.K. Acyl group transfer by proteasesforming an acylenzyme intermediate. Kinetic model analysis. // Biotechnol. Bioeng. 1988. Т. 32. №7. С. 866–872.41. Youshko M.I., Chilov G.G., Shcherbakova T.A., Svedas V.K. Quantitative characterization ofthe nucleophile reactivity in penicillin acylase-catalyzed acyl transfer reactions // Biochim. Biophys.Acta Proteins Proteomics.
2002. Т. 1599. № 1-2. С. 134–140.17242. Youshko M.I., Svedas V.K. Penicillin acylase-catalyzed solid-state ampicillin synthesis // Adv.Synth. Catal. 2002. Т. 344. № 8.43. Youshko M.I., Moody H.M., Bukhanov A.L., Boosten W.H.., Svedas V.K. Penicillin acylasecatalyzed synthesis of β-lactam antibiotics in highly condensed aqueous systems: beneficial impactof kinetic substrate supersaturation // Biotechnol.
Bioeng. 2004. Т. 85. С. 3.44. Юшко М.И. Кинетические закономерности ферментативного синтеза ампициллина,катализируемого пенициллинацилазой, в гомогенных, гетерогенных и твердофазныхсистемах. // Кандидатская диссертация, Москва.
2000.45. Youshko M.I., VanLangen L.M., DeVroom E., VanRantwijk F., Sheldon R.A., Švedas V.K.Penicillin Acylase-Catalyzed Ampicillin Synthesis Employing a pH Gradient: a New Approach toOptimization // Biotechnol. Bioeng. 2002. Т. 78. № 5. С. 589–593.46. Youshko M.I., VanLangen L.M., DeVroom E., VanRantwijk F., Sheldon R.A., Švedas V.K.Highly efficient synthesis of ampicillin in an “aqueous solution-precipitate” system. Repetitiveaddition of substrates in a semi-continuous process. // Biotechnol.
Bioeng. 2001. Т. 73. С. 426–430.47. Fernandez-Lafuente R., Rossel C.M., Guisan J.M. Enzyme reaction engineering: synthesis ofantibiotics catalysed by penicillin G acylase in the presence of organic cosolvents // EnzymeMicrob. Technol. 1991. Т. 13. С. 898–905.48. Diender M.B., Straathof A.J.J., Heijnen J.J.
Predicting enzyme catalyzed reaction equilibria incosolvent-water mixtures as a function of pH and solvent composition // Biocatal. Biotransform.1998. Т. 16. С. 275–289.49. Hyun C.K., Kim J.H., Kim Y.J. Effect of water activity on enzymatic synthesis of cephalexin //Biotechnol. Lett. 1989. Т. 11.
С. 537–540.50. Hyun C.K., Kim J.H., Ryu D.D.Y. Enhancement effect of water activity on enzymatic synthesisof cephalexin // Biotechnol. Bioeng. 1993. Т. 42. С. 800–806.51. Kim M.G., Lee S.B. Penicillin acylase-catalyzed synthesis of beta-lactam antibiotics in watermethanol mixtures: effect of cosolvent content and chemical nature of substrate on reaction ratesand yields // J. Mol. Catal. B. Enzym. 1996.
Т. 1. С. 201–211.52. Семенов А.Н., Мартинек К., Швядас В.., Марголин А.., Березин И.. Ферментативныйсинтез бензилпенициллина в двухфазной водноорганической системе // Докл. АН СССР.1981. Т. 258. № 5. С. 1124–1126.53. Guranda D., VanLangen L., VanRantwijk F., Sheldon R., Švedas V. Highly efficient andenantioselective enzymatic acylation of amines in aqueous medium // Tetrahedron: Asymmetry.2001. Т.
12. № 11. С. 1645–1650.54. Gutman A.L., Meyer E., Kalerin E., Polyak F., Sterling J. Enzymatic resolution of racemicamines in a continuous reactor in organic solvents // Biotechnol. Bioeng. 1992. Т. 40. С. 760–767.17355. Ямскова О. Свойства мутантов пенициллинацилазы из Escherichia coli по положению 145и 149 альфа субъединицы, 71, 384, 385 бета субъединицы в реакциях ацилированияаминосоединений и стереоселективного гидролиза амидов // Кандидатская диссертация,Москва. 2011.56.
