В.Л. Быков - Цитология и общая гистология (1135296), страница 83
Текст из файла (страница 83)
На одном из концов зта молекула содержит две округлые головки длиной около 20 нм и шириной около 4 нм (рис. 13-4). Протеолитическими Ферментами миозин расшепляется на две фракции - легкий мерамиозин ("стержень" молекулы миозина) н тяжелый меромиозин (учаспси головок и шейки, связываюшие их со стержневой частью). Молекула миозива может сгибаться, ках на шарнирах, в месте соелвпення тяжелого меромиозина с легким н в области прикрепления головки. Стержневые части молекул мнозииа собраны в пучки (численностью до 200 и более).
Такие пучки, соеди- - 410- пенные зеркально концами друг с другом в области М-линии, формируют толстые нити с центральнои гладкой частью длиной около 0.2 мкм н двумя периферическими участками, в которых от центрального стержня отходят миозиновые головки (около 500). Миозии головок обладает АТфазной аюпивностью (способностью осушествлять гндролиз АТФ), однако в отсутствие его взаимодействия с актином скорость гипролиза АТФ ничтожно мала. рис. 13-4. Строение толстым миобмламенгов (по К.Де Дюву, 1937, с изменениями). 1 - молекуле миозина имеет вид нити с двумя головками (Г) на одном конце. Миозин включает легкий меромиозин (ЛММ), образующий стержневую часть молекулы, и тяжелый меромиозин (ТММ), соответствующий участкам Г и связукзцей шейки.
Участки огибания молекулы миозина показаны стрелками. а - стержневые части молекул миозина собраны в пучки (П), снаружи которых располагаются миозиновые Г. 3 - толстые миофиламенты (ТЛМФ) образованы П молекул миозина, соединенными зеркально концами друг с другом. Центральная часть ТЛМФ - гладкая, периФерические содержат многочисленные миозиновые Г. Тонкие нити (мнофиламенгы) содержат сократпмый белок актин (на него приходится 20% белков миофибриллы) и два регуляторных белка - тропонин (около 2%) и тропомиозин (около 7%).
Последние формируют функпионально единый тропонин-тропомиозиновый комплекс. Актин в мономервой форме представлен полярными глобулярными субьединицами диаметром 4-5 вм (б-акгпин), которые имеют активные центры, способные связываться с молекулами миозина. б-актив третирует с образованием полимерного фибрил!Гярного актина (Е-оптина), люлекула которого имеет вид двух скрученных нитей толшиной 7 нм и вариабельной длины (рис. 13-5). 'тлгиф ~-Тг(тут ф А / А г(+ о-)(кт ТРМ ТРН С)(~ 0 рмммчз ~ъв=кр ° Рис.
13-5. Стрсение пжких миофиламенгоа. Тонкие миофиламенты (ТНМФ) содержа~ сократимый белок актин (ЯКТ) и даа регуляторных белка - тропонин (ТРН) и тропомиозин (ТРМ). Глобулярные субьединицы ЯКТ (О-АКТ), агрегируют с образованием фибриллярного ЯКТ (Г-АК(), молекула которого имеет еид двух скрученных нитей. ТРМ образован нитевидными молекулами, соединякхцимися своими концами и обрааующими та1К, ЛЕжащий е борозде молекулы Г-АКТ. ТРН вЂ” глобулярный белок, сеязанный с молекулой ТРМ и формируюший с ней функционально единый комплекс ТРН-ТМ.
Тропамиозин представлен нитевидными молекулами. которые соедшиются своими концами, образуя ялннный тонкий тяж, лежащий в борозде, образуемой перевитыми нитямн Е-актива. Так как таких борозд на молекуле актина дае, то и тропомиозиновых нити тоже две. Всего в состав тонкой нити входит примерно 50 молекул тропомиозина. Тропонин представляет собой глобулярный белок, каждая его молекула располагается на тропомиозиновой молекуле вблизи ее конца.
Тропонин состоит из трех субъединиц: ТпС - связываюшей кальций. ТпТ - прикрепляюшейся к тропомиозину, и Тп1 - ингибируюшей связывание миозина с активом. Механизм мышечного сокращения описывается теорией скользящих нитей, согласно которой укорочение каждого саркомера (а, следовательно, мнофибрилл и всего мышечного волокна) при сокрашении происходит благодаря тому, что тонкие нити вдвигаюпюл в про:яежутки между толстыми без изменения их длины (рис.
13-6). Скольжение нитей в саркомере и усилие, развиваемое мыпшей, обеспечиватотся благодаря циклической активности миозиновых мое)пиков, которые при сокрашении повторно прикрепляются к актину, обес- - 412- печивают усилие тяги, а затем открепляются от него (рис. 13-7).
В этом л(еханизме АТгР играет двойную роль, обеспечивая энергию, необходи- мую как для осуществления сокридения, так и для открепления мости- ков. А ! А О~ ''м'' Рис. 13-6. Механизм мышечного сокрашения е соответствии с теорией скользяших нитей. Укорочение саркомерое (СМ) при сокрашении (3) по сравнению с их состоянием а покое (1) происходит благодаря тому, что тонкие миофиламенты (ТНМФ) адеигаются а промежутки между толстыми (ТЛМФ) без изменения их длины.
