Айала, Кайгер - Современная генетика - т.2 (947305), страница 4
Текст из файла (страница 4)
Химическая структура аминокислот Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными пептидными связями, возникающими в результате химического взаимодействия между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 10.14). Образующийся в результате такого взаимодействия двух или нескольких аминокислот елигомер называется пептидом.
Дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид-из трехи т.д. Аминокислоты, входяшие в состав пептида, часто называют оминокислотными остатками. Структурную основу любого пентина состанляет зигзагообразный остов, образованный атомами углерода и азота (рис. 10:15). Направленные вовне по отношению к остову боковые К-группы любых соседних аминокислотных остатков Двадцать аминокислот, обычно входящих в состав белков, можно классифицировать различными способами. Избранный нами способ классификации, проиллюстрированный на рис. 10.13, помогает выявить некоторые важные в биологическом отношении свойства аминокислотных остатков в белках. Эти свойства определяются исключительно природой боковых групп. Восемь аминокислот объединены в группу неиолярных или гидрофобных (т.
е. отталкивающих воду). Обратите внимание на то, что одна из них-пролин-в структурном отношении суШественно отличается от 19 остальных аминокислот. Из двенадцати полярных или гидрофильных аминокислот (образующих энергетически выгодные контакты с молекулами воды) семь при физиологических значениях рН электрически нейтральны, три аминокислоты являются основными и, следовательно, склонны нести избыточный положительный заряд, а две другие-кислотными (склонны нести отрицательный заряд). В боковых цепях обеих кислотных аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) находится карбоксиль- ная группа ( — СООН).
Две основные аминокислоты (лизин и аргинин) содержат в своих боковых цепях аминогруппу ( †)ь(Нг). Эти карбокснльные и аминогруппы при физиологических значениях рН в значительной степени подвергаются ионизации. ( — СООН)-группа теряет протон с образованием карбоксил-иона ( — СОО ), а ( †(ь(Нз)-группа связывает протон с образованием замешенного аммониевого катиона ( — )ь(Нз"), Две аминокислоты — метионин (неполярная) и цистеин (полярная) содержат атом серы. Атом водорода — БН-группы цистеина легко удаляется, благодаря чему между двумя остатками цистеина может возникнуть дисульфидный ( — 8 — Б — ) мостик.
Три аминокислоты — фенилаланин (не- полярная), а также тирозин и триптофан (полярные) — являются ароматическими, т.е. содержат в боковой цепи ароматические радикалы.(У триптофана полярность выражена настолько слабо, что его иногда относят к неполярным аминокислотам.) Нейтральные — Непслярные Валин (чы) Леюмн 0 ее) Изолевлин (пе) Глипин (свг) Алания (А3а) СНг н~~н, нс-СНз нс — сн, сн, н сн сн, сн СНэ Фанни алании (Рие) Пролил (Рго) Метлалин (Мег) с' н ! сн, ! снэ Нейтральные — Полярные Трн р, (Тгр) Тнрозин (Ттг) Треоав (Тат) Серии (вм) Аспарапи (Аиэ) Глутамин (03е) Листе ни (Отз) сн ! сн, ! Оз Р)Н с ~нг сн, ! О ННг с Кислотные Основные Аргинии (лев) Аслараги нов ел Глутамиисвал кислота кислота Гнстипин (Н35) Лизин (3 тз) сн ! ~нг 2 О ОН сн, ~нг Снг О ОН Ф~' сн ! сн 1 сн, НН ! Ннг рс НН~ '3(Нг Рис.
!0.13. 20 аминокислот, входящие в состав всех белков. Структуры, расположенные нике серой полосы,— это боковые (й-) группы. Нветом выделены трн ароматические боковые группы. 1О. Генетические функции и Н и' Н 1 (, - ! ! +НΠ— С вЂ” С вЂ” 1Ч + С вЂ” С вЂ” и — Н+ !! ! (! О Н О Н и 1~ и Н НΠ— С вЂ” С вЂ” 1Ч вЂ” С вЂ” С вЂ” 1Ч вЂ” Н + НО ЗН ЗН Рис.
10.14. Образова- ние пептндиой связи между двумя амино- кислотами, Пептндная Связь ориентированы в противоположные стороны. На одном конце в молекуле пептида находится свободная аминогруппа (Х-конец), а на другом конце-свободная карбоксильная группа (С-конец). Аминокислотные остатки, расположенные на Х- и С-конце, называются соответственно М- и С-концевыми аминокислотами. Полииептидами обычно называют пептиды, состоящие из множества (до тысячи и более) аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в полипептиде называется его первичной структурой.
Полипептидные цепи самопроизвольно формируют определенную вторичную структуру, которая определяется природой боковых групп аминокислотных остатков. Один из важнейших типов вторичной структуры, который обнаруживается по крайней мере на отдельных участках цепи во многих полипептидах, известен под названием и-спирали. Полипептидный остов образует правостороннюю спираль, на каждый виток и- спирали приходится З,б аминокислотных остатка, боковые К-группы которых направлены наружу. Эта структура стабилизируется за счет внутримолекулярных водородных связей (рис. 10.16, А). Другой тип вторичной структуры, также характерный для полипептидов, получил название складчатого !3-слоя. Структуры этого типа формируются параллельными сегментами полипептидной цепи, сцепленными между собой ОН ! О~~ о- но.
