Айала, Кайгер - Современная генетика - т.2 (947305), страница 3
Текст из файла (страница 3)
гл. 17). Имагинальный диск сложного глаза можно трансплантнровать от одной личинки к другой, где впоследствии и произойдет его полное развитие. После соответствующих превращений реципиентной личинки можно изучить морфологию пере- А Рис. 10.9. Опыты по трансплантапии, проводимые с Ргозорм!а те!алодазгет. Трансплаитируют имагинальные глазные диски от одной личинки в брюшко другой личинки.
А. У личинок дикого типа„которым имплантируют глазные диски от личинок типа сегтй!аи 1с) или сгллаЬаг (сл), развиваются глаза с окраской дикого типа. Такой тип развития окраски называется неавгпонамным, поскольку окраска глаз у имплантата в этом случае не зависит от свойств донора, а определяется только самим реципиентом. Б. Трансплантация е сп приводит к развитию окраски глаз дикого типа, т.е, также представляет собой пример неавтономного развития.
Напротив„ трансплантация от личинок си к личинкам с сопровож- дается развитием окраски типа си, т.е. в личинках е происходит авто- номное развитие глаз типа си. Это значит, что личинки сп могут поставлять имагинальным дискам типа е некое вещество. необходимое лля развития окраски дикого типа, в то время как личинки е оказы- ваются неспособными снабдить имагинальные диски сл веществом, необходимым для синтеза нормаль- ного глазного пигмента. Таким обра- зом, метаболнческий этап, блоки- руемый у личинок с, находится на пути биосинтеза глазного пигмента дикого типа, раньше, чем тот, ко- тормй блокирован у личинок типа сл. Экспрессия генетического материала сл Кллураллл -лап З.глдроколкллурпллл а трлптофал -эт+ — -с Оммолромы ! лаза дллосо типа Глаза таспсжоп Глаза Нппалас Рис.
10.10. Локализация метаболических блоков на пути бносивтеза глазных пигментов (оммохромол) йтозорИа у мутаитныл линий о и сл. Гены и белки В работе Быдла и Татума было выдвинуто предположение о том, что каждый ген отвечает за образование одного фермента.
Соображения о природе взаимосвязи между генами и белками были впервые высказаны в связи с изучением одного из тяжелейших заболеваний человека — серповидноклеточной анемии. Люди, страдающие серповидноклеточной анемией, как правило, погибают, не достигнув зрело~о возраста. При низком парциальном давлении кислорода эритроциты больных приобретают характерную серповидную форму, благодаря которой болезнь и получила свое название. У родителей больных наблюдаются некоторые признаки серповидноклеточности — их эритроциты также имеют несколько искаженную форму, однако онн не страдают тяжелой формой анемии. В 1949 г.
Джеймс Нил и Е. Бит независимо высказали предположение о том, что серповидноклеточность связана с мутацией определенного гена, который у больных анемией существует в гомозиготном состоянии, а у носителей отдельных симптомов серповидноклеточности — в гетерозиготном. В том же году Нобелевский лауреат Лайнус Полинг саженных глаз (рис. 10.9). В случае пересадки глазных дисков от личинки с мутациями типа рггтйол('р) или с!длаЬаг(си) личинкам с глазами немутантного (дикого) типа трансплантаты развиваются в глаза с обычной окраской. Очевидно, что это происходит благодаря проникновению в пересаженные мутантные клетки некоторого вещества от нормальных клеток реципиента, которое н обеспечивает их нормальную пигментацию.
Глазные диски типа легт(йап, трансплантированные личинкам с1лпаЬаг, также развиваются в глаза с окраской дикого типа. Однако при пересадке глазных дисков стлдаЬаг личинкам регтйоп наблюдается развитие мутантной формы стпаЬаг. Эти результаты свидетельствуют о том, что для нормальной пигментации глаз требуются два вещества, биосинтез которых обеспечивается аллелями дикого типа покусов л н сл.
Можно также заключить, что л-мутанты отличаются наличием метаболического блока на более ранней стадии пути биосинтеза глазного пигмента, чем у сл-мутантов, поскольку именно личинки с!лнаЬаг могут поставлять личинкам пегтйол недостающее вещество, но не наоборот (рис. 10.10~ Подводя итоги, следует отметить, что изучение биохимических мутантов различных организмов подтвердило гипотезу Гэррода о том, что наличие активных ферментов контролируется определенными генами, а сами ферменты в свою очередь контролируют метаболические процессы.
