Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 50
Текст из файла (страница 50)
Микротрубочки учасзвукп во многих других видах клеточной активности, например в делении клеток; некоторым клеткам ани придают ту или иную форму. Движение микротрубочек в жгутиках тоже зависит от гидролиза АТР. Краткое содержание главы Существуют четыре типа фибриллярных белков, выполняющих в животных организмах защитную или струк'турную ранга а-кератин, ()-кератин, коллаген и зластин. При их изучении были получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины. зто нерастворимые и плотнью белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи.
Рентгенострукгурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеюч период повторяемости около 0,54 нм и чзо их полипептидные цепи скручены в спираль. Данные реитгеноструктурного анализа свидетельствуют также о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп. Это обусловлена тем, что С--Ы-связи полипептидного остова частично имеют характер двойных связей. На основе эзих наблюдений был сделан вывод, что полипептидные цепи а-кератина существунтг в форме правых а-спиралей, на каждый виток которых приходится З,б аминокислотных остатков, при этом шаг спирали составляет 0,54 нм. Все пептидные группы участвуют.
а образовании внугрицепочечных водородных связей, стабилизирующих а-спиргпь. Дестабилизирующее действие на аспираль оказывают расположенные па соседству К-группы, несущие электрический заряд одного и того же знака или имеющие большие размеры, а также остатки пролина, которые изгибают цепь и искажают а-спираль. Волосы представляют собой скрученные наподобие каната многожильные структуры, образованные а- спиральными полипептидными цепями, обвитыми одна вокруг другой в виде суперспирали. В и-кератинах имеется множно поперечных связей, в образовании которых участвуют остатки аистина б-Кератины (наиболее типичным примером может служить фиброин шелка) имеют периодичность около 0,70 нм.
Такую же периодичность приобретает обработанный паром и растянутый а-кератин. В (3-кератинах полипептидная цепь вытянута вдоль одной оси в виде зигзагообразной структуры. Соседние полипептидные цепи В-кератинов соединены между собой водородными связями; они антипараллельны, т.е. ориентированы в противоположных направлениях, и образуют складчатый слой„ по обе стороны которого выступают К- группы. б-Кератины содержат много остатков глицииа и аланина. Коллаген- наиболее распрасзраненный из всех белков, обнаруженных у позвоночных.
Ои содержится в сухожилиях, волокнистой соединительной ткани кожи„кровеносных сосудах, костях и хрящах. Фибриллы коллагена состоят из 184 ЧАСТЫ. ЬИОМОЛЕКУЛЪ| трех навитых друг на друга полипептидных цепей, каждая из которых образует изломанную спираль особого типа„ содержащую около 21;,; остатков пролина и гидроксипролина. Фибриллы коллагена нерастяжимы и имеют очень большую прочность на разрыв. При частичном гидрслизе коллаген превращается в желатнну — раатворимую и перевариваемую смесь полипептидов.
Эластин, специфический белок эластической соединительной ткани, существует в виде сети полипептидных цепей, ппперечносвязанных остатками десмозина. Он обладает большой упругостью. Миозин, актнн и тубулин представлают собой примеры внутриклеточных нитевидных белков, участвующих н зависимых от энергии АТР процессах мышечного сокршцения и перемещения клеток. ЛИТЕРАТУРА Книги См, также библиографию к главам 6 и 8 Сажал С.
К., Бгйвяте! Р. К., В|орьубса! Сйеш!агу, р. !. ТЬе СопГоппабоп оГ В!о1оййа! Масгощо1есп!ев, Ргеешап, Бал Егапс!всо, 1980. цййегваа К. Е„Свн Г. Ргогтпв| Бггцсгцге, 1 цпсбоп, апс< Ечо!пйоп, Веп)аш!п(Сшппнпйв, Меп1о Раг)г, СаИ., 1983. Бгйи|ы С. Е., Бсь<гтьт К. Н, Рг!пс)р!щ оГ Рго|тп Б|шсгцге, Брппйег-уег1ай, )Чеьь уог)г, |979. Некоторые интересные статьи Еуге В.К. Сойайвщ Мо!есц!аг Гу!веги!|у |п 0|е Воду'в Рго|е!п Беато!д, Бе|енсе, 27, 1315, Машй (1980).
Ргавег К.В.В. Кегаппв, Бс!. Аш., 221, 86-96. Ацйцзг (1969). Сгам л. Сойайеп, Бс!. Аш., 204, 120-130, Мау (1961). Вопросы и задачи 1. Свайс|ава яавниднай связи. При рентгеноатрук|урном исследовании кристаллических пептидов Лайнус Полинг и Роберт Кори обнару|кили, что С вЂ” )Ч-связь пептидной группы по длине (0,132 нм) занимает промежуточное положение между типичными одинарными С вЂ”.М.связями <0<149 нм) и двойныыи С==)ч.авязямн <0,127 нм!.
