Lenindzher Основы биохимии т.2 (1128696), страница 19
Текст из файла (страница 19)
Другими словами, скорость использования АТР в качестве источника энергии в точности уравновешивается скоростью процесса рефосфорилнрования А(3Р до АТР, сопряженного с окислением клеточного топлива, т.е. с процессом, поставляющим энергию. Синтез АТР, сопряженный с окислением клеточного топлива, регулируется, н поэтому скорость образования АТР из А(3Р н фосфата всегда оказывается достаточной для того, чтобы энергетические нужды клетки в любой данный момент могли быть удовлетворены, Краткое содержание главы Химические реакции протекают в ~аком направлении, чтобы прн равновесии суммарная энтропия 5 системы и окружающей среды была максимальной, а свободная энергия 6 реагирующих молекул — минимальной. Каждая химическая реакция характеризуется определенным изменением стандартной свободной энергии Лба', в качестве стандартных условий приняты: температура 25'С, давление 1 атм, концентрации всех исходных веществ и продуктов 1 М и рН 7,0. АП" можно рассчитать по уравнению Ь64' = — 2,30 В7)КК,' „если известна константа равновесия данной реакции К,',.
Величина Лба' гидролиза АТР до А(3Р и фосфата равна — 7,3 ккал~моль. У некоторых фосфорилированных соединений, например у 3-фосфоглицероилфосфата и фосфоенолпирувата (двух промежуточных продуктов на пути расщепления глюкозы до лахтата), Ь6~' гидро- лиза выражается гораздо более отрицательной величиной, чем у АТР; их можно рассматривать поэтому как сверхвысокознергетическне соединения. Для некоторых других фосфорилированных соединений, например для глюкозо-б-фос- фата, характерны меньшие по абсолютной величине значения Лба' гидролиза по сравнению с АТР; их называют низкоэнергетическнми соединениями. Под действием специфичных киназ фосфатные группы от сверхвысокоэнергетических фосфатов, образующихся в процессе катаболизма,могут переноситься на А(УР, в результате чего синтезируется АТР.
Другие специфичные кнназы катализируют перенос концевой фосфатной группы АТР на молекулы-акцепторы, которые превращаются при этом в фосфорнлированные (низкоэнергетические) соединения и оказываются благодаря этому активированными; в таком виде они могут вступать в реакции биосинтеза. Следовательно. АТР в процессе метаболизма играет роль универсального промежуточного продукта —. переносчика фосфатных групп. АТР также поставляет энергию для функционирования сократи- тельных акгиновых и мнозиновых нитей скелетных мышц.
За счет этой энергии осуществляется скольжение нитей друг относительно прута и как результат этого -сокращение мышцы; при этом АТР гидролизуется до А(3Р и фосфата. Креатинфосфат служит резервуаром высокоэнергетических фосфатных групп в мышечных и нервных клетках. Под действием креатинкиназы он может передавать свои фосфатные группы молекулам АОР. Химическую энергию для мембранных АТРаз тоже поставляет АТР; это дает им возможность переносить ионы Н' и некоторые другие катионы через мембраны против градиента концентрации.
Используемый в биосинтетических реакциях АТР может отдавать либо ортофосфатную, либо пирофосфатную группу; в первом случае образуйся А(3Р, во взором-АМР. Продукт, образующийся прн пирофосфатном расщеплении, АМР, вновь фосфорилируется до А(3Р в реакции, катализируемой вденилаткиназой: АТР + АМР 2А(3Р. Переносчиками высокоэнергетических фосфатных групп, направляемых в различные биосинтетнческие реакции, служат также и другие нуклеозид-5'-трифосфаты: СТР, (ЗТР, СТР, 4)АТР, дТТР и т.д.; эти же 436 ЧАСТЬ П. БИОЭНЕРГЕТИКА И МЕТАБОЛИЗМ трифосфаты играют роль предщественников в биосинтезе нуклеиновых кислот.
