Lenindzher Основы биохимии т.2 (1128696), страница 14
Текст из файла (страница 14)
эта реакции приводит к освобождению значительно меньшего количества свободной энергии, чем гидролиз АТР (Лб ы = = — 7,3 ккал,моль). Поскольку в ранних исследованиях было установлено, что при гидролизе АТР высвобождается горазло большее количество свободной энергии, чем при гидролизе глюкоза-6- фосфата и ряда других эфиров фосфорной кислоты, АТР стали называть высокаэнергеьчическим фпсфприлирпеа иным соединением, а глюкоза-6-фосфат-низкпэиергегническим.
Позже выяснилось, что в клетках присутствуют также и некоторые дру~ие фосфорилированные соединения, в час~ности фасфпенпзнирувиьч и 3-фпсфаглицерпилфпсфат (табл. 14-5). гидролиз которых характеризуется гораздо более высокой стандартной свободной энергией, чем гидролиз АТР. Их тоже называют высокоэнергетическими фосфорилираванными соединениями. Однако эти названия-«высокознергетическне» и «низкознергетические» вЂ” заслоняют от нас тот факт. что мы имеем дело в сущности с тремя классами фосфорилированных соединений. Такие соелинения, как фосфоенолпируват и З-фосфоглицероилфосфат, со значительно большей стандартной свободной энергией гидролиза, чем у АТР, можно было бы назвать сверхвысоко- энергетическими соединениями.
Мы скоро убедимся в том, что промежуточное значение Лбы гидролиза АТР очень важно для его биологической функции. Из табл. 14-5 вилно, что значения Лбы для гидролнза А(ЗР до АМР и фосфата н для реакции отгцецления концевой фосфатной ~руины АТР одинаковы ( — 7,3 ккал7моль). Таким образам, обе концевые фосфатные г руппы АТР ()3- и 7-) являются высокоэнергетическими. (В то же время величина Лбы гидролнза АМР да аденозина и фосфата намного ниже; она составляет всего — 3,4 ккал)моль, Т.е. АМР принадлежит к низкоэнергетическим соединениям.) Позже мы увидим (разд. 14.17), что при участии особого фермента зтн фосфатные группы могут использоваться в клетке в реакциях. сопроважда1ащихся потреблением энергии.
>Л. >4. АТР-ЦИКЛ И БИОЭНЕРГЕТИКА КЛЕТКИ 417 14.10. Почему стандартнан свободная энергия гндролиза АТР относительно велики? Какими структурными особенностями молекулы АТР следует объяснить тот факт, что при гидролитическом отшеилении его концевой фосфатной группы выделяется гораздо больше своболной энергии, чем, например, ири гидролизе глюкоза-6-фосфата? Для того чтобы ответить на этот вопрос, требуется учесть свойства не только субстрата. но и продуктов реакции, потому что изменение стандартной свободной энер~ии есть разность между свободной энергией исходных веществ и свободной энергией продуктов реакции.
Величина стандартной свободной энергии гидролиза АТР определяется >ремя главными структурными факторами. Первый иэ них — зто степень диссопиации самого АТР и продуктов его гидролиза. При рН 7,0 АТР почти полностью ионизован, »е. существует в виде аннина АТР4 . В результате гидролиза АТР образуются не один, а три продукта: АПР' , НРО,', и Н +. Суммарное уравнение гндролиза АТР имеет следующий вид: АТР" + НО ~ АОР> + + НРОэ +Н В качестве станлартного состояния принято такое состояние системы, при котором концентрации АТР4 .
А(ЭР> и НРО4 равны 1,0 М. Олнако концентрация водородных ионов при рН 7,0 (станлартное значение рН для расчетов Лбы) составляет всего лишь !О ' М. Таким образом концентрация водородных ионов очень мала по сравнению со стандартными конпентрациями всех других компонентов (1,0 М1 и, следовательно, по закону лейсгвуюших масс. при рН 7,0 равновесие реакции гидролнза АТР должно быть очень сильно сдвинуто вправо. В отличие от этого гидролиз глюкоза-6- фосфата при рН 7,0 не ведет к образованию сколько-нибуль заметных количеств ионов Н': Глюкозо-6-фосфат' + Н,О -+ Глюкоза + НРО,' .