Кроме того, они усгановили, что пептидная группа имеет плоскую конфигурацию, т.е. вас четыре атома, присое- диненные к С-- )Ч-группе, лежат н одной плоскости, причем два и-атома углерода. связанные с С вЂ” )Ч-группой, всегда находятся в транс-положении, т.е, по разные стороны ст пептидной связи. а) Какой вывод можно сделать исходя из длины С--)Ч-связи в пептидной группе относительно прочности этой связи и ее кратности (т.е. является ли она одинарной, двойной или тройной)7 б) Прололжив ответ на предыдущий вопрос, объясните, почему такая С -)Ч-связь занимает по своей длине промежуточное положение мтклу двойными и одинарными связями.
в) Что можно сказать на основе данных Паланга и Кори о возможности вращения вокруг пептндной С вЂ”.)Ч.связиу Ранние данные а структуре шерсти. Унль- ям Асгбери первым заметил, что рензтеиограмма шерсти указывает на присугатвие структурной единицы, повторяющейся вдоль волокна с интервалом около 0,54 нм. После растяжения шерсти, подвергнутой действию пара, на рентгенограмме появлялись признаки изменения периодичности структуры: новая структурная единица повторялась через каждые 0,70 нм. После того как обработанная паром шерсть укорачивалась, на рентгенограмме снова возникала периодичность около 0,54 нм.
Хотя эти наблюдения послужили ключом к пониманию молекулярной структуры шерсти. Астбери не смог в то время их интерпретировать. Исходя из современных данных о структуре шерсти, объясните эти наблюления. 3. Скорость синтеза а-кератина волос. По нашим меркам вблос растет относительно медленно со скоростью 15 — 20см в год. Зона роста находится у основания волоса, где в клетках эпнаермиса синтезируются а-кератиновые нити, скручивающиеся затем наподобие канатов (см. рис.
7-9). Основным структурным элементом и-кератина является а.опирал|а шаг которой составляет 0,54 нм, а на виток приходится 3,6 амннокислотных остатков (см. риа. 7-6). В предположении, что факгором, лимитирующим рост волос, служит биосинтез а-спиральных цепей кератина, рас- ГЛ. 7. ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ 185 считайте скорость образования пептианых связей в цепях а-кератина (число пептцлных связей в ! с), которая могла бы обеспечить наблюдаемое удлинение волос за ! год. 4. Влияние РН па хоифармацию палиглутамииоеой кислоглы и полилизипа.
Развертывание полипептидиой цепи, имеющей а-спиральную конфорлгацию, с образованием беспорядочного клубка сопровождается резким понижением удельного оптического вращения. Полиглутамнновая кислота-полипептид, состояш~й только из остатков глутаминовой кислоты — при рН 3 имеет п.спиральную конформацию, Однако при повышении РН до 7 величина удельного оптического вращения раствора сильно понижается. Аналогичная картина наблюдается в случае полнлнзина, который при рН !О имеет и-спиральную конйюрмацню, но при понижении рН до 7 сто удельное оптическое нрашение сильно уменьшается, как показано на графике.
— 6 3 Й а.  — 8 х х — !0 — 14 0 2 4 6 8 1О 12 14 рИ Как объяснить подобное влияние рН на конформацию полиглутамнновой кислоты и полняизина? Почему переход из одной конформации в другую проискоднт в таком узком интервале значений рН? 5.
Содержание циспюна ояределяет механи- ческие слойспюа многих белков. В молеку- лах целого ряда прнролных белков содержится большое число остатков цистина. При этом наблюдается корреляция мезшу механическими 'свойствами белков (прочностью на разрыв, вязкостью, твердостью н т.д.) и содержанием цистнна. Например, глутенин (богатый цнстнном белок пшеницы) определяет вязкость и эластичность теста, приготовленного ггз пшеничной муки.
Точно так же твердый и прочный панпирь черепахи обязан этими свойствами высокому содержанию цистина в икератине, из которого он состоит. Какова молекулярная основа наблюдаемой корреляции между содержанием цистина и механическими свойствами белка? 6. Почему шгрсюь садится? Если шерстяной свитер нзи шерстяные носки постирать в горячей воде. а затем высушить в электросушнлке, они становятся меньше.
Исходя из того, что известно о сгруктуре пкератнна. как обьяснить зто явление? Вместе с тем шелк при тех же условиях не лает такой усалки. Объясните, почему. 7. Успюйчиеость циспшн-содернсаьцих белков к нагреванию. Большинство глобулярных белков при кратковременном нагревании до 65'С ленатурирует (претерпевает процесс разворачивания цепей) с полной потерей активности. Однако те глобулярные белки, в которык солержнтся много остатков цистина, денатурируют толыго при более длительном нагревании до более высоких температур. Одним из таких белков является рибонуклеаэа, содержащая 124 аминокиспотных остатка в единственной полнпептидной цепи, в которой имеется четыре поперечные дисульфидные связи.
образованные остатками цистина. Чтобы полипептндная цепь рибонуклеазы развернулась, необходимо нагреть содержащий ее раствор до высокой температуры; если затем быстро охладить его, то ферментативная активность восстанавливается. Можете лн вы указать молекулярную основу такого повеления? 8. Разрыв циспшноеых поперечных связей.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
