Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 49
Текст из файла (страница 49)
Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается.
Основная субъединица фибрилл эластина †тропоэластнн -имеет молекулярную массу, равную приблизительно 72000, и содержит Н Х вЂ” Н ! — Ы вЂ” СН,— СН,— СН,— СН,— СН С=О )ВО ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ к на Этн остатка лн- зина янляются предшественнл- камн остатков десмознна» каждый нз которых мо- жет связывать четыре полнпеп- тндные цепи Поперечное связывание двух вгжей Упругие витки полнпептндв, богатые остат- кнмн глнцяпн Связывание трех цепей т ( ).Уа ( Н,Х СО ОН СН ) НООС (СН ) НН» СН вЂ” (СН»Ь (СН,), — СН Н»14 «Г соон +Н ! (СН»)» 1 СН «» н»н Ооон Рас. 7-! б.
Остаток десмозяна -особой амннокнслоты, обнаруженной только в зла»тане. Ее центральнак пнюгнческаз с»рук»тра сбразуетск путем в»анмодействна и-групп (выделены красным цветом) четырех остатков лнзнна, что прнводят к возникновенИю поперечных связей макну полапептнднымв пепэма закатана (см. рнс. 7-17» около 800 аминокислотных остатков. Подобно коллагеиу, эласгин богат глицином и аланином. Тропоэлаатин отли- чается от тропоколлагена тем, что содерэхит много остатков лизина, но мапо остатков пролила. Тропоэластнн образует спираль особого типа, отличающуюся как от п-спирали, так и от колла- геновой спирали.
Молекула тропоэластина состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разделенных более короткими участками, содержащими остатки лизина и аланина. Рнс. 7-Л. Мслекулытропоэласгнна, ю ксгорых бюрм крустов сеть саманных между собой полнпептлдных цепей зла»тана. д. Сымент молекулы тропе»лак»яка. Б, Точнаа структура зластнна не установлена. Известно, однако, что молекулы тропозластнна соединены поперечнымн свазямл а образуют еднную двумерную нла трехмерную сеть, обладающую высокой степенью зластнчнсстн.
Помимо остатков П»смознна (вьщеленных пестом), связывающих межлу собой дзе, зря нла четыре молекулы тропозластяна, как показано на рясунке. в эластане нмеются н другие виды поперечных свюей (тоже выделенньж красным цютом), Снязыванне четырех цепей ГЛ. 7.
ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ 181 Спиральные участки растягиваются при натяжении, но возвращаются к исходной длине при снятии нагрузки. Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в формировании ковалентных поперечных связей. Четыре й-группы лизина сближаются друг с другом н ферментативным путем превращаются в десмозин (разд. 5.10), структура которого показана на рис. 7-!б, или в сходный по структуре изодесмозии. Таким путем полипептндные цепи тропоэластнна могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях !рис. 7-17). 7.!8.
Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков? Исследование фибриллярных белков, о которых шла речь в этой главе, позволяет сделаз ь три главных вывода, касающиеся структуры белков. Прежде всего, мы видим, что белки обладают не только первичной структурой, т.е. ковалентным остовом, но и характерной вторичной структурой, которая определяется пространственным расположением последоваз'ельных аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь. Второй важный вывод заключается в том, что вторичная структура полипептидов, в частности и-спираль и )3-конформация, возникает самопроизвольно и автоматически вследствие того, что данный полипептид имеет определенный аминокислотный состав и определенную амннокислотную последовательность.
Характерная вторичная струк~ура белкаэто его наиболее устойчивая форма при заданных биологических условиях. и-Спираль и )3-структура стабилизируются множеством водородных связейвл)еярииепочеыиых в случае п-спирали и мезке1елочеч77ых в случае )3-структуры. Хотя водородные связи, взятые в отдельности, относительно слабы, все вместе они придают п-спирали и 8-структуре значительную устойчивость.
Третий вывод состоит в том, что трехмерные конформации фибриллярных белков приспособлены к выполнению Таблица 7-1. Вторичная структура в свойсгва фибрнзлярных белков Херектеряееикя Примеры Структура и-Спираль с поперечными связямн„образованными остатками ц истина Прочные нерастворимые защитные структуры различной твердости в гибкости Мягкие гибкие нита Выдерживает высокую нагрузку без растяжения Эластичное растяжение в двух изме- рениях Волосы, перья, нопи )3-Конформация Тройная каллагеиовая спираль Шелк Сухожилия, костный матрикс Связки Цепи эластвиа с цоцеречнымя связями, образованнымии остатками ле- смозива белками специфических биологических функций.
