Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 46
Текст из файла (страница 46)
В связи с этим возникает вопрос: за счет каких сил стабилггзируется конформация ц-спирали? Почему из всех возможных конформаций реализуется имен- но такая спиральная форма'? Ответ заключается в следующем: а-спиральэто устойчивая предпочтительная конформация полипептидной пепи в и-кератине потому. что она допускает образование водородных связей между каждым атомом водорода, соединенным с электроотрицательным атомом азота пептидной связи, и электроотрицательным атомом кислорода карбонильной группы четвертого (считая вдоль пепи назад) аминокислотного остатка (рис.
7-6). В образовании подобных водородных связей участвует каждая пептидная группа. Таким образом, каждый последующий виток и-спирали связан с предшествующим несколькими водородными связями, что придает всей структуре значительную устойчивость.
Итак, мы видим, что ц-спираль является устойчивой конформацией полипсптид- Рис. 7-б. Три модели а-спирали, показывшопгие разяизныс ссобениосги ее структуры. Л. Формирование правой о-спирали. Г!лоскости жесгких пел гилных групп паралясльны длинной ос» спирали Одна м водородных связей вылелена красным пестом. Ь'. Модель а-спирали из сшржней и шариков, на кол орой показаны виугрилепозезные водородные связи. В. Ша» спирали соогво гсгвуег периоду О ЗЕ им (З,б аминокислотных оснпков1. ГЛ. 7. ФИБРИЛЛЯРИГЯЕ БЕЛКИ ! 71 ной цепи благодаря существованию двух типов ограничений, не допускающих свободного вращения вокруг одинарных связей: !) наличию плоских пептидных групп с жесткими связями, вокруг которых вращение невозможно, и 2) образованию большого числа внутрнцепочечных водородных связей.
В настоящее время имеется множество данных, убедительно свидетельствующих о том, что полипептилные цепи а-кератинов действительно имеют а-спиральыую конформацию. В ходе дальнейшей работы с использованием моделей было показано, что гхспираль может быть построена либо из Вз либо из О-амиггокислот, но все аминокислоты должны представлять собой стереоизомеры одного и того же типа, так как пептидная цепь, состоящая из смеси остатков ) и П-аминокислот, не способна образовать спираль. Далее.
если использовать только природные );алтинокислоты, то можно построить как правую, так и левую спираль; для большинства фибриллярных белков характерны правые спирали. 7.7. Некоторые аминокиелетиые остатки врепитствуют образованию й-сузирали Хотя в гг-кератинах полипептидная цепь имеет гс-спиральную конформацию, не все полипептиды способны образовывать устойчивую и-спираль.
Например, если в полипептидной цепи подряд расположено много остатков глутаминовой кислоты, то при рН 7,0 такой участок не примет сьспиральной конформации. Причина состоит в зом, что сильное взаимное отталкивание отрицательно заряженных карбоксильных групп соседних остатков глутаминовой кислоты значительно превосходит стабилизирующее влияние водородных связей в а-спирали. По той жс причине прн рН 7,0 не будут иметь гг-спиральной конформации участки цепи, содержащие большое число близко расположенных друг к другу остатков лизина или аргинина, В-группы которых несут при этом значении рН по- й-группа пролина Пептидная связь ' кут' Пептициая связь Рис. 7-7.
Наличие гяпатка прояина в палипсптилноя пепи вытываст се нагиб. Серым цветом внлелсны иссткие ижпилные группы. Жесткая я-группа пролила показана на красном фоне, ложительный заряд; взаимное отталкивание этих остатков будет препятствовать образованию гх-спирали. Некоторые другие аминокислоты, например аспарагин, серии, треонин и лейлин, также ме-, шают образованию а-сггирали, если они расположены в цепи близко одна к другой; в этом случае причиной служат большие размеры и «юрма их В-групп.
Еще одним препятствием, мешающим образованию гс-спирали, является присутствие в полипептидной цепи одного или большего числа остатков пролина. В пролине атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность какого бы то ни было вращения вокруг )ь) — С-связи (рис. 7-7). Кроме того, при атоме азота в остатке пролива, образующем пептндную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода.
Поэтому остаток пролива, входящий в состав полипептидной цепи, не способен образовать внутрицепочечную водородную связь. Вследствие этого везде, где в полипептидной цепи встречаются остатки пролина, а-спиральная структура нарушается и возникает петля или изгиб. Итак, мы имеем четыре типа различных ограничений, налагаемых на пространственную конформацию полипептидной цепи: 1) жесткость и итрдис-конфигурация пептидных связей, 2) электростатическое отталкивание (или притяжение) амннокислотных остатков, содержащих заряженные В-группт.ц 3) близкое расположение в цепи громоздких 172 чясть ь БиОмолнкулы й-групп и 4) присутствие в полипептидной цепи остатков пролина. Теперь мы введем новый важный термин.
Мы уже упоминали, что ковалентные пептидные связи и аминокислотную последовательность полипептидных цепей называют первичной структурой. Под термином етаричнал структура мы будем понимать пространственное расположение„т.е. канфармагГию, соседних амннокислотных остатков в полипептилной цепи. В случае о-каратине вторичная структура полнпептидиой цепи представляет собой оюпираль.
