Lenindzher Основы биохимии т.2 (1128696), страница 43
Текст из файла (страница 43)
17-2. Де- 517 ГЛ 17 ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ И ФОСФОРИПИРОВАНИЕ Никот О-:Р— О ОН ОН О вЂ” -Р -О- У (ХАВРв этом ОН ОН положении находится фосфат и ан группа он Н(1 '1 С- С ( З1) НС, <-,.СН О К К ХАП' гидрогеназы катализируют обратимые реакции, которые в общем виде могу< быть записаны следующим образом: Восстановленный субстра) + )ч)АО'-- Окисленный субстрат + )чАОН + + Н', Восстановленный субстрат + КАОР '— Окисленный субстрат + )ь)АОРН + + Н' Полавляюшее большинство таких дегидрогеназ содержит )чАО' (табл.
17-2). У некоторых, как, например, у глткозо-бфагфитдегидрогеиизы (разд. 1б.13), акцептором элелтронов служит )х)ЛОР И лишь совсем немци( ие, такие, как гл(- тамитдегидрагеназа, способны взаилюдействовать как с )ыАР ", так и с )ь(АОР ' (табл. 17-2). Часть пиридинзависимых дегидрогена) локализована в цнтозоле, часть в мп гохондриях, а некоторые прнсутству(от и здесь, и там. Дегилрогеназы цитозоля способны взаимодействовать только с теми пирндиновыми нуклеотидами. коюрые находятся в цитозоле; сходным образом обстоит дело и с митохондриальными легилрогеназамн обычно они взаимодействуют только с пиридиновыми нуклеотилами Рис 17 б. Никотннамидадениндинуклсотнд (ХАО) и н<гкотннамнладснинлг<нуклсотилфос- фвт (НАОР).
Л, Окисленные формь< (НАО * и КАОР' 1. Никотинамил (иа красном фоне) предок)ваяет собой один из витаминов группы В (раза 10.61: зто та часть молекулы НАО, ко. горка принимает участие в переносе злектро- аов. б Восстнноиясаис никотинамилного коль- на НАО' субстратом. Диа иосстановитсзьнык )квииалснта переносятся от субстрата (обозна- ченного злесь КСН,ОН)на НАО' а форме о<прил иова(< Н ) Второй водородный а<ем. отшсп <асими пт субстрв < а, п ревратастся в иоп Н '.
Н Н Н Н(: С вЂ” С ФЛ1, + С О ь П 1 1 1 НС„СН О к Н НАБИ магрнкса митохондрий. Цитозольный и митохондриальный пулы ХАО и )ь(АОР отделены друг от друга мигохондрнальной мембраной, которая для этих коферментов непроницаема. Мы еше вернемся к этому вопросу. Среди ))(А)у-зависимых дегилрогеназ, участвующих в углеводном обмене, главную роль играют г,<ицсральдегидфагфаиь дегидрагениуа и лактатдегидрагеназа гликолитической системы, локализующиеся в питозоле, а также нируватдегидрг)гиназа, находящаяся в митохондриях [табл.
17-2). Три ХАЮ-зависимые дегидрогеназы участвую~ в митохондриях в цикле лимонной кислоты: изоцитратдь. идрагег<аэа, и-ке<наглутаратдегидрагенаэи и малани)егидрагеназа. К числу других важных митохондриальных дегидрогеназ относятся; 3-гидраксиацил-Са ч-де- ЧАСТЬ и. БИОЭНЕРГЕТИКА И МЕТАБОЛИЗМ Таблица !7-2. Некоторые важные реакаии, катализнруемые )ЧАВ(РЬзависимыми легка роззл<азами .Лозялизв- чив" )ЧАВ-зависимые Изото.рат + )ЧАВ< а-Кезоглугарат + СО + Г!АВН + Н' а-Кетоглутарат + СоА + !4АВ' = Сукцииил-Сел -! СО, + )ЧАВН + Н ' 1:малат Е (ЧАВ' Оксалоацезат + )ЧАВН ь Н' Пируват + СоА ь )ЧАВ" - Аиетия-Сел + СО, е (ЧАВН ь Н' Г<<и«еральлсгил-3-фосфвт <- Р, + ИАВ' — !3-аифосфоглицераз .<- (ЧАВН + Н' Лактат + МАВ' Пируват + ХАВН Э Н' )ЧАВР-зависимые Изз<тграт + )ЧАГЗР = а-Кетоглутарат + СО, + )ЧАВРН + Н' Глюкоза-6-фосфат !.
)ЧАВР< = б-фосфогл<окоиаз + НАВРН + Н в<АВ- илн МАВР-зависимые 1.-глутамат + Н,О ь ХАВ ()ЧАВР'! — з-Кето<лутарат + )ЧНз + ФАВН (ЫАВРН! + Н " М МиП М МиЦ Ц " М и<очзоиприи. Ц киюзалв 17.8. )ФАВН-дез идрпгенаэи принимает элезггрпны от )з)А)зН гидрагеназа, участвующая в цикле окнстения жирных кислот, (3-гидрах<ибутирап<дегидрагеназа (гл. !8) и гл)тамапздегидроггназа, функция которой связана с кагаболиэмом аминокислот (зл. 19).