Вторая причина, обусловливающая относительно большую величину Або гидролиза АТР, заключается в том, что при рН 7„0 молекулы АТР несут четыре отрицательных заряда, располагающихся довольно близко друг от лруга, вследствие чего между ними существует сильное отталкивание (рис. !4-2). Когда ири гидро- лизе конпевая фосфатная связь разрывается, электростатическое напряжение внутри молекул АТР снимается за счет пространственного разъелинения отрицательно заряженных продуктов гидро- лиза А(эР и НРО' .
Эти продукты несут зарялы одного знака и не стремятся поэтому воссоединиться друг с другом и вновь образовать молекулу АТР. Иначе обстоит дело, котла гилролизу иолвергается глюкозо-6-фосфат. Один из продуктов его гидролиза„ глюкоза, вообще не несет. заряда, Межлу глюкозой и лругим продуктом гилролиза, ионом НРО4, не возникает поэтому сил отталкивания, и их стремление к рекомбинации оказывается в этом случае более сильным.
Наконец. третья важная причина больиюй отрицательной величины Лбе' гидролиза АТР связана с тем обстоятельством, что два продукта реакции, а именно АОР' и НРО4 представляют собой реэонангные гибриды, т.е. такие структурные формы, для которых характерна повышенная устойчивость, поскольку часть их электронов находится в конфигурапиях, обладающих значительно меньшей энергией. по сравнению с той, которой они обладали в конфигурациях, характерных для молекул АТР. Поэтому, когда АТР подвергается ~идролизу, электроны в продуктах реакции АОР и НРО4э могут переходить на более низкие энергетические уровни, чем в негидролизованной молекуле АТР.
Вследствие этого отделение друг от лруга анионов А(эР и НРО4э приводит к уменьшению запаса свободной энергии по сравнению с тем, которым они обладали, когда были объединены в ниле аниона АТР4 Про высокоэнергетические фосфорилированные соединения, т.е. иро соединения, гидролиз которых сопровождается ЧАС ТЬ Ц ЬИОЭНЕРГЕТИКА И МЕТАБОЛИЗМ 4!Х 14.11. АТР служит общим промежуточным продуктом в реакцнах переноса фосфатиь!х групп Дополнение 14-2. Свободная энерп|я гидролиза АТР в интактных клетках Стандартная свободная энергия ! илролиза АТР равна — 7,3 «халс моль.
Однако в клетке концентрации ЛТР„АОР н фосфа та пе только не равны между собой, но и намного ниже принятого лля них стандартного значения! М !табл. 14-41. Кроме того, значение рН клеточного содержимого тоже мажет в какой-та мере отличаз ься от сзанлартнога значения !7„0!. Поэ.юму истинная своболная энергия гидрочиза ЛТР в условиях, существующих внутри клетки, Лсэр, не совпалает значительным уменьшением стандартной свободной энергии, часта говорят; что они содержат «высокоэнергетическую фосфазную связь» !в структурных формулах ее обозначают символом Хотя зто выражение лаана используется биохимиками, его нельзя признать удачным. Она может быль неверно истолковано в том смысле, что энергия заключена в с|!к!ой связи.
В лействн те|тьнасти зто не так. Известно. что сам по себе разрыв химической связи требует затрат.ы энергии. Своболная энергия. высвобожлающаяся прн |идролнзе эфиров фосфорной кислоты. обязана своим происхожлением не разрыву специфической фосфатной связи, а тому, по лродгтопы .ждро;игтл содерзжл|л з|еныис свободной э!серена чсх! |«задние Вссигсл!«с!. Что же касается названия «высакоэнерт етнческис фасфорилированные соединения».
то применительно к АТР и лру!.им фосфоричированным соединениям, характеризующимся высоким значением Л6«' |идралнза, оно вполне уместно. Нам остается аз мез гпь еше одно очень вахснае обстоятельство, имеющее озношенис к изменениям свободной энергии при биохимических реакциях. Хотя при станларзнык условиях величина Л6"' |ндролиза ЛТР равна — 7,3 ккал,моль, испснное изменение свобс иной энергии ги.Цюлиза АТР в ннтактных клетках существенно агличаегся от эюй величины.