В интактных дьппащих клетках концевая фосфатная группа АТР непрерывно и очень быстро замещается за счет пула неорганического фосфата; в цих поддержниается стационарно-динамическое состояние, прн котором расход АТР, связанный с отщецленнем его концевой фосфатной группы, в точности уравновешивается ресинтезом АТР нз АОР и фосфата. ЛИТЕРАТУРА Книги Аг!алкал В.Е. Се!!о)аг Епегйу МесаЬойагп апз) 1И Кейц!абоп, Асаг(епхс Ргет, Ыеж Ъ'огй, 1977.
Ценная кинга, в которой подчеркивается важность энергетического варила клетки для регуляции клеточного метаболизма. Ввс)(вг И'.М. Епегйу апб сЬе 1лчпй Сей, Натрет апс) Коси, Нези Тот)г, 1977. В книге поправлено много проблем и предложены способы их решения. В!ит Н.Р. Типе'и Аргон апс) Ечо1пбоп, 36 еб„ Рппсесоп 1.)ппегнсу Ргеаа, Рппсесоп, Х.у„ 1968.
Очерки и размышления по вопросу об энтропии в биологии. Ваада Е. ТЬе Ечо!ц6оп о! Вюепстйебс Ргосекаез, Регйашоп, Ох!огф 1975. (Имеется перевод: Брода Э. Эволюция биоэнергетическнх процессов.— Мл Мир, !978.) Сравнительные и эволюционные аспекты биоэнергетики. КкеЬа Н. А„ КаглЬегд Н.
Е. Епегйу Тгапа!оппабопа !п )лчпй Мацег, Ярппйег, Хеж УогМ, 1967. Классический анализ энергетики гликолиэа и дыхания. Тайитдст А.1- Взоепстйебсз, 2з) ес)., Веп)аш!и, Меп!о Раг)ь СайК 1971. Вводный курс, освещающий различные аспекты биоэнергетики. 1Лртаии Р. Сьзапс)ег!пва о! а В!осьегп!вц СУ!!еу, Ыечз Тот)с, !971. Новое издание классических статей одного иэ первых исследователей в области биоэнергетики, а также его воспоминания. Мзйег 6. Тс 1г.
Епегйег!са Кзпепса апс) /.!!е, Асаз)еш!ц Бесс Уог)с, 1970. Биоэнергетика и экология. Ифт) И! В„!И!юи Х Н., ВелЬаю К. М., Наад 1.Е. ВюсЬеппзгзу: А Ргойфеша Арргоась. 26 ед.. Вещании, 1пс., Меп!о РагМ, Сай!., 1981, Отдельные статьи Егес!изаа М„ИС!юи В.Р. Ношеоагаг!с Кейи!айоп о! Се11о!аг Епегйу МесаЬо1Ьгп, Тгепсй Вюсйепз. Бс!., 3, 221 — 223 (1978).
6агвв )3.М. ТЬе Р)очз о! Епегйу !п сйе Вюврйеге, Яа. Агп„224, 88 — 100, БерсешЬег 1971. 1идгайат 1 1., Раж!ев А.В. Ргее Епегйу апс1 Ел!гору зп МесаЬойвпз, рр. 1-46. 1п: П. М. ОгеепЬегй (ес)ф МесаЬойс Расйвнув, 36 ей., чо!. 1, Асадеш!с, Ыезр »7ог)г, 1967.
хапг Р. Нож Сйза Моче„Яс!. Аш 231, 44-52, ОссоЬег 1974. Тпьиа М„Мг!гите К.С. Епетйу апз) 1п!оппабоп, Яа. Аш„225, 179 — 188, ЯерсегпЬег 1971. Вопросы и задачи !. Вычисление величины А6ы иа константе равиаввсия. Вычислите изменение стандартной свободной энергии следующих мегсболическн важных ферментативных реакций при 25'С, искодя иэ приведенных значений констант равновесия (рН 7,0): а) Глутамат + Оксалоацетат Лаазик»азам»искр»зсфср»за Аспартат + + ц-Кетоглутарат К,'ч 6,8. б) Дигилроксиацетонфосфат триозсфссфаз-из»мор»за = Глицеральдегид-3-фосфат К,'ч = 0,0475.