Пиридинэависимыс дегидрогеназы отшегшяют от своих субстратов по два водородных аз.ома. Олив из иих в виде гидрид-иона (;Н ] переиоси<ся на ХАВ или МАВР, а в~арой в виде иона Н" переходит в среду. Каждый гидрид-яоц несет два восстановительных эквивалента; один из иих в форме водородного атома присоединяется в че~вер<ому угле- родному аголгу никотннамидного кольца„ а второй в вили элекгрона передается азоту этого кольца (рис.
17-б). Поскольку большая часть клеточных дегидрогеназ переносит водородные атомы от субстратов иа (ЧАВ '. Можно сказать, что эгот кофермент выполняет ка.злекторнук< функцию собирает пары восстановительных эквивалентов, поступающие от разных субстратов.
в одной молекулярной форме, в форме )ЧАВН (рис. 17-7). В конечном счете )ЧАВ может собирать в этой форлю также и восстановительные эквиваленть< от субсз ратов, на которые действуют )ЧАВР-зави- симые дегидрогеиазы. Это оказывается возможным благодаря действию !иридия и уклепптд-три не гид ригеи азв< — сложного фермента, катщчизирующего реакцию (ЧАВРН + (ЧАВ+ )ЧАВР + + ФАВН.
На следующей стадии переноса электронов (рис. 17-5) пара восстановительных эквивален<ов переносится от ФАВН к ФАВН-дегидрогеназе, находящейся во внутренней митохондриальной мембране. В этой реакции прочно связанная простетическая группа ФАВН-дегидрогеназы восстанавливается (рис. 17-8). Роль простетнческой группы )в(АВН-дегндрогеиазы играет флакинмононуклеатид (Р)Ы)Ч), в состав которого вхолит молекула витамина В,, или рибафлавю<а (разл.
10.5). )з(АГ)Н-дегидрогеназа принадлежит к классу 4лаяинзависил<ык дегидрагеназ, илн Ялаяапрап<еиноа. В результате переноса двух восстановительных эквивалентов от )ЧАВН на ГЛ. 17. ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ НАПРН Е ун Н Участок — АТР (ро-51я С одчграиэв одное киркой кисЮты Глииарафоафат Сукцинат Другие флввииэввисимыо дагилроганаэы О Участок — з АТР 2 Ь с, О Окисленная )) форма (рт)Щ) ."с. сн — с с С Н Участок — ь АТР 3 Нн рная фуикпня НАО и уби Система двойных СНОН снвзей, где происходит СНОН присоединение снон двух атомов водорода Н,ОРО,'- Рис.
17-7. К НАНН+ Н' "НАО Н .с СН,— С ( сн,— с Н НН С=-О Восстанов— ленная форма (ГЧННз] о-Котоглутарат б-Гидрпкпиггутират Иэаднтрат / б-Гидраксивцил СаА ПнРУват ««~~ /гг ~ Валат озлокго хинона (О). НАО собирает воаатановитальныа эквиваленты от многих НАО-зависимых суботратов, а также от НАОРН. Убихинон собираог воастаиовитальныа эквиваленты от НАОН-дягидроганазы и ог различных субьтратов, нз которыя дайстауют другие флавинэависимыа дь гидроганазм.
Пары восатаноаизальиых эквивалантов, посгввляемыс большинством флавинзависимых Лагидрагеназ, на проходят через первый пункт фогфорилирования, и поэтому за счет их энергии образуются талька два молакулы АТР. ХАРН-дегидрогеназу (обозначена здесь Е-ГМХ) простетическая группа фермента ГМХ восстанавливается в ГМХН,: ХАРН + Н' + Е-ГМХ ХАР' + + Š— ГМХНз. В молекуле ХАРН-дегидрогеназы присутствует помимо флавиннуклеотидной простетической группы еще несколько атомов негемавого железа. Эти атомы собраны в несколько групп, в которых они объединены с равным числом ато- мов кислотолабильной серы. Такие группы носят название железо-серных 1)енлгров (рис.
17-9). Напомним, что железо-серные центры имеются также и в молекуле сукцинигидегидрогенаэы (разд. 16.5,е). В бра[11)- Ге(1П)1-циклах, связанных с изменением валентности, атомы железа железо-серных центров передают восст.ановительные эквиваленты от восстановленной простетической группы ХАРН-дегндрогеназы (ГМХН ) на следующий переносчик в дыхательной цепи, убихинон. Таким образом, этот комплекс, состоящий из ХАРН-дегидрогеназы н белков, содержащих железо и серу (его называют ХАРН: убихинон — оксидоредуктазой), включает электронпереносящие структуры двух типов: ГМХ и несколько железо-серных центров, которые действуют, очевидно, последовательно.