сн, С СН ! ! СНз Н О СНз Н О ~нз Н ! ! Н (! ! ! Н (! Нконец Н ! ~с Нь„! Сьь ~с~ ~М~ ! Сь,~с~ ~0 Скопец и ! С С Н ~ С С Н ! С сн Я вЂ” СН, Рнс. 10.15. В состав изображенного пентапептида входят следующие пять аминокислот (слева направо): тирозин, алании, аспарагиновая кислота, метионии и лейцин. Цветом вььпелен по- липептидный остов, образуемый пептидными связями. Кислотные и оснбвные группы изо- бражены в ионизованной форме, в которой они действительно находятся при физиологиче- ских значениях рН. Складчатый й слой Сяучвйяый кяувок системой водородных связей.
Боковые группы аминокислотных остатков располагаются над и под плоскостью образующегося таким образом складчатого слоя (рис. !0.1б, Б). Модели зтих структур были предложены Л. Полингом, Наличие в полипептидной цепи по соседству нескольких аминокислотных остатков с очень объемистыми боковыми группами (например, изолейцин) или одноименно заряженных остатков (например, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) может в результате их взаимного отталкивания привести к тому, что данный участок структуры примет конфигурацию случайного клубка.
Таким образом, именно характер распределения различных боковых групп вдоль цепи обусловливает реализацию на том или ином ее участке вторичной структуры данного типа (и-спирали или ()-слоя) или же отсутствие какой бы то ни было упорядоченной структуры (случайный клубок). Структурные особенности остатков пролина способствуют возникновению изгибов в полипептидной цепи. Все зги и другие струк- Рас.
!О.!б. А. Полипептилная цепь в конфи- гурации а-спирали. Обратите внимание на водородные связи (отмечены точками), ста- билизирующие эту конфигурацию. Б. Конфи- гурация складчатого (1-слоя. Обратите вни- мание на водородные связи, которые в даи- Экспрессия генетического материала иом случае образуются между параллельны- ми близлежащими сегментами полипептид- ной цепи, В. Конфигурация случайного клуб- ка. Изображен фрагмент полипептидиой це- пи, иа котором отмечено положение неко- торых амннокислотных остатков.
25 я41ель гемоглобина Мяоглобни 10. Генетические фуикь1ии Рис. 10.17. Пространственная струк- тура б-цепи человеческого гемогло- бина и эволюционно отдаленного родственного белка, отвечающего за запасаиие кислорода,-миоглобина. Обратите внимание на сходство представленных структур.
Железосодержащая группировка — гем — изображена в виде диска. (По Регигт М.Р. 19б4. Бщеп11бзс Апзепсап, 1чотетЬег, р. 444 26 Экспрессия генетического материала Рнс. 10.18. Структур модель человеческог гемоглобина. Показ как лве а-цели и лв ))-цепи связываются между собой с абра ваннем четвертичнои белковой структуры (По Регигг М,Р. 1964 Яс1елбйс Атепсап, Ыочетвег, р. 64.) турные факторы определяют некоторую фиксированную трехмерную конфигурацию, которую называют третичной (или пространственной) структурой полипептида, отражающей по сути дела способ укладки данной полипептидной цепи в трехмерном пространстве (рис. 10.17). Белок может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей.
Белки, состоящие из двух и более цепей (или субъединиц) и называемые олигомернмми белками, характеризуются также определенной четвертичной структурой. Под этим термином подразумевают общую конфигурацию белка, возникающую при ассоциации всех входящих в его состав полипептидных цепей (рис. 10.18). Конкретная конфигурация (вторичная, третичная и четвертичная структуры) любого белка полностью определяется первичной структурой входящих в его состав полипептидных цепей и зависит от химических свойств боковых групп аминокислотных остатков. Так, при укладке полипептидной цепи неполярные (гидрофобные) боковые группы склонны ориентироваться во внутреннюю область белка, в то время как полярные (гидрой)ильные) группы стремятся быть экспонированными на поверхности белковой глобулы.
Пространственная структура белка стабилизируется за счет химических взаимодействий, в том числе гидрофобных контактов, водородных связей и дисульфидных мостиков ( — 8 — 8 — ). Последние, как правило, образуются, когда в процессе укладки цепи боковые группы остатков цистеина оказываются достаточно сближенными (рис. 10.19). Образование характерной трехмерной конфигурации данного полипептида является спонтанным процессом. При разрушении стабилизирующих структуру водородных связей и дисульфидных мостиков проис- 27 1О. Генетические функции лю на, ! Ьуа мн уо л!а ль Л!а 5 ".ю ун гв Аю уа ль ! а ьу ! !.у ль ун тю ю РЬ ! а Я „, тр азу су, л,а ль Ло сь 5 сь 00 Су уа! ав! 5 5 Ва Ла Лв Туа л.р гр су гр лю Лав 5н лар с!у с!, Рю с!у са, сау лр м« с! ! Ар в сь сь 5 а т! лю™ ю ходит денапуурация белка.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