Так, п-спиральная структура пкератина хорошо приспособлена к тому, чтобы образовывать наружные защитные структуры - волосы, перья, рога и чешую позвоночных; )3-конформация способствует образованию гибких и нерастяжимых нитей шелка и паутины, а конформация коллагена обеспечивает высокую прочность на разрыв, необходимую для сухожилий (табл. 7-1).
В конечном счете все эти специфические биологические свойства возникают благодаря определенной последовательности аминокислотных остатков в фибриллярных белках. Изучение вторичной структуры фибриллярных белков стало важной вехой на пути к пониманию значительно более сложной трехмерной структуры глобулярных белков.
Как мы увидим в следующей главе, сегменты и-спиралей и )3-структуры часто обнаруживаются и в глобулярных белках. ) 82 члсть ) ьномолпктлы 7Л9. Другие типы фибриллирвых или нитевпдунлх белнйв, Встречаю)иваси В клетнах Скелетные мыцщы, равно как и многие немышечные клетки„содержат два белка — мнозин и актин, образующие характерные фибриллярные илн нитевидные структуры.
По своей биологической функции они представляют собой не столько структурные белки, сколько белки, участвующие в зависимых от энергии процессах сокращения. Миозин †э очень длинная палочковидная молекула с хвостом, состоящим из двух навитых друг на друга ст-спиральных полипептидов„' она имеет также сложную по своему строению «головку». обладающую фермеитативной активностью (рис. 7-18). Общая молекулярная масса миозина составляет 450000, молекула имеет в длину около ! 60 нм и содержит шесть полипепт)пных цепей. Длинный хвост состоит из двух цепей, каждая с молекулярной массой 200000; это щллсельгг з)ет)зс в которых находятся гибкие шарнирные участки, Головка имеет глобулярную форму и содержит концы тяжелых цепей, а также четыре легкие цепи, свернутые в виде глобул„каждая с молекулярной массой около 18 000.
Головка молекулы миознна обладает ферментативпой активностью; она катализирует гидролитическое расщепление АТР на АГ)Р и фосфат. Многочисленные молекулы миозина, регулярно уложенные в виде пучка, образуют тплсзиьщ нппщ скелетиой мышцы. Миозин встречается и в немышечных клетках (см. рис. 2-15 и разд.
2.13). С толстыми нитями в скелетной мышце тесно взаимодействуют пюпкие ииппь состоящие из белка актина. Актин существует в двух формах; в виде глобунлрного актива (О-актив) и ф)ебрилллрнпго алищнп (Г-актнн). срибриллярный актин представляе~ собой длинную цепочку из молекул О-актина (мол. масса 46000), связанных друг с другом в олпу нить. Две нити Е-витина навиваются олна на дру) ую и образуют двухнитевую скрученную структуру (рис.
7-18). Легкие цыси Головка молекулы миозниа Шарнирн две -спирал полнпептидны закрученные о вокруг другой Шарнирна Так Рнс. 7-Ф Миозии нактин-лванитевилньа бсзкасократительипй системы. Л. Молекула л1 навин а имеет длинный х васи саста кщнй из лнух суперспирализаваиных а-спиральнык иолипсптилных цепей Н юкелые цепи). Головка молекулы. салернащаи четыре легкие цепи, облалает ферментативиой активностью: она способна огщеплщь от АТР фасфатную группу.
Б Схема с~ расина Р-актива, састокщето из двух обвит ык анна вохру> другой цепей С-ватина. гл. т ьиьеилляеныь ььлки 183 В сократительной сиагеме мышцы толстые нити (состояшие из молекул миозина) и тонкие нит и (состоящие из О- актина) уложены параллельными рядами. Как мы увидим ниже (гл. 14 и 25), сокращение скелетной мышцы происходит благодаря скольжению тонких нитей влоль толстых, причем это скольжение индуцируется в присутствии некоторых других мьппечиых белков и ионов Саз Скольжение нитей, обусловливающее укорочение скелетной мышцы в процессе сокращения, осуществляется только при наличии в системе АТР. Еще одна система длинных нитевидных белков имеется в микраглрубочках, о которых речь шла выше (разд. 2.14 и 2.15).
Микротрубочки — это длинные полые трубки. каждая из которых построена из 13 белковых нитей, уложенных параллельно друг другу вокруг центральной полости. Каждая нить состоит из чередующихся молекул двух глобулярных белков- а-тубулина и (1-тубулина. Микротрубочки входят в состав ресничек и жгутиков зукариот; их взаимное скольжение или скручивание относительно друг друга сообщает ресничкам и жгутикам характерное винтообразное, вращательное или волнообразное движение, обеспечивающее перемещение клеток.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