Объясняется это тем, что концентрации АТР, ЛОР и Р, в живых клетках, аоисрвых, неодинаковы н. во-вторых, намного ниже стандартных концентраций 1,О М. Расчетным ну!ем можно оцрслели ! ь ист иннае изменение свободной энергии |и.трализа АТР прн концентра- цнях, отличающихся от стандартных. В дополнении 14-2 в качестве примера приведен расчет величины Л6 пшролнза АТР в ннтактных эритроцитах, исхоля из данных табл.
14-4. Оказывается, эта величина, обозначаемая через Л6р, значительно превышает Л6«'; для большинства клеток она колеблется в прелелах от — 12 до — 1б ккал,'моль. Величину Л6Р часто называют лалсетстгисслсьтс фосфориэировония; мы еще будем ! овори гь о ней позже. Мы видели выше, что в термодинамичсской шкале фосфорилнрованных соединений АТР занимав| прамсжузочнае полажение, т.е. характеризуется средней величиной Л64'. Именно эта особенность АТР нарялу с другимн ега свойствами позволяет ему служить промежуточным переносчиком фосфатных групп от сверхвысокоэнертетнчсских соелинений.
т.е. от таких, которые при пслролизе выделяют больше свободной энергии. чем АТР, к акцепторам фосфата. фосфорнлированные производные которых характеризуютсяя низким значением Л6«' н потому при |идролизе в стандартных условиях вылеляют меньше своболной энер|ни, чем АТР. Как же именно осуществляет АТР эту сван! роль посрелника? Мы уже знаем, чта метаболические превращения вютючают цепь последовательных ферментативпых реакций„связанных одисилси ироиеаеулючными праду«томи 1разл. !3.3); 419 ГЛ. 14. АТР-ЦИКЛ И БИОЭНЕРГЕТИКА КЛЕТКИ со стандартной свободной энергией Лбе', Истинное изменение свободной энергии при гидролизе АТР а клетке (Аб,) нетрудно вычислить.
В табл. 14-4 указаны концентрации АТР, А!3Р и Р; для эритроцитов человека: 2,25, 0,25 и 1,65 мМ соответственно. Примем для простоты, что рН и температура имеют стандартные значения (рН 7,0; температура 25 С). Истинная свободная энергия Ьб гидролиза АТР в эритроцитах определяется в этих условиях из уравнения Аб = Лбе'+ 2,303 КТ!я1АТР3 Подставляя в это уравнение соответствующие значения, получаем (25().10' к)(165 10 — з) 66 = — 7300+!360!я ™ 225 10-1 = — 73(Я + 1360 !я 1,83 .
10 х = — 7300 + 1360( — 3,74) = =- — 7300 — 5100 = — ! 2 400 кап~моль = — 12,4 ккал)моль. Мы видим, таким образом, что истинное изменение свободной энергии при гидролизе АТР в интактных эритроцитах ! — 12.4 ккал,моль) значительно превышает изменение стандартной свободной энергии ( — 7,3 ккал,'моль).
Еще одним локаэательством этого служит тот факт, что прн синтезе АТР из А!3Р и фосфата в эритроцитах изменение свободной энергии равно + 12,4 гкал,'моль. Поскольку концентрации АТР, АОР и Р; в клетках разных типов различны (табл. 14-4), эти клетки отличаются друг от друга также и до величине Ьбр гидролиза АТР. Более того, величина Ьб может меняться во времени в зависимости от метаболизма кле:тки, определяющего в ней концентрации АТР, А(3Р и фосфата, а также рН клеточного содержимого в каждый данный момент. Мы можем вычислить истинное изменение свободной энергии для любой метаболической реакции, протекающей в клетке, если нам известны концентрации всех исходных веществ и продуктов данной реакции, а также другие параметры (температура.
РН нли концентрация ионов Мд' ' ). от которых зависггг константа равновесия, а следовательно, и величина Ьб~'. 4В+ Š— Е + С в такой последовательности продукт ка- ждой предыдущей реакции служи~ суб- стратом лля слелуилцей. Например две реакции связаны общим промежуточным продуктом )3. При постоянной температуре и постоянном давлении химическая энергия может передаваться от одной химической реакции к другой только в том случае, если эти две реакции связаны общим промежуточным продуктом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
