Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др. - Молекулярная биология клетки (djvu) (1129766), страница 259
Текст из файла (страница 259)
Таким образом, МАРН вЂ” это гюдходящая молекула для передачи электронов в дыхательную цепь, тогда как О хорошо работает в качестве «слива» для электронов в конце цепи. Как объясняется в приложении 14. 1, разница между окислительно-восстановительными потенциалами, ЬЕ ', напрямую служит мерой изменения стандартной свободной энергии ЛО в случае переноса электрона с одной молекулы на другую. 14.2.3. Перенос электрона высвобождает большое количество энергии Как мы только что обсудили, пары соединений с наиболее отрицательными окислительно-восстановительными потенциалами обладают наименьшим сродством к электрону и, следовательно, содержат переносчики с наибольшей способностью отдавать электрон.
И наоборот, пары с наиболее положительными редокс-потенциалами имеют наибольшее сродство к электрону и, соответственно, содержат переносчики с наибольшей способностью принимать электрон. Эквимолярная смесь МАРН и МАР' имеет редокс-потенциал — 320 мВ, то есть МАРН стремится отдать электрон; эквимолярная смесь Н О и х 1,~20 имеет редокс-потенциал »820 мВ, то есть О~ стремится принять электрон. Разница окислительно-восстановите.льных потенциалов составляет 1,14 вольт (1140 мВ); это значит, что перенос электрона с МАРН на О в таких стандартных условиях очень выгоден, ЛО' = — 2б,2 ккал~'моль ( — 110 кДж,'моль), или в два раза больше, если с одной молекулы МАРН переносится два электрона (см.
приложение 14. 1). Если сравнить это изменение свободной энергии с изменением свободной энергии при образовании фосфоангидридных связей в АТР, где ЛО' = — 7,3 ккал~'моль ( — 30,5 кДж~'моль; см. рис, 2.75), то окажется, что при окислении одной молекулы МАРН высвобождается более чем достаточно энергии для синтеза нескольких молекул АТР из АРР и Рг В живых системах определенно могли бы эволюциони1>овать ферменты, позволяющие МАРН напрямую передавать электроны на Оз с образованием воды в реакции 2Н' + 2е + 1~'2хО -» НгО Но из-за огромного падения свободной энергии эта реакция протекала бы с практически взрывной силой, и почти вся энергия уходила бы в тепло.
В клетках зта реакция протекает постепенно: высокоэнергетические электроны передаются 14;2; электрон-транспортные цепи и претонные насосы 127у с й1А1)Н на Оз через множество электрогпгых переносчиков в электрон транспортной цепи. Каждый последующий переносчик в цепи связывает электроны сильнее, чем предыдущий, поэтому энергетически выгодная реакция 2Н' + 2е +1 2 х О, -ь Н, О протекает во много маленьких этапов. Такой последовательный процесс позволяет клетке запасать почти половину высво(юждаемой энергии. 14.2.4. Методы спектроскопии позволили идентифицировать мнОгие электронные переносчики дьгхательнОЙ цепи Многие электронные переносчики дыхательной цепи поглощают видимый свет и меняют цвет при окислении или восстановлении. В обшем случае все они обладают достаточно уникальными спектром поглощения и реакционной способностью, чтобы их было возможно наблюдать спектроскопически даже в неочищенных смесях.
Благодаря этому данные компоненты выделили задолго до того, как стали известны их функции. Так, цитохромы открыли в 1925 г, как вещества, претерпеваюшие быстрое окисление и восстановление в таких разных организмах, как бактерии, дрожжи и насекомые. Наблюдая клетки и ткани в спектроскоп, исследователи идентифицировали три типа цитохромов, отличаюшихся спектрами поглощения, и обозначачи их буквами а, Ь и с. Эта номенклатура сохранилась, хотя в настоящее время известно, что клетки содержат несколько цитохромов каждого типа, и эта классификация не несет функционального смысла. Цитохромы составляют семейство окрагпенных белков, несущих связанный тем, чей атом железа переходит из трехвалентного состояния гез' в двухвалентное гез' при присоединении электрона.
Гем состоит из пирфиринового кольца и связанного с ним атома железа, удерживаемого четырьмя атомами азота, расположенными в вершинах квадрата (рис. 14.22). Сходные порфириьювые кольца определяют красный цвет крови и зеленый цвет листьев, где они связаны соответственно с же лезом в гемоглобине и магнием в хлорофилле. В железо-серных белкпх, втором круп ном семействе электронных переносчиков, два или четыре атома железа связаны с равным числом атомов серы и боковыми цепями сн, сн, остатков цистенна, формируя железо-еерснг ! сн, ный кластер белка (рис.
14.23). В дыхательной цепи железо серных кластеров Гюльпге, чем цитохромов. Но для их спектроскопического обнаружения необходима спектроскопия электронного парамагнитного резонанса ЭПР, и они хуже охарактеризованы. Как и цитохромы, эти белки переносят один электрон. нз Рис. 14.22. Структура тема, кавалентно связанного с цитохромом с. Порфириновое кольцо показано голубым.
