Автореферат (Сравнительный анализ связывающей и эстеразной активности сывороточного альбумина человека, быка и крысы), страница 7
Описание файла
Файл "Автореферат" внутри архива находится в папке "Сравнительный анализ связывающей и эстеразной активности сывороточного альбумина человека, быка и крысы". PDF-файл из архива "Сравнительный анализ связывающей и эстеразной активности сывороточного альбумина человека, быка и крысы", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биология" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве СПбГУ. Не смотря на прямую связь этого архива с СПбГУ, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата биологических наук.
Просмотр PDF-файла онлайн
Текст 7 страницы из PDF
Проблемыопределения фосфорорганических отравляющих веществ биохимическими методами наобъектах уничтожения химического оружия. Теоретическая и прикладная экология. –2012. - №4. – С. 99-102.214. Курдюков И.Д., Шмурак В.И., Надеев А.Д., Войтенко Н.Г., Прокофьева Д.С., ГончаровН.В. «Эстеразный статус» организма при воздействии токсических веществ ифармпрепаратов. Токсикологический Вестник. - 2012.
- №6 - С. 6-13.5. Белинская Д.А., Шмурак В.И., Прокофьева Д.С., Гончаров Н.В. Исследованиесвязывания зомана с альбумином методами молекулярного моделирования //Токсикологический Вестник. - 2012. - №6 - С. 13-19.6. Прокофьева Д.С., Шмурак В.И., Садовников С.В., Гончаров Н.В. О необходимостимодификации биохимических методов определения фосфорорганических отравляющихвеществ на объектах уничтожения химического оружия. Медицина труда ипромышленная экология. – 2015. - №3 – С. 42-46.7. Белинская Д.А., Шмурак В.И., Прокофьева Д.С., Гончаров Н.В.
Сывороточныйальбумин: поиск новых сайтов взаимодействия с фосфорорганическими соединениями напримере зомана. Биоорганическая химия. 2014. Т. 40. № 5. С. 541.8. Белинская Д.А., Шмурак В.И., Таборская К.И., Авдонин П.П., Авдонин П.В., ГончаровН.В. Сравнительный анализ in silico связывания параоксона сывороточным альбуминомчеловека и быка. Журнал Эволюционной Биохимии и Физиологии. 2017, Т.53, №3, С.170177.9. Гончаров Н.В., Терпиловский М.А., Шмурак В.И., Белинская Д.А., Авдонин П.В.Сравнительный анализ эстеразной и параоксоназной активности различных видовальбумина. Журнал Эволюционной Биохимии и Физиологии.
2017, Т.53, №4, С.241-250.10.Goncharov N.V., Belinskaia D.A., Shmurak V.I., Terpilowski M.A., Jenkins R.O.,Avdonin P.V. Serum Albumin Binding and Esterase Activity: Mechanistic Interactions withOrganophosphates. Molecules. 2017, 22(7), pii: E1201.Материалы научных конференций1. Шмурак В.И. Эстеразная активность альбумина и его вклад в детоксикацию зомана.15-ая Международная пущинская школа-конференция молодых ученых «Биология – наукаXXI века» г. Пущино, Россия, 18 – 22 апреля 2011 г.2.
Шмурак В.И., Надеев А.Д., Прокофьева Д.С., Бабаков В.Н., Гончаров Н.В.Исследование эстеразной активности альбумина. Сборник статей «Рецепторы ивнутриклеточная сигнализация» (ред. В.П. Зинченко, С.С. Колесников, А.В. Бережнов). –Пущино, 2011. С.75-80.3. Prokofieva D., V. Shmurak, G. Karakashev, N. Goncharov. Determination of kineticconstants for the interaction between soman and albumin with HPLC-MS in experimentalconditions approximating to those in vivo. 11th International Meeting on Cholinesterases. 4-9thJune 2012, Kazan, Russia. P.201.4. Belinskaya D., V.
Shmurak, D. Prokofieva, N. Goncharov. Molecular modeling studybinding on soman binding to albumin. 11th Int Meeting on Cholinesterases. 4-9 June 2012,Kazan, Russia. P.204.5. Подольская Е.П., Гладилович В.Д., Краснов И.А., Дубровский Я.А, Шмурак В.И.,Войтенко Н.Г., Фиронов С.В., Бабаков В.Н., Гончаров Н.В. Использование методовфосфопротеомикиприанализековалентныхаддуктовбелковкровисфосфорорганическими соединениями.