7.8. В и-кератннах содержится много аминокислот, способствующих образованию сьспиральной структуры Остов полипептидной цепи автоматически принимает ту пространственную конформацию, которая хорошо соответствует целому ряду ограничений, налагаемых аминокислотным составом цепи и последовательностью аминокислотных остатков. В полипептндных пенях нативных и-кератннов амннокислотный состав и последовательность аминокислот благоприятствуют самопроизвольному образованию о-спирали со множеством стабилизирующих ее внугрицегючечных водородных связей. о-Кератины богаты аминокислотами, обеспечиванлцими образование а-спирали, и содержат очень мало аминокислот (например, пролина), не совместимых с существованием и-спиральной конформации.
и-Кератины особенно богаты остатками цистина (рис. 7-8), способными, как мы уже знаем (разд. 5-7), образовывать поперечные дисульфидные (- — 8 — Б — ) связи между соседнимн полипептнднымн цепями. Эти связи ковалентны и потому обладают большой прочностью. Такие ковалентные поперечные связи, в образовании которых участвует много остатков цистина, связывают воедино соседние оспирали и наделяют волокна о-кератина способностью к прочному слипанию друг с другом.
Гчь концы Витки соседних и -спиралей Рис. ЬВ. Г)пперечныссвязгг межлуссселиими а-спиральными витками а-кератина обусловлены присутствием в нил ссгаткпв аистина. В «тверлыля кератиная, например в кератине панцыря черепами, писгинсвые ппперечные связи весьма мнсгсчисленны. 7.9, В нативных а-кератинах и-спяральиые полннептидные цепи скручены наподобие каната Если волосы или шерсть исследовать с помощью электронного микроскопа, то можно увидеть (особенно в местах разрыва, где волос расщепляется на отдельные нити), что каждый волос состоит из множества фибрилл и что каждая фибрнлла в свою очередь состоит из многих еще более тонких нитей, навитых друг на друга наподобие каната.
Более детальные ланные, полученные при помощи рентгеноструктурного анализа, позволили сделать вывод, что в волосе три и-спиральные полипептндные цепи скручены одна вокруг другой и образунуг суперспирализованную структуру, напоминающую трехжильный кабель (рис. 7-9), в котором каждая жила представляет собой и-спиралгь В структурах такого типа 173 ГЛ. 7. ФИБРИДЛЯРНЫБ БЕЛКИ Структурная «ератина во офиарилха Струхтурн отдехьноте кула Рис. 7-9. Структура волос» и вх оллщег о в его состав о-кератина.
Основным элняентом структуры скулит полипептивная цепь о-кератина в нативной а-спиральной конформации. Три и-спиральные цепи сбраэуют скрученный 1суперспиралиэованный] трехиильныйнканать;11 таких канатов составляют микрофнбриллу волоса. все составляющие их оьспиральные полипептиды расположены в одном направлении, так что все 1ь1-концевые остатки оказываются на одном и том же конце. В и-кератнне волбс полипептидные цепи прочно соединены друг с другом кова- лентными поперечными связями между остатками пистина, принадлежащими соседним полипептидным цепям. и-Кератины из разных источников различаются по содержанию цистина. Самые прочные и жесткие и-ксратнны.
например и-кератины в панцыре черепахи, содержат до 18% цисгина. сх-Кератины замечательны не только своей физической прочностью, но и тем, что они полностью нерастворимы в воде при рН 7,0 и физиологической температуре. В этом отношении а-кератины составляют разительный контраст с глобулярными белками, такими, как сывороточный альбумин, из которого благодаря его хорошей растворимости в воде можно приготовить 6177„'-ный раствор. Как можно объяснить такую разницу между двумя белками, построенными из одного и того же набора 20 аминокислот7 Частично это обусловлено тем, что в каждом из этих белков преобладают разные типы аминокислот. и-Кератины особенно богаты аминокислотами, содержащими пшрофобные, нерастворимые в воде К-группы.
К таким аминокислотам относятся фенилаланин, иэолейцин, валин, метионин и алании. Кроме того, мы видели, что в полипептидных цепях и-кератинов й-группы вминокислотных остатков расположены с наружной стороны обвитых одна вокруг другой спиралей. В результате на поверхности фибрилл и-кератина оказывается большое число гидрофобных К-групп, занимающих фиксированное положение н обращенных в сторону водной фазы. Именно этим и объясняется нерастворимость и-кератина.
Хотя в глобулярных белках тоже может содержаться много гидрофобных В-групп, полипептидные цепи этих белков свернуты таким образом, что гидрофобные К-группы оказываются спрятанными внутри глобулы, где они не соприкасаются с водой, а на наружной поверхности распола- члсть 1. БиОМОлекулы 174 У вЂ” 0,70 им-» гаются гидрофильные, или полярные, К- группы. Поэтому глобулярные белки, такие, как сывороточный альбумин, обычно хорошо растворимы в водных системах. ))-Кератины. в частности фибропн (белок шелка и паутины), тоже принадлежат к категории нитевидных нерастворимых белков; хотя они более гибки, вместе с тем с трудом поддаются растяжению. Они отличаются от гг-кератинов тем, что имеют другую периодичность структуры, элементы которой повторяются через каждые 0,70 нм.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
