Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 47
Текст из файла (страница 47)
Еше одно различие между гх- и )3-кератинами сьп.рало важную роль в установлении структуры В-кератинов. При обработке гк-кератина волос паром его можно растянуть почти вдвое по сравнению с исходной длиной. В этом растянутом состоянии он дает рентгенограммы, напоминаюшне рентгенограммы, характерные для фиброина шелка. Отсюда был сделан вывод. что при растяжении и-кератин волос утрачивает и-спиральггую конформацию и его полипептидная цепь приобретает вытянутую конформацию. почти вдвое превышаюшую по длине сг-спираль. Это происходит потому, что в обработанном паром волосе разрываются водородные связи, стабилизируюшне а-спираль, вит- ки спирали распрямляются и принимают более вытянутую конформацию. Если гекератину, обработанному паром, снова дать остыть и снять нагрузку, он самопроизвольно возвращается к исходной гсспиральной конформации Более вытянутая конформация полипептидных целей в шелке, растянутом волосе н шерсти была установлена методом рентгеноструктурного анализа и названа ~-конфорлгггцией.
Как показано на рис. 7-10, остов полипептидной цепи в ))-конформации вытянут таким образом, что имеет уже не спиральную, а зигзагообразную структуру. В фиброине зигзагообразные полипептидные пепи уложены параллельно друг другу в виде целого ряда складок; поэтому такая структура называется скллдчапгым слоем (рис. 7-10). Для Р-конформации характерно отсутствие внутрицепочечнахк водородных связей. Вместо них образуются меэкцапочечные водородные связи между пептидными группами соседних полипептидных цепей, находящихся в вьпянутой конформации. В образовании таких межцепочечных водородных связей участвуют все пептидные группы ))-кератина. К-группы аминокислот выступают по обе стороны зигзагообразной структуры, что хорошо вшню при иэображении полипептцдной цепи в боковой проекции.
Существуют еше два важных различия между и- и ))-кератинами. Вопервых, в В-кератинах нет поперечных цисгиновых связей между соседними цепями, и, во-вторых, соседние полипеп- Рис. 7-10. 1ЗКоиформаггиа полипегиилиых испей в 0-кератииах. Л.
Три пепи, образующие склалчатый слой (вид сверху); показало расположеиие поперечных водородвых сввзей мсжлу сасслиими цепами. и-группы выдыеиа1 красным пвщ ом. В. Та же структура (вил скок у1. показано расположеиие й-групп. высгупаюп!их по обе стороны складчатого слон. ГЛ. 7.
ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ 17з тидные цепи в (3-кератинах обычно направлены в противоположные стороны, т.е. имеют антилараллельную ориентацию, тогда как лля цепей а-кератина характерна параллкльнал ориентация (см. рис. 7-8). (3-Структура может образоваться только при наличии в составе полипептаца соответствующих аминокислот, расположенных в определенной последовательности. Необходимо, в частности, чтобы В-группы аминокнслотных остатков имели сравнительно небольшие размеры. Так, в фиброине шелка и других б-кератннах, например в белке паутины, наблюдается очень высокое содержание глицнна и аланина — аминокислот с наименьшими по размеру В-группами. Примечательно, что в фиброине шелка каждой второй аминокислотой является глицнн.
7.12. Перманентная завивка волос- пример биохимической технологии Мы уже знаем„что а-кератины при нагревании в увлажненном состоянии могут растягиваться н принимать (3-конформацию, но нри остывании они самопроизвольно возвращаются в а-спиральную конформацию. Это происходит вследствие того, что в а-ксратинах В- группы в среднем крупнее, чем в (3-кератинах, и потому р-конформацня а-кератннов оказывается неустойчивой. Это свойство и-кератннов наряду с высоким содержанием в них дисульфидных поперечных связей лежит в основе перманентной завивки волос (рис.
7-11). Сначала волосы накручивают на специальные трубочки (бигуди), чтобы придать им нужную форму, а затем смачивают их раствором восстанавливающего агента (обычно для этой цели используют соединение, содержащее тиоловую, или сульфгидрнльную, группу) и прогревают. Восстанавливагощий агент разрывает поперечные дисульфидные связи, восстанавливая цистин, который при этом превращается в два остатка цисгеина — по одному в каждой пепи. Нагреванне увлажненных волос приводит к разрушению водородных связей, вследствие чего а-спиральная структура полипептндных Рис. 7-П. Послеловагельцыестадви пермаиеигиой завивки волос.