Сб. трудов I международной научно-практическойконференции «Постгеномные методы анализа в биологии, лабораторной и клиническоймедицине», 17-19 ноября 2010, Москва, с.55.22Список литературы, цитируемой в автореферате:Белинская и др., 2010 // Биоорг. химия, 36(2): 200-205.Белинская и др., 2014 // Биоорг. химия, 40(5): 541-549.Белинская и др., 2017 // Биоорг.
химия, 43(4): 347-356.Стефанов и др., 2012 // Биологические мембраны, 29(6): 400-413.Ascenzi et al., 2006 // Mini Rev. Med. Chem., 6(4): 483-489.Ascenzi et al., 2015 // PloS One, 10(3): 1-16.Ascenzi, Fasano, 2010 // Biophys. Chem., 148: 16-22.Bender et al., 1967 // J. Chem. Educ., 44(2): 84-88.Berendsen et al., 1981 // Ed. Pullman B. Dordrecht: Reidel D. Publ. Comp.: 331-342.Berendsen et al., 1984 // J. Chem.
Phys., 81: 3684-3690.Berendsen et al., 1995 // Comp. Phys. Comm., 91(1): 43-56.Berman et al., 2000 // Nucleic Acids Res., 28: 235-242.Bujacz, 2012 // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 68(10): 1278-89.Bussi et al., 2009 // J. Chem. Phys., 130: 74101-74110.Chen, 2011 // J.
Phys. Chem. B, 115: 1315-1322.Cheng, 2012 // Mol. Biol. Rep., 39: 9493-9508.Consortium, 2015 // Nucleic Acids Res., 43: 204-212.Darden et al., 1993 // J. Chem. Phys., 3: 10089-10092.De Caro et al., 1986 // Eur. J. Biochem., 158: 601-607.Fasano et al., 2005 // IUBMB Life, 57(12): 787-796.Fischer K. et al., 2014 // PLoS Med., 11: e1001606.Fletcher, Reeve, 1964 // Comput. J., 7: 149-154.Gani et al., 2008 // J. Biophys., 94: 1412-1427.Ghuman et al., 2005 // J. Mol. Biol., 353(1): 38-52.Hess et al., 1997 // J.
Comp. Chem., 8: 1463-1473.Hunter, 2007 // Comp. Science Engineer., 9(3): 90-95.John et al., 2010 // Anal. Bioanal. Chem., 398: 2677-2691.Kua et al., 2003 // Protein Sci., 12: 2675–2684.Li et al., 2005 // Biochem. Pharmacol., 70(11): 1673-1684.Li et al., 2008 // Chem. Res. Toxicol., 21: 421–431.Lockridge et al., 2008 // J. Biol.
Chem., 283(33): 22582-90.Main, 1964 // Science, 144(3621): 992-993.Majorek et al., 2012 // Mol. Immunol., 52(3): 174-182.McCammon et al., 1977 // Nature, 267(5612): 585-590.McKinney, 2010 // In: Proceed. 9th Python Science Conf., 445: 51-56.Morris et al., 1998 // J. Comp. Chem., 19: 1639-1662.Orekhov A.N. et al., 2014 // Int. J. Mol. Sci.; 15(7): 12807-41.Pedregosa et al., 2011 // J. Machine Learning Res., 12: 2825-2830.Pérez, Granger, 2007 // Comp. Science Engineer., 9(3): 21-29.Peters, 1996 // London: Academic Press Ltd, 432.Reichenwallner, Hinderberger, 2013 // Biochim.
Biophys. Acta, 1830(12): 5382-5393.Sand et al., 2015 // Front Immunol., 5: 682.Sant’Anna et al., 2006 // Bioorg. Chem., 34: 77-89.Sievers et al., 2011 // Mol. Syst. Biol., 7: 539.Strausberg et al., 2002 // Proc. Natl. Acad. Sci USA., (99): 16899–16903.Strauss et al., 1977 // J. Biol. Chem., 252(19): 6846-6855.Van Der Walt et al., 2011 // Comp. Science Engineer., 13(2): 22-30.Wang et al., 2009 // J.
Chem. Inf. Model., 28(2): 162-169.Zhang et al., 2002 // J. Am. Chem. Soc., 124(35): 10572-10577.Список сокращений:АХЭ –ацетилхолинэстераза; АТХ – ацетилтиохолин; БСА – бычий сывороточный альбумин;ДТНБ – 5,5-дитио-бис-2-нитробензойная кислота; НФА - п-нитрофенилацетат; ФБ – фосфатный буферФОВ – фосфорорганические отравляющие вещества; ФОС – фосфорорганические соединения;ЧСА - сывороточный альбумин человека23.
