Lenindzher Основы биохимии т.2 (1128696), страница 101
Текст из файла (страница 101)
13. а) Будет протекать только анаэробная фаза гликолиза, б) Потребление кислорода прекратится. в) Образование лакэпта возрасте». г) Синтез АТР прекратится. 14. а) Регенерация ХА)3+ из )чА))Н происходит с помощью транспорта электронов. б) Окислительное фосфорилирование более эффективно, в) При высоком отношении действую»пих масс системы синтеза АТР фосфофруктокиназа иигибируется. 15, а) Мышечное сокращение. 6) Оно стимулирует гликолиз и дыхание. в) См.
рис. 17-29. 16. а) В окружающей среде 4,0 1О в М; в матриксе 2.0. 1О Я М; б) 2/1; в) 21: г) нет; д) трансмембранный потенциал. 721 ПРИЛОЖЕНИЕ. ОТВЕТЪ| В) Бев метки ОН ! 13 сн» вЂ” с — ГООн + 90» в 25АОР + 25Р~ -» 25н+ 1 Н Глава 18 4СО» + 29Н»О + 25АТР в) ОН ! О)» — С вЂ” СН»СООН + ! Н ХАН+ в АТР + 2СоА-БН + Н»О -» 2 асе!у!-СоА + ХАОН + АМР О , '„П 12 61 СН» — С вЂ” Б — СоА ОН О ,„) б) ООС вЂ” СН,— С вЂ” Г2)» — нС вЂ” О. СОО ксилирование с образованием Туг — блокирован, и потому Рйе накапливается. в) РЬе превращается в фенилпируват прн трансаминировании и в фениллактат при + 2Р, +зн восстановлении г) Тирозин служит предшественником в синтезе мелаиина — пигмента. представляющего собой красящее вещество волос.
5. Катаболизм углеродного скелета валина, метионина и изолейцина будет ослаблен. 1. Остатки жирных кислот. 2. а) 9,5. 104 ккал; б) 48 дней; в) около 227 г в день. Г 19 3. Первый этап в окислении жирных кислот лава 1 О аналогичен превращению сукцнната в фумарат; второй этап аналогичен превраще- 1 а) нию фумарата в малат; третий этап ана- Оксалоацетат О логичен превращению малага в оксалоацетат. 6! ООС вЂ” СН,— СН,— С вЂ” СОО 4, а) К вЂ” СООН + АТР- Ацил-АМР+ РРЕ О и-Квтоглутарат Ацнл-АМР+СоА-БН К вЂ” СО- Б — СоА+ 11 -п + АМР.
6) Необратимым гидролизом пи- в) СН» — С вЂ” СОО ПиРУнат рофосфата до неорганического фосфата с Н Н помощью клеточной пирофосфатазы. 5. Да; удаленный тритий обнаруживается ) Н ~ '» СН, С СОО!! в виде тритиевой воды. б. Около 1,! л воды на ! кг трипальмитина. Фенилпируват 7.
Полное окисление углеводородов до двуокиси углерода и воды. 2. Описанная процедура представляет собой 8, а) Фенилуксусная кислота; молекулярная сопряженную реакцию, в которой продукт мыса !36; б) нечетное. медленного трансаминирования !пируват) 9. Поскольку митохондриальный запас ко- быстро вступает в последующую инднкафермента А мал, он должен постоянно торную реакцию, катализируемую лактатвозобновляться путем образования кето- дегцдрогеназой. За протеканием индикановых тел для того, чтобы поддерживать торной реакции следит с помощью спектпроцесс ))-окислеиия, необходимый лля по- рофотометра.
наблн»дая исчезновение халучсния энергии. рактерной желтой окраски ХАОН, обус- !0. а) Отсутствие углеводов вызовет сниже- . ловленной поглощением при 340 нм. ние активности цикла лимонной кислоты; 3, Нет; ают аленина может посредством б) с нечетным числом атомов. трансаминирования переноситьси на оксалоацетат с образованием аспартата.
11 8) О 4. а) Фенилаланин-4-монооксигеназа; диета с пониженным содержанием феннлаланина. СН»!СН»)и С вЂ” Б — СоА + б) Нормальный путь обмена Р)»е — пщро- 6СоА-БН + 6РАР + ЕХАО + 6Н»О 7 асв!у)-Сод + ЕРАОН» + 6ХАПН в ЕН" б) СН»)СН»)»»СООН + АТР + 9СоА-БН + 8РАП + 8ХАР» + 9Н,О 9 асе!у1-СоА + АМР + 2Р, + 8РАРН» + 6ХАОН +10Н ПРИЛОЖЕНИЕ. ОТВЕТЕЛ б.