Риа 17-8. Перснас ваасгановигальнмх жвива- лантов от НАОН на флавинманануклааткд (РМН)- проататачвакую группу НАОН-лагил- рманазы Р. означает ззааь пятиугларолиую фосфаричировкчщю боковую пппь 520 ЧАСТЬ !1 БИОЭНЕРГЕТИКА И МЕТАБОЛИЗМ железа Рнс. !7-а Постулирокаиное расположение ктомое железа !красныс кружки! н азомок серы (серые кружки) е железо-серных цслтрах. Число атомов 1келеза и атамое кислоталабнльной серы е зтих центрах всегда одина«ело, ио есть цы!тры, е когорьи содержа!се гальке джз атома железа, и есть гекис. где их четыре. Злесь представлен железо-серный центр.
садержагций четыре атома железа. Атомы серы иа периферии принадлежат четырем остаткам цистсииа е лолноептндиой цепи ферменте. 17.9. Убнхнпон представляет собой жирорвстворпмый ханов Роль следующего звена в цепи переносчиков восстановительных эквивалентов играет убихцнон, или ко((герд!с!!и! (г (по первой букве слова — от!!попе). Название «убихинон» отрахгает универсальное распространение этого кофермента: он найден практически во всех клетках. Убихинон — зто жирорастворимый нинон с очень длинной изопреноидной боковой цепью (рис. 17-10). В большей части тканей млекопитающих присутствует убихннон с боковой цепью из десяти пятиуглеродных изопрсновых звеньев; его обозначают Я, или СОС2,о. В тканях других животных функционируют убнхиноны, в боковой цепи которых имеещя только шесть или восемь изопреновых звеньев (( уе или ()а). Когда восстановительные эквиваленты переходят от восстановленной ФАВН-дегидрогеиазы (Š— РМХНз) через железо-серные цегггры на убихинон, последний восстанавливается н убнхинол, нли ЯНз (рис 17-10) с одновременной регенерацией окисленной формь! ФАВН-дегидрогеназы: Е-РМХНз + (! Е-РМ)Ч + ЯНз.
Н,С вЂ” О- С' С вЂ” СН, СН, 1 !1 Н„С вЂ” О -С, С вЂ” !СН,— СН=С вЂ” СН,)„Н Убихиион ( - фор .а иС.0) НзС вЂ” Π— С 'С вЂ”.СНх Сн н,с- -Π— С с — !сн,— сн=с — сн,!.н Убнхииол (еосствнавлсежл фоРма, Сиз или Соаи,! Рис. гп!О. Убпхинои, или кофермент О; и число изоиренонык зкеньеи н бококой цепи !см:скет!. ! руины, изображенные на красном фоне, учестеугот е переносе ытомон нодоролк. Обре гит кннмение„что при еосстаионлеиии убнхнноик е убихинол измснкетск также и поколение диойныл сллзей е кольце.
Молекулы убихинона, которые гораздо длиннее молекул фосфолипидов,присутствующих во внутренней мембране митохондрий, встречаются н в свободной форме, и в соединении с белком. Убихинон выполняет коллекнюриую функцию, собирая восстановительные эквиваленты не только от ХАВН-дегидрогеназы, но н от других флавиизависимых дегидрогеназ, находящихся в митохондриях (см. рис.
17-7), в частности от сукцинатдегидрогеназы и ацил-СоА-дегидрогеназы, участнующей в цикле окисления жирных кислот (гл. 18). 17 10. Цнтохромы-это гемопротейвы, осуп(естнлиюпзне перенос электронов Цитохромами называются железосодержащие белки, окрашенные в красный или коричневый цвет. Действуя в определенной последовательности, они переносят электроны от убихинона на молекулярный кислород. Цитохромы принадлежат к классу гелюираиеимов, молекулы которых содержат железо, входящее в состав железопорфириновой группы, или гела, напоминающего по своему строе- ГЛ. !7. ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ 521 пню простетическую группу гемоглобина (рис. 10-26). Цитохромы были открыты давно (сначала их назвали гистогематинами! но тозгько в 1925 г. Дэвид Кейлин установил, что функций этих соединений свйзана с биологическим окислением. В летательных мышцах живых насекомых он обнаружил при помощи спектроскопа красно-коричневые пигменты.
Оказалось, что спектр этих пигментов заметно менилсй, когда насекомое, прикрепленное к предметному стеклу, делало резкие движений, пытаясь вырваться на свободу. Кейлин назвал зти пигменты цитохромами и высказал прел- положение, что они переносят электроны от пищевых веществ на кислород, претерпевая при этом окисление-восстановление. Существует три класса цитохромов: а, Ь и с, различающихсх по спектрам поглощений. У каждого цитохрома в восстановленной (закисной) форме обнаруживаются три четкие полосы поглощения в видимой части спектра (рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