Остальные обтжначения - как на рис. 13-3. Строгая пространственная упорядоченность взаимодействия множества толстых и тонких нитей в саркомере определяется налнчиелт сложно организованного повдерживаняцего аппарата (см. ниже). Его элементы на всех этапах мышечного сокрашения и расслабления, дивамично перестраиваясь.
фиксируют и удерживавп миофиламенты в правильном положении, которое оптимальным образом обеспечивает нх взаимный контакт, взаимодействие и взаимное скольжение. Мышечное сокрагцвние вызывается резким повышением ковцеитрапии ионов Саз+ в области миофиламевтов и включает несколько этапов (см. рис.13-7 (2-4]). А Связывание ионов Сиз+ с тропонином и освобождение активных центров на молекуле актина Ионы Саз+ связыванпся с ТЛС-субьедивицами троповива ва тонких фвламевтах. При этом троповив изменяет св(яо ковформацию, смешает молекулы тропомиозива и открывает активные центры (участки связывания миозина) ва молекуле актива, Рис.
13-7. Молекулярные мехэниэмы мылечного сокрецення. 1 - в покое миозиновые головки [МГ), с которыми связаны молекулы АТФ, неспособны взэимодействовэть с активными центрами (АЦ) нэ молекуле эктинэ (ЯКТ), потому что последние прикрьпы комплексом тропонин-тропомисзин (тРн-трм). 3 - мышечное сокращение нвчинэется вследствие повышения концентрации Сэз", который воздействует нв ТРН Возникающее изменение конформэции ТРН и смещение молекулы свезенного с ним ТРМ демаскирует ЯЦ нэ молекуле ЯКТ, с которыми связываются МГ, образуя поперечные мостики.
3 - зэ счет сгибэния МГ в области их прикрепления к молекуле АКТ рээвивэется усилие, смещэющее тонкие миофилвменты (ТНМФ) вдоль толстых (ТЛМФ) к центру сэркомерэ (см. Рис. 13-06). АТФ при этом гидролизуется до АДФ и фссфэтэ (Гв). 4 - размыкание мостика и его отделение от ТНМФ нэступэют вследствие связывания с ним новой молекулы АТФ. делез мостик принимает исходное положение (перпендикулярное ТНМФ) и нечинэется новый цикл сокращения.
Циклическое взэимодействие МГ и ТНМФ будет продолжаться при сохранении высокой концентрации ионов Сэз' и наличии ЯТФ. В пикав (при очень низкой концентрации ионов Са ) в миофиб- 2+ рилле расслаблешюго мышечною волокна толстые и тонкие нити ве соприкасаются. Миозивовые головки (с которыми связаны молекулы АТФ) ве могут взаимодействовать с активными центрами (участками связывания миозина) ва молекуле актива, потому что последние прикрьпы троповвв-тропомиозивовым комплексом.
Толстые в тонкие филамевты беспрепятствевво скользят друг относительно друга. При этом мышечвые волокна почти ве сопротивляются пассиввому растяРевию. Такое состояние свойственно разгибательвой мьшше при сокращении соответсгвуюшей сгибательвой. В отсутствие тропомиозива и троповииа (в условиях гп уйго) миозив непрерывно взаимодействует с активом (пока имеется АТФ). Б. Связывание миозина и актина (т)гормирование поперечных мостиков). Миозиповые головки связывакпся с активными цеитрами иа молекуле актива, формируя мостики, расположенные перпевдикузгярво продольвой оси шпи.
Менее чем через 1 мс после этого под влиянием актомиозивового комплекса происходит гидролиз АТФ и опцеплевие его продуктов (АДФ и веоргавического фосфата). При этом угол ваклова мостика относительно продольвой оси нити изменяется до 40'. Такой коиформациоииый переход, происходждий в области прикреплевия головки миозшговой молекулы, обусловливает развитие усилия и смещение тонких филамеитов к центру саркомера.
Предполагается, что "рабочий ход" миозивового мостика составляет около 1О вм; таким образом за один цикл мостик вызывает отвосительвое перемещение тонких нитей ва расстоявие, равное примерно 1/200 длииы саркомера. В. Размыкание мостика. Связывание новой молекулы АТФ с мостиком вьпывает его отделение от тонкого филамевта. Мостик размыкается, возврашаясь в прежнее положение относительно миозивовой нити и может прийти в замыкавие со следукяцим активиъвв центром ва тонкой.
Каждый Шакл замыкавия-размыкавия сопровождается расшеплевием молекулы АТФ. В живой мышце это осушествляется с иитервалом в несколько десятков миллисекувд после присоединения новой молекулы АТФ. В трупной мышле, где АТФ отсутствует, мостик ве может разомкиупся. и мьшша переходит в состояние пцгупного окоченения (гюог тогг(в).
При сокрашевии мьдпцы ве происходит одвовремеивого замьжавия всех мостиков - их чисяо нарастает по ходу его развитии. При последующем расслаблении мьшшы число мостиков снижается. Изменение длины саркомера при сокраи(внии является результатом относительного продольиого смещения толстых и тонких нитей. При этом ширина А-диска ве меняется; по мере провиквовевия в него топких нитей происходит укорочевие 1-диска; соответствевво зиачительво сужается Н-полоска (см. рис. 13-б). мтх ти с)7С Н вЂ” А— Расслабление после мышечного сокраи)ения происходит в результате снижения концентрации Саз+ в области саркомера.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