19 1О. Генетические функции Норма + Сериовнжзокветочввя анемия Отдеиьиые симитоьы ееряовиииоккеточиой Рис. 10.11. Электрофоретическая под- в сторону катода, а серповидноклевиягность гемоглобина здорового че- точный гемоглобин (Б)-в сторону ловека (ееерху) и бального серповид- анода. В препаратах, полученных от ноклеточной анемией в тяжелой пациентов с отдельными признаками (е середине) или легкой (енизу) бюрме.
серповидноклеточной анемии, обнару- Препарат, содержащий гемоглобин, живаются оба вида гемоглобинов. помещают в электрическое поле на (По Раийид Ь., Нано Н.Л., Рцидег 5.У., участке, помеченном стрелкой. Нор- И'е(Ы.С. !949. Зс(енсе, 110, 543.) мальный гемоглобин (А) мигрирует и трое его коллег обнаружили, что гемоглобины нормальных индивидов и больных серповидноклеточной анемией заметно различаются по подвижности в электрическом поле (рис. 10.11). При этом оказалось, что гемоглобин пациентов с отдельными симптомами серповидноклеточности представляет собой смесь примерно равных количеств нормального и мутантного гемоглобинов.
Таким образом, стало ясно, что мутация, вызывающая серповидноклеточностгч связана с определенными изменениями химической структуры молекул гемоглобина. При гомозиготности по данной мутации в организме присутствуют только измененные молекулы гемоглобина, а при гетерозиготности-как измененные, так и нормальные молекулы. Гемоглобин А, представляющий собой основной тип гемоглобина у взрослого человека, состоит нз четырех полипептидных цепей-двух идентичных и-цепей и двух идентичных (3-цепей (пзбз).
В 1957 г. Вернон Ингрэм показал, что нормальный и серповидноклеточный гемоглобины содержат одинаковые п-цепи, но различные В-цепи. В шестом положении ()-цепи нормального гемоглобина находится остаток глутамнновой кислоты, у серповндноклеточного гемоглобина он заменен на остаток валина (рис. 10.12). В данном случае различия между нормальным и мутантным аллельными вариантами являются следствием единственной аминокислотной замены в соответстаузощем белке. Таким образом, ста- Экспрессия генетического материала яууеык яууен«вЂ” Валин Гнсцинсн Лейпнн Треоннн Продан юеея юем ккс уе оса Норма 3 4 5 6 7 Серпояндно- кпеуочнея анемия яусяюВеянн Гнсуяднн Лейцнн Треоннн Проон« Веяян ко«ее «ксяоеа Рис.
10.12. Первые семь ямннокнслоуных остатков (3-цепи человеческого гемо- глобина, состоящей из !46 аминокнсяоуных остатков. Замещение гяутамино- ной кислоты н шестом положении на валин приводит я тяжелому заболева- нию — серпоннлиояяеточной анемии. Структура белков Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности любых организмов. Многообразие н сложность живой материи, по сути дела, отражают многообразие и сложность самих белков. Каждый белок имеет свою уникальную функцию, которая определяется присущими ему структурой и химическими свойствами. Некоторые белки являются ферментами, то есть катализаторами биохимических реакций в живых организмах.
Каждая химическая реакция катализируется определенным ферментом. Без участия ферментов подобные реакции не происходят вовсе или протекают слишком медленно, чтобы обеспечить саму возможность существования живых организмов. Другие белки (структурные) выполняют в организме роль строительных белков — или сами по себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами (нуялеопротгииы), углеводами (глияапротгииы) илн липидами (липолратеины). Некоторые белки, такие, как, например, миоглобин и гемоглобин, вовлеченные в систему запасания и транспорта кислорода, связываются с функционально важными металлсодержащими органическими молекулами. Так, миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую группировку, называемую гемом. Белки — это большие полимерные молекулы, построенные из моно- мерных аминокислотных звеньев.
В состав белков входят двадцать различных видов аминокислот. Все белковые аминокислоты (за исключением одной — пронина) характеризуются общей структурой типа )ч(н ! Н вЂ” С-СООН К -и- ло ясно, что гены определяют аминокислотную последовательность белков. Полипептццные цепи а- и б-субъеднниц гемоглобина кодируются различными генами.
Многие другие белки и ферменты (хотя и не все) также состоят из двух или более полипептидных цепей, кодируемых разными генами. На этом основании Ингрэм предложил уточнить формулировку гипотезы «один ген — один фермент» в виде «один ген — одна полипептушная цепь». 10. Генетические функции 21 обязательными элементами которой являются аминогрупяа ( — )ь(Н ) и карбоксильная группа ( — СООН), связанные с центральным угле- родным атомом. С этим же атомом углерода связаны также атом водорода ( — Н) и боковая группа (радикал, обозначенный символом К). Подробнее о свойствах аминокислот см. в дополнении 10.1, Дополнение 10.1.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