А. В прямом волосе и-спиральиые витки «сразила выстроены в одну пр1п1ую ливию и сгвбилизировалы поперечными дисульфидпыми связями. Б. Для гого чтобы сделать волосы вьюшимися, поперечные связи разрушапп вовочки вел иваюглим и сигом, пол лейся вием которого дисульфидиые связи цисгииа преврашаюгс» в числовые группы остатков цисгеииа, расположеииых в двух соседках цепях, В. Волосы мсхаиически изпебают.
накручивая их наспециальцыегрубочхи. При югибаиии полипепгидвы» цепей соогвсчсгвуюшие дРуг другу тиоловые группы смсшанжся. Г. При окислении — -ЗН-групп всзиикаюг новые поперечиые лис г пловы е связи; сии и делают образовавшиеся завигки волос «пермапеигиыми». 176 ЧАсть 1. БиОмОлекулы цепей в кератине волос раскручивается н пепи растягиваются. Через некоторое время восстанавливающий раствор смывают н волосы обрабатывают окисляющим агентом, который способствует образованию новых дисульфндных связей между ближайшими парами остатков цнстенна в соседних полипептидных цепях, но это уже не те пары, которые были соединены друг с другом в необработанном белке.
После промывки и остывания волос полипептцдные цепи вновь приобретают и-спиральную конформацню; однако теперь волосы образуют вьющиеся пряди желаемой формы, стабилюированные новыми дисульфцлными поперечными связями, которые обеспечивают дополнительное скручивание или югибание пучков и-спиралей в соответствии с формой прядей. 7.13. Коллаген и эластин— главные фибрнллярные белки соединительных тканей Соединительная ткань состоит из межклеточных элементов, выполняющих структурные и опорные функции; на ее долю приходится значительная чань всего органического вещества, содержащегося в теле высших животных. Сухожилия, связки, хрящи и органический матрнкс костей-это наиболее знакомые нам элементы соединительной ткани. Соединительная ткань окружает кровеносные сосуды, образует ввзкную в структурном отношении подкожную клетчатку, связывает между собой клетки отдельных тканей н заполняет пространство межлу клетками так называемым основным веществом.
Существуют три главных молекулярных компонента соединительной ткани: два фибриллярньп белка- коллаген н злас1нин, которые в разных соотношениях присутствуют в большинстве соединительных тканей, и нрвн1вогликаны — семейство гибрилных молекул, представляющих собой белки, ковалентно связанные с полисахаридамн. Фибриллы коллагена не растягиваются, тогда как для фибрилл эластина характерна высокая степень растяжимосги. Сухожилия, при помощи которых мы- шечное усилие перелается костям, состоят в основном из коллагена. Связки, богатые эластнном, соединяют кости скелета и удерживают их в суставах. Онн должны быть гибкими и эластичными.
Если связки коленного или плечевого сустава растянутся слишком сильно, то концы костей смещаются и выходят из суставов, однако их можно вправить обратно. Протеоглнканы отличаются от гликопротеннов (разд. 6.4) тем, что содержат много полисахарида и относительно мало белка, тогда как в гликопротеинах значительно больше белка н меньше углевода Протеоглнканы выполняют функцию аснсенаго вещества, в которое погружены нли которым покрьпы волокнистые элементы соединительной ткани. Протеоглнканы играют также роль межтквневых прослоек н служат смазочным материалом в суставах.
Коллаген, зластин н протеогликаны синтезируются в фибрабласгнах н хондронмнах — специализированных клетках соединительной ткани. Затем эти белки вьпалкнваются из клеток н приобретают структурную организацию, свойственную различным элементам соединительной ткани. 7.14. Коллаген самый распространенный белок у высших животных На долю коллагена приходится почти треть всей массы белков позвоночных; в количественном отношении коллаген преобладает нал всеми другими белками.
Чем крупнее животное. тем большую часть всего белка составляет коллаген. Тело коровы, весящей 400 кг. скрепляется н поддерживается в основном системой прочных коллагеновых волокон, находящихся в коже, сухожилиях, хрящах и костях животного. Коллагеновая соединительная ткань состоит нз волокон, которые в свою очередь состоят из коллагеновых фибрилл, характеризующихся поперечно-исчерченной структурой (рис. 7-! 2). Эти фнбриллы организованы различным образом в зависимости ст биологической функции соединительной ткани. В сухо- ГЛ. 7. ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ 177 0,5 мкм Рнс.
7ИХ Электронная мнкрофогографня коллагеновык фнбрнлл соелнннтельной ткани. Обратим внимание на нерноднчнссть нонеречных полос в фнбрнллах. В коллагенах мне~ нх тканей зтн волосы лов горяготся прнмерно через каждые 64 нм. жилиях фибриллы коллагена расположены в виде поперечно-связанных параллельных пучков, обладающих очень большой прочностью на разрыв и практически нерастяжимых.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