Нэ 1 молекулы лактата образуется 17 молекул АТР, а из ! молекулы аланинв- 15 молекул АТР (с учетом энергетических затрат на вывеление азота). и) ЧЧН,— Со — НН, б) ОО С вЂ” СН» — СН» — '«ССх3 »»ХН в) К вЂ” ХН вЂ” С вЂ” иХН» О г) й — НН вЂ” ~ — "НН, Д) Б»» м»»кя +ХН ) в) ( Н » »а ~~э 1» ! -ОО С вЂ” С вЂ” СН» — СОО 8. а! Изолейцин -«П — ° !3! ! Ч ГП -« Ацетил-СоА + Пропианил-СоА б) Этап 1: трапсаминиронание; этап 2: окислительное декарбоксилирование, аналогичное окислительному декарбоксилированию пирувата в ацегил-СоА; этап 3: окисление, аналогичное дегидрированию сукцината; этап 4: гидратация, аналогичная гидратации фумарата с образованинием малага; этап 5".
окисление, аналогичное дегидрированню малата в оксалоацетат; этап б: тнолиз (процесс, обратный альдольной конденсации), аналогичный тиолазной реакции. 9. в) Голодание приводит к снижению уровня глюкозы в крови: предложенная в опыте диета вызывает быстрый катаболизм глюкогенных аминокислот. б) Повышение уровня аммиака обусловлено окислительным дезаминироваиием; отсутствие Агй (промежуточного продукта в цикле моче- вины) препятствует превращению аммиака в мочевину; Агй у кошек синтезируется в недостач.очном количестве и не удовлетворяет потребности, возникшие в эксперименте в условяях стресса. в) Ого превращается в Агй в цикле мочевины. ИЕ Р» + 2глутамат + СО, -Ь 2АВР + 2Р, 2а-кетоглутарат + ЗН»О + 2АТР + + Мочевина.
Глава 20 1. На превращение 2 молекул пирувата в одну молекулу глюкозы затрачиваьэтся энергия [4АТР + 2ПТР) и восстановительные эквиваленты (ЧАЕ)Н). Необходимые энергия и восстановительные эквиваленты образуются в цикле лимонной кислоты или окислительного фосфорилироваиия в результате катаболизма аминокислот, жирных кислот или углеводов. а) '«С в глюкозе ие обнаружится; б) 3„4- '«С-глюкоза. Пируваткарбоксилаза-зто митохо»щриальный фермент. Образовавшийся '«С-оксалоацетат смешивается с пулом оксалоапетата, используемого в цикле трикарбоновых кислот. Следовательно, между '«С- оксалоапетатом и промежуточными продуктами цикла трикарбоновых кислот устанавливается равновесие с образованием через »«С-сукпинат смеси ! мС и 4 »«С оксалоацетата. Из оксалоацетата, меченного '«С в положении 1, образуется 3,4- '«С-глюкоза Есм.
задачу 2(б)3. Фосфофруктокщгаза: активируется АМР и ингибируегся АТР, регулирует гликолиз," фруктозодифосфатаза: активируется АТР и ингибируегся АМР, регулирует глюконеогенез. а), б) и г) Глюкогенные соединения; в) и д) нет. а) Быстрым повышением скорости гликолиза; понышение уровней пирувата и ХА)3Н приводит к возрастанию концентрации лактата. б) Лактат превращается в глюкозу через пируват; это более медленный процесс, потому что образование пирувата зависит от доступности ХАН'; кроме того, равновесие реакции, катализируемой лактатдегидрогеназой, сдвинуто в сторону образования лактата, а превращение пирувата в глюкозу требует затраты энергии, в) Равновесие реакции, катализируемой лактатлегиарогеназой, сдвинуто в сторону образования лактата.
Если катаболический и анаболический пути превращения глюкозы функционируют одновременно, то АТР будет потребляться, а реального синтеза глюкозы происходить не будет. Такие циклы называют холостыми. Наблюдение, согласно которому гликогенсинтаэа обливает самой низкой активностью по сравнению с другими ферментами синтеза гликогена, наводит на мысль, что этот ферментативный этап представляет собой узкое место данно»о метаболического пути и, следовательно; точку его регул»шип. Это подтверждается наблюдением, что стимуляция синтеза гликогена путем активации регуляторного фермента приводит к снижению концентрации промежуточных продуктов до точки регуляции и к повышению концентрации мета- ПРИЛОЖЕНИЕ. ОТВЕТЫ болитов после точки регуляции.