в) Фруктозо-6-фосфат + АТР фос(юфрукзакииаза Фруктою- 1,6-дифосфат + + АОР К', = 254. 2 Вычиглвиис константы равновесия иа величине Абсь. Вычислите константы равновесия следующих реакций при рН 7зо и температура 25"С используя дапныга приведенные в табл. !4-3: а) Глюкоза-6-фосфат + Н»О -+ Гюокою-б.фа»фа»аз» Глюкоза + Фосфат.
р-Газа ксо зиса за б) Лактоза + НзΠ— ° -+ Глюкоза + Галактоза. ГЛ. 14. АТРлЦИКЛ И БИОЭНЕРГЕТИКА КЛЕТКИ 43? Фэиаразв в) Малат -э Фумарат + НэО. 3. Величина Абв' длл сопряженных рвикций. Глюкоза-1-фосфглт превращается во фруктою-6-фосфат в двух последовательных реакциях: Глюкою-1-фосфат -л Глюкоза-б-фосфат, Глюкоза-6-фосфат Фруктово-б-фосфат.
Используя значения Ьбв', приведенные в табл. 14-3, вычисэште константу равновесия К,'э для суммарной реакции при 25'С Глюкоза-1-фосфат -э Фруктово-б-фосфат. 4. Стратегия преодоления неблагоприятных житов: АТР-эависимав химическое сопряжение. Первым этапом катаболизма глюкозы является фосфорнлированне глюкозы с образованием глюкоза-б-фосфата. Прямое фосфорилиронание глюкозы неорганическим фосфатом описывается уравнением Глюкоза л- Фосфат — в Глюкоза-6-фосфат + НэО Абв' = + 3,3 икал/моль.
а] Вычислите константу равновесия приведенной выше реакции. В клетке печени крысы фиэиодогические концентрации глюкозы и фосфата поддерживаются на уровне около 4,6 мМ. Какой будет равновесная концентрация глюкоза-б.фосфата при прямом фосфорилировании глюкозы неорганическим фосфатом? Можно ли считать щтемлемым такой меГлболический путь для катаболиэма глюкозы? Выскажите свои соображения. б) Теоретически можно увеличить концентрацию глюкоза-б-фосфате, сдвинув равновесие реакции впрано эа счет повышения внутриклеточных концентраций глюкозы и фосфата. Примем, что концентрация фосфата неизменна и равна 4,8 мМ. Насколько потребуется при этом повысить ннутриклеточную концентрацию глюкозы для того, чтобы равновесная концепт)жпия глюкоза-6-фосфата составила 250 мкМ (именно такова его нормальная физиологическая концентрация)? Можно лн считать этот путь приемлемым с физиологической точки зрения, если учесть, что максимальная растворимость глюкозы меньше 1 М? в) В этой главе мы говорили о том, что фосфорнлирование глюкозы сопрюкено в клетке с гидролизом АТР; таким образом, часть свободной энергии гилролиэа АТР используется для осуществления веблагоприятного в энергетическом отношении фосфорилирования глюкозы.
Глюкоза + Фосфат -э Глюкоза-6-фасфат + НэО /эбн = + 3,3 ккал/моль АТР + Н,Π— АОР + Фосфат Абв' = — 7,3 ккал!моль Суммарная реакция: Глюкоза + + АТР -э Глюкоза.б-бюсфат + + АОР Вычислите значения Лба' и К;ч для суммарной реакции. При таком АТР- зависимом фосфорилировании глюкозы, какой должна быть концентрация глюкозы для того, чтобы внутриклеточная концентрация глюкоза-6-фосфата составнла 250 мкМ, если концентрации АТР и АПР равны соответственна 3,36 и 1,32 мМ? Можно ли считать такой сопряженный процесс хотя бы теоретически приемлемым путем для фосфорилирования глюкозы в клетке? Почему? г) С термодинамической точки зрения сопрткение гидролиэа АТР с фосфорилированием глюкозы не является невозможным, но мы не знаем, как оно происходит в действительности. Поскольку для сопряжения необходим какой-то общий промежуточный продукт, одна из возможностей заключается в том, чта эа счет гидролиза АТР увеличивается внутриклеточная концентрация неорганического фосфата, и зто облегчает протекание неблагоприятной с термолинамической точки зрения реакции фосфорилиронания глюкозы неорганическим фосфатом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