Ignatova Z., Wischnewski F., Notbohm H., Kasche V. Pro-sequence and Ca2+-binding:implications for folding and maturation of Ntn-hydrolase penicillin amidase from E. coli. // J. Mol.Biol. 2005. Т. 348. № 4. С. 999–1014.57. Hewitt L., Kasche V., Lummer K., Lewis R., Murshudov G., Verma C., Dodson G., Wilson K.Structure of a slow processing precursor penicillin acylase from Escherichia coli reveals the linkerpeptide blocking the active-site cleft.
// J Mol Biol. 2000. Т. 302. № 4. С. 887–98.58. Швядас В.К., Марголин А.Л., Шерстюк С.Ф., Березин И.В. Инактивация растворимой ииммобилизованнойпенициллинамидазыизE.coliподдействиемфенилметилсульфонилфторида: кинетический анализ и титрование активных центров. //Биоорг. Химия. 1977. Т. 3. С. 546–554.59. Brannigan J.A., Dodson G., Duggleby H.J., Moody P.C., Smith J.L., Tomchick D.R., MurzinA.G.
A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation. //Nature. 1995. Т. 378. № 6555. С. 416–9.60. Чилов Г.Г., Сидорова А.В., Швядас В.К. Исследование механизма каталитическогодействия N-концевых гидролаз методами квантово-химического моделирования // Биохимия.2007. Т. 72. С. 615–21.61.
Grigorenko B.L., Khrenova M.G., Nilov D.K., Nemukhin A.V., Svedas V.K. Catalytic Cycle ofPenicillin Acylase from Escherichia coli: QM/MM Modeling of Chemical Transformations in theEnzyme Active Site upon Penicillin G Hydrolysis. // ACS Catal. 2014. Т. 4. С. 2521–2529.62. Done S.H., Brannigan J.A., Moody P.C., Hubbard R.. Ligand-induced conformational change inpenicillin acylase // J.
Mol. Biol. 1998. Т. 284. С. 463–75.63. McVey C.E., Walsh M. a, Dodson G.G., Wilson K.S., Brannigan J. a. Crystal structures ofpenicillin acylase enzyme-substrate complexes: structural insights into the catalytic mechanism. // J.Mol. Biol. 2001. Т. 313. № 1. С. 139–50.64. Строганов О.В. Изучение субстратной специфичности пенициллинацилазы методамимолекулярного моделирования // Кандидатская диссертация, Москва. 2007.65. Alkema W.B., Hensgens C.M., Kroezinga E.H., DeVries E., Floris R., VanderLaan J.M.,Dijkstra B.W., Janssen D.B. Characterization of the beta-lactam binding site of penicillin acylase ofEscherichia coli by structural and site-directed mutagenesis studies. // Protein Eng.
2000. Т. 13. №12. С. 857–63.66. Alkema W., Prins A., DeVries E., Janssen D. Role of alphaArg145 and betaArg263 in the activesite of penicillin acylase of Escherichia coli. // Biochem. J. 2002. Т. 365. С. 303–309.17467. Novikov F., Stroganov O., Khaliullin I., Panin N., Shapovalova I., Chilov G., Svedas V.Molecular modeling of different substrate binding modes and their role in penicillin acylasecatalysis.
// FEBS J. 2013. № 280. С. 115–126.68. Kaplan O., Bezouška K., Malandra A., Veselá A., Petříčková A., Felsberg J., Rinágelová A.,Křen V., Martínková L. Genome mining for the discovery of new nitrilases in filamentous fungi. //Biotechnol Lett. 2011. Т. 33. № 2. С. 309–12.69. Fechter M.H., Griengl H. Hydroxynitrile Lyases : Biological Sources and Application asBiocatalysts // 2004. Т. 42. № 4. С. 287–294.70. Streit W.R., Daniel R. Metagenomics // Springer Protoc. Humana Press. New York.
2010.71. Uchiyama T., Miyazaki K. Functional metagenomics for enzyme discovery: challenges toefficient screening. // Curr. Opin. Biotechnol. 2009. Т. 20. № 6. С. 616–22.72. Gabor E.M., DeVries E.J., Janssen D.B. A novel penicillin acylase from the environmental genepool with improved synthetic properties // Enzyme Microb. Technol. 2005. Т. 36. № 2-3. С. 182–190.73. http://ru.wikipedia.org/wiki/Rosetta@home.74. Hanson C.V., Nishiyama Y., Paul S.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