Активация гликоген-синтазы повышает скорость протекания этой стадии. что вызывает уменьшение равновесной концентрации (3ВР- глюкозы и увеличение равновесной концентрации (Л1Р. 9. На превращение 1 моля глюкозо-б.фосфата затрачивается 1 моль АТР; это составляет 2,658 общего количества АТР, образующегося при полном расщеплении глюкоза-б-фосфаъа, т.е. эффективность хранения составляет 97,4';.
Н) !)ВР-глюкоэопирофосфорилаза. 11. Использование глюкозы н ее предшественника оксалоацетата для образования молока в условиях активного катаболизма жирных кислот приводит к кетозу. Жвачные могут легко преврапгать пропионат в сукцнннл-СоА (рис. 20-7) и далее в оксалоапетат, что предотврапзает кетов. 12 Присутствие 1Л3Р-галактозопирофосфорилазы обеспечивает катаболнзм галактоэы по следующему пути: Галактокнназа Галактоэа + АТР— Галактозо- 1-фосфат + АВР ()ТР + Галвктозо-1-фосфат (Новый фермент! (Л)Р-галактоза + РР, Галактозо-4-эпимераза глюкоза Суммарная реакция: Галактоза + АТР + + БТР— ° (Л3Р-глюкоза + АВР + РР,.
(Л)Р-глюкоза затем утилизируется для синтеза глнкогена или же гидролнзуется до ВМР и глюкозо-1-фосфата. Глава 21 1. СОз участвует в ацетил-СоА-карбоксилазпой реакции; инкубация с мсоз не ведет к включению '~С в пальмитат. 2. а) Равномерно меченный '~С-ацетнл-СоА превращается в '4С-малоннл-СоА; этн предшественники в свою очередь превращаются в равномерно меченный '~С-пальмнтат. 6) Если к большому избытку не- меченого малонил-СоА добавить следовые количества '"С-апетил-СоА, '4С не включится в метаболическнй пул малонил-СоА! поэтому образуется только 15,16-мс-пальми тат. 3.
8Ацетил-СоА (митохондрнальный) + + 15АТР + 14)чАВРН + 9Н,О -~ Пальмнтат н 8СоА + 15АВР+ 15Р, + 14НАВРэ + + 2Н+. 4. а) 3 атома дейтерия на 1 молекулу пальмитата; все трн будут расположены у С-16. б) 7 атомов дейтерия на одну молекулу пальмитата; Н Н ( ! СН вЂ” СН вЂ” (С вЂ” Снэ)в — С вЂ” СОО ( ! 0 П 5. Ацетил-СоА (митохондриальный] Ч+ НАВН + НАВР' + 2АТР + 2Нзо -~ Ацетил-СоА (цитозольный) -1- ЬАВ' + + НАВРН + 2АВР+ 2Р;+ 2Н'. 6. Скорость биосннтеза жирных кислот лимитнруется стадией карбоксилирования ацетил-СоА, катализируемого ацетил- СоА"-карбокснлазой. Высокие уровни нитрата и изоцитрата указывают на то, что синтез жирных кислот протекает в благоприятных условиях вследствие активной работы цикла лимонной кислоты, в процессе которого образуется большой запас АТР, восстановленных пиридиннуклеотндов и ацетил-СоА.
Следовательно, цитрат стимулирует (увеличивает !',„) протекание ферментативной реакции, являющейся лимитирующим этапом биосннтеза жирных кислот. Кроме того, поскольку цитрат прочнее связывается с нитевидной (активной) формой фермента, присутствие цитрата сдвигает равновесие между двумя фор. мами в сторону активной формы. Наоборот, цальмитоил-СоА (конечный продукт бносинтеза жирных кислот) сдвигает равновесие в сторону неактивной формы. Поэтому по мере образования конечного продукта биосинтеза жирных кислот скорость биосинтеза снижается. 7. 3Пальмитиновая кислота + Глнцерол + +7АТРЧ-4Нзо-+Трипвльмитин+ 7АВР+ + 7Р!+ 7Нэ.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