В дыхательной цепи содержится пять разных цитохромов. Поскольку гемы в различных цитохромах имеют немного разную структуру и по-разному удерживаются в белках, сродство цнтохромов к электрону также различается. Суз с 1 1 / Сув б) 1 ! Суз Суэ в) Рис. 14 23. Структуры двух типов желеэосерных кластеров. а) Кластер 2уе25 типа. 6) Кластер 4уе45 типа.
Несмотря на то что железо-серные кластеры содержат несколько атомов железа, они способны пере- носить толька один электрон. В дыхательной цепи содержится более семи различных железо-серных кластеров. Самый простой перенгкчик электронов в дыхательной цепи (и единственный, который не является хотя бы частично белком) — зто хинон (носящий название убихиноигз, или кофермента ()).
Хинон (( )) -- это маленькая гидрофобная молекула, которая способна свободно передвигаться по липидному бислою и может принимать и отдавать как один, так и два электрона; при восстановлении он захватывает из среды один протон на каждый переносимый электрон (рис, И.24). Помимо шести различных связанных с цитохромами гемов, более семи железо серных кластеров и убихинона, с белками дыхательной цепи на пути от )ч(АЫ1 Смз ф+ х:,'Н"( ~с з — сн . о о — сн, 0 о-сн О Н3С О ° НЗС НЗС п~дрофобный глеводородны вост окиспенный убихи ион восстановленный убихинон убисвмихинон (свободный радикал) Рис. 1424. Хинонные переносчики электронов. Убихинон в дыхательной цепи захватывает из водной среды один Н' на каждый принятый электрон, и он может переносить один или два электрона в составе атомов водорода (желгпые).
Когда восстановленный убихинон передает электроны следующему переносчику в цепи, эти протоны высвобождаются. Длинный гидрофобный хвост не дает убихинону покинуть мембрану и состоит, в зависимости от организма, из 6-10 пятиуглеродных изопреновых единиц. Соответствующим электронным переносчиком в фотосинтетических мембранах растений является пластохинон, структура которого практически идентична убихинону. Для простоты в этой главе мы будем называть убихинон и пластохинон просто хинонами (О). И.2.:ЗлактроисграесппртнЫЕ цепи,н лртпрННМЕ'наСоСЬэ .
Я79 в) ЙОЙМАЛЬНЦЕ:УИФВИЯ б)",::с АНДВРОЬНЫЕ УСЛОВЙВ:.:-' контроль е 02 е'- .,а,-: Ь,;с - сб ч Р частично окислены ингибитор 9 га:-кгв;.С 'ч.чт 'ъ восстановлены окислены полностью восстановлены внезапное добавление кислорода е:а,, ф О, тч„/г' Оз волна увеличения охиспенности со временем Рис. 24.25. Методы, используемые для определения пути электронов вдоль электрон-трвнспортной цепи.
уровень окисленности электронных переносчиков з, Ь, с и д непрерывно отслеживается путем наблюдения их спектров, которые различаются для окисленной и восстановленной форм. Нз схеме более темным красным цеепюм показан повышенный уровень окисленносги, а) В нормальных условиях при достаточном кол ичесгэе кислорода все переносчики частично окисл ены. Добавление специфического ингибиторз приводит к тому, что более поздние переносчики становятся более окисле иными (красные), з более ранние — восстановленными, б) В отсутствие кислорода все переносчики полностью восстановлены (серые). Внезапное добавление кислорода переводит переносчики в частично окисленную форму с задержкой, которая больше для более ранних переносчиков.
г 4.2.5. Дыхательная цепь содерхсит три крупных встроенных во внутреннюю мембрану ферментных комплекса Мембранные белки сложно очистить в интактном состоянии, поскольку они иерастворимы в воде, и некоторые солюбилизирующие их детергенты способны разрушить нормальные белок белковые взаимодействия. Однако в начале 60 х гг. ХХ века ученые обнаружили, что относительно мягкие ионные детергенты, например, дезоксихолат, способны солюбилизировать определенные компоненты внутренней митохондриальной мембраны в их нативной форме. Это позволило идентифицировать и очистить три крупных мембраносвязанных ферментных комплекса дыхательной цепи на пути от )х(АРН до кислорода.
Каждый из этих выделенных да кислорода также в качестве переносчиков электронов связаны два атома меди тэ флавии. В общей сложности в этом пути участвует более 60 белков. Как и следовало ожидать. по мере движения электрона по дыхательной цепи сродство йгих переносчиков к электрону увеличивается скак и окислителыкнвосстановительные гюгенциалы). Редокс потенциалы в течение эволюции были четко отлажены за счет .ггвяэывания каждого электронного перенгкчика в определенном белковом окружении, которое способно изменить нормальное сродство соединения к электрону. Однако поскольку железо серные кластеры обладают относительно низким сродством к электронам, они преобладают на ранних этапах дыхательной цепи; цитохромы же, наоборот, анне встречаются ниже по пепи.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
