Э. Рис, М. Стернберг - Введение в молекулярную биологию от клеток к атомам (1160049), страница 32
Текст из файла (страница 32)
ниже). Находясь в цитоплазме эукариотических клеток, микротрубочки играют ключевую роль в таких процессах,как образование митотического веретена и эндоцитоз(гл. 3), а в жгутиках и ресничках они участвуют в генерации движения клеток.Белки, ассоциированные с микротрубочками , —неотъемлемые компоненты системы микротрубочек;они играют существенную роль в регуляции такихпроцессов, как сборка и разборка микротрубочек иобразование поперечных сшивок, связывающих микротрубочки между собой, а также с другими компонентами клетки.Аксонема — это состоящая главными образом измикротрубочек структура, которая служит основнымдвигательным элементом жгутиков и ресничек. Онаокружена мембраной — непосредственным продолжением плазматической мембраны клетки. Ресничкаминазываются короткие (1—5 мкм) подвижные отросткиклетки, присутствующие на ее поверхности в большом числе.
Если же отростков лишь несколько и онидлинные (до 1—2 мм), то их называют жгутиками. Напоперечном срезе аксонемы видна центральная паратрубочек, окруженная кольцом из девяти дублетовтрубочек. Аксонемные трубочки являются по своемустроению либо классическими микротрубочками состенкой, построенной из 13 протофиламентов (трубочки типа А), либо неполными трубочками из 10протофиламентов, образующих незамкнутый - серповидный на поперечном срезе — цилиндр (трубочкитипа В). В непосредственной близости от двух центральных трубочек, которые принадлежат к типу А,располагается окружающий их белковый чехол. Несколько далее находятся девять дублетов трубочек, каждый из которых состоит из трубочки типа А и присоединенной к ней трубочки типа В. В аксонеме имеютсядва типа постоянных мостиков: междублетные мостики, которые построены из белка нексина и соединяютА-трубочки дублетов с В-трубочками соседних дублетов, и радиальные мостики, которые состоят из неимеющего еще названия белка и связывают каждыйдублет с центральным чехлом.
На А-трубочках дублетов расположен с некоторым периодом белок динеин;в определенных условиях он образует междублетныемостики, которые и генерируют силу, приводящуюжгутики и реснички в движение. Хотя по характерудвижения реснички и жгутики немного различаются - упервых оно похоже на удар хлыста, а у вторых являетсяволнообразным, — его молекулярная основа и в том и вдругом случае одна и та же.Модель скользящих нитей, предложенная для объяснения движения ресничек, имеет много общего содноименной моделью, описывающей мышечное сокращение (гл.
37). В присутствии АТР белок динеин,образующий «ручки» на А-трубочке каждого дублета,связывается с В-трубочкой соседнего дублета. Этотбелок является Са2+- и Mg^-зависимой АТРазой высо-кой мол. массы (300 000—400 000) и может находитьсяпо меньшей мере в двух конформационных состояниях.
При связывании с соседней В-трубочкой он находится в одном состоянии, а во время последующегогидролиза АТР переходит в другое. Этот переход, сопровождающийся движением динеиновых ручек вплоскости длинной оси трубочек, приводит к смещению одних трубочек относительно других.
В результате образования и диссоциации множества мостиковтрубочки скользят, или, точнее, «ползут», вдоль соседних трубочек. Если скольжение будет происходитьпреимущественно на одной стороне аксонемы, ресничка изогнется. В верхней части рис. 39.1 показанряд последовательных положений реснички, изгибающейся в процессе биения. Бьющими ресничкамиклетка отталкивается от жидкой среды и таким образом перемещается в ней.МИКРОФИЛАМЕНТЫ — нитевидные органеллыдиаметром около 5 нм — встречаются в большинствеэукариотических клеток; они являются полимеромглобулярного белка актина (мол.
масса 43 000). Микрофиламенты располагаются в цитоплазме беспорядочно либо образуют фибриллярные пучки, напримерв выступающих вперед отростках движущихся клеток.У многих клеток млекопитающих пучки микрофиламентов, называемые иногда «волокнами натяжения»,формируют во время интерфазы (гл. 29) сеть, простирающуюся по всему внутриклеточному пространству.Во время митоза многочисленные микрофиламентыобнаруживаются в зоне, где происходит разделениеклетки на дочерние; микрофиламенты образуют тамтак называемое «сократительное» кольцо.
Немышечные клетки содержат также белок миозин, и в основеих движения может, по-видимому, лежать тот же типвзаимодействия актина и миозина, что и в основемышечного сокращения. Одна из гипотез о механиз-ме движения амебы, а именно предложенная Тейлором модель разжижения—сокращения, рассматривается ниже.Модель разжижения - сокращения, описывающаямеханизм амебоидного движения, постулирует, чтоцитоплазма амебы может находиться в двух состояниях — геля и золя. Гелеобразная цитоплазма локализуется лишь в областях, непосредственно прилегающихк плазматической мембране, и содержит актиновыенити, сшитые друг с другом актинсвязывающими белками одного или нескольких типов (например, ос-актинином или филамином). Из-за наличия поперечных сшивок актиновые нити геля, хотя и контактируют с миозином, не могут участвовать в сокращении. Взадней части амебы имеется область высокой концентрации Са2+, вызывающей отсоединение актинсвязывающих белков от актиновых нитей; это область перехода геля в золь.
После отделения сшивающих белковдругие белки (например, виллин и гельзолин) дестабилизируют длинные актиновые нити, и в результатеобразуются короткие нити, способные взаимодействовать с миозином. Взаимодействие с миозином приводит к сокращению, протекающему согласно классической модели скользящих нитей (гл. 37). Результатомсокращения в задней части амебы, там, где гель переходит в золь, является повышение гидравлическогодавления, что заставляет цитоплазму амебы перемещаться к переднему краю, в выступающую впередпсевдоподию. Как только растворимый актин и актинсвязывающие белки достигают передней частиклетки, они вновь образуют гель, поддерживая такимобразом постоянство соотношения между гелем и золем в амебе. Аналогичные схемы, предполагающиеперемещение цитоплазмы — «цитоплазматическийток» — за счет возникающих при сокращении «толкающих» сил, предложены для объяснения движения умногих клеток высших организмов.40.
Антитела и их функцииИммунитетом называется способность организма распознавать и разрушать попавшие в него чужеродныеэлементы, например микроорганизмы или вирусы.Иммунная система наиболее сложно организована умлекопитающих — проникновение чужеродных веществ служит у них сигналом для запуска ряда процессов, протекающих на клеточном и молекулярномуровнях и называемых в целом иммунным ответом.Иммуноглобулины, или антитела — этомолекулы, циркулирующие в организме и отвечающиеза распознавание чужеродных, или «не своих»,элементов. За этим узнаванием следует серияреакций,составляющихгуморальный,илиопосредованный антителами, ответ.Антигены — это чужеродные молекулы, с которымимогут связываться антитела.
Образование комплексаантиген—антитело, как правило, сопровождается запуском особого процесса, приводящего в конечном итогек значительному увеличению концентрации соответст-вующих антител. Антитело специфически связываетсяс определенным участком антигена. Этот участок носит название эпитоп. Один антиген может содержатьмножество эпитопов. Обычно антигены представляютсобой либо отдельные макромолекулы, такие, как белки, нуклеиновые кислоты, липиды или углеводы, либокомбинации макромолекул, примером которых служатнаружные поверхности вирусов и бактерий.Иммуноглобулин G( l g G ) , называемый также γглобулином, — самый распространенный иммуноглобулин. Его мол.
масса равна 150 000. Молекула IgGсостоит из четырех полипептидных цепей — двухидентичных тяжелых (heavy, H) и двух идентичныхлегких (light, L). Н-цепь (мол. масса 50 000) содержитоколо 450 аминокислотных остатков, а L-цепь (мол.масса 25 000) — 220. Четыре цепи ковалентно связанымежду собой дисульфидными мостиками (рис. 40.1).Вариабельные и константные области Н- и L цепей. Сравнение первичных структур несколькихIgG,принадлежащих одному виду, показывает, что последовательности N-концевых половин L-цепей сильноразличаются. Поэтому принято говорить, что первые(т. е. N-концевые) 110 аминокислотных остатков образуют вариабельную (variable), или V-область. С-концевые половины часто имеют одинаковые последовательности.
Эти 110 остатков у С-конца составляютконстантную (constant), или С-область. Последовательности С-области L-цепей можно разбить на двакласса. В соответствии с этим L-цепи подразделяютсяна два типа - каппа (κ) и лямбда (λ). В каждой из Нцепей вариабельная область длиной около 110 аминокислотных остатков также находится в N-концевойчасти, а остальные 340 аминокислот образуют константную область.Гипервариабельные участки V-областей L- и Н-цепей.
Сравнение аминокислотных последовательностейразличных V-областей L-цепей показало, что в пределах V-области имеются участки, отличающиеся чрезвычайно высокой степенью вариабельности и называемые поэтому гипервариабельными. L-цепь содержиттри таких пространственно отделенных друг от другаучастка (LI, L2 и L3 на рис. 40.1) — каждый из них состоит приблизительно из 6 остатков. Аналогично в Vобласти Н-цепи также обнаруживаются 3 гипервариабельных участка (HI, H2 и НЗ). Гипервариабельныеучастки L- и Н-цепей составляют антигенсвязывающий центр, т. е. ту часть молекулы Ig, которая узнаетантиген. Благодаря высокой степени вариабельностигипервариабельных участков может существовать огромное число различных антигенсвязывающих центров.Домен иммуноглобулина представляет собой структурную единицу, состоящую примерно из ПО остатков.
L-цепь построена из двух доменов, соответствующих вариабельной (V) и константной (С) областям.Эти домены обозначаются VL и CL. В Н-цепи можновыделить четыре домена: вариабельный (VH) и 3 домена, образующих константную область (СН1, СН2 иСН3). Аминокислотные последовательности доменовобладают определенным сходством друг с другом. Вчастности, в каждом домене полипептидная цепь образует петлю (во всех доменах эти петли имеют примерно одинаковую длину), замкнутую внутрицепочечной дисульфидной связью.Fab- и Fc-фрагменты получаются из интактной молекулыIgG путем ограниченного протеолиза полипептиднойцепи с помощью папаина.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
